Guía unidad 2

Aminoácidos, péptidos y proteínas

Las proteínas son un grupo diverso de macromoléculas.

Esta diversidad está directamente relacionada con las posibilidades de combinación de
cada monómero de los 20 aminoácidos.
*Las proteínas estan formadas por aminoácidos
*Los aminoácidos esenciales son la base de las proteínas
Las proteínas pueden distinguirse en base a:
● su número de aminoácidos (llamados residuos de aminoácidos)
● composición global de grupos aminoacilo
● secuencia de éstos
Péptidos: Aquellas con pesos moleculares bajos, 2 a 10 aminoácidos
Polipéptidos: Las moléculas con pesos moleculares que van desde varios miles hasta
varios millones de daltons (Da), más de 10 aminoácidos.
Proteína: las moléculas con un contenido de más de 50 aminoácidos. Cada proteína
consta de una o de varias cadenas polipeptídicas.
Aminoácidos estándar: Existen 20 aminoácidos que se encuentran con regularidad en las
proteínas.
● alanina
● arginina
● asparagina
● aspartato
● cisteína
● fenilalanina
● glicina
● glutamato
● glutamina
● histidina
● isoleucina
● leucina
● lisina
● metionina
● prolina
● serina
● tirosina
● treonina
● triptófano
● valina
Estructura general

Estas moléculas contienen un átomo de carbono central (el carbono ) al que están unidos
un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral).
Todos tienen la misma estructura general excepto la Prolina.

Prolina: Difiere de los otros aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario,
formado por un anillo cerrado entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino.
aminoácidos no estándar: son residuos de aminoácidos que se han modificado
químicamente después de haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se
encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.
Ph 7

El grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada

(—COO−) y el amino en su forma de ácido conjugado (—NH3+).
anfótero: Cuando un aminoácido puede comportarse como un ácido o como una base.
zwitteriones:Las moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y de
negativas.
Dato: El grupo R proporciona a cada aminoácido sus propiedades únicas.

Clases de aminoácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar según su capacidad para interactuar con el agua.
Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases:
● apolares
● polares
● ácidos
● básicos

- Aminoácidos apolares. Los aminoácidos apolares contienen principalmente grupos

R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas.
Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos apolares (ej., hidrófobos) tienen un
cometido importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.
En este grupo se encuentran dos tipos de hidrocarburos en las cadenas R: las aromáticas
y las alifáticas.
● La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras de anillo aromático.
● La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina poseen grupos R
alifáticos.
- Aminoácidos polares. Posee grupos funcionales capaces de formar enlaces de
hidrógeno e interactúan de forma sencilla con el agua.
 - Aminoácidos ácidos. Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con
grupos carboxilo. Las cadenas laterales tienen carga negativa a pH fisiológico.
(suelen llamarse aspartato y glutamato)

- Aminoácidos básicos. Poseen carga positiva a pH fisiológico. Pueden formar

enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.

Aminoácidos con actividad biológica

Su función principal es como componentes de las proteínas. Igual poseen muchas otras
funciones biológicas:
1. Mensajeros químicos. Ej:, la glicina, el glutamato, el ácido y-aminobutírico (GABA,
un derivado del glutamato) y la serotonina y la melatonina son neurotransmisores.
La tiroxina (se produce en la glándula tiroides de los animales) y el ácido
indolacético (se encuentra en las plantas) son hormonas
2. Precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. Ej: se
encuentran las bases nitrogenadas que componen los nucleótidos y los ácidos
nucleicos, el hemo; grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad
biológica de varias proteínas, y la clorofila; pigmento crucial en la fotosíntesis.
3. Actúan como intermediarios metabólicos. Ej: la arginina , la citrulina y la ornitina son
componentes del ciclo de la urea. La síntesis de urea es el principal mecanismo para
eliminar los desechos nitrogenados.

Aminoácidos modificados en las proteínas

Muchas proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman tras la síntesis de la
cadena polipeptídica. Entre estos se encuentra el ácido Y-carboxiglutámico, un residuo de
aminoácido que se une al calcio que se encuentra en la protrombina, una proteína utilizada
en el proceso de coagulación de la sangre.
- La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina son componentes estructurales importantes del
colágeno, la proteína más abundante del tejido conjuntivo.
 - Suele utilizarse la fosforilación de los aminoácidos que contienen grupos hidroxilo,
como la serina, la treonina y la tirosina, para regular la actividad de las proteínas.

Estereoisómeros de los aminoácidos

Debido a que los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a
cuatro grupos diferentes (un hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo R),
se denominan carbonos asimétricos o quirales.
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros, moléculas que
sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos.
Ejemplo.
Los átomos de los dos isómeros están unidos en el mismo patrón excepto por la posición
del grupo amonio y del átomo de hidrógeno. Moléculas así, denominadas enantiómeros, no
pueden superponerse una sobre otra. Sus propiedades físicas son idénticas, excepto que
desvían la luz polarizada en un plano en direcciones opuestas.

Las moléculas que poseen esta propiedad son isómeros ópticos, les suele denominar d o I
para indicar la similitud de la disposición de los átomos alrededor de un carbono asimétrico.

Reacciones de los aminoácidos

● Formación del enlace peptídico
➔ Polipéptidos: polímeros lineales formados por aa unidos por enlaces
peptídicos.
➔ Enlaces peptídicos: Enlaces amida
➔ Residuos de aminoácidos: Aminoácidos unidos en un polipéptido.
● Puente disulfuro
Formados por la:
➔ Oxidación de la Cisteína: Oxidación reversible que forma un disulfuro.
2 cisteínas → cistina (contiene un enlace disulfuro)
● Formación bases de Schiff.
➔ Bases de Schiff: Iminas que se forman cuando grupos amino reaccionan de
manera reversible con grupos carbonilo.
➔ Aldiminas: Bases de Schiff.
➔ Reacción de adición nucleófila:
1. Un nitrógeno de un grupo amino ataca al carbono electrófilo de un
grupo carbonilo para formar un producto alcóxido.
2. La transferencia de un protón del grupo amino al oxígeno para formar
una molécula de carbinolamina, seguida de la transferencia de otro
protón de un catalizador ácido, convierte al oxígeno en un buen grupo
saliente (OH2+).
3. La eliminación subsiguiente de una molécula de agua, seguida de la
pérdida de un protón del nitrógeno produce imina.

➔ Aldiminas formadas por la reacción reversible de un grupo amino con un

grupo aldehído actuan como intermediarios en las reacciones de
transaminación.
Péptidos
● Poseen actividades biológicas significativas.
● Moléculas señalizadoras para regular sus actividades.
● Glutatión: Síntesis de proteínas y de ADN
● Homeostasis: ambiente interno estable.
● Presión sanguínea: fuerza que ejerce la sangre contra las paredes de los vasos
sanguíneos.
➔ Vasopresina (hormona antidiurética, ADH)
★ Sintetizada en el hipotálamo.
★ Cuando se tiene una baja presión arterial o una alta concentración
sanguínea de Na+, los osmorreceptores del hipotálamo inducen la
secreción de vasopresina.
★ Estimula la reabsorción de agua en los riñones.
★ La presión sanguínea aumenta conforme el agua fluye en favor de su
gradiente de concentración a través de las células de los túbulos y de
nuevo a la sangre.
➔ Factor natriurético auricular (ANF)
★ Producido por las células en el corazón como respuesta al
estiramiento.
★ En el sistema nervioso, estimula la producción de orina diluida.
★ Aumenta la producción de orina y reduce la inflamación renal.

❤️
➔ Oxitocina
★ Hormona del amor .
★ Hormona del parto: Estimula contracción del músculo uterino
durante el parto.
★ Estimula la secreción de leche durante la lactancia.
Proteínas
Moléculas con funciones más diversas.
1. Catálisis
● Enzimas: Dirigen y aceleran reacciones bioquímicas.
➔ Ejemplos:
★ Ribulosa difosfato carboxilasa: fotosíntesis
★ Nitrogenasa: Fijación del nitrógeno.
2. Estructura.
Las proteínas estructurales suelen tener propiedades muy especializadas.
➔ Ejemplos:
★ El colágeno y la fibroína poseen fuerza mecánica
significativa.
★ La elastina, presente en varios tejidos del organismo que para
actuar de forma adecuada deben ser elásticos.

3. Movimiento.
Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.
➔ Ejemplo:
★ la actina, la tubulina y otras proteínas forman el
citoesqueleto.

4. Defensa.
 Una extensa variedad de proteínas son protectoras. Protegen al organismo de
agentes externos
➔ Ejemplos:
★ En los vertebrados, la queratina, protege al organismo contra los daños
mecánicos y químicos.
★ Las proteínas implicadas en la coagulación hemática, el fibrinógeno y la
trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se
lesionan.
★ Los linfocitos producen inmunoglobulinas (o anticuerpos) cuando organismos
extraños, como las bacterias.

5. Regulación.
La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los receptores
en sus células diana modifica la función celular.
➔ Ejemplos de hormonas peptídicas:
★ la insulina y el glucagon: regulan la concentración sanguínea de
glucosa.
★ La hormona del crecimiento estimula el desarrollo y la división
celular.
★ Los factores de crecimiento (PDGF) y (EGF).

6. Transporte.
Actúan como transportadoras de moléculas o de iones a través de las membranas o
entre las células.
➔ Ejemplos:
★ Bomba de Na+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa.
★ Hemoglobina: lleva O2 a los tejidos desde los pulmones, y las lipoproteínas
LDL y HDL,
★ La transferrina y la ceruloplasmina: transportan hierro y cobre.

7. Almacenamiento.
Actúan como reserva de nutrientes esenciales.
➔ Ejemplo:
★ La ovoalbúmina (huevos) y la caseína (leche) son fuentes abundantes de
nitrógeno orgánico.

8. Respuesta al estrés.
La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos tipos de estrés abiótico
está mediada por determinadas proteínas.
➔ Ejemplos:
★ El citocromo P450: transforman a un gran número de contaminantes
orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos
★ La metalotioneína, con abundante cisteína, se une y secuestra metales
tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata.
★ Las temperaturas muy elevadas y otros tipos de estrés dan lugar a la síntesis
de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque térmico
(hsps) que promueven el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas se clasifican en dos grupos principales
➢ Según su morfología.
● Proteínas fibrosas (colágeno) moléculas largas con forma de varilla que
son insolubles en agua y físicamente resistentes. Ejemplos: las queratinas
de la piel, del pelo y de las uñas, tienen funciones estructurales y protectoras.
● Proteínas globulares (mioglobina): moléculas esféricas compactas y en
general hidrosolubles. Tienen funciones dinámicas. Ejemplos: casi todas las
enzimas, las inmunoglobulinas y las proteínas de transporte hemoglobina y
albúmina.

➢ Según su composición
● Simples: contienen sólo aminoácidos.
Ejemplos: albúmina sérica y la queratina

● Conjugadas: una proteína simple combinada con un componente no

proteico, que se denomina grupo protésico.
Apoproteína: Una proteína sin su grupo protésico
Holoproteína: Una molécula proteínica combinada con su grupo protésico
Los grupos protésicos desempeñan una tarea importante, a veces crucial, en
el funcionamiento de las proteínas.

Estas proteínas se clasifican según la naturaleza de su grupo protésico.

Estructura de las proteínas

Las proteínas son moléculas extraordinariamente complejas.

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es:

★ Estructura primaria: secuencia de aminoácidos de que está hecha. Secuencia,

número y orden de los aminoácidos.
Es determinante en la función que cumplirá después.

★ Estructura secundaria: la forma en que se pliega la cadena

La secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. (hélice alfa,
lámina beta)

★ Estructura terciaria: modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio,

es decir, cómo se enrolla una determinada proteína

★ Estructura cuaternaria: la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o

polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas.