TEMA 3: LAS PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN
Las proteínas son biomoléculas formadas por C, H, O y N y, frecuentemente, P, S y otros elementos
metálicos. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Clasificación:
• Péptidos: 2 – 100 aminoácidos
o Oligopéptidos: 2 – 10 aminoácidos
o Polipéptidos: 10 – 100 aminoácidos.
• Proteínas: > 100 aminoácidos.
o Homoproteínas: son las proteínas simples y solo están formadas por aminoácidos.
o Heteroproteínas: son las proteínas conjugadas = Aproproteína (parte proteica) + Grupo
prostético (parte no proteica).
LOS AMINOÁCIDOS
Son los monómeros que constituyen las
proteínas. Están formados por un Carbono α
unido a un grupo amino, a un grupo carboxilo
y a una cadena radical.
Propiedades químicas de los aminoácidos
Cada aminoácido tiene un pH específico que se denomina el Punto Isoeléctrico pI, en el que el aminoácido
es un ion dipolar neutro (zwitterión). Los aminoácidos son anfóteros, es decir, se pueden comportar como
ácidos o como bases según el pH del medio.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace de tipo amida que une los
aminoácidos entre sí. Se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de
otro aminoácido, desprendiéndose una molécula
de agua. El extremo de un péptido que tiene el
extremo amino libre es el Extremo amino terminal
(N-terminal) y el que tiene el carboxilo terminal
libre es el Extremo carboxilo terminal (C-
terminal).
LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria: determinada por la secuencia lineal de aminoácidos, de ella dependen el resto de
estructuras.
Estructura secundaria: es el plegamiento de la estructura primaria en el espacio. Es el nivel estructural de
las proteínas fibrosas.
• Hélice-α
• Lámina-β
• Hélice de colágeno.
Estructura terciaria: es el plegamiento de la estructura secundaria en el espacio, adoptando una estructura
esférica. En las proteínas globulares se alternan hélices y láminas que se denominan dominios
estructurales.
Estructura cuaternaria: asociación de varias estructuras terciarias. Se denominan proteínas oligoméricas y
cada cadena se denomina protómero.
La conformación nativa de las proteínas es la combinación de las estructuras que conviven en una proteína
que, a ciertas condiciones de pH y salinidad adopta la configuración más estable.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Especificidad:
o De especie
o De función
• Solubilidad
• Capacidad tamponadora
• Desnaturalización: es la pérdida de la conformación nativa de las proteínas debido a cambios
bruscos de temperatura, pH, concentración salina…
o Reversible: se recupera la conformación nativa al volver a las condiciones normales.
o Irreversible: no recupera su conformación nativa y, por lo tanto, no vuelve a ser funcional.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAL: forma parte de estructuras biológicas aportando resistencia. Glucoproteínas.
• RESERVA: sirven de almacén de aminoácidos. Albúmina.
• TRANSPORTADORA: son los transportadores biológicos. Hemoglobina.
• CONTRÁCTIL: permiten al organismo cambiar de forma y moverse. Actina y miosina
• CATALÍTICA: es la principal función de las proteínas (enzimas).
• REGULADORA: coordinan procesos bioquímicos. Hormonas y neurotransmisores.
• INMUNITARIA: defensa del organismo. Inmunoglobulinas.
TIPOS DE PROTEÍNAS
• HOMOPROTEÍNAS: formadas únicamente por aminoácidos
o Fibrosas: solo con estructura secundaria, resistentes e insolubles al agua. Colágeno,
elastina.
o Globulares: estructura terciaria o cuaternaria, forma esférica, solubles en agua. Albúminas,
globulinas, histonas, gluteninas.
• HETEROPROTEÍNAS: proteínas globulares = Apoproteína + Grupo prostético
o Cromoproteínas: grupo prostético sustancia coloreada. Hemoglobina, mioglobina.
o Glucoproteínas: grupo prostético oligosacárido. Inmunoglobulinas, protrombina.
o Lipoproteínas: grupo prostético lípido. Lipoproteínas de la sangre.
o Nucleoproteínas: grupo prostético ácido nucleico. Ribonucleoproteínas.
HEMOGLOBINA – repasar
LAS ENZIMAS
Son biocatalizadores que aumentan la
velocidad de las reacciones metabólicas.
Tipos de enzimas:
• ENZIMAS SIMPLES: solo proteína
• HOLOENZIMAS = Apoenzima + Cofactor
o Cofactores inorgánicos
o Cofactores orgánicos
▪ Coenzimas
▪ Grupo prostético
Características de las enzimas
• Especificidad
• Efectividad
• Regulación: ALOSTERISMO mediante el uso de moduladores en el centro regulador.
• Rendimiento.
Factores que afecta a la actividad enzimática.
• Temperatura y pH: si cambian disminuye la actividad enzimática y se puede producir
desnaturalización.
• Concentración de sustrato: a más concentración, mayor velocidad de reacción hasta alcanzar
velocidad máxima.
• Inhibidores
o Irreversibles: se unen al centro activo y lo inutilizan.
o Reversibles competitivos: compiten por el centro activo con el sustrato.
o Reversibles acompetitivos: se unen al complejo enzima+sustrato.
LAS VITAMINAS
Son un grupo de sustancias de naturaleza variada que el organismo no puede sintetizar pero que son
necesarias para el correcto desarrollo. La carencia de vitaminas provoca avitaminosis.
