COLAGENO Y SUS ALTERACIONES
‘’UN CEMENTO BIOLÓGICO QUE MANTIENE LA ARQUITECTURA Y PLASTICIDAD TISULAR’’
El colágeno es una proteína estructural, perteneciente al tipo de proteínas
simples u holoproteinas dentro del subtipo de escleroproteinas que quiere decir
que es insoluble en agua. cuya función es mantener unidas las diferentes
estructuras del organismo.
Es una proteína fabricada por unas células llamadas fibroblastos y está presente en
todos los animales y también en el cuerpo humano.
Es la proteína más abundante en el cuerpo humano (representa el 25% de la
proteína corporal total).
FUNCION
Se encarga de unir los tejidos conectivos (músculos, tendones, ligamentos, piel,
huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos).
Actúa como un elemento de sostén que permite mantener unido el conjunto del
cuerpo.
Da firmeza y elasticidad.
ESTRUCTURA DEL COLAGENO
La unidad básica de una fibra de colágeno es la molécula de tropocolágeno, una
hélice triple de tres cadenas polipeptídicas iguales denominadas cadenas α (de
sentido levógiro) formando la hélice triple de colágeno1.000 aminoácidos por cadena),
Tiene una composición de aminoácidos inusual, con un 33% de glicina y un
10% de prolina. También contiene un 0,5% de 3-hidroxiprolina, un 10% de 4-
hidroxiprolina y un 1% de 5-hidrolisina: Estos aminoácidos hidroxilados son
sintetizados postraduccionalmente a partir de residuos prolilo y lisilo
en el polipéptido.
SINTESIS DEL COLAGENO
Los fibroblastos son responsables de la síntesis y secreción del colágeno cuyo
precursor es la vitamina C
Encontrandose este aminoácido en la glicina
Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la particularidad de que
experimenta una serie de modificaciones antes de llegar a su estructura definitiva.
La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retículo endoplasmático constituye la
fase inicial de la biosíntesis. A continuación, los polisomas se encargan de ensamblar los
aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas, precursoras
de las cadenas alfa (cadenas proalfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de
aminoácidos. Las cadenas proalfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del retículo
endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidil prolina se transforman en
hidroxi prolina y una veintena de grupos peptidil-lisina se convierten en hidroxilisina.
Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas de galactosa y glucosa, mientras
que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean
puentes disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula
de procolágeno. La molécula de procolágeno transita por las vesículas de Golgi y pasa al medio
extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una escisión de los grupos N-
terminal y C terminal. Después de esta escisión, las moléculas de colágeno se constituyen en
fibras. Se piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la formación
de la triple hélice. Lo más probable es que intervengan para evitar que la formación de las
fibras.
TIPOS DE COLAGENO
Se han caracterizado hasta 29 tipos de colágeno, sin embargo, más del 90%
del colágeno en todo el cuerpo es de los tipos I al V, siendo el tipo I el más
abundante. A continuación, se muestran los tejidos y órganos donde se
pueden encontrar los tipos de colágeno más abundantes:
Colágeno tipo I: piel, tendón, vascular, ligadura, órganos, hueso.
Colágeno tipo II: cartílago. Nariz oreja y articulaciones
Colágeno tipo III: fibras reticuladas. Vasos sanguíneos,intestinos
Colágeno tipo IV: forma la base de la membrana basal celular.
Colágeno tipo V: se encuentra en tejidos que contienen el tipo I.
La piel contiene principalmente los tipos de colágeno I, III y V, siendo
dominante el tipo I. Por ello, este tipo de colágeno es el más recomendado en
formulaciones cosméticas y suele obtenerse de fuentes marinas. Debido a su
elevado peso molecular, el colágeno no penetra en capas más profundas de la
piel. Por ello, también se utiliza colágeno hidrolizado. Al hidrolizar el colágeno,
se obtienen polipéptidos más cortos, capaces de penetrar en la piel aportando
hidratación a estas capas. Además, su solubilidad es mayor, por lo que aporta
otra ventaja a la hora de preparar formulaciones cosméticas. Durante años el
colágeno hidrolizado también se ha utilizado como suplementación oral para
disminuir el dolor articular. Para ello, el más recomendado es el colágeno tipo
II, que es el más abundante en cartílagos.
Enfermedades del colágeno
Pueden sobrevenir trastornos específicos del metabolismo del colágeno en diferentes etapas
de la síntesis de éste. Se acompañan entonces de alteraciones clínicas y experimentales,
clasificadas en distintos síndromes (cuadro 3).
El término colagenosis se reserva para aquellas afecciones que implican una alteración
molecular del colágeno
La osteogénesis imperfecta (también conocida como enfermedad de los
huesos quebradizos), causada por un problema en el colágeno tipo I
El síndrome de Elhers-Danlos (que lleva a piel y articulaciones demasiado
elásticas), suele estar provocada por un problema en el colágeno tipo IV
La mayoría de los niños con problemas en el colágeno, los tienen porque han
heredado un gen de uno de sus padres o de ambos. Pero a veces ocurren en
niños sin antecedentes familiares.
