Tema: Proteínas

Objetivo
Investigar el concepto, la estructura, función, clasificación, beneficios y aplicaciones de
las proteínas para la transmisión de la información a nuestros compañeros.

Introducción

La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”,
hace referencia al dios griego Proteo, hijo del Océano y guardián de los rebaños de
focas de Poseidón. Proteo tenía el don de la profecía, acudían a él, todos los que querían
saber acerca de su futuro, pero antes de emitir sus dichos había que apoderarse de él y
sujetarlo, cosa nada fácil, porque Proteo adoptaba varias formas: un dragón, un león u
otro animal. Sólo cuando los visitantes no tenían miedo, Proteo se convertía en sí
mismo. La importancia de las proteínas ya fue sospechada por los investigadores en
1839. Esta denominación fue casi profética ya que, a partir de esta fecha, los
investigadores han ido revelando que las proteínas están dotadas de múltiples formas y
funciones distintas (como Proteo) que están implicadas en todos los procesos
metabólicos de las células (Soriano, 2018).

Se conoce a las proteínas como macromoléculas que están formadas por aminoácidos
unidas por enlaces llamados poli péptidos, los aminoácidos son moléculas orgánicas que
contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) (Martínez & Núñez,
2018).

Estas a su vez desempeñan funciones importantes, ya que proporcionan la forma y la

estructura de las células en el ser humano, son una fuente esencias de energía,
intervienen en la realización de la funciones de la célula, forma y repara tejidos de la
piel, órganos, músculos y huesos, además ayuda en la formación de anticuerpos por lo
que refuerza nuestro sistema inmunitario (Luque, 2020).

Las proteínas se clasifican en dependencia de su estructura, función, solubilidad, forma,

su clasificación general es en: globulares y fibrosas, una clara diferencia entre ambas es
su forma ya que la primera es de aspecto esférico y la segunda de forma alargada, las
proteínas globulares son solubles en el agua y cumplen una función metabólica como
por ejemplo la hemoglobina, mientras que las fibrosas presentan insolubilidad, se
caracteriza
por dar a la proteína forma de filamento como por ejemplo, la queratina en el cabello
(Guillen, 2019).

El estudio de las proteínas es de gran importancia en campos como la Biología

Molecular, Bioquímica, Medicina y Biotecnología. Comprender su estructura y función
es fundamental para el desarrollo de fármacos, la ingeniería de proteínas, la
manipulación genética y el avance en el conocimiento de los procesos biológicos
(Moscoso, 2020).

El presente informe tiene la finalidad de dar a conocer acerca de las proteínas, sus
funciones, composición y su importancia tanto a nivel biológico como en nuestra
carrera, se va a enfocar en que nuestros compañeros al final del informe capten la
información que como grupo queremos transmitir para su respectiva comprensión.

Desarrollo

Las proteínas son los principales componentes de la estructura de los tejidos corporales.
Los músculos y los órganos están formados por proteínas que son necesarias para su
crecimiento y desarrollo y para el mantenimiento y reemplazo de los tejidos gastados o
dañados. Se encuentran en todas las partes de la célula porque, además de formar su
estructura, son indispensables en las funciones celulares; de hecho, el que existan
numerosas clases de proteínas asegura que estas puedan realizar muchas actividades
biológicas diferentes, puesto que es su forma tridimensional la que determina que
puedan realizar una u otra función. Las proteínas que necesitamos las obtenemos de los
alimentos de origen vegetal y animal. Además de su función esencial, y muy bien
conocida, de proporcionar los caminos dos necesarios para que el organismo produzca
sus propias proteínas, también pueden ejercer efectos positivos sobre la salud, evitando
o reduciendo el riesgo de padecer determinadas enfermedades. También son la base de
muchas de las características que hacen que los alimentos sean agradables,
especialmente de su textura, por lo que contribuyen decisiva- mente a su calidad.
(Quesada & Gómez, 2019)

Los elementos básicos de las proteínas son los aminoácidos, compuestos de C, H, O y

N que contienen, como su nombre indica, un grupo amino y un grupo carboxilo (ácido).
De hecho, son todos iguales, excepto por una cadena lateral que les proporciona sus
características particulares, lo que da lugar a la existencia de 20 aminoácidos diferentes.
Esta cadena varía en tamaño, forma y composición, ya que, además de carbono e
hidrógeno, puede contener, en distintas proporciones, O, N o S. La unión ordenada de
aminoácidos, mediante enlaces que se establecen entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, forma el esqueleto de la proteína, que puede
llegar a tener centenares de aminoácidos. Cada proteína está caracterizada por una
secuencia ordenada de aminoácidos, por lo que su composición y su longitud y, por lo
tanto, su peso es específicos de cada una. Para complicar más las cosas, hay proteínas
que, además de aminoácidos, tienen otros componentes: por ejemplo, lípidos, y se
llaman entonces lipoproteínas, como las que transportan el colesterol en la sangre, o
glúcidos, y se llaman glicoproteínas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas,
anticuerpos que nos ayudan a protegernos de virus, bacterias y parásitos. (Moscoso,
2020).

Figura 1. Estructura general de un aminoácido

Nota. Estructura general de un aminoácido: un grupo carboxilo (COOH) unido a un

grupo amino (NH2) en el mismo carbono. A este mismo carbono se une un
hidrógeno y una cadena lateral (R) que es la ramificación que es diferente según los
distintos aminoácidos. Fuente: (Costas, 2020).

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas se jerarquiza en 4 niveles interdependientes, que son:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos por
enlace peptídico.
2. Estructura secundaria, con motivos estructurales: hélices α y hojas plegadas β
3. Estructura terciaria, que define la estructura tridimensional de las proteínas
compuestas por un solo polipéptido: globulares o fibrilares.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido, es decir, si la estructura
con función biológica está compuesta por más de una subunidad (Velásquez &
Amézquita, 2022).

Figura 2. Niveles estructurales de las proteínas. Fuente: (Velásquez & Amézquita, 2022).
Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de una proteína. El primer

aminoácido tiene su grupo -NH2 libre, por lo que se denomina amino-terminal (N-
terminal) y el último residuo tiene su grupo -COOH libre, denominándose carboxi-
terminal (C-terminal). Así se establecen el extremo N-terminal y C-terminal, con el que
inicia y termina la secuencia de aminoácidos (estructura primaria), siguiendo el orden
de síntesis en el ribosoma. Las proteínas con menos de 4 aminoácidos (péptidos), solo
presentan este nivel estructural. Un ejemplo de ello es el glutatión (péptido de 3
aminoácidos).

Figura 3 .Estructura del pentapéptido seril-glicil-tirosinil-alanil-leucina.

Fuente: (Martínez, 2022).

El plegamiento, y por tanto la función de la proteína, viene determinada por esta

estructura primaria. La secuencia de aminoácidos determina los otros niveles
estructurales y las propiedades de cada proteína, debido a que las cadenas laterales de
cada aminoácido tienen propiedades físico-químicas particulares, determinando cómo
interaccionan con el agua, los compuestos hidrofóbicos y las cadenas laterales de otros
aminoácidos. Por ejemplo, los aminoácidos hidrófobos van a situarse siempre en la
estructura terciaria en una posición en la que no interaccionen con el agua ni con zonas
polares de otros aminoácidos, normalmente en la región interna de las proteínas o, en el
caso de las proteínas de membrana, interaccionando con las colas hidrofóbicas de los
ácidos grasos. Por otro lado, los aminoácidos polares o con carga se ubicarán en la
superficie proteica en contacto con el agua, iones y otras moléculas polares, o bien
formando canales iónicos y de otras moléculas polares. Posibilitan la solubilidad de la
proteína en el medio acuoso. (Frye, Bhat, Akinsanya, & Abel, 2021)

Estructura secundaria

La estructura secundaria se establece por puentes de hidrógeno entre aminoácidos

cercanos en la cadena polipeptídica, entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-).
Existen dos motivos de estructura secundaria más frecuentes, la hélice α y la hoja
plegada β. También existen los llamados giros, con estructura alfa o beta, que son
secuencias cortas, que forman giros en la cadena polipeptídica que determinarán la
estructura terciaria. En la hélice α la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos en torno al carbono central (α) de cada
aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo - C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4"
(cuatro aminoácidos más adelante en la cadena). La hoja plegada β es una configuración
espacial que se adopta cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus
enlaces covalentes en una estructura en zigzag, estableciendo puentes de hidrógeno
intercatenarios. Las cadenas laterales de todos los aminoácidos participan en estos
enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. Las cadenas
polipeptídicas en hoja β pueden ser paralelas o antiparalelas. Esta conformación tiene
una estructura laminar, plegada “a modo de acordeón” (Subramaniam & Kleywegt,
2022).

Figura 4. De la estructura primaria a la secundaria. La hélice α y la hoja plegada β

Fuente: (Cardona, 2018).
Estructuras terciaria

Estructura nativa. La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la secundaria, al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular o fibrilar. La estructura
globular tiene forma de redondeada, es soluble, y es la típica de las hormonas o los
enzimas. La estructura fibrilar se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y
ser insoluble, y es la típica de las proteínas estructurales como la queratina y el
colágeno. La estructura terciaria de las proteínas se mantiene por varios tipos de
interacciones: puentes disulfuro entre los átomos de azufre de las cisteínas, puentes de
hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals,
interacciones hidrofóbicas y el efecto hidrófobo, por el cual se excluyen las moléculas
de agua del contacto con los residuos hidrófobos de las proteínas, que quedan
empaquetados en el interior (Vélasquez & Amézquita, 2022).

Figura 5. Estructura terciaria. Fuente: (Herk, 2022).

Estructuras cuaternaria

La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión por enlaces débiles
de varias proteínas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Mediante este nivel de
organización se forman estructuras como los microtúbulos y microfilamentos, el
colágeno, las cápsulas de los virus y los complejos enzimáticos. En general, los niveles
superiores, son los que presentan la función de la proteína, aunque también hay
proteínas activas fuera de su complejo cuaternario (como estructura terciaria). La
estructura con actividad biológica y la que presenta en condiciones fisiológicas es lo que
se conoce como estructura nativa de la proteína, cuyo plegamiento se consigue
equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía y la energía libre.
La pérdida de la estructura nativa (y por lo tanto funcional), se denomina
desnaturalización, y se produce por factores que alteran esas condiciones o rompen los
enlaces que mantienen esa estructura, como son el pH, la concentración salina, el calor o
los agentes caotrópicos. La desnaturalización provoca la pérdida de actividad biológica
y la solubilidad en el caso proteínas solubles (Subramaniam & Kleywegt, 2022).

Figura 6. Comparación de la estructura terciaria de la mioglobina (monomérica) y la

cuaternaria de la hemoglobina (oligomérica, 4 protómeros). Fuente: (Fernández, 2020).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas simples son aquellas que, por hidrólisis completas originan solo aminoácidos.
Contienen un 50 % de C, 7 % de H, 23 % de O, 16 % de N y 0 a 3 de S (Sánchez,
2019).
Figura 7. Clasificación de las proteínas. Fuente: (Sánchez, 2019).

Las proteínas simples se dividen en:

1- Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las

células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo, Seroalbumina (sangre),
ovoalbumina (huevo), lactoalbúmina (leche) (Terfloth, 2019).

Figura 8. Proteína Albúmina. Leche, huevos. Fuente:

(Terfloth, 2019).
 2- Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua, pero son solubles en
soluciones salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de
globulinas son la lacto globulina de la leche y la ovoglobulina, se encuentran en:
Leguminosas como el chícharo, habas, soya y frijol. (Terfloth, 2019).

Figura 9. Proteína Globulina. Chicharo. Fuente: (Terfloth, 2019).

3- Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La

proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se
producen en el material vegetal, se encuentran en: Glutenina (trigo),
orizanina (arroz) (Terfloth, 2019).

Figura 9. Proteínas Glutelinas. Glueteina, Orizanina Fuente: (Terfloth, 2019).

4- Prolaminas: Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol.

Entre ellas podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran
únicamente en los materiales vegetales, se encuentran en: En la mayoría de los
cereales (Terfloth, 2019).
 Figura 10. Proteína Prolamina. Cereales. Fuente: ( Terfloth,2019).

5- Albuminoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos

los disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos, se encuentran en
el cabello y uñas (Terfloth, 2019).

Figura 11. Proteína Albuminoide. Cabello y uñas Fuente: (López, 2014).

6- Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos
aminados son predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del
ADN de los cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las
nucleoproteínas, se encuentran en: Verduras, frutas cítricas y fresas, son fuentes
alimenticias de metilo (Terfloth, 2019).
 Figura 12. Proteína Histona. Frutas, verduras y legumbres. Fuente: (Terfloth, 2019)

Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en poli péptidos básicos de bajo
peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en
aminoácidos argininos, se encuentran en: Zeina (maiz).gliadina (trigo), hordeína
(cebada) (Terfloth, 2019).

Figura 13. Protaminas. Zeina, Gliadinay la Hordeina Fuente: (Terfloth, 2019).

 Proteínas conjugadas

Estas proteínas contienen además de su cadena poli peptídica un componente

que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Las proteínas
conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente
no proteico. Este grupo de proteínas se puede clasificar de acuerdo a la
naturaleza química de los grupos prostéticos (López, 2019).

1. Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Son proteínas que Resultan

de la asociación entre la proteína de carácter básico y un ácido nucleico; se
encuentran en: Carnes de animales jóvenes y de caza o vísceras de animales
(López, 2019).

Figura 14. Nucleoproteínas. Carnes. Fuente: (López, 2019).

Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas

combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace
entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-Dglucosamina (GIcNAc). Las glándulas
salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que
se combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína; se encuentran en:
Aloe vera, salvado, avena, cebada, arroz integral, trigo, vino tinto y carne. (López,
2019).
Figura 15. Glicoproteína (proteínas + carbohidratos). Aloe vera. Fuente: (López, 2019).

2. Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Son proteínas combinadas con un

radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido
fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y
caseína de la leche, la vitelina del huevo (López, 2019).

Figura 16. Fosfoproteínas (proteína + fosfato). Fuente: (López, 2019).

3. Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas un pigmento
generalmente una globulina y una estructura coloreada. Algunos ejemplos de
cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de
hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones
de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos; se encuentran en: semillas,
como maíz trigo o cebada (López, 2019).

Figura 17. Cromoproteínas. Semillas. Fuente: (López, 2014).

4. Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que

no forman parte del grupo prostético (López, 2019).

Figura 18. Metaloproteínas. Caracoles. Fuente: (López, 2014).

 5. Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos, se
enceuntra en el pescado, frutos secos y frutas. (López, 2019).

Figura 19. Lipoproteína. Pescado, frutos secos. Fuente: (López, 2019).

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las funciones de las proteínas se derivan directamente del tipo de aminoácido que la
constituye y el orden en el que estos se encuentran. Las proteínas determinan la forma y
la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales (Desbats, 2018).

Las principales funciones de las proteínas son las siguientes:

1- Estructural: Forman tejidos de sostén, aportan elasticidad y resistencia a

órganos, tejidos, forman estructuras celulares y actúan como receptores
formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias
(López, 2019).

Figura 20. Función estructural colageno y proteina. Fuente: (López, 2019).

2- Enzimática: Las proteínas actúan como catalizadores acelerando las reacciones
químicas del metabolismo, interaccionan de forma específica (López, 2019).

Figura 21. Función enzimatica, pepsina. Fuente: (López, 2019).

3- Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el

glucagón que son los encargados de regular los niveles de glucosa en sangre, la
hormona del crecimiento (López, 2019).

Figura 22. Acción hormonal en células adyacentes. Fuente: (López, 2019).

4- Defensa: Las proteínas desarrollan anticuerpos y son los encargados de regular

factores contra agentes extraños, infecciones y toxinas bacterianas. Por ejemplo:
el fibrinógeno y la trombina participan en la formación coágulos de sangre para
evitar las hemorragias y las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos (López,
2019).
 Figura 23. Función enzimatica, pepsina. Fuente: (López, 2014).

5- Transporte: por ejemplo, la hemoglobina y la mioglobina, son proteínas

trasportadoras de oxígeno en la sangre y músculos (López, 2014).

Figura 24. Función inmunológica, anticuerpos. Fuente: (López, 2014).

6- Reserva: Las proteínas cumplen una función energética ya que aportan 4

Kcal/g (López, 2014).

Figura 25. Función de reserva. Fuente: (López, 2014).

 7- Contracción muscular: Facilitan el movimiento de las células ya que
constituyen las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos (López, 2014).

Figura 26. Función de contracción muscular. Fuente: (López, 2014).

USOS Y APLICACIONES

Las proteínas tienen una amplia aplicación por sus propiedades funcionales, se emplean
en:

1. Nutrición Animal: La importancia de las proteínas en la nutrición animal puede

atribuirse al hecho de que son una fuente importante de aminoácidos esenciales
para un crecimiento y desarrollo saludables, son utilizados en la formulación de
alimentos balanceados para asegurar un adecuado aporte proteico en las diversas
especies animales (Mínguez, 2020).

Aplicaciones biomédicas

Ejemplificando a las lectinas (proteínas altamente estables que tienen la capacidad de

unirse de forma reversible, por especificidad y afinidad a diferentes tipos de
carbohidratos), sus aplicaciones en la medicina veterinaria incluyen el control de
proteínas en sangre, la regulación de la adhesión y migración de bacterias, inducción de
la apoptosis celular (muerte celular programada) en tumores (Rubio, 2022).
Aplicaciones clínicas

El uso terapéutico de la IL-12 (Interleucina 12:), que es una citocina pro inflamatoria
producida en los macrófagos, monocitos y otras células presentadoras de antígenos,
activa las células T colaboradoras de tipo 1 y estimula la producción y citotoxicidad de
las células T citotóxicas y de las células NK; en medicina veterinaria gira en torno a la
terapia génica recombinante para el tratamiento de tumores en la cabeza y del cuello
(Vail, 2022).

BENEFICIOS

- Mantienen funciones vitales como renovación de tejidos (ideales para

recuperación muscular), reproducción (ayudan al desarrollo del feto),
crecimiento y lactación

- Se encargan de crear hormonas, enzimas, anticuerpos, así como otras barreras

frente a agentes extraños; la carencia de proteínas podría llegar a producir daños
en el sistema inmunológico.

Riesgos y enfermedades

Estas son un nutriente esencial requerido para la nutrición adecuada de todos los
animales. Gracias a su ingesta los animales pueden desarrollar nuevos tejidos, músculos,
enzimas y hormonas. Además, ayudan a reparar tejidos viejos en el cuerpo del animal.
Ante casos de deficiencia de nutrientes en la cría de animales, es muy común la carencia
de proteína. Algunos síntomas varían entre la anorexia (figura 27), baja tasa de
crecimiento o disminución de eficiencia alimenticia. También existen carencias ante el
bajo peso en las crías, o mamíferos con insuficiente producción de leche. Ello se debe a
que las proteínas son importantes para el aumento de peso, crecimiento y gestación.
(Saúl, 2019)

La anorexia o pérdida del apetito es una manifestación clínica, su presencia se asocia

con numerosos procesos que pueden inhibir o suprimir directamente la actividad en el
centro del hambre, o bien estimular o incrementar la actividad en el centro de la
saciedad (Medicina interna en pequeños animales: Manuales clínicos de Veterinaria,
2019).
 Figura 27: Perro callejero con anorexia.

Fuente: (Medicina interna en pequeños animales: Manuales clínicos de Veterinaria,

2019).

El crecimiento normal del pelo y la queratinización de la piel, por lo tanto, crean una
gran demanda de proteína y puede representar entre el 25 y el 30 % del requerimiento
diario proteico del animal. Si no se cumplen estas demandas, los resultados son las
manifestaciones cutáneas de desnutrición proteica (Castillo, 2020).

Figura 28: Diferentes pacientes afectados por enfermedades alérgicas, infecciosas y

deficiencias nutricionales por concentrados de baja calidad.

Fuente: González (2016)

El pelo está constituido en un 95 % por proteínas, con un alto contenido de aminoácidos

que contienen azufre. Los animales con deficiencia de proteínas pueden tener
hiperqueratosis epidérmica y pérdida de pigmento del pelo. Aparece una alopecia
multifocal, y el pelo restante es delgado, áspero, seco y quebradizo (fig. 29). La alopecia
cursa con descamación y puede aparecer de forma simétrica en la cabeza, lomo, tórax,
abdomen y extremidades. La deficiencia de proteínas puede producirse por dietas
inadecuadas y anorexia prolongada (Rios, 2021).
 Figura 29: Alopecia multifocal en perro con desnutrición por enteropatía con pérdida
de proteínas.

Fuente: Gragera (2021)

Perros y gatos jóvenes

Las necesidades proteicas son superiores a las de un adulto, ya que las proteínas
también se utilizan para la síntesis de nuevos tejidos. Estas deben ser de alta calidad y
muy digestibles. No se han hecho estudios en perros en crecimiento que demuestren,
como ocurre con la energía, los efectos perjudiciales del exceso en el aporte de
proteínas, aunque hay que recordar que la capacidad digestiva y renal por debajo de las
8 semanas de vida es menor. La carencia de proteínas puede dar lugar a una reducción
del crecimiento, pérdida de peso, menor resistencia a las infecciones y alteraciones del
desarrollo cerebral (figura 30). Hay que tener mucho cuidado sobre todo en los gatitos,
en los que más del 60 % de las proteínas ingeridas se utilizan para el mantenimiento y
solo el 40 % para el crecimiento. En el cachorro, estas proporciones son del 34 % y el
66
%, respectivamente (figuras 3 y 4). 60 % de las proteínas ingeridas se utilizan para el
mantenimiento y solo el 40 % para el crecimiento (Guidi & Colangeli, 2021).

Figura 30: Uso de proteínas en gatito. Fuente: (Guidi & Colangeli, 2021)
 Figura 31: Uso de proteínas en cachorros. Fuente: (Guidi & Colangeli, 2021)

Figura 32: Cachorros con pérdida de peso debido a la carencia de proteínas.

Fuente: RSPCA (2021)

Por eso es aún más importante que el aporte de proteínas sea siempre adecuado y esté
controlado, sobre todo en gatitos. En gatitos, la deficiencia de taurina puede provocar
alteraciones de la retina y miocardiopatía dilatada en 5-6 meses. Sin embargo, la taurina
(figura 33) parece estar disponible en la mayoría de los gatitos, quizá porque se produce
una menor degradación por las bacterias en el intestino. Por el contrario, en el cachorro,
si hay metionina (figura 34) y cistina (figura 35) en concentraciones suficientes, estas
bacterias son capaces de sintetizar taurina (Guidi & Colangeli, 2021).
 Figura 33: Fórmula y estructura de la taurina.

Fuente: Alamy (2019)

Figura 34: Estructura de la metionina.

Fuente: Neurotiker (2018)

Figura 35: Estructura de la cistina.

Fuente: Alamy (2020)

La miocardiopatía dilatada (MCD), caracterizada por una disfunción miocárdica

sistólica y diastólica, es una de las enfermedades cardiacas más frecuente en perros. Es
un proceso progresivo, con una fase asintomática prolongada (Montoya, 2023).
 Figura 36. Diferencia entre un corazón normal y uno con miocardiopatía dilatada en
perros.

Fuente: Susana (2022)

La arginina (figura 38) es un aminoácido esencial. En general en el gato adulto y en

gatitos, así como en el cachorro. La carencia de arginina también puede ser relativa
cuando el nivel de proteínas es elevado. Se estima que por cada 1 % más de proteína
con respecto a la materia seca (MS) deben añadirse proporcionalmente 0,01 g de
arginina en el perro y 0,02 g en el gato. En el cachorro y el gatito, la deficiencia de
arginina e histidina (figura 39) también puede provocar la aparición de cataratas (figura
37), anorexia o reducción del crecimiento. También son importantes los aminoácidos no
esenciales, como la fenilalanina (figura 40) y la tirosina (figura 41). Su carencia puede
provocar una alteración del metabolismo proteico y de la producción de hormona
tiroidea y catecolaminas (figura 42), o incluso una simple alteración de la coloración del
pelo, sobre todo si es negro (Guidi & Colangeli, 2021).

Las cataratas se producen cuando la lente interior del ojo (el cristalino) pierde
transparencia. Es un proceso que ocurre de forma natural con la edad, aunque en
algunas razas ocurre con mayor frecuencia que en otras (Simó, 2022).

Figura 37: Cataratas en los ojos de perro.

Fuente: Juste (2020)

 Figura 38: Estructura de la arginina.

Fuente: Quimica Alkano (2018)

Figura 39: Estructura de la histidina.

Fuente: Equisalud (2019)

Figura 40: Estructura de la fenilalanina.

Fuente: Neurotiker (2019)

 Figura 41: Estructura de la tirosina.

Fuente: Quimica Alkano (2020)

Figura 42: Estructura de las catecolaminas.

Fuente: Torres (2018)

Recomendaciones

-El alimento debe contener como base una proteína de origen animal, esto puede
verificarse en la lista de ingredientes de este, el primer ingrediente es el que se
encontrara hasta en un 70% del alimento. Esto es importante sobre todo en gatos que
son considerados animales carnívoros estrictos, lo que significa que la proteína de
origen animal siempre debe estar presente en mayor cantidad en el alimento (Hospital
Veterinario Albiter , 2021).

-Tanto el déficit como el exceso de proteína en las raciones pueden producir problemas,
el primero implica un desequilibrio nutritivo que induce a una disminución del consumo
de ración y una baja en la producción. El exceso de proteína en la dieta puede llevar al
aumento de la mortalidad y a una disminución del levantamiento de la ración (Gilbert,
2016).
-Se recomienda un incremento de 0.01 g de arginina por cada 1% de aumento en la
proteína (% MS) por encima de la cantidad recomendada para todas las etapas de la vida
de los perros, y 0.02 g extra por cada aumento del 1% en proteínas para los gatos
(Federación Europea de Fabricantes de Alimentos para Animales de Compañia, 2018).

-Una correcta nutrición, que asegure una ingesta adecuada de energía, proteínas,
minerales y vitaminas es esencial para asegurar la salud y la longevidad de perros y
gatos (Federación Europea de Fabricantes de Alimentos para Animales de Compañia,
2018).

CONCLUSIÓN

El papel que las proteínas juegan en la dieta es crucial porque son las encargadas de
llevar a cabo todas las reacciones y funciones necesarias en el organismo celular, así
como colectivamente como el cuerpo como un todo. Por ello, es importante consumir
regularmente la cantidad necesaria de ellos teniendo en cuenta que deben ser proteínas
de alta calidad, es decir, deben contener un buen equilibrio de aminoácidos esenciales y
ser de fácil digestión.

Bibliografía
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ANEXOS

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