<number>

Macromoléculas esenciales vitales en todos los

seres vivos. de estructura diferenciada compuestas
por cadenas de aminoácidos mayores a 50
unidades generalmente.
Biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
Constituidas básicamente por C, H, O y N; pueden
contener también S y P y, en menor proporción, Fe,
Cu, Y.
Químicamente formadas por “Aminoácidos”.

<number>
Según su morfología y solubilidad:
Pueden ser fibrosas (elastina, colágeno,
queratina)
o globulares (enzimas, proteínas de
membrana).
Según su función bioquímica:
Pueden ser estructurales, de
transporte, de defensa, hormonales,
enzimáticas, etc.
<number>
Compuestos orgánicos de bajo peso
molecular.
Compuestos siempre de C, H, O y N.

<number>
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos alifáticos. R es una cadena hidrocarbonada abierta. Se
clasifican en neutros, ácidos y básicos. (leucina)
Neutros
Ácidos
Básicos
Aminoácidos aromáticos. R es una cadena cerrada.
Aminoácidos heterocíclicos. R es una cadena cerrada, generalmente
compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del
hidrógeno.

<number>
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Son aquellos que los

organismos heterótrofos no Fenilalanina
pueden sintetizarlos en su Isoleucina
cuerpo. Leucina

Las rutas metabólicas para su

Lisina
obtención suelen ser largas y Metionina
energéticamente costosas, Treonina
por lo que los vertebrados las Triptófano
han ido perdiendo a lo largo
de la evolución.
Valina

Arginina
Histidina
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1. Los aminoácidos son compuestos

sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica

<number>
Unión de los aminoácidos.

Los enlaces peptídicos. Cadenas formadas, péptidos,

dipéptido, tripéptido. etc.
Oligopéptido (<50) y polipéptido (>50).
>50 se denomina proteína.

<number>
Enlace peptídico

1. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble,

es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los
átomos que lo forman.

1. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

<number>
IMPORTANCIA

<number>
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la

anterior en el espacio.

<number>
 Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden

en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

<number>
Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma

que ésta adopte.

<number>
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

<number>
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
La estructura secundaria
es la disposición de la
secuencia de aminoácidos
en el espacio. Los aas., a
medida que van siendo
enlazados durante
la  síntesis de proteínas  y
gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces,
adquieren una disposición
espacial estable,
la estructura secundaria.
Existen dos tipos de
estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
Conformación ɑ Conformación β
la conformación beta <number>
 α-hélice
La estructura secundaria en
α-hélice se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura
primaria.

Hélice

de colágeno

El colágeno posee una

disposición en hélice especial,
mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de prolina
e hidroxiprolina.

<number>
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse

sobre sí misma originando una conformación globular.

La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en

disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β

Hélice α

<number>
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria <number>
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

1. La estructura cuaternaria es la unión

mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciana, idénticas o no, para formar un
complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero (subunidad
o monómero)
3. Según el número de protómeros que se
asocian. las proteínas que tienen estructura
cuaternaria se denominan:
Dímeros, como la hexoquinasa.
tetrámero como la hemoglobina.
Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros. <number>
<number>
 En resumen, la estructura de una
proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación
ilimitada de Hélice Globular Subunidades iguales
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno, Fuerzas diversas no

Unión Puente de
Interacciones hidrofóbicas,
Peptídica Hidrógeno covalentes.
salinas, electrostáticas.

Secuencia Asociación
Conformación <number>
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un

grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

<number>
HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son responsables
de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

<number>
 HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares. Forman

Fibrosas: estructuras alargadas, ordenadas en
una sola dimensión, formando haces
paralelos. Son responsables de
funciones estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

<number>
 HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a. Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno,
citocromos, que transportan electrones
b. No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO₄H₃ en el grupo prostético. La caseína de la
leche.

<number>
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil

<number>
Estructural
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso,
de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución
viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

<number>
Enzimática
Es la función más importante.
Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el
metabolismo celular.
Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas
son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que
intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

<number>
Transporte

Además de las proteínas transportadoras de las

membranas, existen otras extracelulares que
transportan sustancias a lugares diferentes del
organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
músculo estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de
la fotosíntesis (cloroplastos).
La seroalbúmina transporta ácidos grasos,
fármacos y productos tóxicos por la sangre.
Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.

<number>
Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía.

No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas
por el embrión en desarrollo como nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.

<number>
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
la dineína, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

<number>
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

<number>
 DIFERENCIAS Y VENTAJAS DE LAS PROTEINAS

90% de Absorción.
PROTEINA ANIMAL
Alto valor biológico en general.

95-100% digestables.

Ricos en proteínas, grasas con

colesterol, vitaminas B12, y zinc.
sin hidratos de carbono, ácido
fólico ni fibra.

PROTEINA VEGETAL De 60- 70 % de absorción.

Generalmente presentan aminoácidos
limitantes.

85% digestables por la presencia de

antinutrientes.

En general alimentos ricos en hidratos de

carbono, ácidos grasos esenciales
antioxidantes, ácido fólico B9 elevado,
<number>
calcio magnesio,
<number>
 PROTEINA
CÉLULA PARIETAL _________ HCl ____________ 2 DESNATURALIZACIÓN

CÉLULA PRINCIPAL________ PEPSINA ____________ 3 HIDRÓLISIS 20%

CÉLULA ACINAR
PANCREÁTICA ________ PROTEASA __________ 4 HIDRÓLISIS 80%

ENTEROCITOS _________ AMINOPEPTIDASAS ___ 5 ABSORCIÓN

Y DIPEPTIDASAS

HÍGADO __________ TRANSAMINASAS ____ 6 METABOLISMO

(NH3 AMONIACO___ ÚREA
CICLO DE LA ÚREA

RIÑÓN __________ NEFRONAS __________ 7 FILTRADO

<number>
 LAS PROTEINAS EN EL HÍGADO

Albúmina. Constituye el 50- El hígado es el encargado

60% de la proteína de realizar las funciones de
plasmática. Se sintetiza en transaminación,
el hígado y permanece en desaminación oxidativa y
circulación unos 19 días ciclo de la urea
hasta que se metaboliza en
los tejidos para los que es
fuente de aminoácidos. Las proteínas regulan la
homeostasis calórica y el
El hígado elabora otras metabolismo proteico, el
sustancias, entre ellas las hígado desempeña una función
proteínas que el organismo importante en el metabolismo
necesita para llevar a cabo de hormonas, vitaminas y
sus funciones. Por ejemplo, xenobióticos, en el
los factores de la coagulación almacenamiento de metales y
son proteínas necesarias para vitaminas y en la respuesta
detener los sangrados. inmunitaria. <number>
 CANTIDAD DE PROTEINAS
Nuestro organismo Las proteínas contienen aa. Los
contiene en torno a 6-10 kg aminoácidos están formados
de proteínas y a diferencia por un grupo amino, un grupo
de los hidratos de carbono y ácido, un carbono principal y la
las grasas, las proteínas no cadena R, que variará en
tienen un sistema de función del aminoácido. Dentro
depósito lo que supone que de los aminoácidos podemos
una pérdida de las mismas clasificarlos en Aas esenciales
nos va a llevar a un deterioro y no esenciales. Los
de las funciones si no las esenciales, serán aquellos que
proporcionamos proteínas el cuerpo no puede sintetizarlos
extra a través de la por el mismo y necesitará de un
dieta. Perder entre un 30- aporte externo y, los no
40% de nuestras proteínas esenciales, serán aquellos que
corporales nos conduce a el cuerpo a través de diferentes
la muerte. procesos metabólicos puede
<number>

sintetizarlos.
<number>
 METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
El proceso de digestión proteica se
inicia en el estómago, por medio del
ácido clorhídrico (HCl) junto a la enzima
pepsina, convirtiéndose ésta enzima
en una de las más relevantes en éste
proceso. En una primera instancia, la
pepsina es segregada por parte de las
paredes del estómago en forma de una
proenzima llamada pepsinógeno, la
cual adquiere su capacidad enzimática
gracias a los jugos gástricos, que la
hidrolizan gracias al bajo pH que
generan en el medio.
Para conseguir una correcta digestión
proteica necesitaremos un medio muy
ácido en nuestro estómago (entre 2.0 y
3.0 pH), por lo tanto, en los casos en los
que no se llega a conseguir este medio
tan ácido de forma habitual, la persona
puede mostrar dificultades en la
digestión de alimentos proteicos
La digestión continuará en el intestino
delgado, tanto en el duodeno como en
el yeyuno, bajo la influencia de otras
enzimas proteolíticas, esta vez
derivadas de la secreción pancreática.

<number>