Taller 2: Repaso de enzimas, cinética enzimática y rutas metabólicas
Preguntas de respuesta abierta
1. ¿Qué son las enzimas y cuál es su naturaleza?
2. ¿Cuál es la diferencia entre SUSTRATO y PRODUCTO?
3. ¿Por qué son útiles las enzimas?
4. Describa las características principales de las enzimas.
5. Describa los factores que modifican la acción enzimática.
6. Explique qué es el centro activo
7. Justifique mediante un gráfico el efecto de la concentración de las enzimas
sobre la velocidad de reacción.
8. ¿Qué expresa la ecuación de Michaelis-Menten?
9. ¿Cómo puede definirse la Km?
10. Represente gráficamente la Km mediante el gráfico de Michaelis
Menten. 11. Explique las diferencias entre la inhibición competitiva, no
competitiva y acompetitiva.
12. Explique en qué consiste la inhibición por retroalimentación (Feed
Back) 13. Describa la teoría llave-cerradura y el modelo de ajuste inducido
14. A qué ruta metabólica hace referencia el esquema 1?
15. Qué tipo de vía es?
16. Identifique la reacción óxido-reducción que ocurre. ¿Cuál es la especie
que se reduce y cuál se oxida? Qué enzima la cataliza y cómo se clasifica?
17. Identifique las reacciones de fosforilación de la vía que involucran gasto
energético. Indique cuáles son los sustratos, productos y enzimas que
catalizan estas reacciones. Cómo se clasifican estan enzimas?
18. ¿Porqué se obtienen 2 moléculas de ATP por molécula de glucosa si en la
fase de rendimiento energético se generan 4 moléculas de ATP?
19. ¿Cuántas moléculas de ATP y cuántas de NADH se obtienen si se oxidan
15 moléculas de glucosa en la vía glucolítica?
Esquema 1
20.Si dos enzimas tienen la misma Vmax, para una cantidad dada de
enzima, cual de ellas tendrá mayor afinidad por los sustratos de la
reacción, ¿la de mayor o la de menor Km ?
21. En el estudio de la actividad catalítica de una enzima se obtuvieron los
siguientes datos experimentales. A partir de ellos, determine los valores de
Km y Vmax.
22. Considere la gráfica de Michaelis
Menten. Identifique los siguientes puntos de
la curva:
a. Vmáx
b. Km
23. Considere la gráfica de Lineweaver-Burk. Identifique:
a. −1/Km
b. 1/Vmáx
c. Km/Vmáx
24. Identifique el tipo de acción inhibitoria de
los compuestos B, C y D.
Gráfica de Lineweaver-Burk.
25. El 4-metil pirazol (4-MP) se ha
desarrollado como una alternativa
más duradera y menos tóxica que
el etanol en el tratamiento del
envenenamiento por etilenglicol. A
continuación se muestra una
gráfica de Lineweaver-Burk de la
inhibición de la enzima alcohol
deshidrogenasa por varias
concentraciones de 4-metil pirazol.
¿Qué tipo de inhibición parece
exhibir esta molécula?
Preguntas de selección múltiple con única respuesta
26.Realice un solo gráfico “xy” para una reacción enzimática típica en la que se
evidencie el comportamiento en las siguientes condiciones:
a. En presencia de un activador
b. En ausencia de inhibidor
c. En presencia de un inhibidor competitivo
d. En presencia de un inhibidor no competitivo.
27. Las enzimas, bioquímicamente son consideradas como:
a. Carbohidratos
b. Lípidos
c. Vitaminas
d. Proteínas
28.Indique cual o cuales de las siguientes afirmaciones son correctas: a. La
mayoría de enzimas están constituidas por monosacáridos unidos
mediante enlaces glucosídicos.
b. La mayoría de enzimas están compuestas principalmente polímeros de
aminoácidos unidas mediante enlaces peptídicos
c. La mayoría de enzimas están constituidas por ácidos grasos unidos por
unión estérica a un polialcohol
d. La mayoría de enzimas están constituidas por nucleótidos unidos
29.La gráfica muestra los resultados de la velocidad de
reacción frente a la concentración del sustrato para:
a. una enzima en presencia de un inhibidor
competitivo
b. una enzima en presencia de un inhibidor no-
competitivo
c. una enzima alostérica
d. una enzima en presencia de un inhibidor acompetitivo
e. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato
30. La gráfica que se muestra a continuación representa la variación de la
velocidad de reacción frente a la concentración del sustrato. Analizando la
misma, responda: “la razón por la que la curva alcanza
una meseta y la velocidad no sigue aumentando para
mayores concentraciones de sustrato es porque”
a. Hay un inhibidor competitivo presente.
b. Hay un inhibidor no competitivo presente.
c. La enzima alostérica está bloqueada en una
conformación inactiva. d. Todo el sustrato ha sido
convertido en producto.
e. El centro activo del enzima está saturado de sustrato.
31. Las siguientes, son características de las isoenzimas, excepto: a. Dos
isoenzimas presentan en general diferentes valores de Km y Vmax b. Son
sintetizadas por genes idénticos
c. Diferente composición aminoacídica
d. Se encuentran en diferentes compartimentos celulares o diferentes tejidos.
e. Son útiles en clínica para determinar el origen de un tejido dañado
32. Enzima que determina la velocidad con que marcha la
glicolisis: a. hexocinasa
b. enolasa
c. piruvato cinasa
d. fosfofrutocinasa-1
e. aldolasa
33. Cuál de las afirmaciones siguientes es más aplicable a la enzima de
la pregunta anterior:
a. inhibida por ATP y estimulada por glucosa
b. estimulada por fructosa-2,6-bifosfato e inhibida por citrato c.
inhibida por ATP y por producto de la reacción
d. inhibida por ATP y ácidos grasos de cadena larga
e. estimulada por fructosa-2,6- bifosfato e inhibida por AMPc
34. Las reservas de glucógeno pueden contribuir a mantener la glicemia, sólo
si la célula en que se encuentran tiene también la enzima:
a. glucógeno fosforilasa
b. glucógeno sintasa
c. glucocinasa
d. hexocinasa
e. glucosa-6-fosfatasa
35.Realice un gráfico “XY”, en el cual se muestre cómo sería una
reacción enzimática típica en las siguientes condiciones:
a. en ausencia de inhibidor
b. en presencia de un inhibidor competitivo
c. en presencia de un inhibidor no
competitivo.
36.Las vitaminas pueden actuar como coenzimas que participan en la catálisis,
aportando grupos funcionales. Por lo tanto, las deficiencias vitamínicas
influyen en la pérdida de actividades enzimáticas específicas que dependen
de esas coenzimas. Considerando esto, y con base en las coenzimas,
¿Cuál de las siguientes es la mejor descripción de las coenzimas?
a. En los seres humanos, siempre se sintetizan a partir de vitaminas.
b. Son proteínas.
c. Participan en una sola reacción, como las enzimas.
d. Son moléculas orgánicas complejas no proteicas.
e. Son todas hidratos de carbono.
Marque V o F según corresponda.
37. ( ) Las enzimas son catalizadores poco específicos
38.( ) Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5.
39.( ) La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima.
40. ( ) Los cationes metálicos que regulan la activad de un enzima recibe el
nombre de cofactores
