CATALIZADORES ORGÁNICOS:
Catalizador: Sustancia o agente que acelera las reacciones químicas siendo orgánicos o
inorgánicos, entre los orgánicos tenemos las enzimas de naturaleza proteica y ribosomas de
naturaleza nucleica
Enzimas
moléculas proteicas que catalizan es decir aceleran la reacción química.
Altamente especificas: Solo actúan sobre sus sustratos
Sumamente efectivas: se requiere de pequeñas cantidades
No se modifican: permanecen y no se consumen durante su reacción
Actúan a una temperatura y ph óptimos teniendo reacción regulada.
pH óptimo:
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH, porque poseen grupos
químicos en las cadenas laterales de sus aminoácidos que según el pH puede tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra.
La conformación de proteínas depende por sus cargas eléctricas, porque habrá un pH en el cual
la conformación será mas adecuada para la actividad catalítica, llamado pH óptico.
Temperatura óptima:
Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas, por cada 10 grados la
velocidad de la reacción se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
Las proteínas a partir de cierta temperatura se empiezan a desnaturalizar por el calor
La temperatura de la actividad catalítica máxima se llama temperatura optima
Por encima de esta temperatura el aumento de velocidad es contrarrestado por la
desnaturalización termina y la actividad enzimática decrece rápido hasta anularse.
Tipos de enzimas según su síntesis:
Constitutivas: Son sintetizadas por la maquinaria celular, existen siempre en la célula.
Inducibles: Son sintetizadas si aparece un sustrato
Reprimibles: Dejan de ser sintetizadas al aparecer en un producto.
Enzimas conjugadas:
Requieren para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis:
los cofactores, estos pueden ser iones inorgánicos como el hierro, magnesio entre otros.
Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren cofactores, cuando el cofactor es una
molécula orgánica se llama coenzima.
Cuando los cofactores o las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se
llama prostéticos, catalíticamente activa la enzima es decir se une a su grupo prostético, se
llama holoenzima y su mayor parte se llama apoenzimas y solo la apoenzima no es activa.
Mecanismo de acción de las enzimas
Actúan reduciendo la energía de activación: energía necesaria para el sustrato alcance el
estado de transición es decir de mayor energía, no afectan la dirección, equilibrio de la
reacción, solo la velocidad.
Etapas de la acción enzimática
Formación de complejos de enzimas sustrato, las enzimas se unen a las moléculas que serán
modificadas químicamente.
Ajuste inducido: modificación temporal de enzima y sustrato.
Catálisis: reacción química
Liberación de productos: La enzima puede iniciar nuevamente el ciclo.
Regulación de la acción enzimática:
Cinética enzimática:
La velocidad de las reacciones depende de las concentraciones de enzimas y sustrato.
A grande concentración de sustrato la enzima actúa a su máxima velocidad, hasta que se
saturan, para acelerar la velocidad, es preciso agregar más enzima.
Sitios funcionales:
Sitio activo: Lugar donde se une el sustrato con la enzima, especifico para su substrato con
actividad catalítica.
Parte funcional de la enzima
• En el sitio activo existen ciertos aminoácidos: -Residuos de unión: intervienen en la unión
enzima y sustrato. -Residuos catalíticos: participan de forma activa en la transformación
química del sustrato • Los aminoácidos se aproximan en la estructura terciaria de una proteína.
Sitio alostérico: Lugar donde se une un producto metabólico a la enzima con actividad
reguladora.
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles: puentes de
hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, llamado sitio activo o sitio
catalítico.
Tipos de inhibidores:
Reversibles: unión no covalente de un inhibidor a la enzima.
Competitiva, no competitiva, acompetitiva e Irreversible: unión covalente del inhibidor al
enzima.
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBICION COMPETITIVA: Sustrato e inhibidor se asemejan y compiten por el sitio activo
INHIBICION NO COMPETITIVA: El inhibidor no se asemeja al sustrato, ni compite por el sitio
activo, pero al unirse a la proteína modifica al sitio activo, inhibiendo a la enzima.
En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su
unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e
impidiendo la formación de los productos.
Isoenzimas:
Enzimas que tienen distinta estructura moléculas, aunque su función biológica es similar.
Existencia de ioenzimas en función de:
El tipo de tejido: Lacto deshidrogenasa presenta isoenzimas distintas en músculo y corazón
El comportamiento celular donde se actúa: la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta
de la de la mitocondria
El momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis
del feto son diferentes de las mismas enzimas en el adulto.
Clasificación internacional:
Oxido reductasas: Transfieren electrones de una molécula donadora a una aceptora
Transferasas: Transfieren de grupos químicos
Hidrolasas: Hidrolisis: ruptura de enlaces químicos agregados en agua
Liasas: Sustitución de dobles ligadores por grupos químicos
Isomerasas: Reacomodan los átomos dentro de la molécula y forman isómeros
Ligasas: Unión de dos moléculas acoplado a hidrólisis de un ATP
Amilasa saliva
Corta enlaces glucosídicos
Convierten el almidón en dímeros o monómeros.
Ribozimas:
Catalizares orgánicos formado por ribonucleótidos.
Pueden participar en maduración de otros ARN, recorte de intrones y empalme en reacciones
químicas que ocurren en el ribosoma.
