PROTEINAS

La palabra proteínas proviene del griego PROTEIOS

que Significa LO PRIMERO, nombre bien elegido
debido a que son las sustancias de la vida. es decir, las
proteínas constituyen gran parte del cuerpo animal, lo
mantiene unido y lo hace funcionar se encuentran de
toda célula viva, ellas son el material principal de la piel
los músculos, tendones, nervios, sangre, etc.
Químicamente las proteínas son polímeros grandes
son poliamidas los monómeros de los cuales derivan
los ácidos a-amino carboxílicos. Es decir, una
molécula proteínica contiene cientos e incluso miles de
unidades de aminoácidos, las que pueden ser unos
veinte tipos diferentes. el número de moléculas
proteínicas distintas es casi infinito.
1. Introducción
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente
por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos. Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros
unidad. Los aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10,
se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las
proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas
están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel
fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones
estructurales, enzimáticas, transportadora...
2. Aminoácidos
2.1. Los aminoácidos.
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su
denominación responde a la composición química
general que presentan, en la que un grupo amino (-
NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono
quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y
con un grupo químico variable al que se denomina
radical (-R).
La fórmula general de un aminoácido es:
Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración
tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los
cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando
en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2)
a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de a-L-
aminoácidos o de a-D-aminoácidos respectivamente. En las
proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.
Configuraciones L y D de los aminoácidos.

Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene

caracterizado por su radical R:
Alamina-ALA
Valina-VAL
 Leucina-LEU
Isoleucina-ILE

Prolina-PRO
Metionina-MET

Fenilalanina-PHE Triptófano-TRP

Glicina-GLY Serina-
SER
Treonina-THR Cisteína-CYS

Asparraguina-ASN
Glutamina-GLN

Tirosina-TYR
Acido Aspártico-ASP

Ácido Glutámico-GLU Lisina-LYS

Arginina-ARG
Histidina-HIS
2.2. Los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano
no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente
de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a
través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos
aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos,
los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la
quinoa Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los
organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos
sintetizar la alamina a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
· Fenilalanina
· Isoleucina
· Leucina
· Lisina
· Metionina
· Treonina
· Triptófano
· Valina
· Arginina
· Histidina
3. Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio
de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción
de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos
aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación.
Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente
CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de
esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del
dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un
tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
terminal.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del

enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición
espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico
presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman.

4. Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura
química central, que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de
otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha,
a tal secuencia se conoce como estructura primaria de
la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así
las proteínas estructurales (como aquellas que forman
los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces
químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la
estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal
de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el
plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se
desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión
de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción
de aminoácidos cargados y la formación de puentes
disulfuro y
también en
parte es ayudado
por otras
proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada
por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,
es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados y la forma en que se
pliega la cadena se analiza en términos de estructura
secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas
posiciones en el espacio, por lo que se describe una
tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es
el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada
proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en
su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino
que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o
monómeros) para formar proteínas milimétricas
mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
proteínas, a la agrupación de varias cadenas de
aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores. Por tanto, podemos
distinguir cuatro niveles de estructuración en las
proteínas:
· estructura primaria
· estructura secundaria
· estructura terciaria
· estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son
covalentes (enlace amida o enlace peptídico), mientras
que la mayoría de los enlaces que determinan la
conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la
asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de
tipo no covalente.
4.1. Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es

decir, el número de aminoácidos presentes y el orden

en que están enlazados Las posibilidades de
estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las
proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número
de estructuras posibles viene dado por las variaciones
con repetición de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el número de aminoácidos que componen la
molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces

peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman
la proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas
laterales de los aminoácidos. Los átomos que
componen la cadena principal de la proteína son el N
del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena
lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con
el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad
repetitiva básica que aparece en la cadena principal de
una proteína es: (-NH-C=-CO-) Conocer la estructura

primaria de una proteína no solo es importante para

entender su función (ya que ésta depende de la
secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte),
sino también en el estudio de enfermedades genéticas.
Es posible que el origen de una enfermedad genética
radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es
severa, podría resultar en que la función de la proteína
no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que
no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminoácidos está especificada en el

ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe un
sistema de conversión, llamado código genético, que
se puede utilizar para deducir la primera a partir de la
segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante
la transcripción del ADN no siempre permiten que esta
conversión pueda hacerse directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman
una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una proteína son
covalentes: son los enlaces peptídicos.
4.2. Estructura
secundaria
La estructura
secundaria de las proteínas
es el plegamiento que
la cadena polipeptídica
adopta gracias a la
formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace
peptídico. Los puentes de
hidrógeno se establecen
entre los grupos -CO- y -
NH- del enlace peptídico
(el primero como aceptor de
H, y el segundo como
donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica
es capaz de adoptar conformaciones de menor energía
libre, y por tanto, más estables.
4.2.1. Hélice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se
mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido
que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral

sobre sí misma debido a los giros producidos en torno
al carbono alfa de cada aminoácido se adoptan una
conformación denominada hélicea. Esta estructura es
periódica y en ella cada enlace peptídico puede
establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de
hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace
peptídico del aminoácido en posición n y el grupo-CO-
del enlace peptídico del aminoácido situado en
posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma
entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en
posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA
situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene
un paso de rosca de 0,54 nm. Las cadenas laterales de
los aminoácidos se sitúan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos
estéricos. En consecuencia, esta estructura puede
albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la
prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina
suele determinar una interrupción en la conformación
en hélicea. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu)
también desestabilizan la hélice a porque los enlaces
de hidrógeno pierden importancia frente a las
interacciones electrostáticas de atracción o repulsión.
Por este motivo, la estructura en hélicea es la que
predomina a valores de pH en los que los grupos
ionizables no están cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira
al máximo que permiten sus enlaces covalentes se
adopta una configuración espacial denominada
estructura b, que suele representarse como una flecha.
En esta estructura las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha
y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica. Las estructuras b de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas
zonas de una misma cadena polipeptídica pueden
interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno,
dando lugar a estructuras laminares llamadas por su
forma hojas plegadas u hojas b. Cuando las
estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b
resultante es paralela, y si las estructuras b tienen
sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura
alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por
medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformación característica que
impone un brusco giro de 180 grados a la cadena
principal de un polipéptido Aminoácidos como Asn,
Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo
a o b) aparecen con frecuencia en este tipo de
estructura. La conformación de los giros b está
estabilizada generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro b.
4.2.4. Hélice de colágeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria,
característica del colágeno. El colágeno es una
importante proteína fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con función estructural ya que es
particularmente rígida. Presenta una secuencia típica
compuesta por la repetición periódica de grupos de
tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo
es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un
aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

La

frecuencia periódica de la Prolina condiciona el

enrollamiento peculiar del colágeno en forma de hélice
levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximación entre distintas hélices, de forma que tres
hélices levógiras se asocian para formar un helicoide
dextrógiro.
4.2.5. Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura
en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones
mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos
los enlaces peptídicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la
estructura. La forma en beta es una conformación
simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de
hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres
de los aminoácidos. Esta conformación tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un
acordeón.

4.3. Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de
una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial
de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las
proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.
4.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
· Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en
las que una de las dimensiones es mucho mayor que
las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina
del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas
b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
· Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
más frecuentes, en las que no existe una dimensión
que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras
se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a
hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.
4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de
una proteína se establecen entre las distintas cadenas
laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de
dos tipos: covalentes y no covalentes.
· Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la
formación de un puente disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace
amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y
un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
· Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro
tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de
AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales
apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-
dipolo Como resultado de estas interacciones, en las
proteínas con estructura terciaria globular:
· Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan
hacia el interior de la molécula evitando las
interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
· Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se
localizan en la superficie de la molécula,
interaccionando con el agua y permitiendo que la
proteína permanezca en disolución.
· No todas estas interacciones contribuyen por igual al
mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente,
el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo
covalente, y entre los no covalentes, las interacciones
más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que
exigen una gran proximidad entre los grupos apolares
de los AA. Existen regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria de las proteínas que actúan como
unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas. Estas regiones
constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de
dominios. Los dominios se pliegan por separado a
medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la
asociación de los distintos dominios la que origina la
estructura terciaria.

4.4. Estructura
cuaternaria
Cuando una proteína consta
de más de una cadena
polipeptídica, es
decir, cuando se trata
de una proteína
oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
° El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el oligómero y
° La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de
varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman
un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una
proteína constituida por dos monómeros, un dímero,
éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo
son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden
existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cisteína situados en cadenas distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la
estructura cuaternaria resulta de la asociación de
varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos hebras con
estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira.
La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levógira. El
colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras
que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda
presenta varias hebras con estructura de hoja b
orientadas de forma antiparalela. Cuando varias
proteínas con estructura terciaria de tipo globular se
asocian para formar una estructura de tipo cuaternario,
los monómeros pueden ser:
· Exactamente iguales, como en el caso de la
fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
· Muy parecidos, como en el caso del lactato
deshidrogenasa.
· Con estructura distinta, pero con una misma función,
como en el caso de la hemoglobina.
· Estructural y funcionalmente distintos, que una vez
asociados forman una unidad funcional, como en el
caso del aspartato transcarbamilasa, un enzima
alostérico con seis subunidades con actividad
catalítica y seis con actividad reguladora.

Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica
de la proteína y la separación de las subunidades a
menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las
fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que
estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes
son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en
algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la
estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes
disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza
de forma espontánea, lo que indica que el oligómero
presenta un mínimo de energía libre con respecto a los
monómeros.
5. Asociaciones de las proteínas
En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre
sí, bien con otros grupos de biomoléculas para formar
estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carácter permanente. Se pueden dar
asociaciones entre proteínas o de éstas con otras
biomoléculas.
5.1. Asociaciones entre proteínas
Las proteínas a y b-tubulina (en color azul y verde en la
figura inferior) forman unos dímeros que se ensamblan
formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es
fundamentalmente estructural, ya que forman parte del
citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar
forma a las células), del centriolo (que participa en la
mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular)
La fibrina es otra proteína que forma una asociación
supramolecular. Los monómeros de fibrina se unen
mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional característica del trombo o coágulo
sanguíneo.

Polimerización de la
fibrina

Coágulo sanguíneo
 5.2. Asociaciones de proteínas y otras
biomoléculas
Las proteínas se pueden asociar:
· Con azúcares
· Con lípidos
· Con ácidos nucleicos
5.2.1. Asociaciones entre proteínas y azúcares
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden
originar asociaciones supramoleculares como los
proteoglicanos o los peptidoglicanos.
Proteoglicano de tipo
muy grande

Peptidoglicano de la
pared celular bacteriana

5.2.2. Asociaciones entre proteínas y lípidos

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden
originar asociaciones supramoleculares como las
lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.

Lipoproteína del plasma sanguíneo

Lipoproteína del plasma
sanguíneo

5.2.3. Asociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos

Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos
pueden originar asociaciones supramoleculares como
los ribosomas, nucleosomas o virus.

Ribosomas

Virus HIV (SIDA)

6. Propiedades de proteínas
6.1. Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva
a cabo una determinada función y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en
la estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función. Además, no todas las proteínas
son iguales en todos los organismos, cada individuo
posee proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos tras
plantados. La semejanza entre proteínas son un grado
de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos"
6.2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen,
una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
7. Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a
diversos criterios: su composición química, su
estructura y sensibilidad, su solubilidad… una
clasificación que engloba dichos criterios es:
7.1. Holo proteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos.
Pueden ser globulares o fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de
proteínas globulares. Algunos tipos son:
° Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
° Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
° Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina
(leche)
° Hormonas: insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
° Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas,
transferasas...etc.
7.1.2. Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas
polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas.
Algunas proteínas fibrosas son:
° Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas,
cuernos.
° Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
° Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
7.2. Hetero proteínas o proteínas conjugadas
Las heteros proteínas están formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos:
7.2.1. Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica
(del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por
enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secreción como las salivales, Glucoproteínas de la
sangre, y Glucoproteínas de las membranas celulares.
Algunas de ellas son:
° Ribonucleasa
° Mucoproteínas
° Anticuerpos
° Hormona luteinizante
7.2.2. Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados
por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol
esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar
formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas
(apolipoproteínas). Su función principal es el
transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos
entre los tejidos a través de la sangre. Las
lipoproteínas se clasifican según su densidad:
° Lipoproteínas de alta densidad
° Lipoproteínas de baja densidad
° Lipoproteínas de muy baja densidad
7.2.3. Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un
ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo
prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos serían la Telomerasa, un ribo nucleoproteína
(complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su
característica fundamental es que forman complejos
estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras
proteínas que sólo se unen a éstos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulación,
síntesis y degradación del ADN.
7.2.4. Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una
sustancia coloreada, por lo que reciben también el
nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la
hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la
sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustáceos y moluscos, por ejemplo. También los
citocromos, que transportan electrones.

8. Funciones y ejemplos de proteínas

Las funciones de las proteínas son de gran
importancia, son varias y bien diferenciadas. Las
proteínas determinan la forma y la estructura de las
células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada
tipo de proteína y permiten a las células defenderse de
agentes externos, mantener su integridad, controlar y
regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de
proteínas realizan su función de la misma forma: por
unión selectiva a moléculas.
Las proteínas estructurales se unen a moléculas de
otras proteínas y las funciones que realizan incluyen la
creación de una estructura mayor mientras que otras
proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina
a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los
antígenos específicos, hormonas a sus receptores
específicos, reguladores de la expresión génica al
ADN… Las funciones principales de las proteínas son
las siguientes:
8.1. Estructural
La función de resistencia o función estructural de las
proteínas también es de gran importancia ya que las
proteínas forman tejidos de sostén y relleno que
confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo
fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elástico. Con este tipo de proteínas se forma la
estructura del organismo. Algunas proteínas forman
estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresión
genética. Las glucoproteínas actúan como receptores
formando parte de las membranas celulares o facilitan
el transporte de sustancias. También es una proteína
con función estructural la queratina de la epidermis.
8.2. Enzimática
Las proteínas cuya función es enzimática son las más
especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo.
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso
de su propiedad de poder interaccionar, en forma
específica, con muy diversas moléculas. A las
substancias que se transforman por medio de una
reacción enzimática se les llama substratos. Los
substratos reconocen un sitio específico en la
superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
Al ligarse el sustrato a sus sitios activos en la proteína,
quedan orientados de tal manera que se favorece la
ruptura y/o formación de determinadas uniones
químicas, se estabilizan los estados de transición al
mismo tiempo que se reduce la energía de activación.
Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad
varios órdenes de magnitud. Las enzimas tienen una
gran especificidad, por ejemplo, catalizan la
transformación de sólo un substrato o grupo funcional,
pudiendo discriminar entre dos enantiómeros (grupos
funcionales donde los radicales de sus carbonos
asimétricos se disponen, al contrario) Normalmente el
nombre de una enzima se forma con el nombre de la
reacción que cataliza o el nombre del sustrato que
transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
· a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a
un metabolito se les denomina oxigenasas,
· a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico
del ácido UDP glucurónico a un metabolito o
xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil
transferasa,
· a las enzimas que catalizan la adición de una de las
cuatro bases a una molécula de ADN en formación se
le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADN asa, etc.
Frecuentemente en la literatura se refieren en forma
genérica a las enzimas que catalizan un tipo de
reacción, por ejemplo, a las que catalizan la oxidación
de los metabolitos vía la transferencia de un átomo de
hidrógeno a un determinado receptor, se les conoce
como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol
deshidrogenasa, o aldehído deshidrogenasa, cuando el
compuesto que sede el hidrógeno es un alcohol o un
aldehído. Sin embargo, en realidad las enzimas son
más específicas que eso y actúan sobre un alcohol
determinado y no en todos. De hecho, el nombre
debería ser más específico y referirlo al nombre del
substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la
enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay
otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las
catalizan reciben un nombre genérico, como las
quinasas que catalizan la transferencia a un substrato
de un ion fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la
fosforilación de glucosa en el carbón 6 para formar
glucosa 6 fosfato. Existe un método sistemático,
aprobado por las asociaciones internacionales de
bioquímica, para integrar el nombre de una enzima,
pero el mencionado anteriormente es el que se utiliza
en este trabajo.
8.3. Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón que regulan los niveles de
glucosa en sangre. También hormonas segregadas por
la hipófisis como la hormona del crecimiento
directamente involucrada en el crecimiento de los
tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación
del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el
metabolismo del calcio.
8.4. Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores
contra agentes extraños o infecciones. Toxinas
bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones
defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para
evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos ante posibles antígenos.
8.5. Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte.
Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina,
proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el
oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de
proteínas cuya función es el transporte son citocromos
que transportan electrones y lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.

8.6. Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una
función energética para el organismo pudiendo aportar
hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara
de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva
de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
8.7. Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras
puesto que de ellas están formados los siguientes
compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que
son causantes de las reacciones químicas que suceden
en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina
sirven para regular la división celular y otras regulan la
expresión de ciertos genes.
8.8. Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y
actina es una función de las proteínas contráctiles que
facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de
los músculos. En la función contráctil de las proteínas
también está implicada la dineína que está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
8.9. Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores,
manteniendo en diversos medios tanto el pH interno
como el equilibrio osmótico. Es la conocida como
función homeostática de las proteínas.