SINTESIS DE HEMOGLOBINA

La hemoglobina (Hb) es una proteína globular que esta

presente en altas concentraciones en los glóbulos rojos y se
encarga del transportar el dioxígeno (comúnmente
llamado oxígeno),  O2 hacia los tejidos.

La hemoglobina (Hb) se encuentra en el interior de los

eritrocitos cuya función es transportar oxígeno desde los
pulmones hacia los capilares de los tejidos.

Comienza en los proeritroblastos y continua en estadio de

reticulocito.
CARACTERÍSTICAS:
• PM 68 kDa, Tetrámero, Hemoproteína
• Se diferencian por sus cadenas de globina
• 6 tipos de cadena de globina:
• α, β, δ, ε, γ y ζ
• α y ζ = 141 aa
• β, δ, ε, γ = 146 aa
La proteína globular (globina) se encuentra
conformada por 2 pares de cadenas
polipeptídicas, 2 alfa y 2 berta.

Para que la hemoglobina transporte oxígeno debe estar reducida Fe2+ transporta oxigeno Fe3+
metalohemogobina, no transporta oxigeno.
•La unión a oxígeno no implica oxidación sino oxigenación (no se modifica el estado redox del Fe)
•Otro ligando del Fe(II) : CO (200 más afinidad que por O2 )

Tipos de hemoglobina
OXIHEMOGLOBINA (HbO2 ): Se encuentra unida al O2 normalmente. Se le conoce como Hb en
Estado Relajado (R).
La oxiemoglobina es una forma de hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos y está
cargada con oxígeno. La unión del oxígeno a la hemoglobina en los pulmones forma la
oxiemoglobina, que luego se transporta a los tejidos para liberar el oxígeno.
DESOXIHEMOGLOBINA: Se encuentra disociada del O2 normalmente. Se le conoce como Hb en
Estado Tenso (T).
La desoxihemoglobina es la forma de hemoglobina que no está unida a oxígeno. Se produce cuando
la oxiemoglobina libera su molécula de oxígeno en los tejidos. La desoxihemoglobina es de un
color más oscuro que la oxiemoglobina, lo que da a la sangre venosa su tonalidad característica.
CARBAMINOHEMOGLOBINA: Unida al CO2 después del intercambio gaseoso con los tejidos.
No combina con el grupo hemo
La carbohemoglobina es el resultado de la unión de la hemoglobina con monóxido de carbono
(CO). El monóxido de carbono tiene una afinidad mucho mayor por la hemoglobina que el oxígeno,
lo que puede causar envenenamiento por monóxido de carbono e interferir con el transporte de
oxígeno en la sangre.
CARBOXIHEMOGLOBINA: Unida con el CO. Es letal en grandes concentraciones (70%). El CO
presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por la Hb desplazándolo fácilmente y
produciendo hipoxia tisular.
METAHEMOGLOBINA: La metahemoglobina es una forma alterada de hemoglobina en la cual el
hierro ferroso (Fe2+) de la molécula de hemo se convierte en hierro férrico (Fe3+). Esto impide que
la hemoglobina se una al oxígeno y transportarlo correctamente, lo que puede provocar una
reducción en la capacidad de transporte de oxígeno de la sangre.
Producida por una enfermedad congénita.
Deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
Se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro (son
Metahemoglobinizantes).
Se presenta Cianosis.
HIDROXIHEMOGLOBINA: Se refiere a la hemoglobina unida al H+ proveniente de la
disociación del H2CO3 en HCO2+ H.
La hidroxiemoglobina es una forma de hemoglobina en la cual el hierro ferroso (Fe2+) se ha unido
a una molécula de agua en lugar de oxígeno. La hidroxiemoglobina se encuentra en pequeñas
cantidades en la sangre y generalmente no tiene un impacto significativo en la función normal de
transporte de oxígeno.
Funciona como amortiguador
HEMOGLOBINA DE BART : Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.
La hemoglobina de Bart es una forma de hemoglobina fetal que se encuentra en cantidades
anormales en la talasemia alfa grave. La talasemia alfa es un trastorno genético de la sangre en el
que el cuerpo produce una cantidad insuficiente de hemoglobina alfa.
HEMOGLOBINA GLUCOSILADA: Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión
de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3
y 4.
También conocida como hemoglobina A1c (HbA1c), es una forma de hemoglobina que se utiliza
como indicador de control glucémico a largo plazo en personas con diabetes. La glucosa en la
sangre se une de manera irreversible a la hemoglobina, y la medición de la HbA1c proporciona una
estimación del nivel promedio de glucosa en la sangre durante los últimos tres meses
aproximadamente.
HEMOGLOBINA S: resultado de una alteración de la estructura de la globina β.
Forma filamentos en el estado desoxi.
TALASEMIAS: Una de las cadenas de hemoglobina se sintetiza en diferente proporción a la otra.
Hay disminución en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β). Puede ser α-Talaseminas o β-
Talasemias.

Tipos de hemoglobina
•La sangre del adulto contiene 2 tipos principales de Hb:
–HbA: α2-β2 ,90% –HbA2 : α2-δ2 , 2,5-3%

•Hemoglobina fetal (HbF): α2-γ2

–Mayor afinidad por el oxígeno

–Se transforma más fácilmente en metahemoglobina

•Hemoglobinas embrionarias humanas

–Hb Gower I: ε4

–Hb Gower II: ζ2-ε2

–Hb Portland: ζ2-γ2

•A los 2 meses de gestación 50% HbF y a los 3 meses 90%

•Síntesis de HbA comienza a las 8 semanas de vida intrauterina y al término representa

20%

•La HbF desaparece en forma gradual después del nacimiento: 10% a los 6 meses, 2% al
año y 0,5% en el adulto

SINTESIS DE LA HEMOGLOBINA
 Formacion en preoeritroblasto

2SUCCINIL COA+2 GLICINAS

PIRROL

PiRROL+ PIRROL + PIRROL+ PIRROL,

PROTOPORFIRINA IX

PROTOPORFIRINA IX+ Fe

HEMO

GLOBULINA+ HEMO

1 CADENA DE HEMOGLOBULINA
1CADENA + 1CADENA +1 CADENA+1 CADENA
4cadenas de hemoglobina

HEMOGLOBINA