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FACULTAD DE CIENCIAS – ESCUELA DE BIOLOGÍA MICROBIOLOGÍA

MONOGRAFIA
PRIONES

ALESSANDRA CONDE
VALERIA PASO

2023
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DEDICATORIA

Queremos expresar nuestro profundo

agradecimiento a todas las personas que

ayudaron en el proceso de redacción de esta

monografía.

.
 3

INDICE

DEDICATORIA…………………………………………………………………………ii

INDICE ………………………………………………………………………………....iii

INTRODUCCION……………………………………………………………………….6

CAPÍTULO I

HISTORIA DE LOS PRIONES

1.1. BREVE HISTORIA……………………………………………………………….8

CAPÍTULO II

DEFINICIÓN

2.1. DEFINICIÓN SEGÚN CLAUDIO LUIS PIDONE …………………………....10

2.2. DEFINICIÓN MARÍA GASSET Y DAVE WESTAWAY……….…….………10

2.3. DEFINICION SEGÚN JOSÉ LUIS ZAMORA ESPINOSA ……………….…11

CAPÍTULO III

ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS

3.1. CARACTERÍSTICAS FUNCIONALES …………………………………….…12

3.2. CARACTERÍSTICAS FÍSICAS ………………………………………………..13

3.3. ESTRUCTURA…………………………………………………………….……..13
 4

CAPÍTULO IV

ENFERMEDADES ASOCIADAS A LOS PRIONES

4.1. E. CREUTZFELDT - JAKOB (ECJ) …….…………………………..…………14

4.2. ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORME BOVINA…………………………….15

4.3. SCRAPIE EN OVEJAS Y CABRAS………………..………………..…………16

CAPÍTULO V

MECANISMOS DE PROPAGACIÓN DE LOS PRIONES

5.1. CONVERSIÓN PROTEICA Y CAMBIO CONFORMACIONAL …..………17

5.2. ACUMULACIÓN Y REPLICACIÓN….…………….…………………………18

5.2.1. CAMBIOS EN LA SECUENCIA NORMAL ….……….………………….…19

5.2.2. ACOPLAMIENTO O UNIÓN DE UN PRPSC INFECTIVA …..…………..19

CAPÍTULO VI

DIAGNÓSTICO Y DETECCIÓN DE PRIONES

6.1. TÉCNICAS DE DIAGNÓSTICO UTILIZADAS ……….…………………......20

6.1.1. INMUNOBLOT (WESTERN BLOT) ….…………………………………..…20

6.1.2. INMUNOPRECIPITACIÓN …….……………………………………………20

6.2. DETECCIÓN EN HUMANOS Y ANIMALES ….…………………………..…21

6.3. RETOS Y LIMITACIONES EN EL DIAGNÓSTICO TEMPRANO ………..22

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CAPÍTULO VII

TRATAMIENTO Y PREVENCIÓN DE ENFERMEDADES POR PRIONES

7.1. TRATAMIENTOS Y CONTROL DE LA PROPAGACIÓN ……………...….23

7.2. ESTRATEGIAS DE PREVENCIÓN …………………………………………...24

CONCLUSIONES

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

ANEXOS
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INTRODUCCIÓN

Los priones son proteínas infecciosas sin ácidos nucleicos y, por lo tanto, no se

representan como seres vivos. A pesar de esto, tienen la capacidad de replicarse y causar

enfermedades como la enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme

bovina) y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob humana. (Stubbs, G., & Stöhr, J.; 2017).

Forman parte de un grupo de enfermedades neurodegenerativas causadas por una proteína

común en el cerebro (PrP) que se ensambla de manera anormal. Una proteína anormal

conocida como prión (PrPSc) tiene la capacidad de replicarse, produciendo así un PrP

anormal por su plegadura anómala.

Es tan importante conocer sobre los priones ya que son un tipo de proteína que juega un

papel importante en varias enfermedades neurodegenerativas aunque los priones son

pequeños y su estudio puede parecer esotérico, es importante comprender su naturaleza y

su impacto en la salud humana, teniendo en cuenta que tiene una capacidad de convertir

proteínas sanas en formas anormales y patogénica, también es impredecible conocer

desde temprano la enfermedad ya que si no se logra tal, a menudo es indetectable cuando

ya es avanzada, sabiendo que hasta la actualidad no existe una cura para las enfermedades

causadas por lo priones pero si se identifica desde una etapa temprana, se podría brindar

un tratamiento que mejore significativamente los resultado de la persona.

Esta monografía aborda los priones en varios capítulos. En el primer capítulo, se presenta

una breve historia sobre los priones. En el segundo capítulo, se exploran diversos

conceptos para comprender qué es un prion desde diferentes perspectivas. El tercer

capítulo se centra en la estructura del prion, destacando sus características físicas. En el

cuarto capítulo se mencionan enfermedades asociadas a los priones, como la enfermedad

de Creutzfeldt-Jakob, la encefalopatía espongiforme bovina y la enfermedad Scrapie en

ovejas y cabras. En el quinto capítulo se analizan los mecanismos de propagación del

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prion, como la replicación. El sexto capítulo aborda el diagnóstico de las enfermedades

relacionadas con priones, así como las técnicas utilizadas y las limitaciones del

diagnóstico temprano. Y finalmente en el séptimo capítulo se discuten los tratamientos y

cómo controlar la expansión de los priones, como la prohibición de los desechos de

animales procesados en la Unión Europea.

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CAPÍTULO I
HISTORIA DE LOS PRIONES

1.1 Breve Historia

El descubrimiento de los priones y la comprensión de su papel en las

enfermedades neurodegenerativas es una historia científica interesante.

En 1982, múltiples científicos comenzaron a investigar un brote de

encefalopatía espongiforme bovina (EEB) en el Reino Unido, ya que provocó

cambios en el comportamiento y muerte del ganado afectado. Inicialmente se pensó

que la enfermedad era una infección viral, pero a medida que avanzaba el estudio,

todo indicaba que se trataba de algo más.

En 1985, Stanley B. Prusiner, un bioquímico estadounidense de la Universidad

de California en San Francisco, propuso la existencia de una nueva clase de patógenos

infecciosos. Prusiner la llamó "priones", un acrónimo de "proteína" e "infección". Su

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teoría empezó una disputa en lo que se sabía sobre las infecciones, ya que hasta ese

momento se pensaba que necesariamente debían ser causadas por virus, bacterias u

otros microorganismos.

Según la teoría de Prusiner, los priones son proteínas que normalmente se

encuentran en el cuerpo, pero que adoptan una deformación. Estas proteínas

anormales pueden cambiar la estructura de otras proteínas normales en el cerebro y

convertirlas también en priones. Cuando los priones se acumulan, dañan las células

cerebrales y causan enfermedades neurodegenerativas. La teoría de Prusiner ha sido

objeto de escepticismo y críticas porque desafía las ideas aceptadas sobre la infección.

Sin embargo, gracias a su persistencia y evidencia experimental, Prusiner logró

establecer el concepto de priones como agentes infecciosos que no eran ni virus ni

bacterias.

En reconocimiento a su trabajo, Stanley B. Prusiner recibió el Premio Nobel de

Fisiología o Medicina en 1997. Sus descubrimientos han abierto nuevas puertas a la

comprensión de enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de

Creutzfeldt-Jakob en humanos y la encefalopatía espongiforme bovina, aportando una

explicación a sus causas. Desde entonces, la investigación de los priones ha

progresado y se han descubierto varias enfermedades relacionadas. La investigación

aún se enfoca en comprender mejor los mecanismos de transmisión y los efectos en

el cuerpo para desarrollar estrategias terapéuticas y preventivas.

 10

CAPÍTULO II
DEFINICIÓN

2.1 Definición según Claudio Luis Pidone

Pidone, C. (2005) señaló:

Los priones son pequeñas partículas infecciosas de naturaleza proteica

que dan lugar a procesos nerviosos degenerativos conocidos como

encefalopatías espongiformes transmisibles. La encefalopatía espongiforme

bovina (EEB) o “enfermedad de la vaca loca”, el scrapie de la oveja y la

enfermedad de Creutzfeldt Jakob (CJD), en los humanos, son algunos ejemplos

de enfermedades causadas por priones. Las llamadas encefalitis espongiformes

transmisibles no estaban descriptas en el bovino. El scrapie, en cambio, se

 11

conoce desde hace más de 200 años, y los ingleses tomaban medidas para

controlarlo sin conocer su verdadera etiología.

2.2. Definición según María Gasset y Dave Westaway

Gasset, M. y Westaway, D. (2000) definieron:

“Los priones son los agentes causantes de un grupo de patologías

neurodegenerativas letales características de mamíferos, también conocidos

como encefalopatías espongiformes transmisibles. Estos agentes son capaces

de propagarse dentro de un mismo huésped causando una lesión espongiótica

y de transmitirse de huésped a huésped con elevados tiempos de incubación. A

diferencia de virus y viroides, son resistentes a tratamientos inactivantes de

ácidos nucléicos, pero comparten con éstos la existencia de una variabilidad de

inóculos dentro de la misma especie (diferenciables por el patrón de la lesión

y la magnitud del tiempo de incubación) y de una infectividad sujeta a barrera

de especie.”

2.3 Definición según José Luis Zamora Espinosa

Zamora, J. (2018) señaló:

Son enfermedades que afectan a los animales y al hombre, presentan

largos y variados períodos de incubación, son enfermedades de curso

progresivo, que producen daño degenerativo del sistema nervioso central.

También estas al verlas macroscópicamente no se observan lesiones,

microscópicamente podemos ver como ocasiona alteraciones espongiformes

en sistema nervioso, con apariencia de esponja desarrollando signos clínicos

nerviosos.
 12

CAPÍTULO III

ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS

3.1 Características funcionales

Marianella Perrone y otros autores declararon las siguientes características:

- Son agentes infecciosos compuestos exclusivamente de proteínas mal

plegadas.

- Carecen de material genético (ADN o ARN).

- Tienen la capacidad de replicarse y propagarse en el organismo.

- Son resistentes a la desnaturalización y a la degradación enzimática.

- Tienen la capacidad de convertir proteínas normales en priones anormales

a través de un proceso conocido como "conversión conformacional".

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3.2. Características físicas

Sus características físicas, como el tamaño y la forma, no están bien definidas.

Los priones son partículas extremadamente pequeñas, cuyo tamaño se estima entre

10 y 30 nanómetros. (Andresen, 2009, pp 3)

Su cadena polipeptídica cuenta con alrededor de 250 aminoácidos. La proteína

del prion desempeñaría un papel activo en reconocer a la forma normal y

transformarla en su homólogo, estas formas patológicas forman unos agregados

amorfos insolubles. (Guerrero, 2002)

3.3. Estructura

Los priones cuentan con una estructura tridimensional, las proteínas priónicas

normales (PrPC) constan de 253 aminoácidos. Mientras que la estructura de los

priones anormales (PrPSc), a menudo se caracteriza por la adquisición de una

conformación rica en láminas beta. (Erdtmann & Sivitz, 2004; pp 43) Las láminas

beta son las encargadas de cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas

(Sánchez, 2013; Cacace, 2011), es decir ellas pliegan a las proteínas para su buen

funcionamiento, un desbalance de estas es lo que crea a los priones.

 14

CAPÍTULO IV
ENFERMEDADES ASOCIADAS A LOS PRIONES

4.1. E. Creutzfeldt - Jakob (ECJ)

En 1920, Hans-Gerhard Creutzfeldt describió a una paciente de mediana edad

que presentaba un deterioro cognitivo-motor progresivo. El examen neuropatológico

reveló cambios degenerativos en el sistema nervioso central. Posteriormente, Alfons

María Jakob informó sobre cinco nuevos casos de esta enfermedad, que mostraban

características similares a los descritos por Creutzfeldt, esto permitió a Jakob definir

la enfermedad como “encefalopatía diseminada con pseudo-esclerosis espástica”,

término que se fue modificando hasta lo conocido hoy en día como “La enfermedad

de Creutzfeldt-Jakob” (Cartier, 2019).

Actualmente es difícil de identificar tal enfermedad debido a la incomparable

heterogeneidad, que se manifiesta en diferentes formas de inicio, es por ello que se

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desarrolló definiciones y clasificaciones que buscaron orientar en diagnósticos. Esta

es más común en el ser humano que en los animales, la mayoría de las personas que

presentan esta enfermedad han tenido síntomas de demencia y mioclonías, es decir,

movimientos rápidos, breves e involuntarios (Villegas, 2010, pp 90- 91). Esta

enfermedad se presenta como una proteína priónica normal con una forma anormal,

acumulándose así en el cerebro y llegando a ser una de las características principales

de la ECJ, esta puede presentar síntomas tales como alucinaciones visuales, cambios

de estado de ánimo, convulsiones. Hubo un caso en donde una mujer solo sobrevivió

6 meses con tal enfermedad por lo tal, la ECJ es mortal y hasta la actualidad no se ha

hallado ningún tratamiento. (Rincón et al., 2008)

4.2. Encefalopatía espongiforme bovina

Esta es una enfermedad que afecta el sistema nervioso de los ovinos , es por

eso, que es conocida como la enfermedad epidémica de las "vacas locas" o

encefalopatía espongiforme bovina, todo surgió en la década del 80, originalmente

confinada en el Reino Unido, esta se ha logrado extender por diferentes países de

Europa y Japón, todo debido al uso de harinas fabricadas con restos de oveja

presumiblemente infectadas con scrapie, es decir, harinas de carne y hueso que

contengan restos de tejidos nerviosos de animales enfermos, desarrollando así

trastornos y comportamientos anormales y agresivos, con dificultad para alimentarse,

pérdida de peso y disminución de producción de leche. (Hernandez, Cespedes &

Romero; 2002). Ocurre en varias especies de animales, caracterizándose por que se

da en animales adultos y principalmente en animales de producción de leche y hasta

el momento no existe una prueba de diagnóstico que se pueda realizar mientras en

animal este vivo, solo puede ser diagnosticado haciendo un estudio del cerebro de
 16

los animales muertos o sacrificados y así como los animales pueden ser infectado

también puede el hombre. (César; 2004).

4.3. Scrapie en ovejas y cabras

En 1732, se registró por primera vez la aparición del Scrapie en Inglaterra, y

posteriormente fue descrita por Teissier en 1810. Desde entonces, se ha demostrado

la presencia de esta enfermedad en diferentes países, incluyendo Irlanda, Kenia,

India, Sudáfrica, Emiratos Árabes, Australia, Nueva Zelanda y varios países de

Europa Occidental. También se detectó en Estados Unidos, específicamente en

Michigan en 1942, y posteriormente en California en 1954, causando la muerte de

576 animales, tanto ovejas como cabras (Toro et al., 2014). Esta enfermedad afecta

específicamente el sistema nervioso de ovinos y caprinos, esta es caracterizada por

la irritabilidad y deseo intenso, que conlleva a mordisquearse su propia lana o pelo

(Padilla, 2004; pp 10-11).

 17

CAPÍTULO V
MECANISMOS DE PROPAGACIÓN DE LOS PRIONES

5.1. Conversión proteica y cambio conformacional

En el núcleo de las células, incluyendo las neuronas, se encuentra el gen Prn-

P. Todo comienza en el retículo endoplasmático donde este gen transcribe un ARN

mensajero que lleva el código necesario para la síntesis de la proteína PrPC (proteína

priónica normal). En los ribosomas y con la ayuda del ARN de transferencia y el

ARN ribosomal, ocurre la traducción y la transferencia de estos aminoácidos al punto

de síntesis de la proteína PrPc normal. Sin embargo, la proteína PrPC puede perder

su estructura correcta y adoptar una conformación anormal debido a la cantidad

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anormal de láminas beta, esta proteína es conocida como PrPSc (Sc=scrapie), prion

en sentido estricto. (Andresen, 2009, pp 4)

En el extremo opuesto de la proteína, llamado terminal N, se encuentran cinco

secuencias repetitivas de ocho aminoácidos. Se cree que estas “repeticiones de

octapéptidos” tienen una fuerte afinidad con el cobre, lo que le da a la proteína una

función antioxidante. Los 22 aminoácidos del extremo N se eliminan a medida que

la proteína se sintetiza en el retículo endoplásmico (Brown & Sassoon, 2002).

Mediante un mecanismo poco conocido donde se especula que las chaperonas

tendrían algo que ver, los priones convierten la PrPC en la conformación

anormalmente plegada que contiene más láminas β que la isoforma normal. A

diferencia de la PrPC, la PrPSc es resistente a la degradación proteolítica y puede

acumularse dentro de los lisosomas, en la superficie celular o en depósitos

extracelulares, como fibrillas en forma de bastón o placas de amiloide. Estas

acumulaciones anormales son, en última instancia, neurotóxicas. (Erdtmann &

Sivitz, 2004; pp 45-48)

5.2. Acumulación y replicación

Los priones tienen la capacidad única de replicarse de manera autónoma sin la

intervención de ácidos nucleicos, como el ADN o el ARN. El mecanismo de

replicación de los priones implica la interacción entre la proteína priónica scrapie y

la forma normal de la misma proteína. Cuando el prion anormal interactúa con la

proteína priónica normal, induce un cambio conformacional en esta última,

alterándola. Este proceso de cambio conformacional y propagación de la forma

alterada de la proteína priónica se conoce como conversión priónica (Erdtmann &

Sivitz, 2004; pp 62-63). Existen dos posibles mecanismos por los cuales la proteína

común o PrPC puede convertirse en PrPSc.

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5.2.1. Cambios en la secuencia normal

Esto se da de manera espontanea debido a la edad o errores durante la

transcripción del código genético. (Andresen, 2009, pp 4)

Algunos ejemplos son Fatal familial insomnia (FFI), Gerstmann-Sträussler

Scheinker y Familial Creutzfeldt Jakob.

5.2.2. Acoplamiento o unión de un PrPSc infectiva

Sucede en cuando un PrPSc “contagia” a un PrPC, provoca un cambio en la

estructura de láminas beta del PrPC. Este proceso puede desencadenar una reacción

en cadena con acumulación creciente de moléculas de priones beta planas, lo que

interfiere con el funcionamiento del sistema nervioso central. (Andresen, 2009, pp 4)

 20

CAPÍTULO VI
DIAGNÓSTICO Y DETECCIÓN DE PRIONES

6.1. Técnicas de diagnóstico utilizadas

Existen varias técnicas utilizadas para la detección de priones, entre ellas están

las siguientes.

6.1.1. Inmunoblot (Western blot)

Western Blot permite la detección de la PrP en las muestras de tejidos nerviosos

de bóvidos, ovejas, cabras y cérvidos. (Poincaré, 2018)

6.1.2. Inmunoprecipitación

Esta técnica se usa para detectar y aislar una proteína de interés mediante la

formación de complejos antígeno-anticuerpo, entonces funcionaria lo mismo para la

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PrP utilizando anticuerpos específicos. Luego, se separa este complejo mediante

técnicas de centrifugación o precipitación, y se analiza para detectar la presencia de

priones (Cashman et al., 2007)

6.2. Detección en humanos y animales

En general, los diagnósticos de enfermedades priónicas por descripción de los

pacientes o pruebas clínicas auxiliares no son lo suficientemente específicos para

confirmar una enfermedad priónica.

Además, la diferenciación de las enfermedades priónicas es problemática

debido a que las cepas presentan síntomas similares. No obstante, se han establecido

técnicas para la detección de Creutzfeldt-Jakob esporádica (sCJD) y la variante de

Creutzfeldt-Jakob (vCJD) (Will et al., 2000). Por ejemplo, la vCJD, a diferencia de

la enfermedad de la sCJD es que afecta principalmente a personas jóvenes con una

media de 28 años, mientras que la sCJD cuenta con una media de 68 años y en muy

pocos casos en personas menores de 30 años, otra diferencia serían los síntomas

psiquiátricos o sensoriales, y también se observan anomalías neurológicas tardías,

como ataxia (problemas de coordinación), demencia y mioclonías (movimientos

musculares involuntarios) (CDC, 2023).

Por otro lado, en animales la detección es muy distinta, su comportamiento es

un factor clave, en vacas los primeros signos son debilidad, descoordinación y suelen

negarse a entrar a las salas de ordeña. Otro factor a mencionar, que no solo se presenta

en vacas, seria el rechinar de los dientes, pérdida de peso y el lamido nasal (Padilla,

2004; pp 23-24).
 22

6.3. Retos y limitaciones en el diagnóstico temprano

Las enfermedades neurodegenerativas asociadas a los priones como la

enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) y el insomnio familiar fatal, presentan un

desafío significativo en el diagnóstico temprano. Estas enfermedades se caracterizan

por la acumulación de proteínas priónicas anormales en el cerebro, lo que lleva a la

degeneración progresiva de las células nerviosas. Los síntomas iniciales son

inespecíficos, como los cambios de humor repentinos o el deterioro cognitivo que

pueden ser tachados como normales. Por otra parte, también está la variabilidad de

pruebas clínicas, hasta el día de hoy no existe una técnica sólida para detectar a las

proteínas priónicas por ende se deben tomar muchas pruebas y tratamientos, cosa

que, en muchas ocasiones, debido al constante cambio en los síntomas, la enfermedad

se identifica cuando ya es irremediable. (Villegas, 2010, pp 93- 101)

 23

CAPÍTULO VII

TRATAMIENTO Y PREVENCIÓN DE ENFERMEDADES POR

PRIONES

7.1. Tratamientos y control de la propagación

Se han probado numerosos compuestos con propiedades antipriónicas, pero

hasta la fecha no se ha encontrado un tratamiento que tenga un impacto significativo

en el curso clínico de las enfermedades por priones. Actualmente, los pacientes

reciben cuidados paliativos. Algunas sustancias, como los compuestos polianiónicos,

el heparán sulfato, la heparina, el dermatán sulfato, el keratán sulfato, el condroitín

sulfato y análogos semisintéticos, han mostrado cierto grado de efectividad en el

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combate de las enfermedades priónicas. Estas sustancias tienen la capacidad de

unirse a la proteína priónica (PrP) y competir con la transformación de la forma

normal (PrPC) a la forma patológica (PrPSc) (Villegas, 2010, pp 102).

Otra sustancia, es el rojo Congo, se une a la PrP y evita la polimerización de

las fibrillas, deteniendo así la agregación. Sin embargo, tiene una alta toxicidad, es

poco probable que el rojo Congo se utilice en el tratamiento de seres humanos.

La quinacrina, un medicamento utilizado tradicionalmente para tratar la

malaria, pero se sabe que interactúa con la proteína priónica, inhibiendo la formación

de agregados priónicos al afectar posiblemente la vía lisosomal. Sin embargo, en un

estudio en el que se incluyeron 107 pacientes con ECJ, se observó que, aunque la

quinacrina fue tolerada por los pacientes, no afectó significativamente el curso

clínico de la enfermedad.

La tetraciclina, un antibiótico, también ha mostrado actividad antipriónica. Las

tetraciclinas poseen prometedoras características para el tratamiento de

enfermedades priónicas, como la capacidad de atravesar la barrera hematoencefálica

y hacer a los priones más sensibles a las proteasas. Sin embargo, hasta ahora no se

han realizado estudios sobre el efecto de las tetraciclinas en el tratamiento de seres

humanos afectados por la ECJ (Villegas, 2010, pp 103).

7.2. Estrategias de prevención

Se implementaron restricciones a las importaciones para prevenir la

propagación de la EEB en los Estados Unidos. Las prohibiciones incluyeron la

importación de rumiantes vivos, productos de rumiantes y en general animales de

países afectados. También se prohibió la importación de proteínas y desechos de

animales procesados en la Unión Europea. Se identificaron deficiencias en la

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capacidad de inspección de las importaciones y se propusieron medidas para mejorar

la supervisión en los puertos de entrada (Erdtmann & Sivitz, 2004; pp 160-162).

Una estrategia adicional para prevenir la propagación de los priones es que los

productores analicen el alimento. Existe al menos una prueba en el mercado de Agri-

Screen® para Alimentación de Rumiantes, fabricada por Neogen Corp. Esta prueba

permite a los criadores de ganado, lecherías, comercializadores de productos

alimenticios, reguladores y auditores verificar que el alimento y los suplementos para

rumiantes no contengan proteínas musculares, que son un marcador de la presencia

de tejido rumiante.

Sin embargo, esta prueba no puede detectar proteínas musculares de mamíferos

en general, por lo que no puede verificar el cumplimiento de la prohibición de

alimentación. Aunque la empresa afirma que la prueba puede detectar proteína

muscular rumiante presente en concentraciones tan bajas como el 1% de una muestra,

se ha probado que la prueba señala que su límite varía entre el 1% y el 5% (Erdtmann

& Sivitz, 2004; pp 163-164).

 26

CONCLUSIONES

- El hallazgo de los priones y la comprensión en las enfermedades

neurodegenerativas es un tema científico sugerente, por tal se ha ido descubriendo
más sobre el tema.
- Los mecanismos de propagación de los priones involucran la conversión proteica
y el cambio conformacional. La proteína priónica normal (PrPC) puede
convertirse en su forma anormal (PrPSc) debido a la acumulación anormal de
láminas beta. La PrPSc es resistente a la degradación proteolítica y puede
acumularse dentro de las células y formar depósitos extracelulares.
- Según la teoría de Prusiner, los priones son proteínas que normalmente están
presentes en el cuerpo, pero son defectuosas. Su teoría comenzó a cuestionar lo
que se sabía sobre las enfermedades, ya que antes se creía que debían ser causadas
por virus, bacterias u otros organismos.
- Cuando los priones se acumulan, dañan las células cerebrales y causan
enfermedades neurodegenerativas, enfermedades que aún no tienen una cura
como tal.
- Los avances científicos muestran diferentes alternativas con las que se puede
disminuir el impacto de los priones y evitar su propagación, se espera en que se
llegue a una alternativa sólida.
- Las enfermedades asociadas a los priones incluyen la enfermedad de Creutzfeldt-
Jakob, la encefalopatía espongiforme bovina y el scrapie en ovejas y cabras. Estas
enfermedades afectan el sistema nervioso, presentan largos períodos de
incubación y producen daño degenerativo progresivo.
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ANEXOS

Foto computarizada de un prion - Credit:

StudioMolekuul/Shutterstock.com

Borrego con Scrapie – Credit: http://medidacte.timone.univ-

mrs.fr/webcours/biocell/biopath_cell/prion/histoprion.html
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Radiografía de cerebro con enfermedad de Creutzfeldt-Jakob –

Credit: https://multimedia.elsevier.es/PublicationsMultimediaV1

Tabla de datos de los casos mortales de Creutzfeldt-Jakob en Reino

Unido en los últimos años – Credit:
http://www.cjd.ed.ac.uk/sites/default/files/figs.pdf