Concepto de proteínas

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)

de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
Están constituidas básicamente por:
 Carbono (C)
 Hidrógeno (H)
 Oxígeno (O)
 Nitrógeno (N)
 Pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).
 Las proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células; constituyen alrededor
del 50% de su peso seco o más en algunos casos.

 Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas

diferentes, pero en una célula humana puede
haber 10.000 clases de proteínas distintas.
 Químicamente, están formadas por la
unión de muchas moléculas relativamente
sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (aa).

 Los aminoácidos se unen entre sí originando

péptidos.
 Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar
otros elementos.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y

un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono
(carbono α).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácidos
 Es cualquier molecular orgánica que posee por lo
menos un grupo carboxilo (un acido orgánico) y un
grupo amino (una base orgánica).
 Forman a las proteínas.

 Existen 20 aminoácidos estándar que forman las proteínas

de la mayoría de los organismos.
 Existen aminoácidos no estándar (200) y algunos
presentan actividad biológica importante pero que no
forman parte de las proteínas, ejemplo:
 D-Acido Glutamico (en polipéptidos presentes en pared
celular de microorganismos).
 L-homoserina (Presente en muchos tejidos, intermediarios
metabólicos), etc.
 Glutamato (Neurotransmisor γ-aminobutirato GABA)
 Histidina: histamina, controla la constricción de vasos
sanguineos, secreción de HCl por el estomago.
 Tirosina; precursor de epinefrina, hormona tiroidea,
tiroxina y triyodotropina.
Fórmula general

 Carbono α, es un carbono quiral por lo tanto hay

enantiomeros (isomeros ópticos).
 L-α
aminoácidos

- Grupo carboxilo
COO (disociado)

+
Grupo
amino
H3N Carbono
C alfa
H
(protonado)
R
Cadena
lateral
 Alanina

Acido Arginina
Aspártico
 Aminoácido Identificadores Aminoácidos Identificadores

Ácido Aspártico Asp D Isoleucina E Ile I

Ácido Glutámico Glu E Leucina E Leu L
Alanina Ala A Lisina E Lys K
Arginina E Arg R Metionina E Met M
Asparagina Asn N Prolina Pro P
Cisteína Cys C Serina Ser S
Fenilalanina E Phe F Treonina E Thr T
Glicina Aminoácidos
Gly G Triptófano E Thp W
Glutamina Gln Q Tirosina Tyr Y
Histidina E
comunes
His H Valina E Val V
 Según su tamaño molecular, pueden ser:
 Oligopéptidos, formados por no más de 10 aa
 Polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
 Cuando el número de aa supera los 50, un peso
molecular superior a 5000 daltons y el
polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se habla
propiamente de PROTEÍNAS.
 Clasificación de aminoácidos
Hidrófobos

Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos

Básicos

Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos
Clasificación de aminoácidos
1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical
R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener,
además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se
clasifican en neutros, ácidos y básicos.

1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni

amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no
grupos carboxilo

2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una

cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos
distintos del carbono y del hidrógeno.
 Clasificación de aminoácidos

Existe otra clasificación basada en función

de la carga del radical R
1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo
2. Aminoácidos con R polar sin carga,
hidrófilos y por tanto más solubles que los
anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos
en el radical R, que normalmente está
ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical
R que se carga positivamente a pH neutro.
Clasificación
 Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina,
metionina y tripftofano.

 Aminoácidos con cadenas polares polares sin

carga en el pH fisiológico.
Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y
glutamina

 Aminoácidos con cadena lateral acida.

Ácido aspártico y acido glutámico

 Aminoácidos con cadenas laterales básicas.

Histidina, lisisna y arginina.
 CLASIFICACIÓN CON BASE EN CADENA LATERAL

No
polares

Polares

Ácidos Básico
 a.a. apolares neutros
● No tienen carga
● Baja solubilidad
● Hidrofóbicos

○ Alanina
○ Leucina
○ Isoleucina
○ Prolina
○ Valina
○ Metiodina
○ Fenilalalina
○ Triptofano
 a.a. polares neutros
 Pueden formar puentes
de hidrógenos
 Alta solubilidad
 Hidrofílicos
 Serina
 Treonina
 Tirosina
 Aspargina
 Glutamina
 Cisteína
 a.a. ácidos

 Con carga negativa

 Ácido aspártico
 Ácido glutámico
 Aminoácidos Esenciales

 Son aquellos que

los organismos  EN ADULTOS: 8
heterótrofos  Fenilalanina
deben tomar de su  Isoleucina
dieta ya que no  Leucina
pueden  Lisina
sintetizarlos en su  Metionina
cuerpo (los  Treonina
autótrofos pueden  Triptófano
sintetizarlos  Valina
todos)
 EN NIÑOS los anteriores y:
 Arginina
 Histidina
 ESENCIALES
Adultos Niños
 fenilalanina  arginina
 isoleucina  histidina
 leucina
 lisina
 metionina
 treonina
 triptófano
 valina
 Fuentes
 Naturales
 Almendras
 Arroz
▪ Cebada
 Animales
 Chícharos
▪ Leche
 Ajonjolí
 Pan Integral, etc.
▪ Pescado
▪ Pollo
▪ Q. Blanco
▪ Carne de res, cerdo,
cordero, pavo, etc.
Estructura de los aminoácidos

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos
existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO H 2N C COOH

CH3
Propiedades de los aminoácidos

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
 Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, excepto glicina, presentan el carbono α asimétrico,

ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un
grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,

es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

33
Estereoisomería de los aminoácidos
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.

En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las proteínas

están formadas por aminoácidos L
Configuración:
 Hay dos tipos:
 D: dextrarotatorio
 L: levorotatorio

 Rotan la luz polarizada a

la derecha y a la
izquierda
respectivamente.
 - -
COO COO
+ +
H 3N C H H C NH3
CH3 CH3

L-Alanina D-Alanina

Aminoácidos:
estereoisomería
Unión de los aminoácidos.
 Los enlaces químicos entre aminoácidos se
denominan enlaces peptídicos y a las cadenas
formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido
es dos, se denomina dipéptido, si es tres,
tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de
oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina
polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido
por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o
si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se
habla de proteína
Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
HH O H O

=
NN CC C C NN C C
HH OHH OH
H
R
RR R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones

peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.
Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
CLASIFICACIÓN DE ACUERDO AL
NÚMERO DE MOLÉCULAS
Según su tamaño molecular, pueden ser:
Oligopéptidos, formados por no más de 10 aa
Polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
Cuando el número de aa supera los 50 y el
polipéptido tiene una estructura tridimensional
específica, entonces se habla propiamente de
PROTEÍNAS.
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos
con función biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que

actúa como transportador de
hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nonapéptidos oxitocina y

vasopresina (con actividad
hormonal), la insulina y el
glucagón que regulan la
concentración de glucosa en
sangre.
  Bradicina

 Mediador químico
del dolor
 Genera irritación de
las terminales
nerviosas
 Vasodilatación

 Incrementa el edema
 Polimixina B  Antibiótico
Estructura de una
Proteína
Clasificación de las proteínas
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
((aminoácidos) Proteínas globulares

Cromo proteínas

Glucoproteínas
PROTEÍNAS

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por

cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de
organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la

disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando
los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el
C-terminal.
Estructura primaria

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria
 Estructura primaria
La función de una proteína depende de su
secuencia de aminoácidos y de la forma que
ésta adopte. El cambio de un solo aa de la
secuencia de la proteína puede tener efectos
muy importantes, como el cambio de un solo
aa en la hemoglobina humana que provoca la
anemia falciforme.
Estructura secundaria

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados

durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la

α-hélice, la hélice de colágeno y la conformación β o
lámina plegada β. La estructura secundaria de la
cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.
 Estructura secundaria

 Las interacciones no covalentes

entre los restos laterales de los
aminoácidos dan origen a la
estructura secundaria.

 Esta conformación viene dada

por puentes de hidrógeno.
 La estructura secundaria puede
ser:
 Conformación ɑ (Hélice)
 Conformación β (Hoja
plegada)

Conformación ɑ
  Si bien las conformaciones
anteriores son las más
usuales, existen otras menos
frecuentes.
 Existen sectores de los
polipéptidos cuya estructura
no está bien definida: los
enroscamientos aleatorios
o “ad-random”.

Conformación β
α-hélice

• Estructura en forma de
bastón.

• Los restos laterales de los

aminoácidos se ubican de
forma perpendicular al eje de
la hélice.

• Los enlaces puente de

hidrógeno se establecen
entre el hidrógeno unido al
nitrógeno y el oxígeno del
primitivo carboxilo.
 α-hélice
• La estructura secundaria en α-hélice se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria.

 Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de

hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH—
del cuarto aminoácido que le sigue.

 En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO—

quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos
de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en
el sentido contrario.

 La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la

rotación es hacia la derecha.
Hélice de colágeno
• El colágeno posee una
disposición en hélice especial,
mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una

estructura que dificulta la
formación de enlaces de
hidrógeno, por lo que se forma
una hélice más extendida, con
sólo tres aminoácidos por
vuelta.
Hélice de colágeno
Hélice de colágeno

• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres

hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.

• Hay algunas alteraciones

del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
 Colágeno

Síndrome de Marfán,
hiperelasticidad
 Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se

pueden estirar.
• Los restos laterales se ubican hacia
arriba y hacia abajo del plano de las
hojas.
 Conformación-β
• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de

la cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno
intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos,
dando una gran estabilidad a la estructura.

• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y

antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con
mayor frecuencia en las proteínas.

• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se

pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes
distantes, que ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una
lámina en zigzag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta
estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas
polipeptídicas diferentes.
Conformación-β

ANTIPARALELA
PARALELA
 Conformación-β
• Muchas proteínas globulares presentan segmentos con
conformación β alternados con segmentos de estructura en
α-hélice.
• En general, las proteínas que se quedan en la estructura
secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas.
• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan
funciones esqueléticas.
• Las más conocidas son la α-queratina del pelo y la elastina del
tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la
tensión.
 Conformación-β

Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

• Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de

cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una
misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno
hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de
hidrogeno entre ellos.
• Los puentes de hidrogeno son mas o menos
perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja
plegada.
• Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,
primero arriba del eje de la lamina, después abajo del
mismo, y así sucesivamente.
 Giros β
Secuencias de la cadena polipeptídica con
estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipéptido.

AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal

en estructuras de tipo α o β) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

La conformación de los giros β está estabilizada

generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β

Sirven para que la proteína adopte estructuras

más compactas
 Estructura terciaria
 La conformación terciaria de una proteína
globular es la conformación
tridimensional del polipéptido plegado.

 Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura secundaria
son:
 Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
 Uniones de Van der Waals.
 Puentes de Hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Puentes Disulfuro.

 Las funciones de las proteínas dependen

del plegamiento particular que adopten.

 Esta estructura está altamente

influenciada por la estructura primaria.

70
Estructura terciaria
 Estructura terciaria

• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en

disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β

Hélice α
 Residuos Residuos
hidrofóbicos polares

73
 Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria
H
CH2 HO CH2 Y
Aceptores
HN N H HO CH S,T
R
Donadores
H
H N CH2 K
H
C,M CH2 S H
R H
N NH R
H C
NH2+
O H
E,G,N,Q C H O
R N C N,Q
H
Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria

K
CH2 NH3

R D,E
CH2 NH NH2
C OOC CH2
NH2
H
CH2
NH

HN
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S
 Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
 Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica
posee estructura secundaria de tipo α-hélice o
β-lámina

• En los codos o giros presenta secuencias sin

estructura precisa.

• Existen combinaciones estables, compactas y

de aspecto globular de α-hélice y
conformación-β que aparecen repetidamente
en proteínas distintas.
• Reciben el nombre de dominios estructurales y cada
dominio se pliega y se desnaturaliza casi
independientemente de los demás.

• Evolutivamente, se considera que los dominios

estructurales han servido como unidades modulares
para constituir diferentes tipos de proteínas globulares.

• Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas

estrechas o «cuellos», lo que posibilita un cierto
movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios,
permiten la introducción de la molécula de sustrato y,
al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
Funciones de los Dominios:

A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la

proteína:
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
- Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína.
 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unión mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).
 Estructura cuaternaria

 Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

 Interacciones hidrofóbicas.
 Puentes de hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Fuerza de Van der Waals.
 En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de
las inmunoglobulinas.
Estructura cuaternaria
Hemoglobina A1
Se pueden distinguir dentro de las estructuras
cuaternarias dos tipos:

• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son

idénticas o casi idénticas.

• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras

muy diferentes.
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora

De función De especie
 Solubilidad

 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

89
Desnaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes
I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,
lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para
lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una
conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la
unión y por lo tanto dificultar la función.
 Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por

aminoácidos, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones
de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un ácido o una base y, por tanto, liberar
o retirar protones (H+) del medio
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por
aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético. Se clasifican
según la naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
 HOLOPROTEÍNAS

Globulares: Más complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas,
casi esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular

1. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina

(huevo), lactoalbúmina (leche)
2. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
3. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas .
HOLOPROTEÍNAS

Fibrosas: Más simples que las globulares. Forman

estructuras alargadas, ordenadas en una
sola dimensión, formando haces paralelos.
Son responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos,

cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas,
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 HETEROPROTEÍNAS
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos,
hormona luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que
transportan oxígeno, citocromos, que transportan
electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento
respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y
que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La
caseína de la leche.
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Actividad
contráctil
Estructural

Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas

celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)

Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las

fibras del huso, de los cilios y flagelos.
Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
El colágeno, que mantiene unidos los tejidos
animales y forma los tendones y la matriz de los
huesos y cartílagos.
La elastina, en el tejido conjuntivo elástico
(ligamentos paredes de vasos sanguíneos).
La queratina, que se sintetiza en la epidermis y
forma parte de pelos, uñas, etc.
Enzimática
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el
metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Función Hormonal
Las hormonas son
sustancias producidas
por una célula y que
una vez secretadas
ejercen su acción
sobre otras células
dotadas de un receptor
adecuado.
● Algunas hormonas
son de naturaleza
proteica, como por
ejemplo :
● Insulina
 glucagón
 hormona del
crecimiento
● calcitonina
RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
QUÍMICAS
� La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas
del reconocimiento de señales químicas llamados receptores los
que son de muy diverso tipo .
Existen receptores , por ejemplo
� Hormonales
� De neurotransmisores
� De anticuerpos
� De virus
� De bacterias
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Los transportadores biológicos
son siempre proteínas.
 Por ejemplo:
● Transportadores de membrana
● Transportadores sanguíneos
● Transportadores
intracelulares
Transporte
Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares
diferentes del organismo.
• Hemoglobina y la mioglobina del músculo estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias)
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
FUNCIÓN DE DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la
de discriminar lo propio de lo extraño.
Las inmunoglobulinass se encargan de reconocer moléculas
u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su
destrucción por las células del sistema inmunitario
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Función contráctil

El movimiento y la locomoción en los organismos

unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas
contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción
muscular.
FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad
de los seres vivos están
relacionadas con las proteínas.
� La contracción del músculo
resulta de la interacción entre
dos proteínas, la actina y la
miosina.
� El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas
que forman los microtúbulos.
 PROTEÍNAS DENTALES
Esmalte Dentina
Amelogeninas Colágenas I, III, IV. V y VI
Enamelinas Sialoproteínas
Amelinas o ameloblastinas Fosforina dentinaria
Parvalbumina Proteínas Gla
Osteonectina
Osteopontina
Sialoproteína ósea
Proteína de la matriz
dentinaria 1 (DMP1)