UNIVERSIDAD AUTÓNOMA

AGRARIA ANTONIO NARRO

MÉDICO VETERINARIO
ZOOTECNISTA
SEGUNDO SEMESTRE

YESICA RODRÍGUEZ RDZ.

[Link] ROXANA GUILLÉN
ENRÍQUEZ.
BIOQUÍMICA
GRUPO 10

FECHA: 21/05/2023.
 ÍNDICE
Introducción ………………………………………………………………………….. 1
¿Qué son las enzimas? …………………………………………………………….. 1-2
Características de las enzimas ………………………………………………….… 2
Funciones ……………………………………………………………………………. 2-3
Factores que afectan las enzimas …………………………………………………. 3-4
Clasificación enzimática ……………………………………………………………. 4
Especificidad …………………………………………………………………………. 5
Conceptos base ………………………………………………………………….….. 5
Referencias …………………………………………………………………………… 6
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INTRODUCCIÓN
La bioquímica tiene como objetivo principal el conocimiento de la estructura y el
comportamiento de las moléculas biológicas, que son compuestos de carbono que
forman las diversas partes de la célula y llevan a cabo las reacciones químicas que
le permiten crecer, alimentarse, reproducirse, así como usar y almacenar energía
(Macías et al.,2018).
La siguiente investigación será realizada con fines informativos y de aprendizaje, en
ella se buscará resolver dudas y ampliar el conocimiento sobre las enzimas; como
qué son, su clasificación, junto con algunos conceptos importantes que aparecen
en múltiples literaturas. El tema de las enzimas tiene una gran importancia, ya que,
son ellas mismas las que constituyen la clase de moléculas proteicas más
numerosas y especializada. Son los instrumentos primarios para expresar la acción
de los genes, ya que catalizan los millares de reacciones químicas que,
colectivamente, constituyen el metabolismo intermediario de las células (Carbonero,
1975).
Una parte importante del estudio de la bioquímica está, hoy en día, dedicado a las
enzimas, puesto que todas las funciones fisiológicas, como por ejemplo la
contracción muscular, la conducción de los impulsos nerviosos, la excreción por el
riñón, la respiración, etc., están íntimamente unidas a la acción de las enzimas
(Macías et al,2018).

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente
unidos entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su
plegamiento, es decir, su estructura tridimensional (Ramírez & Ayala, 2014).
En la imagen representada del lado izquierdo, se observa la estructura
tridimensional de la
enzima triosafosfato
isomerasa, la cual
participa en la
conversión de
azúcar a energía.
Otra definición que
se puede dar a una
enzima es, son
proteínas globulares
que tienen la
capacidad de
catalizar reacciones de manera muy específica, actuando como catalizadores,
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disminuyendo la energía de activación. Normalmente el tamaño de la molécula de

enzima es mucho mayor que la del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de
la enzima está implicada en la formación del complejo en el sitio activo (Sceni et
al.,2017).

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama
catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos se conocen como enzimas. Esta generalmente son proteínas,
aunque algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como
enzimas (Khan academy,2017).

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

Presentan características muy notables las cuales son (Hernán,2001):
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética
de ciertas reacciones bioquímicas.
2. Influyen sólo en velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

FUNCIONES
Tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula, degradan azúcares,
sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética,
participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan
de degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones
vitales. La identidad y el estado fisiológico del ser vivo está determinado por la
colección de enzimas que estén funcionando con precisión y velocidad (Ramírez &
Ayala, 2014).
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Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal

manera que los procesos que forman y rompen enlaces químicos sucedan más
fácilmente (Khan academy, 2017).

FACTORES QUE AFECTAN A LAS ENZIMAS

Temperatura. A bajas
temperaturas, la mayor
parte de las enzimas
muestran poca actividad
porque no hay suficiente
cantidad de energía
para que tenga lugar la
reacción; sin embargo, a
altas temperaturas, la
actividad enzimática
aumenta a medida que
las moléculas
reactantes se mueven
más rápido para generar
más colisiones con las enzimas. A temperaturas de 50°C o más se desnaturalizan
las enzimas.

pH. Las enzimas

son más activas a su
pH optimo, el pH
mantiene la
estructura terciara
adecuada de la
proteína. Si un valor
pH está arriba o
abajo del pH óptimo,
se alteran las
interacciones de los
grupos R, lo cual
destruye la
estructura terciaria y
el sitio activo.
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Concentración de enzimas y sustratos. En cualquier reacción catalizada, el

sustrato debe unirse primero con la enzima para formar el complejo enzima-
sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la
concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada (Química
Bio-Orgánica, 2020).

CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA
Hidrolasas. Son
reacciones de
hidrolisis. A-B+ ↔
A-H+B-OH
Ejemplos: amilasas,
proteasas, lipasas,
celulasa.
Oxidorreductasas.
Reacciones de
oxido-reducción.
Ared+Box↔Aox+Bred
Ejemplos: Catalasas
y glucosaoxidasa.
Isomerasas.
Reacciones por
isomerización. A↔B
Ejemplo:
Glucosaisomerasa.
Transferasas.
Reacciones que
involucran la
transferencia de un
grupo de una
molécula a otra. A-
B+C↔A+B-C. Ejemplo: Glucoquinasa.
Liasa. Reacciones que involucran la ruptura de un enlace. A-B ↔ A+B
Ejemplo: Descarboxilasas.
Ligasa. Reacciones que involucran la formación de un enlace. A+B ↔ A-B
Ejemplo: piruvato carboxilasa. (Sceni,2017).
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ESPECIFICIDAD
Las enzimas son capaces de inducir la transformación de un solo tipo de moléculas
y no de otros que también se encuentran presentes en el medio de reacción.
Especificidad relativa. Pueden inducir la transformación de toda una serie de
sustratos que presentan un determinado rasgo estructural común, un ejemplo de
esto es la fosfatasa alcalina induce la hidrolisis de diferentes ésteres del ácido
fosfórico (Pérez, 2017).
Especificidad absoluta. Máximo nivel de especificidad donde la enzima actúa
sobre un único sustrato (Cano et al.,2014).

CONCEPTOS BASE
Holoenzima. Corresponde a la composición global de la enzima, es decir, a la
apoenzima más el grupo prostético, o bien a la apoenzima más la coenzima. La
holoenzima es la forma activa y completa de la enzima.
Apoenzima. Porción proteica de la enzima, es decir, aquella que esta constituida
exclusivamente por aminoácidos.
Cofactor. Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta
para ser activa. Generalmente son uno o más iones inorgánicos (llamados por
algunos autores como activadores) o bien, una molécula orgánica compleja con las
coenzimas, o bien derivados vitamínicos.
Coenzima. Molécula orgánica (no proteica) o un ion que se une débilmente a la
enzima (por enlaces e interacciones diferentes a los covalentes) y que es necesaria
para la acción enzimática. Muchas vitaminas (particularmente del complejo B) son
requeridas en pequeñas cantidades en la dieta son precursores de las coenzimas.
(Anzaldúa,
Sitio Catalítico. Se encuentra formado por dos aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción. Aunque también, es la zona de la
enzima en la que se une el sustrato
para ser catalizado; la reacción
específica que una enzima controla
depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se
llama el sitio activo y en ella ocurre
las actividades con otras moléculas
(Lesmes,2021).
Sitio Alostérico. es el lugar de
unión del regulador (Khan
academy, 2016).
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REFERENCIAS.
Carbonero, Z.P. 1975. Enzimas. E.T.S.I. Agrónomos, Ciudad Universitaria, Madrid.
(3):115=275.
Macías, A.A., Hurtado, A.J.R., Cedeño, H.D.M., Vite, S.F.A., Scott, A.M.M., Vallejo,
V.P.T., Macías, A.M.J., Santana, S.J.W., Espinoza, M.M.J, Ubillús, S.S.P., Arteaga,
E.S.X., Torres, M.O.E., Pingüave, R.J.M., Mera, V.L.A., Chavarría, C.D.I., Intriago,
S.K.J. 2018. Introducción al estudio de la bioquímica. Editorial Área de Innovación
y Desarrollo, S.L. Primera Edición. 3Ciencias.
Ramírez, R.J y Ayala, A.M. 2014. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?. Revista
digital universitaria UNAM. (12). En línea:
[Link] Fecha de consulta:
21/05/2023.
Sceni, P., Capello, M., Igartúa, D. 2017. Enzimas. Segundo Cuatrimestre.
Universidad Nacional de Quilmes.
Khan academy. 2017. Las enzimas y el sitio activo. Fecha de consulta:
21/05/2023. En línea: [Link]
energetics/enzyme-structure-and-catalysis/a/enzymes-and-the-active-site.
Hernán, G.G. 2001. La Homotopía, las enzimas y la información. Fecha de
consulta: 21/05/2023. En línea:
[Link]
Química Bio-Orgánica. 2020. ITS Paysandú. Consejo de Educación Técnico
Profesional.
Pérez, L.F. 2017. Fisiología Vegetal. Parte II. Universidad Nacional de Ucayali.
Cano, M., Medina, D., Alemán, R., Corona, G.M.F., Muñoz, D. 2014. Especificidad
enzimática. Fecha de consulta: 21/05/2023. En línea:
[Link]
Anzaldúa, A.S.R. Enzimas. Unidad 6. [Link]. Fecha de consulta:
21/05/2023. En línea:
[Link]
Lesmes, E. 2021. Catalísis-enzimatica, sitio catalítico e interacción enzima-
sustrato y tipos de inhibición enzimática. Studocu. Corporación Educativa
Nacional.
Khan Academy. 2016. Regulación enzimática. Fecha de consulta: 21/05/2023.
En línea: [Link]
energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation.