Las Proteínas

Las proteínas son macromoléculas biológicas compuestas por secuencias específicas de aminoácidos que están unidos mediante enlaces
peptídicos. Son uno de los componentes fundamentales de los organismos vivos y desempeñan una amplia variedad de funciones importantes en
el cuerpo. Las proteínas están involucradas en prácticamente todos los procesos biológicos, incluyendo la estructura celular, la comunicación entre
células, la defensa del organismo, la enzimática, el transporte de sustancias, la regulación del metabolismo y la respuesta a estímulos externos,
entre otros.

Existen miles de proteínas diferentes en los organismos vivos, cada una con su función única. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína que
transporta oxígeno en la sangre, la insulina es una proteína que regula los niveles de azúcar en la sangre, y las enzimas son proteínas que
catalizan reacciones químicas en el cuerpo. Las proteínas son sintetizadas a partir de la información genética codificada en el ADN y son
fundamentales para la estructura, función y mantenimiento de las células y los tejidos en los organismos vivos.

Estructura

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una
proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de qué está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La
estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman
los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para dar
dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del
polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción
de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene
determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria.

Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es
el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se
componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para
formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos
(o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.

 Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria,
estructura cuaternaria 

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

Función
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Sus funciones son específicas para cada
tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños…
Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas.

Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor
mientras que otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos
específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN… Las funciones principales de las proteínas son
las siguientes:

Estructural: La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de
sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y
elastina del tejido conjuntivo elástico. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión genética
Enzimática: Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las
reacciones químicas del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma
específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos.

Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También
hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.

Defensiva: Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El
fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.

Transporte: Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del
oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la
hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

Reserva: Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía
por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina
de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Reguladoras: Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina,
proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

Función homeostática: Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas .

Contracción muscular: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el
movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las
proteínas también está implicada la dineína que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Características de los aminoácidos

 Contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un átomo de carbono central (carbono alfa).
 Son esenciales para la síntesis de proteínas, que son esenciales para la vida y desempeñan una amplia variedad de funciones biológicas.
 Los aminoácidos en una proteína se organizan en una secuencia específica, que está determinada por la información genética codificada
en el ADN.
 Son polarizados, lo que significa que tienen una distribución asimétrica de carga eléctrica a lo largo de la molécula. Esto les permite
interactuar con otros aminoácidos y moléculas en el entorno celular.
 Tienen un grupo lateral variable (R), que les confiere su identidad química única, determina sus propiedades físicas y químicas. Este
grupo lateral puede ser alifático, aromático, hidroxilado, amino, carboxilato, entre otros.
 Pueden ser clasificados en aminoácidos esenciales (que el organismo no puede sintetizar y deben obtenerse a través de la dieta) y no
esenciales (que el organismo puede sintetizar por sí mismo).
 Son estereoisómeros, lo que significa que existen en dos formas espejo no superponibles llamadas enantiómeros o isómeros ópticos. La
forma L (levógiro) es la forma natural que se encuentra en las proteínas.
 Pueden unirse mediante enlaces peptídicos para formar cadenas lineales, que luego se pliegan en estructuras tridimensionales únicas
para formar proteínas. La secuencia de aminoácidos determina la estructura y función de la proteína.
 Pueden ser oxidados para generar energía en el cuerpo o pueden ser utilizados para la síntesis de otras moléculas esenciales, como
neurotransmisores y hormonas.
 Son moléculas anfóteras, lo que significa que pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio en el que se
encuentran.
Clasificación de los aminoácidos:
Los aminoácidos se pueden clasificar en diferentes grupos según sus características químicas. A continuación, se describen algunas de las
clasificaciones más comunes:

 Según la polaridad del grupo lateral: los aminoácidos se pueden clasificar en polares y no polares. Los aminoácidos con grupos laterales
polares son hidrofílicos, lo que significa que tienen afinidad por el agua, mientras que los aminoácidos no polares son hidrofóbicos, lo que
significa que tienen poca o ninguna afinidad por el agua y suelen estar ubicados en el interior de las proteínas.
 Según la carga del grupo lateral: los aminoácidos se pueden clasificar en ácidos, básicos y neutros. Los aminoácidos ácidos tienen
grupos laterales que pueden donar iones hidrógeno, mientras que los aminoácidos básicos tienen grupos laterales que pueden aceptar
iones hidrógeno. Los aminoácidos neutros tienen grupos laterales que no tienen carga neta.
 Según la estructura del grupo lateral: los aminoácidos se pueden clasificar en alifáticos, aromáticos, heterocíclicos y azufrados. Los
aminoácidos alifáticos tienen grupos laterales compuestos por átomos de carbono e hidrógeno, tienen cadenas laterales lineales o
ramificadas que no contienen anillos aromáticos mientras que los aminoácidos aromáticos tienen anillos aromáticos en sus grupos
laterales. Los aminoácidos heterocíclicos tienen anillos no aromáticos en sus grupos laterales, mientras que los aminoácidos azufrados
contienen átomos de azufre en sus grupos laterales.
 Según su capacidad para formar enlaces disulfuro: algunos aminoácidos contienen azufre en sus grupos laterales, lo que les permite
formar enlaces disulfuro (S-S) con otros aminoácidos. Estos aminoácidos se conocen como aminoácidos sulfúricos o aminoácidos
disulfuro.

Es importante tener en cuenta que algunos aminoácidos pueden pertenecer a más de una de estas clasificaciones. Por ejemplo, la cisteína es un
aminoácido azufrado que también es capaz de formar enlaces disulfuro.

Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R:

Glicina-GLY Serina-SER Treonina-THR Cisteína-CYS Asparragina-ASN Glutamina-GLN Tirosina-TYR Acido Aspártico-ASP

Ácido Glutamico-GLU Lisina-LYS Arganina-ARG Histidina-HIS

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de
buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la
alamina a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Treonina, Triptófano. Valina. Arginina e Histidina.

Niveles de organización de las moléculas proteicas

Estructura primaria:
Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos que la componen. Esta secuencia
está codificada en el ADN y determina la identidad de la proteína. La secuencia de
aminoácidos es esencial para la función de la proteína y cualquier cambio o
mutación en la secuencia puede afectar la capacidad de la proteína para realizar su
función biológica. Pueden ser de tipo:

Regular: Esta estructura se refiere a la presencia de patrones regulares en la

secuencia de aminoácidos.

Irregular: Esta estructura se refiere a la ausencia de patrones regulares en la

secuencia de aminoácidos.

Fibrosa: Estas proteínas tienen secuencias de aminoácidos altamente repetitivas que forman estructuras filamentosas y fibrilares.

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas.

Estructura secundaria:
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes
de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de
hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero
como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y, por tanto,
más estables.

Hélice alfa: La cadena polipeptídica se enrolla en una hélice derecha, en la que los
enlaces de hidrógeno conectan los grupos amida y carboxilo de los residuos de
aminoácidos situados a lo largo de la hélice.

Hoja beta: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que

permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta
estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica.

Giros Beta: Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un
polipéptido 13 Estructura y Propiedades de las Proteínas Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β)
aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.

Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína
fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.

Lámina beta: Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrógeno intercatenarios.

Algunos ejemplos son: Hélice alfa de la queratina: una proteína fibrosa que se encuentra en la piel, el cabello y las uñas, compuesta por hebras de
hélice alfa enlazadas por puentes disulfuro. Hoja plegada beta del factor de crecimiento epidérmico, una proteína globular, Hélice pi de la
calmodulina, una proteína reguladora.

Estructura terciaria:
Se refiere a la disposición tridimensional completa de la proteína, incluyendo las estructuras secundarias y las regiones no repetitivas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos. La estructura terciaria es importante para la función de la proteína, ya que afecta la capacidad
de la proteína para interactuar con otras moléculas.

Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Tipo fibrosas: Estas proteínas son estructuras largas y fibrosas que se utilizan para construir elementos estructurales en células y tejidos, como la
queratina en el cabello y las uñas.

Tipo globular: En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.

Algunos ejemplos son: Mioglobina, una proteína globular que se encuentra en los músculos y se encarga de almacenar y transportar oxígeno.
Fosfatasa alcalina humana, una enzima que desfosforila sustratos en el cuerpo humano. Hemoglobina, una proteína globular que se encuentra en
los glóbulos rojos y se encarga de transportar el oxígeno desde los pulmones a los tejidos del cuerpo.

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria
pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a:

(1) La formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys,

(2) La formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el
nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos
dominios la que origina la estructura terciaria.

Estructura cuaternaria
Se refiere a la organización tridimensional de múltiples cadenas polipeptídicas individuales en una proteína. Las proteínas que tienen una estructura
cuaternaria están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas que se unen para formar una proteína funcional. La estructura cuaternaria es
importante para la función de la proteína, ya que afecta la capacidad de la proteína para interactuar con otras proteínas o moléculas en el entorno
celular. La estructura cuaternaria también puede ser importante para la estabilidad de la proteína.

Homodímero: se refiere a una proteína que está formada por dos subunidades idénticas.

Heterodímero: se refiere a una proteína que está formada por dos subunidades diferentes.

Complejo proteico: se refiere a una proteína que está formada por más de dos subunidades diferentes

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o
soga.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden
ser:  
• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.  
• Muy parecidos, como en el caso del lactato deshidrogenasa.                                                                              
• Con estructura distinta, pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.  
• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso del aspartato transcarbamilasa, un
enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
Importancia de las proteínas:
La importancia de las proteínas es fundamental para vivir, ya que la deficiencia en la ingesta de proteínas puede causar problemas de salud graves
como debilidad muscular, retraso en el crecimiento y desarrollo, y disminución de la inmunidad, todo esto debido a que las proteínas desempeñan
una variedad de funciones críticas en el cuerpo, incluyendo la construcción y reparación de tejidos, la producción de enzimas y hormonas, y el
mantenimiento de la función inmunológica y la salud muscular, además son esenciales para la digestión y producción de energía.
Por otro lado, el exceso de proteínas también puede ser perjudicial para la salud. Las dietas ricas en proteínas se han relacionado con
enfermedades cardiovasculares, enfermedad renal crónica, y osteoporosis. 

Patologías

La amiloidosis  
Es un trastorno en el cual las proteínas se pliegan de manera anormal y se acumulan en los tejidos y órganos del cuerpo, lo que puede causar daño
y disfunción en los mismos. Se produce cuando una proteína llamada amiloideo se acumula en los órganos. Los órganos que pueden verse
afectados incluyen el corazón, los riñones, el hígado, el bazo, el sistema nervioso y el tracto digestivo. 
Existen muchas proteínas que pueden causar amiloidosis, pero algunas de las más comunes son:  Proteína A del suero, Transtiretina, Beta
amiloide, Prion.
Fatiga y debilidad intensa, falta de aire, entumecimiento, hormigueo o dolor en las manos o los pies,
Síntomas hinchazón de los tobillos y las piernas, diarrea, posiblemente con sangre, o estreñimiento, lengua
agrandada que puede presentar ondulaciones en los bordes, cambios en la piel, como engrosamiento o
moretones que aparecen con facilidad, y manchas purpúreas alrededor de los ojos. 
Análisis de laboratorio, biopsia o pruebas por imágenes.
Entre las imágenes de órganos afectador por amiloidosis pueden incluirse las siguientes:
 Ecocardiograma
Formas de diagnosticarla
 Imágenes por resonancia magnética (IRM)
 Pruebas por imágenes nucleares
La amiloidosis no tiene cura, sin embargo, el tratamiento puede ayudar a controlar los signos y
Tratamientos síntomas, y limitar una mayor producción de la proteína amiloide. Medicamentos: quimioterapia y
medicamentos para el corazón. Cirugías y otros procedimientos: trasplante autólogo de células
madre de la sangre, diálisis y trasplante de órganos.

 
Mieloma Múltiple
Es un tipo de cáncer que afecta a la médula ósea que es el tejido esponjoso presente en el centro de algunos huesos, responsable de la producción
de células sanguíneas en el cuerpo. 
Síntomas Dolor en los huesos, especialmente en la columna vertebral o en el pecho, náuseas, estreñimiento, pérdida
de apetito, desorientación o confusión mental, infecciones frecuentes, debilidad o entumecimiento en las
piernas y sed excesiva 
Formas de diagnosticarla Análisis de sangre, análisis de orina, examen de la médula ósea, pruebas por imágenes, terapia dirigida o
inmunoterapia. 
Las opciones de tratamientos estándar comprenden las siguientes:
Tratamientos  Quimioterapia  
 Corticosteroide
 Trasplante de médula ósea 
 Radioterapia

Enfermedad de Alzheimer
Esta hace que el cerebro se encoja y que las neuronas cerebrales, a la larga, mueran. Es una enfermedad neurodegenerativa compleja y
multifactorial, causada por la proteína beta-amiloide ya que, en las personas con Alzheimer, esta proteína se acumula y forma agregados tóxicos
conocidos como placas amiloides en el cerebro. Además, existe otra proteína llamada tau, que se encuentra en forma de ovillos neurofibrilll, pero
aún no se comprende completamente cómo interactúan y cómo conducen al daño y la muerte de las células nerviosas del cerebro en esta
enfermedad. 

Deterioro de la memoria, como, por ejemplo, dificultad para recordar eventos, dificultad para concentrarse,
Síntomas planificar o resolver problemas, confusión con respecto a los lugares o al paso del tiempo, problemas para
completar tareas diarias en el hogar o en el trabajo, como escribir o usar utensilios para comer, dificultades
visuales o de espacio, problemas de lenguaje y cambios en la personalidad y en la conducta.
 Formas de diagnosticarla Pruebas de estado mental, pruebas neuropsicológicas, imágenes por resonancia magnética, tomografía
computarizada, tomografía por emisión de positrones, tratamiento farmacológico o no farmacológico.
Tratamientos Los medicamentos para la enfermedad de Alzheimer pueden ayudar con los síntomas que afectan la
memoria y otros cambios cognitivos. Actualmente, se utilizan dos tipos de medicamentos para tratar los
síntomas: Inhibidores de la colinesterasa y Memantina (Namenda).

Enfermedad de Pick
Es causada por la acumulación anormal de proteína tau en las células del cerebro, lo que eventualmente conduce a la muerte de las
células nerviosas y a la disfunción cognitiva y conductual característica de la enfermedad. La mayoría de los casos de enfermedad de
Pick son esporádicos, lo que significa que no están asociados con mutaciones genéticas heredadas. Sin embargo, en algunos casos,
la enfermedad de Pick puede ser hereditaria y estar asociada con mutaciones en el gen MAPT, que codifica la proteína tau. 

Alteraciones del comportamiento, comportamientos compulsivos, desinhibición, conducta antisocial y

Síntomas apatía, incapacidad para desempeñarse o interactuar en situaciones sociales o personales, comportamiento
repetitivo, aislamiento social, síntomas depresivos e ideas de suicidio, irritabilidad y actitudes violentas,
indiferencia frente a los acontecimientos (despreocupación total). 
Formas de diagnosticarla Resonancia magnética (RM), Examen ocular o Análisis genéticos.
La enfermedad de Niemann-Pick no tiene cura. No existen tratamientos efectivos para las personas con el
tipo A o B. Una opción para las personas que tienen el tipo C (leve a moderado), puede ser el fármaco
conocido como «miglustat» (Zavesca).
Tratamientos Además, la fisioterapia es una parte importante del tratamiento para conservar la movilidad tanto como sea
posible. Las personas con la enfermedad de Niemann-Pick deben hacer consultas regulares con el médico
porque la enfermedad progresa y los síntomas empeoran.  

Enfermedad de Parkinson
La enfermedad de Parkinson es un tipo de trastorno del movimiento. Ocurre cuando las células nerviosas (neuronas) no producen suficiente
cantidad de una sustancia química importante en el cerebro conocida como dopamina. La acumulación de alfa-sinucleína y los cuerpos de Lewy se
cree que interrumpen la función normal de las células nerviosas y eventualmente causan su muerte, lo que conduce a la disfunción cognitiva y
motora característica de la enfermedad de Parkinson. Algunos casos son genéticos pero la mayoría no parece darse entre miembros de una misma
familia. 

Motores: temblores, trastornos de equilibrio, rigidez muscular, bradicinesia, inestabilidad postural y

Síntomas anomalías al andar.
No motores: trastornos del sueño, lentitud generalizada, apatía, ansiedad, depresión, trastornos de la
conducta (irritabilidad), trastornos en la micción, disfunciones sexuales, estreñimiento, dermatitis seborreica.
No hay una prueba específica para diagnosticar la enfermedad de Parkinson. Un médico capacitado en
afecciones del sistema nervioso (neurólogo) diagnosticará la enfermedad de Parkinson con base en:  
 Tus antecedentes médicos. 
Formas de diagnosticarla
 Una revisión de los signos y síntomas. 
 Una exploración física. 
 Una evaluación neurológica. 
La enfermedad de Parkinson no tiene cura, pero los medicamentos pueden ayudar a controlar los síntomas,
generalmente en forma notable. En algunos casos más avanzados, se puede aconsejar la cirugía. 
Entre los medicamentos tenemos:  
 Carbidopa-levodopa (Vía oral o inhalada) 
Tratamientos  Agonistas de la dopamina (imitan los efectos de la dopamina en el cerebro).  
 Inhibidores de la enzima monoaminooxidasa tipo B (metaboliza la dopamina en el
cerebro) 
 Anticolinérgicos (Controla el temblor) 
 Nuplazid (Trata las alucionaciones)