TEMA 4.

- PROTEÍNAS
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son las moléculas orgánicas, compuestas de C, O, H y N, en menor proporción por S, y
P, más abundantes en las células, constituyendo el 50% de su peso seco. Su importancia, sin embargo, no
radica exclusivamente en su abundancia, sino también en la variedad de funciones que desempeñan. El
grupo más numeroso y especializado de proteínas es el de enzimas, moléculas dotadas de actividad
catalítica, imprescindibles en todas y cada una de las reaccione químicas del metabolismo celular.

Las proteínas son macromoléculas de enorme tamaño, por tanto de elevado peso molecular. Se
pueden definir como polímeros formados por la unión de aminoácidos (existen 20 aminoácidos distintos
en las proteínas). Si se unen dos aminoácidos, se obtiene un dipéptido, si son tres, un tripéptido, etc. Si el
número de aminoácidos es inferior a 10 se habla de oligopéptido, y si es superior a 10 se denomina
polipéptido. Sólo cuando un polipéptido está formado por más de 50 aminoácidos o su peso molecular es
mayor de 5.000, se habla de proteína
AMINOÁCIDOS

Estructura de los aminoácidos

Son compuestos orgánicos sencillos formados por C, H, O y N, algunos también por S. al unirse
muchos de ellos mediante enlace peptídico se forman las proteínas.
Los aminoácidos que forman las proteínas se llaman aminoácidos
proteicos o primarios y están formados por un carbono llamado
carbono alfa (C) al que se une un grupo carboxilo, un grupo amino y
un radical que es distinto para cada aminoácido.

Prácticamente todos los aminoácidos son α-aminoácidos, el grupo

amino está unido al carbono adyacente al carbosílico.

Existen 20 aminoácidos proteicos con los que se forman todas las posibles proteínas. Las
posibilidades son 20n, siendo n el número de aminoácidos que tenga la proteína. Existen muchos otros aminoácidos que
no forman proteínas y que aparecen libres o combinados con otras moléculas orgánicas.

Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son solubles en agua, sólidos,

incoloros y presentan todos menos la glicina (o
glicocola) el carbono  asimétrico, por lo que presentan
estereoisómeros D y L, y actividad óptica (son
capaces de desviar el plano de luz polarizada que
atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un
aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la
derecha, se denomina dextrógiro (+) y si lo hace
hacia la izquierda, levógiro (-))

Por convenio, cuando el grupo amino está a la derecha se dice que es el isómero D y cuando
está a la izquierda es el L.

Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L. Sólo la glicina no presenta

estereoisomería porque su radical es el H.

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 Carácter anfótero de los aminoácidos

Las sustancias anfóteras son aquellas que se pueden comportar como ácidos o como bases,
dependiendo de las condiciones del medio; a pH neutro los aminoácidos tienen el grupo carboxilo
con carga negativa (al ser un grupo ácido libera H+) y el grupo amino con carga positiva (al ser una
base coge un H+), pero a pH ácido (hay muchos H+ en el medio) el grupo carboxilo actúa como una
base al coger un protón (H+) neutralizando esa acidez y a pH básico (hay pocos H+ en el medio) el
grupo amino actúa como un ácido, liberando un H+ neutralizando así el pH básico.

En resumen, el carácter anfótero de los aminoácidos les permite actuar como un tampón,
regulando el pH, ya que en medios ácidos se comportan como bases y en medios básicos se
comportan como ácidos. Para cada aminoácido existe un valor de pH en el cuál la molécula no
posee carga eléctrica neta (igual número de cargas positivas que negativas), es el llamado punto
isoeléctrico.
Clasificación de los aminoácidos

Hay 20 aminoácidos ordenados por grupos, los nombres que se utilizan son los comunes, y aluden al producto
biológico de donde se aislaron por primera vez. Ej la asparagina se encontró en el espárrago; el glutámico en el gluten de
trigo….

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 Aminoácidos esenciales

Son aquellos aminoácidos que no podemos fabricar en nuestro cuerpo, por lo tanto, debemos
ingerirlos en la dieta. Si no se ingieren en la dieta no se podrán fabricar las proteínas que los
contienen. De los aminoácidos proteicos, 8 son esenciales. Son: fenilalanina, treonina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, triptófano y valina.

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 ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

Los aminoácidos se unen mediante un enlace entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

grupo amino del siguiente aminoácido, con pérdida de una molécula de agua, este enlace amida que
se forma recibe el nombre de enlace peptídico.

Al unirse 2 aminoácidos se forma un dipéptido, si se unen 3 se forma un tripéptido,… y cuando

se unen muchos aminoácidos se forma un polipéptido o cadena polipeptídica. Las proteínas son
polipéptidos, normalmente formadas por cientos o miles de aminoácidos. La mayoría de las proteínas
están formadas por una sola cadena polipeptídica, aunque hay proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas. Ejemplo: hemoglobina. Cuando son pocos aminoácidos se les puede llamar
también oligopéptido. En los péptidos, los aminoácidos se van uniendo alternando los radicales R,
uno arriba y el siguiente abajo. Siempre existirá en los péptidos un extremo donde hay un grupo
amino libre y otro extremo donde hay un grupo carboxilo libre, llamándose extremo amino terminal y
extremo carboxilo terminal, respectivamente.

El enlace peptídico tiene carácter

de doble enlace como se observa en
el equilibrio químico de la imagen
superior, lo que impide girar libremente. Esto provoca que los
elementos del enlace peptídico (O=C-N-H) se sitúen en un mismo
plano. Solamente tiene libertad de giro los carbonos alfa.

La cadenas polipeptídicas son ZIGZAGUEANTES formadas por un esqueleto constituido por una
serie de placas planas rígidas separadas por grupos R- C--H

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 Este proceso de formación del enlace peptídico tiene lugar en los ribosomas e implica un gran
número de enzimas de intermediarios.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su

cadena polipeptídica. Efectivamente, la cadena polipeptídica a medida que se va sintetizando sufre
una serie de plegamientos hasta adquirir una estructura tridimensional determinada, que puede
tener hasta cuatro niveles, de complejidad creciente, cada uno de los cuales se construye a partir
del nivel anterior; son las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

En la estructura tridimensional de las proteínas, o lo que es lo mismo, en su disposición en el

espacio, se pueden describir hasta 4 niveles de organización distinto y de complejidad creciente,
cada uno de los cuáles se forma a partir del anterior. Son:

- Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos que la integra, es decir, indica los
aminoácidos que forman la proteína y el orden en que se encuentran unidos. Viene determinada
genéticamente.
Las diferentes proteínas se diferencian por el número, naturaleza y orden de sus
aminoácidos y este nivel es importante porque determina el resto de los niveles y por tanto la
función de la proteína.
Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su
grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo
amino libre.
Dado que los cuatro átomos del enlace se sitúan en el mismo plano son posibles dos configuraciones, cis y trans. El
O del grupo carbonilo y el H del grupo amino normalmente están en lados opuestos del enlace, es decir en
configuración trans, que se ve favorecida para evitar interacciones entre los átomos. De la misma forma los radicales
también se sitúan en lados alternos

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 No existe en realidad esta estructura, ya que conforme se van uniendo los aminoácidos en el
ribosoma, ya van adquiriendo una estructura tridimensional y no lineal. La estructura primaria
solamente es usada para el estudio de las proteínas. Ejemplo: Met-Lys-His-Pro…

- Estructura secundaria: a medida que se sintetiza la proteína adopta una conformación

espacial más estable como consecuencia de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de
los aminoácidos. La estabilidad del
plegamiento es debida a los puentes de H
que se establecen entre los grupos –C=O
de un enlace peptídico y el –NH de otro.
Los modelos mas frecuentes son la hélice
alfa y la hoja plegada beta.

- Hélice alfa: en este tipo de estructura

secundaria, la cadena polipeptídica se va
girando en hélice dextrógira (gira hacia la
derecha); esta hélice se mantiene estable
gracias a los puentes de hidrógeno entre el
grupo –NH de un enlace peptídico y el
grupo –C=O del cuarto aminoácido que le
sigue. Esto implica la presencia de 3,6 aminoácidos
por cada vuelta completa. Al formarse la hélice
, todos los grupos –C=O quedan
orientados en la misma dirección, mientras
que los grupos –NH se orientan en el
sentido contrario y los radicales de los
aminoácidos quedan dirigidos hacia el
exterior de la hélice y no intervienen en los
enlaces.

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 - Hoja plegada beta: también se llama lamina beta, conformación beta o lámina plegada. La
cadena polipeptídica se presenta con los aminoácidos dispuestos en zig-zag y se establecen uniones
por puentes de H con tramos adyacentes de la misma cadena o de cadenas diferentes.

-helice

Tanto la hélice  como la lámina  son estructuras muy estables, puesto que todos los grupos –
NH y grupos -C=O de los enlaces peptídicos participan en los puentes de H.
Ejemplo de una proteína que presenta estructuras en hélice alfa es la -queratina presente en el pelo,
uñas, lana, pico (aves), piel…de vertebrados y un ejemplo de proteína con alta cantidad de láminas beta es la
fibroína de la seda (-queratina).

- Estructura terciaria: las estructuras secundarias sufren plegamientos debido a enlaces que se
forman entre los grupos R (radicales o cadenas laterales) de cada aminoácido, formando la
estructura terciaria (los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos, al formar la estructura
secundaria, no intervienen en la estructura terciaria). Estos enlaces entre los radicales R pueden ser:

 Puentes disulfuro.(SS) Son enlaces covalentes fuertes, entre dos grupos -SH de dos
aminoácidos cisteína. Se desprende una molécula de H2

 Fuerzas electrostáticas entre grupos R con carga opuesta (-NH3+ y COO-).

 Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares localizados en las cadenas

laterales.

 Fuerzas de Van der Waals y atracciones

hidrofóbicas entre radicales apolares.

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 La estructura terciaria puede originar proteínas globulares y filamentosas o fibrosas:

-Proteínas globulares: la estructura secundaria se pliega sucesivamente originando una

proteína esferoidal compacta. Son solubles en agua y presentan funciones variadas, como por
ejemplo función catalizadora (enzimas) o función transportadora. Los radicales de los aminoácidos
apolares se disponen hacia el interior y los polares se localizan en el exterior, permitiendo que estas
proteínas sean solubles en agua. Las proteínas globulares suelen tener varios tramos de helice ,
lámina  y otras estructuras secundarias en diferentes proporciones.

-Proteínas filamentosas o fibrosas: su estructura terciaria tiene menos plegamientos. Dan

proteínas alargadas porque sus cadenas polipeptídicas se disponen en forma de hebras alargadas,
muy resistentes e insolubles en agua y poseen función estructural, como por ejemplo la queratina de
la piel, pelo plumas… y el colágeno abundante en los tejidos conectivos como hueso, cartílago,
tendones…Realizan funciones estructurales.

Aquellas proteínas que únicamente están formadas por una cadena polipeptídica, su actividad
biológica, es decir, su función depende de la estructura terciaria.

- Estructura cuaternaria: Formada por dos o más estructuras terciarias. Estas cadenas
polipeptídicas también llamadas subunidad proteica, protómero o monómero, poseen estructura
terciaria cada una y se unen entre sí usando los mismos tipos de enlaces débiles entre los radicales
R de los aminoácidos que aparecen en la estructura terciaria: atracciones electrostáticas, atracciones
hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y en ocasiones también enlaces fuertes como puentes disulfuro,
por ejemplo la proteína llamada anticuerpo está formada por 4 cadenas polipeptídicas: 2 cadenas
pesadas y 2 cadenas ligeras, unidas ellas por puentes disulfuro. Otro ejemplo de estructura
cuaternaria es la proteína hemoglobina formada por 4 cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa y
dos cadenas beta.

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 La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que sólo presentan esta
estructura), es la responsable de su actividad biológica.

Como habrás podido observar, la estructura cuaternaria depende de la terciaria, ésta de la

secundaria, que a su vez depende de la primaria.
Una ventaja selectiva de las subunidades de estructura cuaternaria es que se auto-ensamblan,
ejemplo: los complejos enzimáticos, los microtúblulos, las subunidades del ribosoma o las partes de un
virus. Una vez formados los monómeros, no se necesita gasto de energía ni reacción metabólica
adicional, por sí solos forman estructuras de orden superior.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de la naturaleza de los radicales ® de
los aminoácidos.

- Solubilidad: Las proteínas son macromoléculas solubles en agua cuando tienen forma
globular. Aunque debido a su elevada masa molecular forman dispersiones coloidales.

La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales (R), que, al ionizarse, establecen
puentes de H con las moléculas de agua que rodean a la proteína, formando una capa de solvatación,
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

Las proteínas fibrosas son insolubles, tienden a unirse entre sí y cumplen funciones
estructurales.

- Carácter anfótero o capacidad amortiguadora: las proteínas, al igual que los aminoácidos
que la forman tienen carácter anfótero, debido a que pueden comportarse como ácidos o como
bases liberando o retirando H+ del medio. Por tanto, las proteínas son capaces de amortiguar las
variaciones de pH (son sustancias tamponadoras al igual que los aminoácidos que la forman).
Pueden liberar o retirar protones del medio donde se encuentran.

- Desnaturalización y renaturalización: la
desnaturalización de las proteínas consiste en la
rotura de los enlaces que determinan la
conformación espacial de las proteínas (estructura
tridimensional) y como consecuencia de ello la
proteína pierde su función biológica. En la

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 desnaturalización se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, aunque permanecen
los enlaces peptídicos (quedando la estructura primaria). La desnaturalización (rotura de enlaces)
puede ser debida a altas temperaturas, cambios de pH, radiación ultravioleta, cambios en la
concentración salina, etc. En determinadas condiciones, cuando cambian las condiciones que
produjeron la desnaturalización, la desnaturalización puede ser reversible y la proteína puede volver
a plegarse adoptando su conformación espacial anterior, recuperando con ello la actividad biológica
(su función). A este proceso reversible se le llama renaturalización.
Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, la desnaturalización es irreversible.
Ejemplos de este tipo son la coagulación de la albúmina de la clara del huevo por el calor o la
desnaturalización de la caseina de la leche al cortarse (por cambios en el pH).

- Especificidad:

A diferencia de los glúcidos y de los lípidos, las proteínas son moléculas específicas, es decir,
cada especie biológica posee proteínas distintas a las de otros organismos. Incluso proteínas que
presenta la misma función y una estructura tridimensional semejante suelen tener una secuencia
peptídica algo diferente en distintos organismos. Este hecho posee una gran importancia, ya que el
análisis de las semejanzas que existen entre algunas proteínas de diversos seres vivos permite
establecer el parentesco evolutivo entre especies, secuencias semejantes indican mayor similitud
genética, por lo que se utilizan para la construcción de árboles filogenéticos.

La especificidad proteica se da incluso en individuos de una misma especie, como se pone de

manifiesto en los procesos de rechazo de órganos en los transplantes.

Se refiere también a que cada una lleva a cabo una determinada función gracias a una
determinada estructra primaria y una conformación espacial propia.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína tiene una función específica, entonces hay tantas funciones como proteínas
distintas, sin embargo podemos agrupar a todas las proteínas en 7 funciones:

- Función transportadora: como por ejemplo la hemoglobina, mioglobina y hemocianina que

transportan oxígeno en sangre, músculo y en el líquido de transporte de algunos invertebrados,
respectivamente. También existen en la sangre proteínas transportadoras como la seroalbúmina
(transporta sustancias químicas diversas como aminoácidos, ácidos grasos…) y las lipoproteínas. Las
lipoproteínas transportan lípidos en sangre como el LDL (“colesterol malo”) y el HDL (“colesterol
bueno”). En las membranas celulares también existen proteínas transportadoras para regular el paso
de sustancias.

- Función de reserva: ciertas clases de proteínas constituyen un almacén de aminoácidos,

dispuestos para ser utilizados por el embrión en desarrollo como fuente energética y fuente de
unidades estructurales, por ejemplo la lactoalbúmina de la leche y la ovoalbúmina del huevo, la
caseína de la leche, etc

- Función estructural: muchas proteínas fibrosas tienen función estructural como el colágeno
que da resistencia en tejidos conectivos como el óseo y cartilaginoso, la elastina que aparece en
tejidos sometidos a estiramientos como los pulmones, vasos sanguíneos, la dermis de la piel… y la
queratina que aparece en la piel, pelo, uñas, lana…
- Función enzimática: las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que aceleran la
velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos, son enzimas. Se conocen

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aproximadamente 3.000 enzimas, algunos ejemplos son la amilasa que digiere almidón y glucógeno,
la lipasa que digiere grasas, la lactasa que digiere la lactosa…

- Función hormonal: muchas hormonas son proteínas como la insulina, el glucagón, la hormona
del crecimiento y la tiroxina.

- Función defensiva: las inmunoglobulinas, también llamadas -globulinas (gamma globulinas)

son proteínas conocidas con el nombre de anticuerpos, forman parte de nuestro sistema inmunitario
y se unen a determinadas sustancias extrañas (antígenos). La trombina y el fibrinógeno son
proteínas que intervienen en la coagulación sanguínea.

- Función contráctil: son proteínas que permiten el movimiento o contracción, son la actina y
miosina del músculo, la dineina en cilios y flagelos y la flagelina en el flagelo bacteriano.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se clasifican en holoproteínas si están constituidas únicamente por

aminoácidos y heteroproteínas si además contienen sustancias no proteicas. La parte no
proteica se llama grupo prostético.

HOLOPROTEÍNAS

Se dividen en dos grandes grupos atendiendo a su estructura: globulares y fibrosas.

- PROTEÍNAS FIBROSAS, FILAMENTOSAS O ESCLEROPROTEÍNAS: Son insolubles en

agua y de forma alargada, ya que generalmente los polipéptidos de estas proteínas están
enrollados en una sola dimensión formando fibras paralelas. Desempeñan fucniones
estructuraels. Destacan:

 Colágeno: en esta proteína sus cadenas polipeptídicas se unen formando una triple hélice.
Presenta gran resistencia al estiramiento y aparece en la matriz del tejido conjuntivo,
cartilaginoso y óseo. Es la proteína más abundante de los vertebrados superiores, pues
constituye un tercio de la proteína total del cuerpo.

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  Elastina: esta proteína posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras
la aplicación de una fuerza, por lo que se encuentra en órganos sometidos a
deformaciones reversibles como los pulmones, vasos
sanguíneos y la dermis de la piel.

 Queratina: la α-queratina aparece formando parte del

cabello, la lana, la piel, uñas... sus cadenas
polipeptídicas se disponen formando una triple hélice.
La β-queratina de las fibras de seda es la fibroína.

 Miosina: es una proteína muscular que participa en la

contracción muscular.

 Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea al

unirse con las células sanguíneas formando una red o
entramado insoluble. Esta proteína se obtiene a partir
del fibrinógeno, una proteína sanguínea globular que se
puede transformar en fibrina.

Fíjate en la imagen izquierda. Las estructuras finas y

alargadas son fibrinas uniendo glóbulos rojos,
produciendo coagulación de la sangre.

- PROTEÍNAS GLOBULARES: Suelen ser solubles en agua, tienen una estructura más
compleja y con más plegamientos que le dan una forma más o menos esferoidal. Realizan
funciones dinámicas. Entre ellas destacan:

 Globulinas: son las proteínas globulares de mayor tamaño y con forma globular casi
perfecta como la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de
la sangre y las inmunoglobulinas o γ-globulinas o anticuerpos y las α y β-globulinas de la
hemoglobina.
 Albúminas: como la lactoalbúmina de la leche, la ovoalbúmina del huevo y la seroalbúmina
de la sangre. Tienen funciones de reserva de aminoácidos (lactoalbúmina y ovoalbúmina)
o de transporte (seroalbúmina).
 Histonas: son proteínas que se asocian con el ADN formando la cromatina y los

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 cromosomas, además tienen un importante papel en la regulación genética.
 Actina: junto con la miosina son responsables de la contracción muscular.

HETEROPROTEÍNAS

Están formadoas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica denominada
grupo prostético. Se clasifican según su grupo prostético (parte no proteica) en:

 Nucleoproteínas: son complejos entre ácidos nucleicos y proteínas básicas como las
histonas (las histonas puedes encontrarlas en holoproteínas o en heteroproteínas según
se considere o no el ADN como un grupo prostético).
 Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido, como por ejemplo muchas proteínas de
la membrana citoplasmática que actúan como factores de reconocimiento como son los
que determinan los grupos sanguíneos, las inmunoglobulinas.
 Lipoproteínas: su grupo prostético son lípidos. Muchas lipoproteinas forman parte de la
membrana plasmática; sin embargo existe un grupo especial de lipoproteinas presentes
en el plasma sanguíneo, que se encargan de transportar lípidos (colesterol, triglicéridos,
...) por el torrente circulatorio desde su lugar de absorción, el intestino, hasta los tejidos
adiposos.
 Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico (grupo fosfato), por ejemplo la
caseína de la leche, la vitelina de la yema del huevo. Son proteinas de alta calidad.
 Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia coloreada, es decir, un pigmento.
Se clasifican en dos grupos según posean o no en su estructura la porfirina.
 Cromoproteínas de naturaleza porfirínica o con pigmentos porfirínicos: su grupo
prostético es la porfirina, es decir, un anillo tetrapirrólico. En el centro de este anillo
hay un catión metálico; el más conocido es el ión ferroso (Fe 2+), en este caso, la
porfirina se llama grupo hemo y aparece en la hemoglobina que trasporta oxígeno en
la sangre y en la mioglobina que transporta oxígeno en el músculo.

Grupo hemo de la hemoglobina

Otras proteínas con el anillo tetrapirrólico o porfirina son la cianocobalamina o
vitamina B12, en este caso, su catión es el cobalto (Co2+) y los citocromos que llevan
un átomo de hierro, que puede ceder o tomar electrones pasando de Fe 2+ a Fe3+ y
viceversa. Los citocromos aparecen en la cadena de transporte de electrones de la
mitocondria y cloroplasto.

Estructura tridimensional de un citocromo:

fíjate en el anillo tetrapirrólico o
porfirina.

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  Cromoproteínas de naturaleza no porfirínica: su grupo prostético no es la porfirina,
por ejemplo la hemocianina que es un pigmento azulado que lleva cobre y transporta
oxígeno en algunos invertebrados; y la rodopsina presente en las células de la retina,
esta proteína es imprescindible para realizar el proceso visual ya que es una
molécula que capta luz.

 Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ácido nucleico. Se consideran núcleo-

proteínas la asociación entre el ADN y las histonas para formar la cromatina.

DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de dos o más enlaces

peptídicos dando positivo con proteínas y péptidos cortos (no detecta aminoácidos libres, pues no tienen
enlaces peptídicos). El Reactivo de Biuret contiene hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico
(CuSO4) de color azul que cambia a violeta-púrpura en presencia de proteínas, debido a la
formación de un complejo entre el cobre y los enlaces peptídicos. El Hidróxido de Potasio no participa
en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar .

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