Proteínas

Despeñan una enorme variedad de funciones.

•Transportan y almacenan moléculas pequeñas

•Constituyen gran parte de la organización estructural de

las células y los tejidos.

•Contracción muscular, la respuesta inmunitaria y la

coagulación de la sangre se producen mediante proteínas.

Las más importantes son las enzimas, los catalizadores

que facilitan la enorme variedad de reacciones que
canalizan el metabolismo en rutas esenciales.
 Aminoácidos.

Todas las proteínas son polímeros y los -

aminoácidos son los monómeros que se
combinan para formarlas.

Dentro de los aminoácidos que forman proteína

hay aminoácidos esenciales y no esenciales.

El grupo amino está unido al carbono , el

carbono continuo al grupo carboxílico de ahí el
nombre  - aminoácido.
• Los primeros pertenecen a
aquellos que el organismo
humano no puede sintetizar en
cantidad suficiente y, por lo • Arginina
tanto, debe tomarlos • Histidina
externamente de los alimentos; • Isoleucina
en cambio, de los no esenciales • Leucina
el organismo puede disponer a • Lisina
partir de otros. • Metionina
• Fenilalanina
• Los organismos heterótrofos • Treonina
pueden sintetizar la mayoría de • Triptófano
los AA, aquellos que no pueden • Valina
sintetizarse deben ser
incorporados con la dieta,
denominándose aminoácidos
esenciales.

• En el ser humano son 10:

 ¿Qué son los aminoácidos?
• Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido
como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos
carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula.

• Veinte aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las

proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las
paredes celulares.

• Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo
sintetiza dieciséis aminoácidos, reciclando las células muertas a partir del
conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo
• Se sabe que de los veinte aminoácidos proteicos conocidos, ocho resultan
indispensables (o esenciales) para la vida humana y dos resultan "semi
indispensables".

• Son estos diez aminoácidos los que requieren ser incorporados al

organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos
en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad.

• Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y

la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o
los tubérculos constituyen la base de la alimentación.

• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a
los adultos.

• Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácidos esenciales) no
será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido
dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición,
según cual sea el aminoácido limitante.
 Los ocho esenciales
Isoleucina: Es uno de los veinte aminoácidos
constituyentes de las proteínas. Pertenece
al grupo de aminoácidos con cadenas
laterales no polares (hidrófobos), y
participa como promedio en 4,6 por
ciento (en relación con todos los
aminoácidos) de la composición de las
proteínas. No puede ser sintetizada por los
mamíferos, por lo que es uno de los
aminoácidos esenciales.

• Función: Junto con la Leucina y la

hormona del Crecimiento intervienen en
la formación y reparación del tejido
muscular.
• Leucina:Función: Junto con la
Isoleucina y la hormona del
Crecimiento (HGH) interviene
con la formación y reparación
del tejido muscular.
Lisina:
Función: Es uno de los más importantes aminoácidos
porque, en asociación con varios aminoácidos más,
interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas
Metionina:
Función: Colabora en la síntesis de proteínas y
constituye el principal limitante en las proteínas
de la dieta. El aminoácido limitante determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a
nivel celular.
Triptófano:
Función: Está inplicado en el
crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la
función de las glándulas de
secreción adrenal. También
interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona
involucrada en la relajación y el
sueño.

Fenilalanina:
Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
Valina:
Función: Estimula el crecimiento y
reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas
y balance de nitrógeno.

Treonina:
Función: Junto con la con la Metionina y el ácido
Aspártico ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
 Polianfolitos

• Además del grupo de amino libre en el N-terminal

y el grupo carboxilo libre en el C-terminal, los polipéptidos
sueles contener aminoácidos que tienen grupos ionizables
en sus cadenas laterales. Estos distintos grupos poseen
una amplia gama de valores de pka, pero son todos
débilmente ácidos o básicos. Por esto los polipéptidos son
ejemplos excelentes de los polianfolitos.
 Proteínas
• Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las
herramientas que hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción
de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un
50% de su peso en seco.

• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en

una célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.

• Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos

(más de 100) dispuestos en una secuencia lineal, sin
ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se
denomina péptido.
• Generalmente, el número de AA que forman una
proteína oscila entre 100 y 300.

• Los enlaces que participan en la estructura primaria de

una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

• El enlace peptídico es un enlace amida que se forma

entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino
de otro, con eliminación de una molécula de agua.

• Independientemente de la longitud de la cadena

polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y
un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
 La unión peptídica
• Los aminoácidos se encuentran
unidos linealmente por medio
de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la
reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido
con el grupo amino del segundo
aminoácido.

• Formación del enlace peptídico

por una reacción de
condensación

• La formación del enlace

peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción
de condensación .
 Enlace Peptídico.
• Los aminoácidos pueden unirse entre ellos de modo
covalente por formación de un enlace amida entre el
grupo -amino de otro. Este enlace se denomina enlace
peptídico y los productos que se forman a partir de esta
unión se llaman péptidos, en este procedimiento se
elimina una molécula de agua.
• La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo
más importante). La proteínas son las responsables de la formación y
reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e
intelectual.

• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado

peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y), entre otros elementos.

• Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales

(monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como
los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios
macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de
las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de
crecimiento, reparación y regulación.

• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el

número de aa que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aa, se habla ya de proteína.
• La organización de una proteína viene definida
por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el
espacio
ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Estructura Primaria
Corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína,
cada proteína tiene un orden definido de residuos de Aá.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

Ejemplo: la mioglobina, que es la proteína que realiza la

misma función de almacenamiento de oxígeno en el ser
humano.
Contiene 153 Aá
H3N+

COO-
 Estructura Secundaria
• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia
de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida
que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas
y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

La estructura secundaria puede ser de 2 tipos:

 Tipo - Hélice
La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
Las hélices son los elementos más sobresalientes de la estructura secundaria
de las proteínas. Una cadena polipeptídica experimenta un giro de la
misma magnitud alrededor de cada uno de sus átomos de C,
experimentando una conformación helicoidal.
• Hay aprox 3,6 restos de Aá por vuelta.
• Los grupos R de los Aá se proyectan hacia
el exterior de la hélice, bastante compacta.
• Posee quilaridad, puede girar hacia la izquierda o derecha.
• En la hélice  se forman enlaces de hidrógeno los
cuales se forman dentro de una misma cadena
polipeptídica.

• Las  queratinas se hallan contituídas por cadenas

polipeptídicas en forma de arollamientos - hélice, esta
proteína se encuentra en el pelo.

Aá que permiten - hélice

Alanina Metionina
Leucina Histidina
Fenilalanina Asparagina
Tirosina Glutamina
Triptófano Valina
Cisteína
La conformación beta
En esta disposición los
aminoácidos no forman una hélice
sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en
lámina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda
o fibroína.
 Estructura terciaria

• La estructura terciaria informa sobre la disposición de

la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación
globular.
• En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
• Esta conformación globular facilita la solubilidad en
agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
• Esta estructura comprende
proteínas globulares, que
pueden contener en su estructura
conjuntamente hélices  y hojas ,
también se encuentra otro tipo
que corresponde a la estructura fibrosa.
Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre
los radicales de aminoácidos
que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones
hidrófobas.
 Estructura Cuaternaria
Muchas proteínas están compuestas por dos o más cadenas
polipéptidicas con estrutura terciaria, definidas
imprecisamente como subunidades para formar un
complejo proteico, éstas se asocian mediante
interacciones no covalentes (y en algunos casos por
enlaces disulfuro). La estructura cuaternaria se refiere a la
disposición espacial de sus subunidades.
El número de subunidades varía
desde dos, como en la
hexoquinasa; cuatro, como
en la hemoglobina, o muchos,
como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de
sesenta unidades proteicas.
• Todas las proteínas realizan su función de la misma
manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas
estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteína para originar una estructura mayor.

• Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas

distintas: los anticuerpos, a los antígenos específicos; la
hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus sustratos;
los reguladores de la expresión genética, al ADN; las
hormonas, a sus receptores específicos; etc...

• A continuación se exponen algunos ejemplos de

proteínas y las funciones que desempeñan:
Función estructural
· Algunas proteínas constituyen estructuras
celulares.
Ciertas glucoproteínas forman parte de las
membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
· Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos:
· El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
· La elastina del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.
· Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina
para fabricar las telas de araña y los capullos de
seda, respectivamente.
 Función enzimática

Las proteínas con función enzimática

son las más numerosas y
especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular.
Función hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la

insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en
sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la
del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
 Función reguladora

Algunas proteínas regulan la

expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la
ciclina).
 Función de transporte
 La hemoglobina transporta
oxígeno en la sangre de los
vertebrados.

 La hemocianina transporta
oxígeno en la sangre de los
invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno

en los músculos.

 Las lipoproteínas transportan

lípidos por la sangre.

 Los citocromos transportan

electrones.
 Función contráctil

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables

de la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.

Función homeostática

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros

sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función de reserva

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y

la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.
 Factores que influyen en la
desnaturalización de proteínas

• La Temperatura.
• Las variaciones de pH alteran los estados de ionización
de las cadenas laterales de los Aá, lo que cambia la
distribución de carga de la proteína y los requerimientos
para el enlace de hidrógeno.
• Los detergentes, se asocian hidrofóbicamente con los
restos no polares de una proteína, interfiriendo por lo
tanto con las interacciones hidrofóbicas responsables de
la estructura de la proteína nativa.
• Las concentraciones elevadas de sustancias orgánicas
solubles en el agua, tales como alcoholes alifáticos,
interfieres, por tanto, con las interacciones hidrofóbicas
que estabilizan la estructura de una proteína.