UNIVERSIDAD CIENTÍFICA DEL SUR
CARRERA(S): Medicina Veterinaria y Zootecnia
PRÁCTICA DE LABORATORIO
CURSO: Química
INFORME DE PRÁCTICA
PRÁCTICA N°: Informe #13
TÍTULO: PROPIEDADES QUÍMICAS LOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
INTEGRANTES: Hidalgo Infante Alissia- 100134767@[Link]
Linares Falcon Ian- 100125886@[Link]
Polino Nieto Jhon Li- 100133955@[Link]
Valentina rivera zavalaga 100119817@[Link]
HORARIO DE PRÁCTICA
FECHA DE REALIZACIÓN DE LA PRÁCTICA: 30/06/2023
FECHA DE ENTREGA DEL INFORME: 06/07/2023
LIMA, PERÚ
OBJETIVOS:
• Dar a conocer las características más importantes de los aminoácidos y proteínas.
• Reconocimiento de los α-aminoácidos.
• Determinación de los grupos R en aminoácidos y proteínas.
RESULTADOS Y EVALUACIÓN
1. Identificación de α – aminoácidos libres: Reacción de ninhidrina
MUESTRAS REACCIONA CON OBSERVACIÓN
NINHIDRINA
α - AMINOÁCIDO si Cambia color violeta
ALBÚMINA no No ocurre nada
MUESTRA PROBLEMA si Cambia color violeta
EVALUACIÓN
¿Cómo verificó la presencia de α-aminoácidos libres?
con la reacción con nihidrina se puede verificar cuando cambia a color violeta.
¿Por qué la albúmina no tuvo el mismo comportamiento?
Porque presenta enlaces peptídicos,ya que es una proteína.
2. Reconocimiento de R anillos aromáticos: Reacción xantoproteica
MUESTRAS REACCIONA CON: OBSERVACIÓN
XANTOPROTEICA
TIROSINA si Reacciona con la prueba
xantoproteica, indicando la
presencia de restos
bencénicos.
GLICINA no No reacciona con la prueba
xantoproteica, indicando la
ausencia de restos
bencénicos.
ALBUMINA si Reacciona con la prueba
xantoproteica, indicando la
presencia de restos
bencénicos.
MUESTRA PROBLEMA no no hubo reacción a la
prueba
EVALUACIÓN
¿De qué manera identificó que el aminoácido y la proteína cuenta con restos bencénicos?
La tirosina reacciona positivamente en la prueba xantoproteica, lo que indica la presencia
de restos bencénicos.
¿La albúmina tiene restos bencénicos?
La prueba xantoproteica donde no se observa reacción positiva, se concluye que la
albúmina no tiene restos bencénicos
¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?
No hubo reacción con la muestra problema por llos restos bencénicos.
3. Reconocimiento de restos fenólicos: Prueba de Millón
MUESTRAS REACCIONA CON OBSERVACIÓN
:MILLON
TIROSINA si Reacciona con la prueba de
Millón, indicando la presencia
de restos fenólicos.
GLICINA no No reacciona con la prueba
de Millón, indicando la
ausencia de restos
fenólicos.
ALBÚMINA si Reacciona con la prueba de
Millón, indicando la presencia
de restos fenólicos.
MUESTRA PROBLEMA si se produjo una coloración
rojo-violácea
EVALUACIÓN
¿Cómo verificó la presencia de restos fenólicos?
Se verifica la presencia de restos fenólicos mediante la adición de una solución de ácido
nítrico concentrado a la muestra.
¿Si en la prueba xantoproteica dio positiva la reacción, necesariamente la misma muestra
tiene que dar positiva la prueba de Millón?
En la prueba de Millón, se verifica la presencia de restos fenólicos mediante la adición de
una solución de ácido nítrico concentrado a la muestra.
¿Si una muestra da positiva la prueba de Millón, necesariamente tiene que dar positiva la
prueba xantoproteica?
No, si una muestra da positiva en la prueba de Millón, no necesariamente tiene que dar
positiva en la prueba xantoproteica.
¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?
Se llegó a la conclusión que hubo restos fenólicos.
4. Prueba para aminoácidos azufrados
MUESTRAS REACCIONA CON: OBSERVACIÓN
ACETATO DE
PLOMO/NaOH
CISTEINA reacción positiva Se observo un cambio de
color a uno oscuro, entre
marron y negro
GLICINA reacción negativa No tuvo cambio de color
ALBUMINA reacción positiva Esta fue la única prueba
que tuvo un color mucho
más para el lado de marrón
al contrario de las otras
MUESTRA PROBLEMA reacción positiva Se observo un cambio de
color a uno oscuro. entra
marron y negro
EVALUACIÓN
¿De qué manera verificó la presencia de restos azufrados en aminoácidos y proteínas?
Debido al cambio de color persivido en la mayoria de las muestras, tornado de un color
marron a negro
¿A qué se debe el color marrón-gris característico de esta prueba?
Se debe a la inclusión de azufre en la estructura dentro de las muestras
¿A qué conclusión llegó con su muestra problema?
Que contiene azufre, al igual que la muestra de la glicina la cual no posee azufre en su
estructura por lo que un cambio de color no fue visto
5. Reconocimiento de enlaces peptídicos: Reacción de Biuret
MUESTRAS REACCIONA CON BIURET OBSERVACIÓN
CISTEÍNA no celeste
GLICINA no celeste
ALBÚMINA si se torna de color violeta
MUESTRA PROBLEMA no celeste
EVALUACIÓN
¿En las pruebas realizadas con el reactivo de Biuret, encontró alguna diferencia con cada
una de las muestras ensayadas? ¿Cómo lo diferenció?
Sí, ya que en los aminoácidos el Biuret dio negativo, porque los iones cúpricos se
quedaron en color celeste. En cambio, por otro lado se vió un color lila, porque reconoce
los enlaces peptídicos.
¿Su muestra problema tiene enlaces peptídicos?
No, porque sigue de color celeste.
6. Desnaturalización de la albúmina
SE DESNATURALIZA OBSERVACIÓN
TEMPERATURA (°C) si sin color
ALCOHOL ETÍLICO si se torna blanco
ÁCIDO NÍTRICO si se torna un p.p amarillo
CONCENT.
SOLUCIÓN CONCENT. DE no no ocurre nada
NaOH
CUESTIONARIO
1. ¿Con cuál de los reactivos empleados en la práctica se utiliza para verificar la
presencia de α-aminoácidos en una hidrólisis de la proteína?
-La reacción de ninhidrina se utiliza para verificar la presencia de α-aminoácidos en una
hidrólisis de la proteína. La ninhidrina reacciona específicamente con los grupos amino de
los aminoácidos para formar compuestos de color púrpura.
El reactivo de biuret, por otro lado, se utiliza para detectar la presencia de enlaces
peptídicos en una muestra de proteína. La reacción de biuret se basa en la formación de un
complejo violeta o azul en presencia de enlaces peptídicos, pero no permite identificar o
cuantificar específicamente los aminoácidos individuales.
2. ¿Cuál es el grupo responsable de la reacción positiva con la prueba xantoproteica?
-El grupo fenólico presente en los aminoácidos aromáticos, como el triptófano y la tirosina,
es el responsable de la reacción positiva en la prueba xantoproteica.
3. ¿Cómo comprobaría que la albúmina de huevo contiene aminoácidos con restos
fenólicos?
-Para comprobar si la albúmina de huevo contiene aminoácidos con restos fenólicos, se
puede realizar la prueba de xantoproteica. Esta prueba permite detectar la presencia de
aminoácidos aromáticos, como el triptófano y la tirosina, que contienen grupos fenólicos en
su estructura.
4. ¿Cuál o cuáles de los siguientes aminoácidos dan positiva con el reactivo de
Xantoproteica?
a) Triptófano si
b) Tirosina si
c) Histidina no
d) Fenilalanina no
e) Metionina no
f) Glicina no
5. ¿Con qué prueba reconocería, los enlaces peptídicos de una proteína?
-La prueba utilizada para reconocer los enlaces peptídicos en una proteína es la prueba de
biuret.
6. Explique a qué se debe el fenómeno de la desnaturalización de las proteínas.
-La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se pierde su estructura tridimensional
nativa debido a cambios en las condiciones ambientales, como temperatura, pH o fuerza
iónica, o debido a la presencia de agentes químicos. Esto provoca la ruptura de las
interacciones que mantienen la proteína plegada y funcional.
7. ¿Por qué el ácido nítrico produce una coloración amarilla cuando se pone en
contacto con un pedazo de cabello o piel?
-El ácido nítrico (HNO3) es un ácido fuerte que puede reaccionar con las proteínas
presentes en el cabello y la piel. Esta reacción produce la formación de un compuesto
conocido como nitrofenol, que es un compuesto amarillo. El nitrofenol se genera a partir de
la oxidación de los aminoácidos tirosina y triptófano, que contienen grupos fenólicos en su
estructura.
Cuando el ácido nítrico entra en contacto con el cabello o la piel, reacciona con los grupos
fenólicos presentes en los aminoácidos mencionados. Esta reacción genera una coloración
amarilla observable en el área de contacto.
8. ¿Cómo separaría Ud. a los aminoácidos contenidos en una mezcla?
-Yo usaría la cromatografía, la cual es una técnica que permite la separación de diferentes
componentes de una mezcla en sus diferentes propiedades físicas y químicas. Una de las
técnicas de cromatografía más utilizadas para separar aminoácidos es la cromatografía en
capa fina (TLC, por sus siglas en inglés).
BIBLIOGRAFÍA:
[Link]
Seguí, M. (2011). Estructura y propiedades de las proteínas.
[Link]
Cardona Serrate, F. (2020). Proteínas y aminoácidos. Propiedades físico-químicas y
funcionales.
[Link]
Cardona Serrate, F. (2020). Proteínas y aminoácidos. Propiedades físico-químicas y
funcionales.
