Revisión de Conceptos Básicos – Diagnóstico. PROMO 2023 – Porf.
CURTO Candelaria
LAS PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno.
Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y magnesio.
Estas sustancias desempeñan funciones fundamentales en el organismo, como la regulación de
procesos bioquímicos forman parte de hormonas, vitaminas y enzimas), defensa (formación de anticuerpos),
transporte (por ejemplo, transporte de oxígeno en la sangre por medio de la hemoglobina), aporte
energético (4 kcal/g de proteína), catálisis (aceleran la velocidad de las reacciones químicas), contracción
muscular (a través de la miosina y la actina), estructura y sostén del organismo (tejido conjuntivo).
ESTRUCTURA QUÍMICA
Las proteínas están formadas por cientos o miles de aminoácidos, que son moléculas más simples y se
caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo carbono.
Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada
aminoácido (hay 20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20
aminoácidos distintos). Dependiendo de las características del grupo R1,
los aminoácidos se dividen en: no polares, polares y con carga eléctrica
(ácidos y básicos).
GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO
Los aminoácidos se unen entre sí a través de enlaces peptídicos que son enlaces covalentes entre el
grupo –COOH de un aminoácido y el grupo –NH2 de otro.
La forma que adoptan las proteínas en el espacio
depende dela secuencia de aminoácidos (tipos de
aminoácidos presentes y orden en el que se
unen) y de las condiciones externas, como el pH,
la concentración de sales y la temperatura, entre
otros. La estructura nativa de una proteína
(estructura que no fue modificada por ningún
agente externo) puede presentar cuatro niveles
de organización, aunque el cuarto nivel no
siempre existe:
Revisión de Conceptos Básicos – Diagnóstico. PROMO 2023 – Porf. CURTO Candelaria
DESNATURALIZACIÓN
Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de
acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas estructuras provocando la desnaturalización de la
proteína, es decir, la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la
estructura primaria (sin ruptura de la cadena).
Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa, es decir adopta la
misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras veces, el proceso es irreversible.
PROPIEDADES FUNCIONALES
Una de las principales propiedades de las proteínas es su capacidad para formar distintas estructuras en
los alimentos como espumas (merengue), emulsiones (mayonesa, manteca), geles (gelatina, clara de huevo
duro) y masas (panes). Aunque son estructuras con características muy diferentes todas tienen en común
que se forman a partir de la proteína desnaturalizada, es decir, la proteína tiene que perder su estructura
nativa y reacomodarse para formar las nuevas estructuras.
Geles: Los geles son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior. Para que pueda
formarse es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que mantienen unidas a las cadenas
proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que se formen huecos o cavidades donde queda
retenida el agua. De lo contrario, pueden ocurrir dos cosas: si las fuerzas atractivas predominan, las
proteínas tienen demasiados puntos de contacto y las cavidades no se forman o son muy pequeñas, dando
como resultado un precipitado. En cambio, si predominan las fuerzas repulsivas y las cadenas no pueden
acercarse lo suficiente, la red no se forma.
Espumas: Las espumas son dispersiones de burbujas de aire en una fase continua que puede ser líquida
como la espuma de una cerveza, semisólida como un merengue o sólida como un bizcochuelo. La función
que cumplen las proteínas en la formación de espumas es fundamental, ya que durante el batido se
despliegan (desnaturalizan) y se colocan en la interfase aire-agua, orientando los grupos hidrofóbicos hacia
el centro de las burbujas y los grupos hidrofílicos hacia la fase continua acuosa. De esta manera, forma una
película resistente que rodea a la burbuja y la estabiliza.
Dos características de las proteínas, su capacidad para incorporar aire y para estabilizar las espumas
formadas, dependen, no solamente. del tipo de proteína, sino también de su concentración, de la presencia
de otras sustancias en el alimento (sales, ácidos, azucares, polisacáridos y lípidos), de la temperatura y de la
forma de batido (potencia de la batidora, forma de las aspas, tiempo de batido, forma del recipiente donde
se realiza el batido, etc.). Estos factores influyen, en mayor o menos medida, en el tamaño de la burbuja y/o
en la viscosidad de la fase continua. Es esperable que una espuma más estable, tenga burbujas de menor
tamaño y una fase continua con una viscosidad elevada, capaz de “inmovilizar” a las burbujas.
Los principales procesos de desestabilización de espumas líquidas y semisólidas son el drenado y el colapso.
El drenado es la pérdida de líquido dela espuma, debido a que el líquido que rodea a las burbujas cae por
efecto dela gravedad y las burbujas suben hacia la superficie, debido a la diferencia de densidad entre ambas
fases. El colapso ocurre cuando dos o más burbujas se acercan demasiado y la película de líquido que las
separa se rompe provocando la unión delas mismas. Ambos procesos suceden simultáneamente y el
resultado final es la pérdida total del aire de la espuma.
Revisión de Conceptos Básicos – Diagnóstico. PROMO 2023 – Porf. CURTO Candelaria
Emulsiones: Las emulsiones también son dispersiones, pero en este caso de dos líquidos inmiscibles: uno
acuoso y el otro lipídico. Cuando las gotas son de aceite y la fase continua es acuosa, la emulsión se
denomina “aceite en agua”, como por ejemplo la mayonesa o la crema de leche. En cambio, si las gotas son
acuosas y la fase continua es un aceite o una grasa, como en la manteca o la margarina, la emulsión se llama
“agua en aceite”.
Masas: Las masas panarias son estructuras complejas, elaboradas a partir de harina, agua y levadura. La
harina es un polvo fino que se obtiene de la molienda de diferentes cereales como trigo, maíz, avena,
cebada, centeno, etc. La harina de trigo, que es la más empleada en panadería y pastelería, contiene
aproximadamente 75% de almidón, 9-11% de proteínas, 1-2% de lípidos, 1-2% de minerales y 11-14% de
agua (humedad).
ACTIVIDAD EXPERIMENTAL
“Capacidad espumante y estabilidad de es pumas de albúmina y gelatina”
Materiales:
• claras de huevo
• gelatina sin sabor
• recipiente preferentemente graduado
• batidora (eléctrica o manual)
Desarrollo
1. Colocar dos claras de huevo en un recipiente, preferentemente, transparente y graduado.
2. Medir el volumen de las claras (V LÍQUIDO).
3. Batir con batidora eléctrica durante dos minutos (o con batidora de mano durante 5 minutos).
4. Observar si se incorporó toda la clara de huevo en la espuma y medir el volumen de espuma
formada (V ESPUMA).
5. Observar cuánto tiempo tarda la espuma en reducir su volumen a la mitad.
6. Preparar una solución de gelatina sin sabor al 10%.
7. Repetir todo el procedimiento realizado con la clara de huevo, utilizando el mismo recipiente
y la misma batidora.
Análisis de resultados
a. Calcular la capacidad espumante, como el volumen de espuma que se forma a partir de
100 ml de dispersión proteica.
b. Establecer cuál de las proteínas estudiadas posee mayor capacidad para formar espumas
estables. Justificar.
c. Comparando el tiempo que tarda cada espuma en perder la mitad del aire incorporado, de-
terminar cuál es la que posee mayor estabilidad.
Nota:
Capacidad espumante de una proteína. Se calcula como: = (VE/ VL) 100
VE (volumen de espuma) y VL (volumen del líquido antes de batir)
Tener en cuenta que cuando no se incorpora todo el líquido en la espuma, el volumen de
espuma (VE) se calcula restando al volumen total (VT), el volumen de líquido no incorporado
(VLni).
VE = VT – VLni.