ENZIMAS
Ing. Carlos H. Hashimoto, M.Sc
ENZIMAS
• Proteínas especializadas en la catálisis de las
reacciones biológicas.
• Se identifican cerca de 2000 enzimas.
• SUSTRATO: molécula sobre el cual la enzima
ejerce su acción catalítica.
• Se le asigna un sufijo «asa». Ureasa: cataliza la
hidrolisis de la urea con producción de
amoniaco y anhídrido carbónico. Lactasa,
fosfatasa, lipasa, catalasa, pepsina
ENZIMAS
MECANISMOS, ESTRUCTURA
Y REGULACION
Las enzimas actúan solo sobre ciertos sustratos y
únicamente tienen lugar un tipo de reacción sin
que se produzcan reacciones laterales o sub
productos.
Otro atributo es que las enzimas tienen un
enorme poder catalítico. A pesar de que las
enzimas son proteínas y por tanto moléculas
relativamente frágiles. Desarrollan su poder
catalítico en disoluciones acuosas diluidas, pH
biológico (7.3 – 7.4) y temperaturas moderadas.
• Emil Ficher en 1894 descubrió que las enzimas eran
capaces de hidrolizar glucósidos.
• Esto produjo un principio « la molécula del sustrato
se adapta al centro activo de la enzima del mismo
modo que lo harían la llave y una cerradura» es decir
que tienen una relación complementaria.
• La actividad enzimática está basada en la interacción
enzima-sustrato y permite caracterizar y cuantificar
este tipo de proteínas incluso en presencia de otras
proteínas y biomoléculas. Cuando el sustrato o el
producto presentan una característica química que se
pueda medir, resulta relativamente sencillo seguir el
desarrollo de una reacción enzimática, bien midiendo
la desaparición del sustrato o bien midiendo la
aparición de producto
EJEMPLOS DE ENZIMAS
• Lactasa: separa las moléculas de galactosa y glucosa de la
lactosa.
• Gastrina: Produce y segrega ácido clorhídrico, al tiempo que
estimula la movilidad gástrica, ayuda a la digestión
• Quimosina: Coagula las proteínas (caseína) de la leche, en la
industria de la quesería
• Sacarasa: Produce fructosa y glucosa a partir de la sacarosa
• Amilasa: se produce en el páncreas y glándula salivales,
ayuda a dirigir almidones o carbohidratos.
• Lipoxidasas: Actúa como blanqueador de las harinas, hace
que la masa sea más blanda mejorando el amasado
• Bromelina: descompone las proteínas ablandar la carne en
aminoácidos
• Lipasas: Son las que digieren las grasas descomponiéndolas
en ácidos grasos.
PODER CATALITICO DE LAS ENZIMAS
Como catalizadores:
• Aceleran la velocidad de las reacciones.
• Son eficaces en pequeñas cantidades.
• Su estado inicial es igual a su estado final.
• No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
Como proteínas:
• Son termolábiles, es decir, son sensibles a la temperatura
• Son más eficientes que los catalizadores químicos.
• Son muy específicos.
• La especificidad reside en unos aminoácidos específicos,
que conforman 2 centros diferentes:
– El centro catalítico y el centro de unión al sustrato, que
conjuntamente conforman el centro activo.
ESPECIFIDAD DE ACCION
• En el centro catalítico están los grupos implicados
directamente en la catálisis, es decir, que son los
encargados de la rotura de enlaces y de la formación de
nuevos productos.
• Podemos encontrar tanto centro de unión como sustratos
intervengan en la reacción, ya que estos centros son los
encargados de reconocer y unirse a los sustratos.
• Los dos centros, es decir, el catalítico y el de unión, suelen
hallarse muy unidos, de manera que llegan incluso a
solaparse. Si se produce esa unión, se crea el llamado
centro activo.
• La estructura y la funcionalidad de los enzimas depende de
la correcta estructuración de la proteína.
• La velocidad dependerá por lo tanto de diversos factores
cinéticos como la frecuencia de los choques entre las
moléculas de sustrato y enzima.
FACTORES QUE AFECTAN A LAS
ENZIMAS
• La actividad o velocidad enzimática está definida como la
aparición de producto o desaparición de reactivo por unidad de
tiempo.
• Existen diversos factores que afectan la velocidad:
– pH
La curva de la velocidad en función del pH suele tener una forma
acampanada de manera que podemos encontrar un pH al cual en
enzima actúa con el máximo de efectividad, que es lo que se conoce
como el pH óptimo. (7.3-7.4)
– Temperatura
Suelen presentar sus máximos de actividad entre los 40º y los 45º.
A temperaturas mayores se produciría una desnaturalización, mientras
que a menores temperaturas lo que sucedería sería que no habría
suficiente energía de activación.
• Las concentraciones de enzima y de sustrato también influyen
en la velocidad.
ENZIMAS SIMPLES
Son aquellas que para ejercer su acción sólo
necesitan de la parte proteica. Esta puede estar
constituida por una o varias cadenas, pero no
necesita ningún factor adicional para llevar a
cabo su acción sobre la molécula que va a
transformar, la cual se denomina sustrato
ENZIMAS COMPLEJAS
Son denominadas aquellas que para ejercer su
acción necesitan, además de la parte proteica,
de otros factores adicionales que bien pueden
ser de naturaleza orgánica o inorgánica, y que se
agrupan bajo el nombre de cofactores
enzimáticos. Por ejemplo, la hexoquinasa es una
enzima compleja encargada de transformar la
glucosa en su éster fosfato, y para poder realizar
esta esterificación, además de la parte proteica,
necesita del ATP, que es un cofactor de
naturaleza orgánica.
• Las holoenzimas son proteínas conjugadas que
para poder ser funcionales necesitan estar
formadas por una parte proteica (apoenzima) y un
cofactor no proteico (que puede ser una molécula
orgánica llamada coenzima o un ión metálico o
ambos).
COFACTORES
Son compuestos no proteicos, de los que
necesitan algunos enzimas para poder realizar
su función catalítica.
El cofactor puede ser una molécula inorgánica
(iones metálicos como Fe, Cu, Zn, Mn, Mg, etc.)
o puede ser una molécula orgánica.
• Iones metálicos: han de ser aportados con la
dieta. Pueden ser: Fe, Cu, Zn, Mn, Co, Se, Na,
K, Mg,...
• Coenzimas: Son moléculas orgánicas
esenciales, que también han de entrar con la
dieta. Se suele tratar de vitaminas insolubles
como: B1, B2, B3, B6, B12,...
• Si se trata de un cosustrato el enlace será
débil.
• Apoenzima: grupo proteico del enzima
• Puede ocurrir que necesiten más de un
cofactor.
• Los cofactores ayudan al enzima:
– Favoreciendo la correcta alineación.
– Participando en la catálisis.
COFACTORES METALICOS
Esto resalta la importancia de los minerales para el buen
funcionamiento y crecimiento de los seres vivos.
COENZIMAS
• Moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas.
Estas moléculas son sustratos de las enzimas.
Pertenecen a un grupo más amplio, los
cofactores, que son moléculas no proteicas
(por lo general, moléculas orgánicas o iones
metálicos) que requieren las enzimas para su
actividad.
COENZIMAS
• No son proteicos
• Orgánicos, con un peso molecular bajo.
• Termoestables
• Tienen diferentes estructura a la de los sustratos.
• Elevada movilidad de electrones.
• LDH: lactato deshidrogenasa, corazón, hígado
– NAD+: Nicotinamidaadeninnucleótido (Forma reducida
del NADH)
– NADP+: Nicotinamidaadeninnucleótidofosfato (Forma
reducida del NADPH)
VITAMINAS USADAS COMO COENZIMAS
