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PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas que contienen nitrógeno y están formadas por cadenas de
aminoácidos, los cuales se unen entre sí, por medio de enlaces peptídicos entre los grupos
carboxilo y el grupo amino.
Algunas proteínas, además de aminoácidos, tienen otros componentes: por ejemplo, lípidos,
denominándose lipoproteínas, como las que transportan el colesterol en la sangre, o glúcidos,
llamándose glicoproteínas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas.
Las proteínas son esenciales para el crecimiento y el mantenimiento de las estructuras corporales,
ya que constituyen el principal componente estructural y funcional de las células, que además
tienen numerosas e importantes funciones dentro del organismo desempeñándose como
reguladoras (hormonas, enzimas, receptores celulares), defensivas (anticuerpos y factores de
coagulación), de transporte (proteínas transportadoras) y en caso de necesidad también energética.
RECAMBIO PROTEICO
Las proteínas corporales están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan
hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los
obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A
este mecanismo se le llama recambio proteico.
Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para la
síntesis de componentes nitrogenados que el organismo requiera.
En dietas con exceso de proteínas o cuando el aporte de hidratos de carbono y grasa no es
suficiente para cubrir las necesidades energéticas, las proteínas se utilizan en la producción de
energía, pero el metabolismo de las proteínas conduce a la formación amoniaco que es tóxico para
el organismo, por lo que lo transforma en urea en el hígado y se elimina por la orina.
A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente preparados
para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido pronto detectaron la
aparición de problemas renales por el incremento de urea plasmática.
BALANCE DE NITRÓGENO
El componente más preciado de las proteínas es el nitrógeno que contienen y con él, podemos
reponer las pérdidas obligadas que sufrimos a través de las heces y la orina. El balance
nitrogenado mide la diferencia entre la ingesta de nitrógeno y la cantidad excretada en heces, orina
y sudor. Debemos ingerir al menos la misma cantidad de nitrógeno que la que perdemos. Para su
cálculo se emplea la fórmula:
Por tanto, un adulto sano que ingiere una dieta variada y completa se encuentra generalmente en
situación de “equilibrio nitrogenado”, un estado en el que la cantidad de nitrógeno ingerida cada día
es equilibrada por la cantidad excretada por heces, orina y sudor, sin que se produzca ningún
cambio neto en la cantidad de nitrógeno del organismo.
Durante el crecimiento y embarazo, el nitrógeno provisto por los alimentos debe superar al
excretado. El exceso se utiliza en la síntesis de nuevos constituyentes tisulares, el equilibrio es
positivo.
Pero en situaciones como inanición, la desnutrición proteica y en diversas patologías, hay un
balance negativo de nitrógeno, ya que los aminoácidos son degradados y el amoniaco (nitrógeno)
liberado es excretado principalmente en forma de urea.
La recomendación de la ingestión de proteínas necesaria para mantener el balance nitrogenado en
un adulto sano es de 0,75 g/Kg por día.
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ALIMENTOS PROTEICOS
Muchos alimentos contienen proporciones variables de proteína que difieren en su composición de
aminoácidos y aquellos que son fuentes de este nutriente se denominan alimentos proteicos.
Las proteínas que el hombre necesita, las obtenemos de los alimentos que pueden ser de origen
vegetal o animal, que proporcionan nitrógeno y aminoácidos que podrán ser utilizados para la
síntesis de proteínas y otras sustancias nitrogenadas que el organismo necesita.
Los alimentos aportan proteínas son el huevo, la leche, la carne de diversas especies, cereales y
legumbres. Estos forman parte de la alimentación humana desde hace miles de años y
tradicionalmente han constituido fuentes de proteína de calidad.
Tabla: Contenido proteico de alimentos
Proteínas Proteínas
Alimento g/100 g Alimento g/100 g
Carnes Cereales
Vacuno 20-25 Trigo 10-13
Cerdo 18-22 Maíz 8-12
Pollo 20-21 Arroz 6-10
Pescados Legumbres
Merluza 15-20 Lentejas 20-25
Sardina 18-22 Porotos 20-25
Huevo Verdura
Gallina 10-15 Papa 3-5
Leche y productos lacteos Fruta
Leche de vaca 3-6 Banana 1-1,5
Queso Parmesano 30-40 Higos secos 3,5-5
Fuente: Hernández Rodríguez, et al., 1999
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Todas las proteínas están formadas por 20 aminoácidos de los cuales son ocho son considerados
como esenciales para los adultos debido a que deben ser suministrados por la dieta porque el
organismo humano no puede sintetizarlas. Estos son: lisina, isoleucina, leucina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano, y valina. (la metionina es un precursor de la cisteína y la
fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas). Si falta algún
aminoácido esencial no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido.
Los niños requieren además histidina y arginina, siendo este último considerado semi-esencial
puesto que su necesidad está condicionada por el estado de salud y la etapa del desarrollo del
infante.
Tabla: Aminoácidos esenciales y no esenciales.
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Histidina Asparragina
Isoleucina Ác. aspártico
Leucina Ác. glutámico
Lisina Alanina
Metionina + Cisteína Tirosina
Fenilalanina + Tirosina Cisteína
Treonina Glicina
Triptofano Glutamina
Valina Prolina
Arginina* Serina
* semi-esencial: indispensables en ciertas etapas del crecimiento.
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El triptofano, la lisina y la metionina son los aminoácidos esenciales que representan mayores
problemas para la nutrición humana, debido a que su carencia es típica en poblaciones que tienen
difícil acceso a productos de origen animal, y en las cuales, los cereales o los tubérculos se
convierten en la base de su alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afecta mucho más a
los niños que a los adultos.
PROTEINAS COMPLETAS E INCOMPLETAS
Las proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos indispensables en
concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos del ser humano se denominan
completas, y aquellas que son deficientes en uno o más aminoácidos esenciales se designan
como incompletas.
El aminoácido que falta en una proteína o que se encuentra presente en escasa cantidad, se
denomina aminoácido limitante.
Las proteínas de origen animal son completas por que aportan aminoácidos esenciales, mientras
que las de origen vegetal son por lo general incompletas porque falta algún aminoácido esencial y
son menos biodisponibles.
Sin embargo, no todas las proteínas vegetales son iguales, en algunas un aminoácido esencial está
ausente, mientras que en otras este aminoácido está presente pero falta otro. Conociendo cuáles
son los aminoácidos limitantes de determinados alimentos y buscando fuentes que sí contengan los
mismos, se puede combinar proteínas incompletas para obtener una proteína completa, lo que se
conoce como complementar proteínas, es decir, la calidad nutritiva de una proteína deficiente en
un aminoácido esencial puede mejorarse mezclándola con otra proteína rica en ese aminoácido
esencial. Por ejemplo, las proteínas de los cereales más importantes son muy pobres en lisina y
ricas en metionina; en cambio las proteínas de las legumbres son deficientes en metionina pero
ricas en lisina, por ello es recomendable complementar cereales con legumbres, para
complementar.
Figura: Complementación proteica entre diferentes grupos de alimentos
Fuente: Martínez Augustin1 y E. Martínez. Nutr. Hosp. (2006) 21 (Supl. 2) 1-14
CALIDAD DE PROTEÍNA
La calidad de una proteína está relacionada fundamentalmente con su composición en
aminoácidos esenciales y con su digestibilidad. Las proteínas de alta calidad son los que
contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones semejantes a la proteína de referencia
y con una digestibilidad comparable a la de las proteínas de la clara de huevo o de la leche.
La proteína de referencia es una proteína teórica definida por la FAO/OMS/UNU la cual tiene la
composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. El primer patrón
utilizado fue la proteína del huevo, pero su uso ha sido muy criticado ya que su composición en
aminoácidos no es constante y el contenido de algunos aminoácidos es excesivo. Por esta última
razón la mayor parte de las proteínas alimenticias aparecen como deficitarias cuando se las
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compara con este patrón. Posteriormente, se han propuesto distintos patrones dependiendo de la
edad, por ejemplo, para el lactante se considera la leche materna o la caseína como proteína de
referencia.
Como puede observarse en la siguiente tabla las necesidades de aminoácidos esenciales varían,
según su edad.
Tabla: Patrón de aminoácidos esenciales (mg/g de proteína) recomendado en diferentes edades.
La digestibilidad de un alimento se define como la proporción del nitrógeno del mismo que es
absorbida tras su ingestión. Aunque el contenido en aminoácidos sea el principal indicador de la
calidad de la proteína, su verdadera calidad depende también de la extensión en que estos
aminoácidos sean utilizados por el organismo. Por ello, la digestibilidad puede afectar a la calidad
proteica. La digestibilidad de las proteínas se ve afectada por varios factores como estructura de
una proteína, presencia de factores antinutricionales y la interacción de las proteínas con
polisacáridos y la fibra dietética. Las proteínas animales tales como las del huevo, leche, queso,
carne o pescado tienen una digestibilidad muy alta, cercana al 100. La digestibilidad (D) puede
expresarse como:
Tabla: Digestibilidad de las proteínas de varios alimentos, en el ser humano.
Fuente: Owen Fennema (2000)
La calidad de diversas proteínas se puede evaluar mediante varios métodos que pueden ser
biológicos o químicos.
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Los métodos biológicos se basan en la ganancia en peso o en la retención de nitrógeno en ensayos
con animales experimentales alimentados con dietas que contengan la proteína a analizar. Como
control se utiliza una dieta exenta de proteínas. El animal de ensayo habitual es la rata, aunque a
veces los ensayos se efectúan con personas. Entre los métodos biológicos están el coeficiente de
eficacia proteica (PER), el coeficiente proteico neto (NPR), valor biológico (VB) y la utilización neta
de proteínas (NPU).
Coeficiente de eficacia proteica (protein efficiency ratio o PER): Es el método más simple de evaluar
el valor nutritivo de una proteína, mide la tasa de crecimiento de animales jóvenes (ratas)
alimentadas con una dieta sometida a prueba y relaciona el peso ganado en gramos con la proteína
ingerida en gramos. La limitación de este método es que parte del supuesto de que la ganancia de
peso es debido exclusivamente al aporte proteico del alimento, lo cual no necesariamente es cierto,
ya que determinadas dietas pueden provocar retención de agua y/o grasa.
El valor biológico (VB): Representa la proporción de nitrógeno absorbido que es retenido por el
organismo para su utilización. El valor biológico de una proteína es alto cuando contiene
aminoácidos esenciales en proporción cuantitativa y cualitativa adecuada, ya que un papel
fundamental de las proteínas de la dieta es el aporte de ese tipo de aminoácidos.
VB = (N retenido/N absorbido) x 100
Sin embargo, no tiene en cuenta ciertos factores que influyen en la digestión de la proteína y
además, se halla además condicionado por las diferentes velocidades de recambio de aminoácidos
en los distintos tejidos.
Utilización neta de la proteína (NPU): Tiene en cuenta la digestibilidad de la proteína, es decir, mide
la cantidad de proteína que se retiene en relación con la consumida. Corrige el valor biológico con
respecto a las pérdidas digestivas.
Los métodos químicos se basan en calcular el valor nutritivo de una proteína determinando su
contenido en aminoácidos y comparando su contenido de aminoácidos esenciales con la de una
proteína patrón ideal. Entre los métodos químicos están el score químico o la puntuación de
aminoácidos corregida por la digestibilidad de proteína
Cómputo Aminoacídico ó Score Químico (SQ): permite evaluar la calidad de una proteína según su
contenido de aminoácidos esenciales. Se calcula el cociente del contenido de cada aminoácido
esencial de la proteína de prueba, entre el contenido del mismo aminoácido en el patrón de
referencia (FAO, 1985). A cada aminoácido esencial de la proteína sometida a ensayo se le asigna
una puntuación química y aquel que presente el menor cociente se conoce como aminoácido
limitante y es el que determina el valor del score químico
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Puntuación de aminoácidos corregida por la digestibilidad de proteínas (PDCAAS): Fue propuesta
por la FAO /OMS como el "mejor" método para determinar la calidad de la proteína. Se calcula
multiplicando el valor del score químico, con el valor de la digestibilidad verdadera de la proteína.
El PDCAAS permite la evaluación de la calidad de la proteína de los alimentos según las
necesidades de los humanos, ya que mide la calidad de una proteína según los requerimientos de
aminoácidos (ajustados para la digestibilidad) de un niño de 2 a 5 años (considerado el más
nutricionalmente exigente grupo de edad).
Tabla: Valores de PDCAAS de proteínas de varios alimentos, en el ser humano
Tabla: Contenido de aminoácidos esenciales y valor nutritivo de proteínas de diversos alimentos
(mg/g proteina)
Fuente: Owen Fennema (2000)
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CARNE
Desde el punto de vista bromatológico, la carne es el resultado de la transformación experimentada
por el tejido muscular del animal a través de una serie concatenada de procesos fisicoquímicos y
bioquímicos, que se desarrollan como consecuencia del sacrificio del animal.
Al paralizarse la circulación y no llegar oxígeno a las células del tejido muscular, se produce una
caída del potencial redox que interfiere con la obtención de energía por parte de las células, cuya
principal consecuencia es la puesta en marcha de una glucólisis anaerobia y un catabolismo del
ATP.
La glucolisis anaeróbica origina ácido láctico que acidifica el músculo, y el agotamiento del ATP
provoca que la miosina y actina se unan para formar actomiosina originando un endurecimiento
(rigor mortis), que desaparece de modo gradual al degradarse la estructura muscular por la acción
de las enzimas catepsinas, liberadas de los lisosomas por el pH ácido que presenta ahora el tejido
muscular.
El complejo conjunto de todos estos fenómenos incide sobre el color, la textura, el sabor y el aroma
del producto resultante, que es lo que se denomina carne. La maduración de la carne es un
proceso por el cual el músculo se va ablandando y se mejora la retención de agua.
Tradicionalmente, se ha practicado la costumbre de orear al animal durante un cierto tiempo, una
vez efectuado su sacrificio. Esta práctica tenía por objeto mejorar las propiedades, que se
desarrollarían como respuesta a los diversos procesos culinarios aplicados, proporcionando el
tiempo adecuado para que tuvieran lugar todos los fenómenos vinculados a la conversión del
músculo en carne.
En un sentido amplio, dentro de la carne se incluyen también la de las aves y peces, pero
generalmente éstas se consideran separadamente de las carnes rojas de los mamíferos terrestres.
El Artículo 247 del CAA establece: Con la denominación genérica de Carne, se entiende la parte
comestible de los músculos de los bovinos, ovinos, porcinos y caprinos declarados aptos para la
alimentación humana por la inspección veterinaria oficial antes y después de la faena. La carne
será limpia, sana, debidamente preparada, y comprende a todos los tejidos blandos que rodean al
esqueleto, incluyendo su cobertura grasa, tendones, vasos, nervios, aponeurosis y todos aquellos
tejidos no separados durante la operación de la faena.
Composición de la carne
La carne está constituida mayoritariamente por agua (65-80 %), proteínas (16-22 %) y grasa (2-13
%) aunque también posee pequeñas cantidades de otras sustancias como las nitrogenadas no
proteicas (aminoácidos libres, péptidos, nucleótidos, creatina, etc.), minerales, vitaminas, etc.
La composición de la carne depende de la especie y, dentro de la misma especie, puede variar
ampliamente dependiendo de diversos factores como edad, sexo, alimentación y zona anatómica
estudiada. En la Tabla pueden apreciarse las diferencias en la composición química debidas a la
especie y a la región anatómica.
Composición química aproximada de la carne (%)
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Fuente: Hernández Rodríguez, et al., 1999
La mayor parte de las sustancias nitrogenadas de la carne está constituida por las proteínas, que
casi siempre son los componentes más abundantes, superados únicamente por el agua.
En la carne se pueden distinguir tres tipos de proteínas, de acuerdo con su función biológica y su
solubilidad: proteínas contráctiles o miofibrilares, proteínas sarcoplásmicas o solubles y proteínas
del estroma o insolubles.
Los dos primeros tipos de proteínas son intracelulares, es decir, forman parte de la fibra muscular,
mientras que las proteínas del estroma son extracelulares.
Proteínas sarcoplasmáticas: son un grupo heterogéneo de proteínas globulares solubles en agua
y en solución alcalina. Incluye numerosas enzimas y mioglobina. La mioglobina (Mb) es una
proteína globular con un grupo prostético hemo, responsable del color rojo de la carne y tiene una
estructura similar a la hemoglobina (Hb), la única diferencia es que se trata de un monómero,
mientras que la hemoglobina es un tetrámero. La hemoglobina es la encargada del transporte del
oxígeno por la sangre desde el pulmón al músculo, la mioglobina es el almacén de oxígeno en el
músculo.
Proteínas miófibrilares: son proteínas solubles en soluciones salinas concentradas. Incluya dos
grupos de proteínas: las proteínas contráctiles (actina y miosina) y las proteínas reguladoras de la
contracción (troponinas y tropomiosinas).
El tejido muscular está formado por unidades básicas denominadas sarcómeros, que presentan
filamentos gruesos formados por miosina y filamentos delgados formados por actina.
Los sarcómeros son las unidades que se contraen y relajan durante el proceso de la contracción
muscular.
La actina forma una hélice que lleva asociadas proteínas reguladoras: dos moléculas de troponína y
una de tropomiosina. La miosina está formada por una cola con estructura de hélice acabada en
una doble cabeza, la unión cabeza/cola es articulada y permite un cierto grado de movimiento. El
proceso de contracción está regulado por el ion Ca2+ y por el ATP.
Proteínas del estroma: como ya se ha comentado, son extracelulares e insolubles, y son
principalmente proteínas del tejido conectivo, como colágeno, elastina y reticulina. El colágeno es la
proteína más abundante, y hay autores que consideran la reticulina como un tipo de colágeno. Las
proteínas del estroma tienen capacidad para retener agua e hincharse. El colágeno, además, es
capaz de gelatinizar a temperaturas superiores a 60-65 °C, formando la gelatina. El colágeno está
formado por subunidades básicas denominados tropocolágeno, que es una triple hélice. El
colágeno es una proteína que no puede ser degradada por las enzimas digestivas, es decir, tiene
baja digestibilidad y bajo o nulo valor nutritivo.
Un derivado cárnico son las gelatinas que se obtienen de disolver colágeno por calor. Para
fabricarlas se utilizan huesos, piel y tendones, si bien el hueso da problemas por su grado de
mineralización.
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Tienen un amplio uso en tecnología alimentaria, pues intervienen en la confección de geles en
postres, de espesantes en salsas y sopas, y se emplean como espumantes en productos aireados.
Además, fijan agua, evitan la exudación e impiden la cristalización de azúcares. El producto
acabado se presenta en estado sólido, en bloques, o en forma de polvo. Su componente más
abundante son las proteínas, sin embargo, son de bajo valor biológico por carecer de algunos
aminoácidos esenciales.
Color de la carne
El color de la carne esta relacionada con la mioglobina, la cual reúne una serie de características
interesantes según el estado de oxidación del grupo hemo.
La mioglobina, en el músculo fresco, donde la presión parcial de oxígeno es baja; el hierro se
encuentra en forma reducida y se denomina deoximioglobina (mioglobina reducida) que presenta
una coloración púrpura que subsiste tras la muerte por la propia actividad reductora del músculo.
Cuando la disponibilidad de oxígeno es alta, la deoximioglobina se transforma a oximioglobina
dando un color rojo brillante en la carne. Por el contrario, si la presión de oxígeno es baja, ocurre
una reacción de oxidación y se forma metamioglobina dando a la carne un color marrón.
La conservación de un color más rojizo exige unas condiciones que favorezcan la existencia de una
forma reducida, como la presencia de glucosa o de ácido ascórbico. El hecho de que haya otros
grupos combinados con el hierro puede originar coloraciones diferentes.
El tratamiento por calor, con pH bajo o con ciertas sustancias, como las sales nitrosas, también
alteran el color de la carne. En el primer caso y en condiciones de oxidación, se forman ferrocromos
de color pardo, que es lo que ocurre en las carnes cocidas; si las condiciones son de reducción,
permanece la coloración rosada. La nitrosomioglobina se da en presencia de nitritos o nitratos y
su color es rojo intenso, aunque poco estable; éste es el efecto que se busca al añadir estas sales a
las
salazones
Valor nutritivo
La calidad nutritiva de la carne no deriva sólo de su elevado contenido en proteína sino también de
que ésta es de una gran calidad, pues contiene todos los aminoácidos esenciales en proporciones
bastante adecuadas a las requeridas para el buen desarrollo de los tejidos humanos. Las proteínas
mayoritarias son de gran valor biológico, aunque no tanto como la albúmina de huevo, pero
contiene también otras, como el colágeno (abundante en el tejido conjuntivo), con muy bajo o nulo
valor biológico debido a su bajo contenido en aminoácidos esenciales. Por otra parte, la carne
es rica, entre las vitaminas, en niacina, vitamina B2, piridoxina, riboflavina y tiamina, pero su
contenido en vitamina C, A y D es nulo o muy pequeño. No obstante, ciertas visceras, como el
hígado, aportan una gran cantidad de vitamina A y es una buena fuente de las vitaminas D y K.
Entre los minerales, destaca su riqueza en hierro y, además, al estar en forma hemo se asimila
mejor que el existente en otros alimentos, como las leguminosas.
Durante los tratamientos tecnológicos y culinarios se pierden nutrientes, cuya cuantía está asociada
al tipo de tratamiento y a la labilidad de cada nutriente.
PESCADOS
Artículo 271
Se consideran Pescados frescos o Pescados del día, los que no hayan sufrido ninguna operación
para conservarlos y se mantengan inalterados.
En las pescaderías, lugares de venta y medios de transportes se deberán conservar en
refrigeradoras o recipientes con hielo en proporción adecuada.
Composición del pescado
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Las proteínas conforman aproximadamente entre un 15% y un 20% de la composición del animal.
Forman parte de la estructura muscular y los tipos de proteínas son similares a las de la carne, pero
varía el porcentaje de las mismas.
° Proteínas sarcoplasmáticas: 20-30 % (Carne: 30-35 %).
° Proteínas miófibrilares: 65-76 % (Carne: 50 %).
• Proteínas del estroma: 1-3 % (Carne: 10-20 %).
Al igual que la carne, el pescado se considera un alimento proteico, pero las proteínas tienen menor
cantidad de proteínas fibrosas y prácticamente no hay elastina, por lo que son más digeribles que
las de la carne. El valor biológico es superior al de la carne y la utilización neta de proteínas
también. El aminoácido limitante del pescado es el triptófano, y como aminoácidos más abundantes
contiene lisina y leucina. El pescado contiene también una elevada cantidad de nitrógeno no
proteico en forma de aminoácidos libres, urea, productos de descomposición del ATP, aminas
biógenas, etc.
HUEVOS
La denominación genérica de huevo se destina exclusivamente al huevo de gallina (Galias
domesticas). Otros huevos de aves domésticas o aves salvajes que también pueden ser destinados
a la alimentación humana deben llevar indicada la especie a la que pertenecen en el etiquetado.
Alrededor del 90 % de los huevos que se comercializan son frescos y el resto se destinan a la
preparación de derivados denominados de forma genérica ovoproductos, ampliamente utilizados en
la industria alimentaria (bollería, sopas, embutidos, etc.)
El Artículo 491 del CAA establece: Con la designación general de Huevos, sólo podrán expenderse
los huevos frescos de gallina. Cuando se trate de huevos de otras especies deberá aclararse la
especie de la que proviene.
El Artículo 492 del CAA: Se entiende por Huevo fresco, el que no ha sido sometido a ningún
procedimiento de conservación a excepción de la refrigeración por un lapso máximo de 30 días a
una
temperatura de 0°a 2°C y una humedad relativa comprendida entre 80 y 90%.
Partes del huevo
El huevo consta de cuatro partes: cáscara, membranas, clara (o albumen) y yema (o vitelino).
Cáscara: Es la estructura más externa y está formada en un 95 % por materia inorgánica con un
pequeño porcentaje de materia orgánica en forma de proteínas. Está constituida principalmente
por carbonato cálcico (CaCO3), aunque también hay otras sales como carbonato magnésico,
fosfato cálcico, etc. Estas sales forman, junto con algunas fibras proteicas, una matriz que posee
miles de poros, que tienen forma de embudo y están rellenos de fibras proteicas que dificultan la
entrada de microorganismos. La superficie de la matriz se halla recubierta de una cutícula
también de naturaleza proteica. Tanto la cutícula como las fibras que rellenan los poros,
constituyen la barrera más importante contra la invasión bacteriana y regula el intercambio de
gases, pero al lavar los huevos pueden volverse permeable a la entrada de gérmenes.
La cáscara puede presentar diferentes coloraciones debido a la presencia de pigmentos, pero la
coloración no tiene nada que ver con su valor nutritivo, sino que depende de la raza de la gallina y
su alimentación. La cáscara no tiene aplicación en alimentación humana, pero sí en alimentación
animal como fuente de calcio.
Membranas: Bajo la cáscara, el huevo contiene dos membranas llamadas membrana testácea
interna, que recubre la clara, y membrana testácea externa, que se halla unida a la cáscara.
Ambas son de naturaleza glicoproteica y constituyen una barrera protectora frente a los gérmenes
y microorganismos. Entre las dos membranas hay una cámara de aire que se forma en el
momento de la puesta. Debido a la diferencia de temperatura entre el interior de la gallina y el
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exterior (temperatura ambiente), se produce, en el momento de la puesta, una contracción de la
yema y la clara, que da lugar a la cámara de aire entre las dos membranas. La yema se contrae
más que la clara y a mayor velocidad. Estas membranas son permeables a los gases, y a medida
que el huevo envejece se va perdiendo agua y dióxido de carbono (CO2) y se va formando
amoniaco (NH3) y sulfuro de hidrógeno (H2S), que se va acumulando en la cámara de aire, con lo
que su tamaño aumenta. En el huevo fresco, esta cámara de aire tiene un máximo de 3
milímetros.
Clara: Es una estructura formada por cuatro capas básicamente de naturaleza proteica. Estas
capas son alternativamente: densa, fluida, densa y fluida. La más próxima a la yema es densa y
recibe el nombre de capa chalacífera. De esta capa salen dos cordones llamados chalazas, que
atraviesan el huevo y van a los polos del huevo. Las chalazas permiten a la yema ir girando para
mantener su posición en el centro del huevo.
Yema: La yema, también denominada vitelo, es la primera en formarse y ocupa la paite central del
huevo. Está formada por una serie de capas concéntricas de color amarillo y blanco distribuidas
alternativamente. Rodeando la yema, hay una membrana llamada membrana vitelina.
Estructura del huevo. Fuente: Gil, A. (2005)
Composición del huevo fresco
El huevo contiene lípidos, proteínas, vitaminas y agua, siendo este último el componente
mayoritario. La composición varia si se considera el huevo fresco o el almacenado, ya que hay
transferencia de agua de la clara a la yema durante el almacenamiento.
El contenido comestible del huevo lo forman la clara y la yema. La clara contiene principalmente
agua (88%), proteínas (cerca del 12 %) y vitaminas hidrosolubles del grupo B: niacina, riboflavina,
biotina.
En la yema el 50% es agua, y el resto se reparte equitativamente entre proteínas, lípidos y
vitaminas liposolubles, como la vitamina A, E y D, pero en comparación con otros alimentos, tiene
un elevado contenido de colesterol.
El contenido proteico en el huevo es menor que la carne y el pescado, con un perfil de aminoácidos
esenciales similar al que se considera ideal para el hombre.
Entre las proteínas de la clara destacan:
Ovoalbumina: La principal proteína del huevo se encuentra en la clara. Se desnaturaliza
fácilmente al agitar la clara, lo que da lugar a la formación de una espuma muy resistente. Es la
proteína de mayor valor biológico ya que contiene todos los aminoácidos esenciales en las
proporciones adecuadas. Es rica en cisteína y metionina y presenta grupos sulfhidrilos y se puede
decir que la presencia de estos grupos sulfhidrilos hacen una gran contribución aparte del sabor,
textura y aroma característicos del huevo.
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Conalbúmína (Ovotransferina): es una proteína no fosforilada rica en puentes disulfuro. Presenta
propiedades antioxidantes y antimicrobianas.
Ovomucoide: es una glicoproteína rica en glucosamina, aminoácidos azufrados y enlaces
disulfuro. Tiene actividad antitripsina, es decir, es capaz de inhibir la tripsina (enzima digestivo),
por lo que su función es antinutritiva. Se destruye con calor; también se considera factor
alergénico debido a su capacidad para producir hipersensibilidad en ciertas personas.
Glicoproteína: rica en ácidos neuramínico y siálico. Es inhibidora de la hemoaglutinación vírica y
es altamente termorresistente.
Ovoglobulinas (16-17 %): destacan sobre todo la lisozima (ovoglobulina Gx) con actividad
antibacteriana, ya que es capaz de lisar la pared bacteriana y las globulinas G2 y G3 con actividad
espumante. Las ovoglobulinas también pierden su actividad tras un tratamiento con calor.
Avidina: es un factor antinutriente que impide la asimilación de la biotina, porque forma con ella un
complejo. Dicho complejo biotina-avidina se destruye en los tratamientos térmicos.
Las proteínas del huevo contienen todos los aminoácidos esenciales y durante mucho tiempo, la
“proteína del huevo” fue considerada proteína patrón para evaluar la calidad nutricional de las
proteínas alimentarias. Las nuevas Ingestas Dietéticas de Referencia, siguiendo las modificaciones
establecida por la FAO/OMS en 1985, han establecido un patrón basándose en las necesidades de
aminoácidos esenciales del preescolar (niños de 1 a 3 años).
El consumo de huevos está especialmente indicado en la infancia y en la gestación, situaciones en
las que hay una necesidad proteica mayor tanto en cantidad como en calidad.
Inconvenientes del consumo excesivo de huevo
A pesar de todo lo dicho el huevo tiene contraindicaciones más o menos importantes de las cuales
destacaríamos las siguientes:
a) La clara contiene avidina y ovomucoides que actúan como antinutrientes fijando la biotina de los
distintos alimentos y por tanto impidiendo su correcta absorción.
b) La clara, asimismo, contiene un inhibidor de la tripsina del jugo pancreático, lo que podría incidir
negativamente en los procesos de absorción de las proteínas de la dieta.
Ambas sustancias se inactivan por el calor, por lo que es conveniente que la clara sea calentada
antes del consumo. En la práctica alimenticia habitual, el consumo de algún huevo crudo no tendría
ningún tipo de repercusión negativa; solamente sería preocupante el consumo habitual de huevos
crudos.
e) El elevado contenido en colesterol de la yema, hace aconsejable consumir con moderación este
alimento.
BIBLIOGRAFIA
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Universidad Nacional de Catamarca Departamento de Química
Facultad de Ciencias Exactas y Naturales Bromatología II
