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Propiedades y Mecanismos de Catalizadores

Este documento describe las propiedades de los catalizadores. Explica que los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin experimentar cambios a sí mismos, y que solo se necesita una pequeña cantidad de catalizador para producir una reacción considerable. También describe que los catalizadores afectan la cinética pero no la termodinámica de las reacciones, y que tienen una vida útil limitada debido a la pérdida progresiva de sitios activos. La mayoría de los procesos industriales involucran catalizadores, especialmente

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Andres Mauricio Hernandez Garcia
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Propiedades y Mecanismos de Catalizadores

Este documento describe las propiedades de los catalizadores. Explica que los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin experimentar cambios a sí mismos, y que solo se necesita una pequeña cantidad de catalizador para producir una reacción considerable. También describe que los catalizadores afectan la cinética pero no la termodinámica de las reacciones, y que tienen una vida útil limitada debido a la pérdida progresiva de sitios activos. La mayoría de los procesos industriales involucran catalizadores, especialmente

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OSTWALD: Cualquier

sustancia que modifica la


velocidad de una reacción
química sin experimentar
cambio alguno en sí misma.
Con catalizador

Sin catalizador
Curva de la energía potencial a lo largo de la coordenada de la reacción para un
proceso catalítico heterogéneo
Propiedades de los catalizadores
1. Una pequeña cantidad de catalizador es
suficiente para producir una reacción considerable.
Al agregar trazas de Pt finamente dividido a una mezcla gaseosa de H2 +
O2, se produce una explosión violenta.

2. El catalizador no inicia la reacción: sólo acelera


una reacción que se producía lentamente.
Aumentan la velocidad de reacción de 10 a 1012
veces.
La mezcla H2 + O2 en la ausencia de catalizador prácticamente es
inmedible (enormemente lenta!)
Propiedades de los catalizadores

3. El catalizador afecta la cinética de la reacción


pero no afecta la termodinámica de la reacción.

SI NO
k directa DG, DH y DS
k inversa K equilibrio
Energía de activación
4. Efecto acelerador y efecto orientador
Cat: ZnO
Cat: Cu

5. Vida limitada

6. Pérdida de eficacia (Disminución de sitios


activos)
7. Sustancias inhibidoras
Actividad Catalítica

TOF= Frecuencia de Turnover:


Cantidad de producto obtenido/ Sitio
Activo

Constante Catalítica:
Kc = Máxima actividad
Sitio activo
CATÁLISIS
90% PROCESOS INDUSTRIALES
ENZIMATICA
ELECTROCATALITICA

FOTOCATALITICA

HOMOGENEA

HETEROGENEA 80%
Catálisis Enzimática

Cerca de 24 000 enzimas son responsables de mantener la vida


?

GENERALMENTE SON PROTEINAS = MACROMOLÉCULAS


2H2O2 à 2H2O + O2

Catalizador V (Ms-1) Ea
(KJ/mol)
SIN 10-8 71 *

HBr 10-4 50

Fe+2 / Fe+3 10-3 42

Catalaza 107 8

* 1% descomposición después de 3 días


Hemoproteina
Incrementos de velocidad
Anhidrasa carbónica 107

Carboxipeptidasa A 1011

Fosfoglucomutasa 1012

Ureasa 1014
Un tercio de las enzimas requieren
un metal como sitio activo
Clasificación de Enzimas
1. Oxidoreductasas èTransferencia de electrones
2. Transferasas è Reacciones de transferencia de grupos (no H2O)

3. Hidrolasas è Reacciones de hidrólisis (Transferencia de H2O)


4. Liasas è Adición de grupos a dobles enlaces o formación de
dobles enlaces por eliminación de grupos.

5. Isomerasas è Transferencia de grupos dentro de la misma


molécula
6. Ligasas è Formación de grupos C-C, C-S, C-O y C-N por
reacciones de condensación acoplada
P+E
Carboxipeptidasa A
La derivación de la ecuación se basa en:

1) La concentración de S (10-3 a 10-6 M) es


mayor que la concentración de E ( 10-8 a 10-10)
à Vo

2) La concentración de Producto al inicio de la


reacción es insignificante y aumenta con
aumento de (S)

3) el paso limitante de la velocidad es la


transformación de ES a E+P
Mecanismo Michaelis y Menten:
E = 10-10 M
k1 S = 10-6 M
E + S ßà ES
k-1
k2
ES à E + P
Tratamiento cinético estacionario ([ES]=cte)
K1[E] [S] – k-1 [ES] - K2[ES] = 0
[E]o = [E] + [ES]
K1 ([E]o - [ES]) [S] - (K-1 + K2)[ES] = 0
v=k2[ES] à

Constante de Michaelis: Km = (k-1+k2)/k1


“S” muy pequeña K2 [Eo]
V= = k´ [S]
[S] + Km
“Km <<
“
S v = k2 [Eo]
enzima depende de:

1. la concentración de moléculas d
sustrato [S]
2. la temperatura
3. la presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta a la
conformación (estructura espacial)
la molécula enzimática
a
Desactivación
• Enzimas tienen un tiempo de vida finito
• Son susceptibles a “venenos”
• Modelo Michaelis Menten NO es
aplicable
• Nueva definición de KM donde se
incluye la KI y la (I)
KM`= KM (1 + (I)/ KI)

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