INSTITUTO TECNOLÓGICO SUPERIOR DE MISANTLA

INVESTIGACIÓN BIOINFORMATICA
DE LA GLUTENINA

CELIC MONTSERRAT INDOVAL CASTRO, VANIA ODETTE RAMÍREZ RIVERA

BIOQUÍMICA DEL NITRÓGENO Y REGULACIÓN GENÉTICA

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas
vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de
macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con
una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho,
todas las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre

de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros de unidad. Los aminoácidos están
unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor
de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el
número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas
son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

En este trabajo se hablará sobre la glutenina, esta es una proteína derivada del trigo.
Junto con la gliadina compone el temido gluten. Es responsable de conferir elasticidad
a la masa, así como fuerza durante el amasado.
Estructura primaria
MLPRGSDQKEKRLRRAVGRRELRSGVFGHISYLQRARQGGQLSMARRKEWNLLTVGVDPG
RGQEAGAPDPEEQCGGEEEESRGRGSRAWAGGRGTRPRGTVWWGRGGEQGGVDPGRGQEA
GAPDPEEQCGGEEEESRGRGSRAWAGGRGTRPRGTVWWGRGGEQGAWIQGVGRRQGHQTQ
RNSVVGKRRRAGGVDPGRGQEAGAPDPEEQCGGEEEESRGRGSRAWAGGRGSRPRGTVWW
GRGGEQGAWIQGVGRRQGHQTQRNSVVGKRRRAGGVDPGRGQEAGAPDPEEQCGGEEEES
RGMDPGRGQETGAPDPEEQCGGEEEESRGRGSRAWAGGRGTRPRGTVWWGRGGEQGAWIQ
GVGRRQGHQTQRNSVVGKRRRAGGVDPGRGQEAGAPDPEEQCGGEEEESRGRGSRAWAGG
RGTRPRGTVWWGRGGEDTETI

Estructura terciaria

Las gluteninas se clasifican en dos grupos: gluteninas de alto peso molecular (HMW-
GS) y gluteninas de bajo peso molecular (LMW-GS). Los genes que codifican para
las HMW-GS se encuentran en tres loci del grupo 1 de cromosomas: Glu-A1, Glu-B1
y Glu-D1. Cada locus se codifica para uno o dos polipéptidos o subunidades. La
variación alélica de las HMW-GS es el principal determinante de la calidad harino-
panadera y ha sido ampliamente estudiado tanto a nivel de proteína como de ADN.
El conocimiento de estas proteínas ha contribuido sustancialmente al progreso de los
programas de mejora para la calidad del trigo. Comparadas con las HMW-GS, las
LMW-GS forman una familia proteica mucho más compleja. La mayoría de los genes
LMW se localizan en el grupo 1 de cromosomas en tres loci: Glu-A3, Glu-B3 y Glu-D3
que se encuentran estrechamente ligados a los loci que codifican para gliadinas.
atgttacctagagggagtgaccagaaagagaagaggctgagaagagcagtaggaagaaga
gagttgcgaagtggggtgtttggccacatctcttatttacagagagctcggcagggaggc
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atttga

Las proteínas funcionan como enzimas, para formar estructuras, pero además los
aminoácidos pueden utilizarse como fuente de energía o como sustratos para otras
rutas biosintéticas. En los animales superiores, los aminoácidos provienen de la
proteína de la dieta o por recambio metabólico de proteína endógena. El exceso de
aminoácidos se degrada parcialmente para dejar esqueletos de carbono para
biosíntesis o se degradan totalmente para producir energía. Los aminoácidos son
catabolizados a través de la remoción del nitrógeno (N), a través de dos rutas
principales: la transaminación y la desaminación oxidativa. En la transaminación, un
aminoácidos dona su grupo amino al α-cetoglutarato (ciclo de Krebs) se forma un α-
cetoácido y glutamato, el coenzima utilizado es principalmente el piridoxal fosfato.
Esta reacción es reversible y se encuentra ampliamente distribuida en los tejidos,
especialmente: cerebro, corazón, riñón, hígado. Sólo la lisina, treonina, prolina e
hidroxiprolina no sufren transaminación. La regeneración del α-cetoglutarato se
consigue mediante la desaminación oxidativa del glutamato catalizada por la
glutamato deshidrogenasa unida al NAD. El amoniaco resultante de la desaminación
de aminoácidos se transforma en urea en el hígado para destoxificarlo. En muchos
órganos (cerebro, intestino, músculo esquelético), la glutamina es el transportador del
exceso de N. En el músculo esquelético existe el ciclo glucosa-alanina para
transportar el amoniaco al hígado bajo la forma de alanina. La formación de urea
involucra una serie de pasos de la ornitina en arginina. La urea se forma a partir de la
arginina. El ciclo de la urea utiliza cinco enzimas: argininosuccinato sintasa, arginasa,
arginosuccinato liasa (los tres se encuentran en el citosol), ornitina transcarbamoilasa
y carbamoil fosfato sintasa (presentes en la mitocondria). El amonio libre formado en
la desaminación oxidativa del glutamato se convierte en carbamoil fosfato, reacción
catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I y que requiere dos ATP. El carbamoil
fosfato transfiere su grupo amino a la ornitina y forma citrulina.Ésta debe transportarse
a través de la membrana mitocondrial al citosol, donde se formará la urea.

En cada vuelta del ciclo de la urea se eliminan dos N, uno que se origina de la
desaminación oxidativa del glutamato y el otro del aspartato. Como el se hidroliza, se
necesitan 4 fosfatos de alta energía para formar una molécula de urea. El fumarato
es el vínculo entre el ciclo de la urea y el de Krebs. Después de la desaminación, el
esqueleto de carbono de los aminoácidos puede ser utilizado para la producción de
energía. El catabolismo de los aminoácidos involucra su conversión a intermediarios
en el ciclo de Krebs, su conversión a piruvato o a acetil-CoA. Este último puede
oxidarse en el ciclo de Krebs o puede convertirse en acetoacetato y lípidos. Los
aminoácidos que forman acetoacetato son cetogénicos, ya que no pueden convertirse
en glucosa. Los aminoácidos que forman α-cetoglutarato o ácidos dicarboxílicos de
cuatro carbonos estimulan el funcionamiento del ciclo de Krebs y son considerados
glucogénicos.

La Glutenina es una glutelina derivada del trigo. Es conocida como una de las
proteínas que contiene el trigo, junto con la gliadina para formar el gluten. Es por eso
que se le mostrarán algunas enfermedades que se pueden presentar por el consumo
del gluten en la dieta alimenticia.

● Enfermedad celiaca:
La enfermedad celíaca es una afección del sistema inmunitario en la que las personas
no pueden consumir gluten porque daña su intestino delgado. El gluten es una
proteína presente en el trigo, cebada y centeno. También puede encontrarse en
vitaminas, suplementos, productos para el cabello y la piel, pasta de dientes y
bálsamos labiales.

La enfermedad celíaca afecta a cada persona de manera diferente. Los síntomas

pueden ocurrir en el sistema digestivo o en otras partes del cuerpo. Una persona
puede tener diarrea y dolor abdominal, mientras que otra puede sentirse irritable o
deprimida. La irritabilidad es uno de los síntomas más comunes en los niños. Algunas
personas no tienen síntomas.

La enfermedad celíaca es genética. Los análisis de sangre pueden ayudar al médico

a diagnosticar la enfermedad. Su médico también podría examinar una pequeña
muestra de tejido del intestino delgado. El tratamiento es una dieta sin gluten.

Se estima que un porcentaje muy elevado de pacientes (> 80 %) están sin

diagnosticar debido en gran medida al desconocimiento de los médicos de atención
primaria, que son el primer filtro por el que pasan las personas celiacas. La
inconsciencia de la heterogeneidad de la posible sintomatología asociada a la
enfermedad celiaca por parte del colectivo médico puede conllevar a un retraso o
incluso a un no diagnóstico de esta patología. No obstante, el reconocimiento de otras
formas atípicas de manifestarse y asintomáticas, combinadas con la mayor y mejor
utilización de las pruebas complementarias disponibles, ha permitido poner de
manifiesto la existencia de diferentes tipos de enfermedad celiaca.

● Sensibilidad al gluten no celiaca

La sensibilidad al gluten no celiaca es un trastorno relevante del que no existen en la

actualidad suficientes estudios científicos ni biomarcadores específicos para
identificar claramente esta patología de forma separada de otros trastornos
gastrointestinales. El diagnóstico tardío de este trastorno, conduce al paciente a una
serie de desórdenes, no necesariamente del ámbito intestinal, que pueden
desembocar en una enfermedad crónica, autoinmune, inflamatoria o neoplásica. Los
síntomas del trastorno no suelen ser reportados de forma inmediata a los
profesionales de la salud, dado que muchos de los pacientes afectados no los
consideran de relevancia dentro de su patología de base, igualmente, no los
relacionan con una posible sensibilidad al gluten, o creen que estos problemas son
derivados de la edad o de otras situaciones (malas digestiones, comidas copiosas,
efectos adversos a la medicación). Por otro lado, los análisis realizados a los
pacientes que presentan estos síntomas para descartar una posible celiaquía o una
intolerancia alimentaria, suelen dar negativos, descartando de entrada que el gluten
esté implicado en estos trastornos. Esto hace que sea una enfermedad que puede
afectar de forma sutil al organismo, y que podría conllevar complicaciones más
graves.

Aunque la epidemiología de la SGNC está lejos de ser establecido, su presunta

prevalencia es mayor que la de la enfermedad celíaca, aproximadamente del 6%73.
Aunque puede ocurrir a cualquier edad, la sensibilidad al gluten parece ser más
frecuente en los adultos que en los niños, con una edad media de aparición de 40
años (rango 17-63 años). Además, al igual que los trastornos funcionales del
intestino, es más frecuente en mujeres que en hombres.
 ● Alergia al trigo
La alergia al trigo es una reacción alérgica a los alimentos que contienen trigo. Las
reacciones alérgicas pueden ser consecuencia del consumo de trigo y también, en
algunos casos, de la inhalación de harina de trigo.

El tratamiento principal para la alergia al trigo es evitar el trigo, pero eso no siempre
es tan fácil como parece. El trigo se encuentra en muchos alimentos, incluidos algunos
que no sospecharías, como la salsa de soja, el helado y los perritos calientes. Es
posible que se necesiten medicamentos para controlar las reacciones alérgicas si
comes trigo por accidente.

En ocasiones, la alergia al trigo se confunde con la enfermedad celíaca, pero son

afecciones diferentes. La alergia al trigo ocurre cuando el cuerpo produce anticuerpos
contra las proteínas que se encuentran en el trigo. En la enfermedad celíaca, una
proteína específica del trigo, el gluten, provoca un tipo diferente de reacción anormal
del sistema inmunitario.

Es probable que un niño o adulto con alergia al trigo manifiesten signos y síntomas
minutos u horas después de ingerir un alimento que contiene trigo. Los signos y
síntomas de la alergia al trigo incluyen:

● Hinchazón, picazón o irritación de la boca o la garganta

● Urticaria, sarpullido que provoca picazón o hinchazón en la piel
● Congestión nasal
● Dolor de cabeza
● Dificultad para respirar
● Cólicos, náuseas o vómitos
● Diarrea
● Anafilaxia

Algunas fuentes de proteínas de trigo son obvias, como el pan, pero todas las
proteínas de trigo, y el gluten en particular, pueden encontrarse en muchos alimentos
preparados e, incluso, en algunos artículos de tocador, productos de baño y plastilina.
Los alimentos que pueden contener proteínas de trigo son los siguientes:

● Panes y pan rallado

 ● Tortas, magdalenas y galletas dulces
● Cereales para el desayuno
● Fideos
● Cuscús
● Farina (crema de trigo)
● Sémola
● Espelta
● Galletas saladas
● Proteína vegetal hidrolizada
● Salsa soja
● Los productos cárnicos, como los perritos calientes
● Productos lácteos, como el helado
● Saborizantes naturales
● Almidón gelatinizado
● Almidón modificado en alimentos
● Goma vegetal

Si se tiene alergia al trigo, es posible que también sea alérgico a la cebada, a la avena
y al centeno. Si no es alérgico a otros granos además del trigo, una dieta libre de trigo
es menos restrictiva que una dieta libre de gluten.
La modificación postraduccional de proteínas supone un mecanismo fundamental de
regulación de su actividad biológica. Numerosos mediadores biológicos, entre los que
se incluyen compuestos lipídicos y especies reactivas de oxígeno y nitrógeno, así
como fármacos y toxinas, actúan modificando las proteínas.
De acuerdo a un estudio del grado de modificación de las proteínas del gluten de trigo
por una tripsina de vísceras de sierra, donde la extracción de la proteína se hizo de
acuerdo a su solubilidad con solventes orgánicos, se utilizó la técnica de RP- HPLC
para ver el grado de modificación de cada una de las fracciones que componen a las
gliadinas y gluteninas. Las proteínas que manifestaron una mayor modificación por
efecto de una hidrólisis fueron las gluteninas de alto peso molecular y las de bajo peso
molecular también.
Como consecuencia de la modificación de las proteínas del gluten de trigo mediante
la acción de la enzima tripsina, con respecto el tiempo, se obtuvo un comportamiento
el cual se ajustó a un modelo cuadrático, que permite predecir el grado de
modificación (hidrólisis o agregación) en cualquier tiempo de reacción enzima-
sustrato y en cada una de las fracciones de proteínas.

Las gluteninas son proteínas de almacenamiento de semillas de alto peso molecular

del endospermo de trigo. Se cree que es responsable de la propiedad viscoelástica
de la masa de trigo.

Las gluteninas son agregaciones proteicas complejas unidas por enlaces disulfuro
entre cadena. Estas agregaciones poliméricas son insolubles en etanol al 60% y
forman parte de las proteínas más largas conocidas. Su tamaño oscila entre 500.000
y 10.000.000 de Da. Las gluteninas son las responsables de la elasticidad y
cohesividad que posee la harina de trigo. Cuando los enlaces disulfuro entre cadenas
de las gluteninas se rompen, los monómeros y polímeros generados van a tener unas
propiedades de solubilidad en etanol similares a las de las gliadinas. Según el tamaño
de los polímeros generados tras la rotura de estos puentes disulfuro podemos dividir
a las gluteninas en: gluteninas de bajo peso molecular (GLBPM) y gluteninas de alto
peso molecular (GLAPM).

Las gluteninas son poliméricas y están constituidas por dos tipos diferentes de
subunidades: las de bajo y alto peso molecular. Estas subunidades se ensamblan en
polímeros gigantes, estabilizados por puentes disulfuro que las mantienen físicamente
unidas entre sí, formando enormes agregados de tamaño variable. Estas proteínas
son las más grandes que se conocen en la naturaleza.

Modelos de polímeros de glutenina propuestos

● Modelo de Graveland (A). Líneas anaranjadas: subunidades de gluteninas de

alto peso; líneas celestes: subunidades de gluteninas de bajo peso
molecular; líneas negras: puentes disulfuro intra e intercadenas.
● Modelo de Kasarda (B). Barras anaranjadas: subunidades de glutenina de
alto peso. Barras celestes y blancas: subunidades de glutenina de bajo peso
molecular. Líneas negras: puentes disulfuro intercadenas

Las gluteninas confieren elasticidad (o sea, la capacidad de un cuerpo de retornar a

su forma y tamaño original luego de haber sido estirado), evitando que la masa se
extienda demasiado y colapse, ya sea durante la fermentación como en la etapa de
cocción.

Secuencia
Conclusión de Vania: Durante esta investigación adquirí conocimiento sobre una de
tantas proteínas que existen, así como muchas de las características que posee
De igual manera, aprendí que hay herramientas bioinformáticas que nos permiten
obtener información precisa realizada por expertos para la búsqueda de compuestos
bioquímicos, con un mayor grado de veracidad del que hay al buscar en páginas o
blogs de internet.

Conclusión de Celic: con esta investigación pude concluir sobre la importancia que
tienen muchas proteínas pero en especial la glutenina, aprendí que esta proteína se
encuentra en el trigo y en otros cereales, y gracias a su unión con otra proteína se
puede crear el gluten; con las páginas de bioinformática pude aprender más sobre su
estructura física de una manera interactiva aunque un punto negativo de estas
páginas fueron que estaban en un idioma extranjero, por lo que tal vez no pude
aprovechar al 100 la información dada. Finalmente puedo decir que gracias al internet
pude encontrar la información suficiente para cumplir con el propósito de la tarea.

Alergia al trigo - Síntomas y causas - Mayo Clinic. (2022, 18 mayo).

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causes/syc-20378897

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