ENZIMAS. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

ACCIÓN CATALÍTICA
CLASIFICACIÓNY NOMENCLATURA DE LAS La mayor parte de los cambios moleculares que tienen lugar en la
ENZIMAS Y
MECANISMOS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA
En cualquier reacción química, los compuestos iniciales FACTORES QUE CONDICIONAN LA EFECTIVIDAD DE LAS REACIONES acción catalítica de las enzimas implica modificaciones en la
ESPECIFICIDAD (sustratos) se transforman en otros (productos) de una CATALIZADAS POR ENZIMAS
  concentración de iones hidrógeno.
forma estequiométrica.
     
 
La enzima E.C. [Link] es la alcohol:NAD+ óxido-reductasa, porque utiliza como Catálisis por proximidad y tensión
sustrato un alcohol, como cosustrato un cofactor (coenzima), el NAD+, y su acción El modelo de “la llave y la cerradura” fue Temperatura Variaciones del pH del medio en que se lleve a cabo la acción
catalítica es la oxidación del sustrato y la reducción del cosustrato. propuesto por Fisher, e implica un   enzimática dan lugar a cambios en su efectividad catalítica, y existe un
acoplamiento perfecto del sustrato (S) en la Catálisis acidobásica valor en que dicha efectividad llega a ser óptima
molécula de la enzima (E) para llevar a  
 
cabo la acción catalítica de esta, con la Catálisis por estiramiento La velocidad es función de la frecuencia de colisión entre
formación de los productos (P). los sustratos, la cual se incrementa por la temperatura.
Las letras E.C. que generalmente aparecen antes de la numeración corresponden a   Cuando el desplazamiento en una dirección de una reacción Situaciones extremas de pH pueden dar lugar a
la abreviatura de Enzyme Comission.
   
Catálisis covalente es favorecida termodinámicamente, se suele indicar la modificaciones irreversibles de la estructura terciaria o
  flecha en una sola dirección, ya que se considera que es cuaternaria de la enzima, y consecuentemente conllevan su
El modelo del “ajuste inducido”, propuesto prácticamente irreversible. desnaturalización irreversible.
por Koshland, implica una distorsión de las   En una reacción enzimática, la eficacia de la interacción entre la  
moléculas de la enzima y del sustrato al enzima y el sustrato (o los sustratos) aumenta en función de la
La IUB sugiere para el uso diario una versión más corta del nombre sistemático de frecuencia del movimiento de las moléculas, la cual es también
las enzimas, denominado nombre común o recomendado. unirse a ella. De esta forma, el sustrato
adquiere una conformación de tensión, que se dependiente de la temperatura.
aproxima al estado de transición, facilitándose  
Ligasas
así la acción catalítica de la enzima.
En una reacción química se puede calcular la denominada constante
  de equilibrio (Keq), que viene dada por el cociente de la multiplicación
de las concentraciones de los productos de la reacción y la
Óxido-reductasas isomorerasas multiplicación de las concentraciones de los sustratos, en el
equilibrio.
 
Transferasas Liasas

Hidrolasas

La relación entre el cambio de energía libre (ΔGo) de una VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN El signo de la proporcionalidad (𝖺) puede reemplazarse por el de igualdad ECUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK
reacción y su constante de equilibrio (Keq ) viene dada   cuando se tiene en cuenta la constante de la reacción (k), que es función  
por la siguiente ecuación: de la afinidad de los compuestos reactantes. Así la velocidad de la reacción
La cinética de las reacciones químicas implica la colisión entre las partículas. Esto se
  requiere para la aproximación de los reactantes (o sustratos), la formación de los enlaces que se hacia la derecha será: Linealización de la ecuación de Michaelis-Menten
necesiten, y la liberación de la adecuada energía cinética capaz de alcanzar el estado energético  
de transición.
 
Un aumento de la temperatura supone un incremento de la energía cinética de las moléculas que van a
reaccionar.
R es la constante de los gases (1,98 [Link]–1.°K -1)
 
 
Otro factor que facilita la colisión entre las moléculas reactantes es su concentración
T la temperatura absoluta en grados Kelvin (°K).
 
 
La reacción en la que participan dos moléculas (A y B), la frecuencia de que colisionen entre
sí aumentará al doble si la concentración de una de ellas se duplica.
La concentración de la enzima es Los valores de ΔGo y Keq de una reacción permiten
Concentración del sustrato  
  muy inferior a la del sustrato, y a conocer su direccionalidad y estado de equilibrio, aunque
Cuando el valor de [S] es muy alto, la velocidad de
la reacción se va aproximando a la Vmáx (Zona bajas concentraciones de éste no reflejan su velocidad.
El número de colisiones de dos sustratos, suficientes para dar lugar a la formación de un
La reacción enzimática más sencilla es la que posee un solo sustrato (Primer
donde se encuentra el punto C de la curva). todavía quedan varias moléculas de   producto, y consecuentemente la velocidad a la que éste se forma, es directamente
orden, porque su velocidad depende únicamente de un factor) y un producto, en la enzima a las que las moléculas de proporcional a la concentración de los primeros.
cuyo caso puede describirse mediante la siguiente ecuación: sustrato no han logrado acoplarse.  
   

Para el caso de una reacción en la que el número de moléculas de A sea el doble que B.
Este acoplamiento va aumentando a medida que se incrementa la  
Al inicio de la reacción puede considerarse que el segundo término de esa concentración del sustrato, pero llega un punto en que todas las Constante de equilibrio (Keq)
ecuación es irreversible, pues la cantidad de producto que se ha podido formar es  
moléculas de la enzima están ocupadas por moléculas de sustrato, por
prácticamente despreciable
lo que la velocidad de la reacción alcanza su valor más alto (Vmáx). De forma general, cuando son n moléculas de A las que reaccionan con La representación de 1/v frente a
 
 
En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas,
m moléculas de B, la reacción será: 1/[S] da lugar a una línea recta.
  una característica fundamental es que la enzima puede  
La velocidad es la denominada velocidad inicial (Vi), la cual viene tener cambios estructurales transitorios en el transcurso
determinada por la concentración de ES y el valor de k2:
de su acción catalítica, pero al finalizar la reacción, su
 
estructura permanece igual a como estaba al inicio, y de
esta forma puede actuar sobre un nuevo sustrato.
Cuando el valor de [S] hace que el valor de Vi sea la  
mitad de la velocidad máxima (1/2Vmáx, punto B de la
gráfica), dicho valor corresponde al de la Km de la
enzima. La presencia de la enzima no afecta el cambio de El punto en que la recta corta al eje de
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN energía libre (ΔGo) de la reacción que cataliza. abscisas corresponde a un valor de 1/[S]
    igual a −1/Km, ya que cuando se considera
En estas condiciones de saturación de la enzima, Vi depende exclusivamente de la rapidez con que se forma el que la ordenada (1/v) es 0, resulta que:
Para la derivación de la expresión matemática que relaciona la producto y se disocia de la enzima, acoplándose a ella una nueva molécula de sustrato. .
velocidad inicial (a partir de ahora, v) de una reacción enzimática con    
la concentración de los distintos componentes que en ella
participan, conviene considerar una reacción simple, con un solo
sustrato y un producto, a un tiempo corto en que prácticamente la
transformación del producto (P) en sustrato (S) es despreciable.
 
La variación de la Vi de la reacción en función de la concentración del sustrato. Cuando la

concentración del sustrato [S] es baja, Vi varía de forma proporcional a dicha concentración (Zona

donde se encuentra el punto A de la curva). De la figura se puede también obtener el valor Un inconveniente de esta representación
de Vmáx del punto en que la recta corta al eje de Lineaweaver- Burk es que
de ordenadas (1/Vmáx), y derivar el valor de la normalmente se requiere una
En estas condiciones, la velocidad de la reacción a la que se forma P y se Km en función de la pendiente (Km/Vmáx). extrapolación larga para determinar el
regenera la enzima libre (E) para unir a otra molécula de sustrato viene valor de la Km.
.
determinada únicamente por el valor de ES y de la k2. Así pues, la velocidad a la  
que se forma P será: .
   

Representación de la variación de las concentraciones

de sustrato [S], enzima total [Et], enzima libre [E],
enzima unida al sustrato [ES] y del producto [P] en el
transcurso de una reacción enzimática.
 

Ecuación de Michaelis-Menten, en honor a Leonor Michaelis y

Maud Menten, que la propusieron ya en 1913 para explicar el
comportamiento cinético de la mayoría de las enzimas
 

Si se considera que la concentración del sustrato

es muy alta, resulta que el valor de la Km puede
considerarse 0. De esta forma, la ecuación será:
 

ARECHE CORTEZ STEFANY

En estas condiciones en que la concentración del sustrato es
muy alta en relación a la Km, la velocidad de la reacción es
realmente la Vmáx, lo cual concuerda con lo que se observa
en la zona C de la figura.
 

Cuando la concentración del sustrato es igual al valor de la

Km (es decir, cuando [S] = Km). El valor de la Km, es igual
a la concentración del sustrato cuando la velocidad de la
reacción (v) es la mitad de Vmáx
 

Cuando la concentración del sustrato es muy

baja, de forma que el valor de Km + [S] en el
denominador es prácticamente el de Km.