INFORME 3.
ENZIMA CATALASA VERSUS CATALIZADORES INORGANICOS QUE
DESCOMPONEN EL PERÓXIDO DE HIDRÓGENO
Yarelly Marcela Cuchala Vallejo, Arcely Yolany Obando cuadros, Kevin Andrés Parra
Regalado
Grupo N.º 4614
Universidad de Nariño
facultad de educación
Licenciatura en Ciencias Naturales y Educación Ambiental
Pasto
14 de Junio de 2023
Resumen
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, lo realizado en esta
práctica fue comprobar la velocidad de catalizadores inorgánicos y enzimas, además la
presencia de la enzima catalasa en tejidos animales (hígado), vegetales (papa, manzana) y
otro compuesto como FeCl3. Se observó la actividad enzimática de la catalasa alterando
condiciones de temperatura y pH, donde se comparó la velocidad y el tiempo de reacción,
obteniendo así que el hígado tuvo una mayor velocidad de rección, ya que tiene alta
concentración de enzimas.
Introducción
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la presencia
de las enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas, catalizan las
reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que
necesita la célula. Como todo catalizador, las enzimas no se consumen en las reacciones que
catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que
catalizan son muy específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan
el curso de determinadas reacciones. Una enzima que podemos encontrar en todos los seres
vivos es la catalasa, necesaria para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto
tóxico, que se produce durante el metabolismo celular. [1].
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la presencia
de las enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas, catalizan las
reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que
necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las reacciones que
catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que
catalizan son muy específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan
el curso de determinadas reacciones.[2].
Una enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se produce durante el
metabolismo celular. Los catalizadores inorgánicos son sustancias inorgánicas que en
pequeñas cantidades son capaces de aumentar la velocidad de una reacción. Los
catalizadores se recuperan al final del proceso químico. Las enzimas, a diferencia de los
catalizadores inorgánicos, catalizan reacciones específicas. Sin embargo, hay distintos grados
de especificidad. La enzima sacarasa es muy específica: rompe el enlace glucosídico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la sacarosa es su
sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima
actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
análogos. Entre las enzimas poco específicas están las proteasas digestivas como la
quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.[3]
Resultados y Discusión
En la práctica se desarrolló con 3 tipos de muestras biológicas y con 2 catalizadores
inorgánicos, para lo cual se preparó de la siguiente manera:
Para el hígado se macero en el mortero, hasta quedar casi que diluido, luego se llevó a
pesar 2 g, teniendo en cuenta que cada extracto se debía preparar independientemente. El
extracto que se obtuvo se lo pasó al erlenmeyer y se lo disolvió en 50 ml de solución salina
al 1%. Antes de ser llevado al montaje se le adiciona 1 ml de H2O2al 10%.
Con la papa se siguió el mismo procedimiento, se maceró hasta obtener un extracto de papa,
se peso los 2 g y se disolvió en 50 ml de solución salina. Se le agregó 1 ml de H2O2 al 10 %.
La manzana también se lavó, y se maceró hasta obtener un extracto que no quedaran grumos,
luego se pesó 2 gramos y estos fueron llevados a un erlenmeyer para diluir en 50 ml de
solución salina al 1%, y antes del montaje se le añadió 1 ml de H2O2
Para los catalizadores inorgánicos ( FeCl3) y ( FeSO4) ya no se tuvo que macerar nada,
simplemente se diluyó en 50 ml de solución salina al 1% y se les adicionó 1 ml de H2O2 al
10%. a cada muestra se la rotuló y antes de pasarla al montaje se aseguró de que la manguera
quede ajustada y no pase nada de aire por la boca del erlenmeyer, además de ello también se
tuvo en cuenta que la probeta que se utilizó quedara sin ninguna burbuja de aire antes de
empezar la práctica. Para tomar el volumen de cada muestra se tuvo en cuenta que todos
estuviesen atentos con el cronómetro y con la cantidad de oxígeno que salía en forma de
burbujas, los datos fueron tomados en la tabla 1 y también se registraron algunos aspectos
importantes. Cabe resaltar que para cada muestra se tuvo que preparar de nuevo el montaje.
Tabla 1. volumen de O2 gaseoso generado por los diferentes catalizadores
Tiempo Fe Extracto de Extracto de Extracto de
(s) Cl₃ hígado + papa manzana
Solución salina
0 0mL 0mL
0mL 0mL
10 2mL 0,4mL
0,5mL 0,2mL
20 1mL 5mL 0,8mL 0,2mL
30 1mL 7mL 1.1mL 0,2mL
40 8mL 1.5mL
1.3mL 0,2mL
50 9mL 1.7mL
1.8mL 0,2mL
60 2.1mL 9.9mL 2.2mL 0,4mL
70 2.6mL 10.1mL 2.5mL 0,5ml
80 11.2ml 2.7mL
2.8mL 0,6mL
90 11.9ml 3.0mL
3.0mL 0,6mL
100 3.4mL 13.5ml 3.2mL 0,8mL
110 3.7mL 13.9ml 3.5mL 0,9mL
120 14.2mL 3.7mL
4.2mL 0,9mL
130 14.8mL 4.0mL
4.2mL 1,3mL
140 4.5mL 15.1mL 4.2mL 1.4mL
150 4.7mL 15.2mL 4.4mL 1.5mL
160 15.8mL 4.9mL
5.2mL 1,5mL
170 16.1mL 5.1mL
5.2mL 1,5mL
180 5.7mL 16.3mL 5.4mL 1,5mL
190 5.7mL 16.6mL 1,7mL
200 17.3mL
5.7mL 1,7mL
210 17,6mL
5.7mL 1.8mL (30m)
220 5.8mL 18.1mL 2mL (3.40m)
230 6.1mL 18.4mL 2.1mL (4m)
240 18.7mL
2.3mL (4:30m)
250 19mL
2.4mL (4:50m)
260 2.6mL (5.10m)
270 2.7mL (5:30m)
280
2.8mL (6,20m)
290
2.9mL (2,9m)
300 3.1mL (7,20m)
Tabla 2. observaciones actalalizadas por enzimas y catalizadores inorganicos
Catalizador Observaciones
FeCl3 Se observo que en un comienzo desprendió gran cantidad de
burbujas relativamente rápido, de igual presento una reacción
exotérmica.
Higado Se observo una reacción muy rápida de burbujas constantes,
además de que fue una reacción exotérmica.
Papa Se observo una reacción ligeramente rápida a comparación con
la manzana, pero que igual tardo por lo cual no presento una
reacción exotérmica.
Manzana Se observo una velocidad de reacción muy lenta y tardía,
desprendiendo pocas burbujas, además que no fue una reacción
exotérmica.
Con los resultados obtenidos en la tabla 1, se obtuvo la gráfica “Volumen de O2 vs tiempo”,
y se obtuvieron las velocidades correspondientes para cada catalizador. La velocidad para
cada catalizador corresponde a la pendiente de la región lineal obtenida.
FeCl3
Gráfica FeCl3
La anterior grafica nos indica el volumen de agua oxigenada desprendida por una unidad de
tiempo, teniendo en cuenta que la catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de
las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2)
hacia oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor un grupo porfirínico de hierro.
EXTRACTO DE HÍGADO
Gráfica extracto de hígado
como se observa en la anterior grafica se llevo a cabo el experimento de la reaccion de agua
oxigenada con higado, donde se busca encontrar la presencia de la catalasa en los tejidos del
organo, donde luego de añadir 5 mL de peroxido de hidrogeno se presencio inmediatamente
un burbujeo intenso que se debe al desprendimiento de oxigeno de la reaccion catalizada por
la enzima catalasa, entendiendo que todas las enzimas son proteinas por lo tanto todas las
enzimas sufren desnaturalizacion frente al calor. Esto quiere decir que cuando la temperatura
es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo también se
desnaturaliza, y ya no puede cumplir su función.
Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez
repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo. Tanto los
valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son extraordinariamente
importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en
el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo de temperatura.
Si el ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado ácido o demasiado básico, la
enzima puede desnaturalizarse de forma irreversible o transformarse de modo que su forma
no le permita más realizar su funcionamiento apropiado. El H2O2 es tóxico para la mayoría
de los organismos vivos. Muchos organismos son capaces de destruir el H2O2 mediante la
acción de enzimas antes de que pueda realizar mucho daño. [4]
EXTRACTO DE PAPA
Gráfica extracto de papa
En la anterior grafica muestra la reaccion del extracto de papa la cual presenta glioxisomas
que están presentes en las células vegetales, en este caso la papa; y los peroxisomas en la
mayoría de células animales, especialmente de las células hepáticas en el hígado, entonces la
extracción de estas enzímas determinaron su naturaleza química que se quiso estudiar de
manera empírica en la practica de laboratorio por sometimientos a factores externos en este
caso del calor. Donde se observo que tuvo una reaccion relativamente lenta
EXTRACTO DE MANZANA
Gráfica extracto de manzana
En la anterior gráfica se muestra la reacción de extracto de manzana, la cual contiene catalasa
que es un potente antioxidante que al introducirla en el peróxido de hidrógeno separo el agua
del oxígeno y comienza a burbujear lentamente liberación de gas (O2) en agua (H2O). Esto
se debe a que la catalasa es una enzima adaptada a trabajar en condiciones que genera
peróxido de hidrógeno de forma natural en las células. La presencia de peróxido de hidrógeno
en las células es normal, y la catalasa tiene la capacidad de descomponerlo rápidamente. La
catalasa está estructuralmente diseñada para tolerar y trabajar en presencia de peróxido de
hidrógeno. Sus sitios están adaptados para unirse al peróxido de hidrógeno y catalizar su
debilitamiento. Por lo tanto, la catalasa tiene una mayor resistencia a la desnaturalización
inducida por el peróxido de hidrógeno en comparación con otras enzimas como la del hígado
y papa.
Cuestionario
¿Qué ventajas y desventajas presentan las enzimas en comparación con los
catalizadores inorgánicos?
Ventajas
-Velocidades de reacción son más elevadas y eficientes
- condiciones de reacciones más suaves (T<100 C presión atmosférica, ph fisiológico)
-mayor especificidad de reacción
- capacidad para la regulación
Desventajas
- Las enzimas pueden acelerar una reacción definida de un sustrato. y los catalizadores
inorgánicos pueden acelerar una reacción diversa.
- Las enzimas son más sensibles a la temperatura mientras que los catalizadores inorgánicos
no poseen esta sensibilidad a la temperatura
- Las enzimas muestran un comportamiento más sensible al pH. Los catalizadores no
¿ Cuáles son las condiciones óptimas de pH, temperatura, concentración de sustrato,
cofactores, para una eficiente catálisis de la catalasa?
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la
descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) hacia oxígeno y agua.
Esta enzima obtiene su actividad máxima a: un pH entre 6,8 y 7,5, una temperatura entre 30 a
50 °C, un KM de 442 mM con H2O2 como sustrato y utiliza como cofactor un grupo
porfirínico[5].
¿Por qué es importante la enzima catalasa en tejidos vegetales y animales?
La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales.
La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular,
se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).Esta
enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema.
La reacción de la catalasa sobre el H2O2, es la siguiente:
2 H2O2 (por efecto de la catalasa, dan lugar a:) 2 H2O + O2
Describa la clasificación de la catalasa según la clase principal, subclase, sub subclase y
número serial, teniendo en cuenta el número EC.
Catalasa (peróxido de hidrógeno peroxidasa) Código
EC: 1. 11. 1. 6
Clase principal: Oxidorreductasa
Subclase: H2O2 como receptor de electrones
Sub Subclase: H2O2 como donador de otra molécula[4].
Describa el mecanismo de los catalizadores inorgánicos en la descomposición del
peróxido de hidrógeno.
Los catalizadores inorgánicos suelen ser metales de transición. Estas sustancias pueden
combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en la unión química que se
rompe durante la reacción. De esta manera se reduce la energía de activación y se facilita la
reacción. En el caso de la descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unión
entre los dos átomos de oxígeno (H-O-OH), que se separan durante el proceso.
Conclusiones
➢ Podemos concluir que la catalasa (peróxido de hidrógeno) es una de las enzimas más
abundantes en la naturaleza y se encuentra ampliamente distribuida en el organismo humano,
aunque su actividad varía en dependencia del tejido; esta resulta más elevada en el hígado
que en otros componentes biológicos, ya que es un órgano altamente metabólico y contiene
una alta concentración de enzimas, incluyendo la catalasa. La actividad enzimática
aumentada implica una mayor velocidad de reacciones químicas, lo que también puede
aumentar la tasa de desnaturalización de la catalasa en presencia de peróxido de hidrógeno.
➢ Se observó como la catalasa como parte del sistema antioxidante está involucrada en la destrucción
del H2O2 generado durante el metabolismo celular. Esta enzima se caracteriza por su alta capacidad
de reacción pero relativamente poca afinidad por el sustrato.
➢ Se concluye que algunas de las muestras presentaron una reacción exotérmica, la cual se evidenció
cuando en el erlenmeyer se sentía algo de calor liberada en cada reacción, durante la
desnaturalización, los enlaces débiles que mantienen la estructura tridimensional de la enzima se
rompen, como los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas. Esto requiere energía para
romper estos enlaces. Cuando los enlaces se rompen, se libera energía en forma de calor. Esta
liberación de energía térmica es lo que contribuye a que la reacción sea exotérmica. .
Bibliografía
[1]. Amat, M., Aida, M., Rodríguez, I., & Alcácer, I. (s/f). ESTUDIO DE LOS FACTORES
QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA CATALASA. Cac.es.
Recuperado el 13 de febrero de 2023, de https://www.cac.es/cursomotivar/resources/do
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[2].Tipos de catalizadores. (s/f). Khan Academy. Recuperado el 13 de febrero de 2023, de
https://es.khanacademy.org/science/ap-chemist ry/kinetics-ap/arrhenius-equation-
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[3]. Enzimas 1 (soluciones). (s/f). Biologiasur.org. Recuperado el 13 de febrero de 2023, de
https://www.biologiasur.org/index.php/enzimas-1/87-enzimas/103-enzimas-1-
soluciones[último acceso: 13/06/2023].
[4] Soto I, Melendez L, Jimenes A. (2015)El tema de la catalasa en los diferentes niveles de
enseñanza aprendizaje, Revista Iberoamericana de Producción Académica y Gestión
Educativa. [en linea] https://cdn.educ.ar/dinamico/UnidadHtml__get__b6757b41-4b51-11e1-
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[5]Reacciones más rápidas con catalizadores. Materiales y métodos. (s. f.).
https://cdn.educ.ar/dinamico/UnidadHtml__get__b6757b41-4b51-11e1-82b3-
ed15e3c494af/index.html[último acceso: 13/06/2023].
[6](2020, 4 febrero). Diferencia entre enzimas y catalizadores inorgánicos. Diferenciario.
https://diferenciario.com/enzimas-y-catalizadores-inorganicos/[último acceso: 12/06/2023].
