REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN SUPERIOR

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL “FRANCISCO DE

MIRANDA” BARINAS – ESTADO – BARINAS

MORFOFISIOLOGÍA I, SECCIÓN 10

LAS PROTEÍNAS
DOCENTE: INTEGRANTES:

DRA. Hilmary Garrido BR. ALEXANDRA CASTRO CI:31.229.129

BR. JUNIOR RODRIGUEZ CI:30.443.052

BR. SOL CONTRERAS CI:28.735.788

BR. MAYERTH MORALES CI:30.389.663

BARINAS, FEBRERO 2023

 ¿Qué son las Proteínas?:

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas

funciones críticas en el cuerpo, realizan la mayor parte del trabajo en las células

y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos

del cuerpo.

Composición de las Proteínas:

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas

llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos

diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína.

La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional única de

cada proteína y su función específica

Las proteínas se pueden describir según su amplia gama de funciones en el

cuerpo:

Ejemplos de funciones proteicas

Función Descripción Ejemplos

Los anticuerpos se Inmunoglobulina G (IgG)

unen a

partículas
 extrañas específicas, como virus y (Immunoglobulin G (IgG))
Anticuerpo
bacterias, para ayudar a proteger el

cuerpo.
Sitio de unión de partículas

extrañas (Foreign particle

binding site)

Las enzimas Proteína

llevan a cabo fenilalanina

casi todos los hidroxilasa

miles de consistiendo de

reacciones cuatro subunidades

químicas que (Phenylalanine

ocurren en las hydroxylase

células. También protein consisting

Enzima

ayudan con la of 4 subunits)

formación de Subunidad de

nuevas fenilalanina

moléculas hidroxilasa

leyendo la singular (Single

 información genética almacenada en phenylalanine hydroxylase

el subunit)

ADN

Al igual que algunos tipos de

hormonas, las proteínas mensajeras

transmiten señales para coordinar

Hormona del crecimiento
procesos biológicos entre diferentes
(Growth hormone)
células, tejidos y

Mensajera órganos.
Hormona del crecimiento

unido al receptor (Growth

hormone bound to receptor)

Estas proteínas brindan Actina (Actin) Estructura de

estructura y soporte a las células. la actina (Structure of actin)

A mayor escala, también permiten Filamento de actina

que el cuerpo se mueva. consistiendo de múltiples

subunidades (Actin filament

consisting of multiple

subunits) Subunidad singular

Estructural
de actina (Single actin

subunit)
 Estas proteínas se unen y Ferritina (Ferritin) Proteína

transportan átomos y moléculas ferritina consistiendo de 24

pequeñas dentro de las células y subunidades (Ferritin protein

por todo el cuerpo consisting of 24 subunits)

Transporte /

Almacenamiento Subunidad de ferritina

singular (Single ferritin

subunit)

Sección

transversal (Cross section)

Funciones Biológicas de las Proteínas:

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel

fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su

contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas o

hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos

tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las

vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores

biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones

químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a

través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo

de amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica

del plasma.

Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos,

un tipo de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles

infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace

imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas

musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

La Mioglobina y la Hemoglobina:

La mioglobina: Es una proteína de los músculos, que tiene una estructura

mixta, es decir posee una mitad que es proteica y otra que no lo es, por lo cual es

semejante a otra proteína, conocida como hemoglobina. Este además, en su

composición incluye hierro y un grupo hemo, esencial para captar el oxígeno.

La hemoglobina: es una proteína que se halla en los glóbulos rojos, que

transporta oxígeno a los órganos y tejidos del cuerpo y dióxido de carbono desde

los órganos y tejidos hasta los pulmones.

Características
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

* Proteína globular, altas * Hemoproteína encontrada

concentraciones en los glóbulos rojos. principalmente en el tejido muscular.

* Transporta O2 del aparato * Almacenamiento intracelular para el oxígeno.

respiratorio hacia los tejidos

periféricos.
* Transporta CO2 y protones de los tejidos * Mayores concentraciones de mioglobina en el

hasta los pulmones para músculo esquelético y

ser excretados. cardíaco.

* Valores normales en sangre: 13-18 g/dl en * Se requieren grandes cantidades de
el hombre y 12-16
O2 para satisfacer la demanda energética de
g/dl en la mujer.
las contracciones.
* Presente en todos los reinos de la

naturaleza.
 Estructura
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

* Estructura cuaternaria, cuatro * Cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos

cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y aminoácidos.
delta.
* La hemoglobina A es una combinación de * PM 17.000 dalton's.
dos cadenas alfa y
dos cadenas beta.
* Total de cuatro moléculas de oxígeno las * Proteína globular con la superficie polar
que pueden transportar (rojo) y el interior apolar (amarillo).
cada molécula de hemoglobina.

* Sin contar los dos residuos de His que

intervienen en el proceso de fijación del oxígeno,el
interior de la miglobina solo contiene residuos no
polares (por
ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas Diferencias

* Proteínas globulares con un * La mioglobina aparece en el tejido

núcleo de hierro. muscular, mientras que la
hemoglobina aparece en la sangre.

* Misión de transportar oxígeno y por ello * La función principal de la hemoglobina es

tienen similitudes estructurales. transportar por la sangre el oxígeno capturado
en los pulmones. La mioglobina, que tiene
una afinidad por el oxígeno superior a

* Ambas contienen grupos hemo formado por 4 la hemoglobina, "se lo quita" cuando la sangre
anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro llega al músculo.
divalente Fe+2.

* Su color depende del estado de oxidación del * Forma muy diferente de ligar oxígeno: mientras
hierro que contienen y de la presión parcial de O2. que la mioglobina presenta una adsorción
hiperbólica, la hemoglobina da una marcada
sigmoide.

* También ligan moléculas como

CO o NO.
 Aminoácidos Polares y no Polares:

- Aminoácidos Polares:

Son aquellos que poseen polaridad. Se pueden encontrar en tres tipos

como aminoácidos neutros, aminoácidos con carga positiva y aminoácidos con

carga negativa.

Los aminoácidos polares sin carga no tienen carga en el grupo "R" (cadena

lateral). Estos aminoácidos se pueden encontrar participando en la formación de

enlaces de hidrógeno en las moléculas de proteínas.

 Por ejemplo, los aminoácidos para este grupo son: Serina, treonina, tirosina,

cisteína, glutamina y asparagina.

Los aminoácidos polares con carga positiva contienen más grupos amino que

grupos carboxílicos. Entonces el aminoácido se vuelve más básico. Estos

aminoácidos tienen la carga positiva en el grupo "R".

Los ejemplos para esta categoría incluyen: Lisina, Arginina e histidina.

- Aminoácidos no Polares:

Son aquellos, que no poseen polaridad. Esto se debe a que estos aminoácidos

tienen el mismo número de grupos de ácido carboxílico y grupos amina. Esto hace

que éstos aminoácidos no polares tengan una carga neutra. No tienen carga en el

grupo "R".

Los aminoácidos no polares son hidrófobos. Los ejemplos de aminoácidos

no polares incluyen: Alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, glicina,

triptófano, metionina y prolina.

Enlaces Químicos:

Es la fusión de átomos y moléculas para formar compuestos químicos más y

complejos dotados de estabilidad. En este proceso los átomos o moléculas alteran

sus propiedades físicas y químicas, constituyendo nuevas sustancias homogéneas

(no mezclas), inseparables a través de mecanismos físicos como el filtrado o

tamizado.
 Los enlaces químicos ocurren en la naturaleza y forman parte tanto de

sustancias inorgánicas como de formas de vida, ya que sin ellos no podría

construirse las proteínas y aminoácidos complejos que conforman nuestros

cuerpos.

- Enlaces químicos covalentes:

Ocurre cuando dos átomos comparten uno o más pares de electrones de su

última órbita (la más externa), y así consiguen una forma eléctrica más estable.

Es el tipo de enlace predominante en las moléculas orgánicas y puede ser de

tres tipos:

Simple (A-A), Doble ( A=A) y Triple (A≡A), dependiendo de la cantidad de

electrones compartidos.

- Enlace químico no covalente:

El enlace no-covalente no es tan fuerte como el covalente, pero el efecto

aditivo de varios enlaces no-covalentes pueden llegar a estabilizar una molécula o

un conjunto de átomos. En contraste con los enlaces covalentes, los no covalentes

no comparten electrones.

Este tipo de interacción incluye:

- Enlace metálico

- Enlace Iónico
 - Fuerzas de van der Waals

- Interacciones hidrofóbicas

- Enlace de hidrógeno

Excluyendo el enlace metálico, las interacciones dominantes entre los átomos

y moléculas, y son determinantes para mantener no sólo la forma de las

moléculas orgánicas y de las macromoléculas (proteínas y ácidos nucleicos),sino

sus correspondientes estructuras cristalinas.

Comportamiento de compuestos ionizables a diferentes PH:

Propiedades de las Proteínas:

Desde el punto de vista bioquímico, las propiedades de las proteínas son:

- Precipitación selectiva

- Capacidad amortiguadora

- Propiedades osmóticas

Precipitación Selectiva de las Proteínas:

El agua es el disolvente biológico por excelencia. En disolución acuosa, los

residuos hidrofóbicos de las proteínas se acumulan en el interior de la estructura,

mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con carga eléctrica, en

función del pH del medio.

 conforme a la carga eléctrica de cada

grupo, de tal manera que la proteína

presenta una capa de solvatación

formada por el agua de hidratación,

que es el agua retenida por las cargas

eléctricas de la superficie de las

Entorno a los grupos cargados, proteínas.

los dipolos del agua se orientan

Los AA polares sin carga también

se disponen en la superficie, donde

interaccionan con el agua mediante

puentes de hidrógeno.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la

desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las

cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno

facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La

precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización.

 Capacidad Amortiguadora de las Proteínas:

Esta propiedad se debe a la existencia de:

Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys,

Arg, His, Tyr, Cys.

Grupos COOH y NH2 terminales.

Por este motivo, las proteínas poseen un el valor de dichas constantes puede

considerable poder amortiguador en verse ligeramente modificado por el

entorno proteico. El grupo imidazol

una amplia zona de pH. Aunque
del AA histidina es el principal
cada AA tiene unos grupos
responsable del poder amortiguador
ionizables con unas constantes de
de las proteínas a pH fisiológico, ya
ionización (pKa) características,
que su pKa está próximo a 7.

Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de

la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables están

desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas habrá un

pH en el cual la carga neta de la proteína es nula. Es el pH isoeléctrico o punto

isoeléctrico, y es característico de cada proteína.

 A valores de pH por debajo del pH

isoeléctrico la carga neta de la

proteína es positiva, y a valores de

pH por encima del pH isoeléctrico, la

carga neta de la proteína es negativa.

La mayoría de las proteínas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH

isoeléctrico es menor que el pH fisiológico (que está próximo a 7). Se llaman

proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la

pepsina), y proteínas básicas a las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las

histonas).

Propiedades Osmóticas de las Proteínas:

Como todo soluto molecular o

iónico, las proteínas ejercen un
efecto osmótico cuando existen
barreras que limitan su libre
difusión, como puede ser una
membrana semipermeable, que
permite el paso del agua, pero no
de los solutos.
 Si tenemos dos compartimentos

acuosos separados por una

membrana semipermeable y uno de

ellos contiene proteínas, éstas

tienden a captar agua del

compartimento vecino (Figura de

la derecha).

Este efecto osmótico es proporcional al número de partículas dispersas. El

valor de la presión osmótica se puede calcular mediante la fórmula de Van't Hoff:

p = cRT, donde p es la presión osmótica, c es la concentración, R es la constante

de los gases y T es la temperatura absoluta.

En el caso de las proteínas, el

efecto osmótico se ve amplificado

por otros dos factores. Por un

lado, el agua de hidratación que

forma la envoltura acuosa de las

proteínas también contribuye a

la presión osmótica (Figura de la

derecha).
 Por otro lado, las proteínas se comportan como polianiones, cuyas cargas

están neutralizadas por iones Na+ o K+ (Figura inferior izquierda). Las

membranas biológicas son permeables a estos iones y a sus contraiones, con lo

cual su concentración a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo,

la existencia de proteínas en sólo uno de los compartimentos provoca la retención

permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo

que incrementa el efecto osmótico (Figura inferior derecha).

Se denomina presión coloidosmótica o presión oncótica al efecto osmótico

conjunto de las proteínas, que es el resultado de:

(1) la presión osmótica (que sólo depende del número de partículas)

(2) la presión provocada por el agua de hidratación

(3) la presión provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan

 La mayor parte del agua en el
sistema circulatorio está retenida por
el efecto osmótico de las proteínas del
plasma. Cuando por cualquier
circunstancia patológica disminuye la
concentración de proteínas en el
plasma, el agua puede fluir libremente
hacia los tejidos, provocando un
edema (Figura de la derecha).

Las Proteínas y su Clasificación de Acuerdo a su Función Biológica:

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por

un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de

los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las

proteínas están compuestas por:

- Carbono - Hidrógeno

- Oxígeno - Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del

organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de

participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Las proteínas según su función biológica:

- Hormonales: Estas proteínas son transportadas a través de la sangre

y emiten información de una célula a otra.

 - Enzimáticas: son aquellas que aceleran los procesos metabólicos en

las células (la digestión, funciones del hígado, etc.).

- Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo como el colágeno,

la queratina y la elastina.

- Defensivas: Estas proteínas tienen una función inmunitaria para

protegernos de las bacterias.

- De almacenamiento: Son aquellas que guardan minerales como el potasio

o el hierro.

- Transportadoras: las proteínas transportan minerales a las células, como

es el caso de la hemoglobina.

- Receptores: son usadas en la comunicación entre las células.

-Motoras: son las que regulan la fuerza, la velocidad del corazón y las

contracciones musculares.

Clasificación de las Proteínas en base a Su Forma y

Propiedades Físicas:

Según su forma

En función de su forma las proteínas se clasifican en:

- Globulares: Que son normalmente solubles en agua y con

funciones biorreguladoras (enzimas y hormonas, por ejemplo).

 - Fibrilares: fibrosas o escleroproteínas, normalmente insolubles en agua y

con funciones estructurales, como por ejemplo el colágeno y la queratina.

Estas propiedades (conformación y solubilidad), están relacionadas con su

estructura terciaria.

Según su composición física

Por sus propiedades fisicoquímicas: las proteínas se pueden clasificar en

proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus

derivados; o proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos

acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias

formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.

Clasificación de las Proteínas en base a Su Producto de

Hidrolisis:

- Hidrolisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con

soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente

el triptófano y parte de la serina y la treonina.

- Hidrolisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por el

hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se

utiliza (NaOH e BaOH).

 - Hidrolisis enzimática: Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es

lenta y a menudo incompleta, sin embargo, no se produce racemización y no

se destruyen los aminoácidos; por lo tanto, es muy específica.

Clasificación de las Proteínas en base a su Grupo

Prostético:

- Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido.

Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).

- Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína.

Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación, etc. Destacan

las inmunoglobulinas.

- Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las

membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo, los

quilomicrones.

- Nucleoproteínas: Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los

que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).

- Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta

coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos

respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que

intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas),

pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).

 Importancia de las Uniones Móviles Y Rígidas de la

Conformación de Proteínas:

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste

en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra

es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como

estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es

determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales

(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de

aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros

para dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples

conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero

lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión

de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos

cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por

otras proteínas.

Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de

aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes

y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza

en términos de estructura secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas

posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura.

La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se

pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así

mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de

aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o

monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama

estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de

aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.

Niveles de Organización de la Estructura Proteica

La rigidez del enlace peptídico posibilita que las proteínas adopten formas

tridimensionales bien definidas. La libertad de rotación de los dos lados de la

unidad peptídica es igualmente importante porque permite a las proteínas

doblarse de formas muy diferentes.

Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura

tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de

organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

 - Estructura Primaria:

Es la secuencia lineal de

aminoácidos que integran

una

proteína, es decir, indica la cantidad y

el tipo de los aminoácidos que la

forman y el orden en que se

encuentran unidos.

La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información

genética y los enlaces que mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos. La

comparación de secuencias de distintas proteínas permite establecer relaciones

evolutivas entre [Link] estructura primaria de las proteínas es lineal, y se

convierte en tridimensional al plegarse.

- Estructura Secundaria:

Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas

polipeptídicas en una dirección. El plegamiento característico de este tipo de

organización está determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del

enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La

estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de hidrógeno que

se establecen entre los grupos amino y carboxilo.

 - Estructura Helicoidal o Hélice Α:

Es la estructura secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se

va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en

torno al carbono α de cada aminoácido.

Características:

— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO

de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido situado cuatro residuos

después.

— Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira

100º respecto al anterior.

— Se produce un avance por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca

de 5’4 Å.

— El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es

dextrógiro (sentido de las agujas del reloj)

 — Todos los grupos carboxilo quedan orientados en la misma dirección,

mientras que los amino se orientan en la dirección contraria. Los radicales de

los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α–hélice.

— Los residuos de prolina y hidroxiprolina desestabilizan la α–hélice, ya

que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno.

- Estructura de Hoja Plegada o Β – Laminar:

En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptídica se pliega de

manera que los planos de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag.

La interacción con otros fragmentos de la cadena conduce a la formación de

láminas u hojas, en vez de estar estrechamente enrollada como en el caso de la

hélice α.

En ella:

— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre grupos –NH y –

CO de filamentos polipeptídicos diferentes.

 — Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por

debajo del plano de la lámina.

— Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å.

— Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β pueden orientarse en la

misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β

antiparalelas). En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan

hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna. La disposición antiparalela es

un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las

proteínas.

Como se puede observar es

necesario introducir giros o codos en
las cadenas polipeptídicas que también
se estabilizan por puentes de
hidrógeno. Dependiendo de la
secuencia de aminoácidos se
favorecerá una u otra estructura, y
pueden aparecer combinadas en
una misma proteína.

- Estructura Terciaria:

La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una

cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada

en el espacio.
 La estructura tridimensional

condiciona la función de la proteína.

En ella se pueden identificar

agrupaciones de menor tamaño

que denominamos dominios.

El concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre estructura y

función en las proteínas pues dominios particulares tienen funciones propias en

más de una proteína. En la conformación espacial de una proteína influye la

tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a mantenerse en

el interior de la proteína; adoptando la forma termodinámicamente más estable en

ese medio. La proteína puede sufrir cambios conformacionales en el desempeño de

su función y en la regulación de su actividad.

La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre

determinados grupos de las cadenas laterales:

 Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos

polares sin carga. Son de vital importancia debido a su abundancia.

- Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo

y amino de aminoácidos ácidos y básicos.

- Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales

alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de los aminoácidos

apolares.

- Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los

anteriores, entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o derivados).

- Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.

- Estructura Cuaternaria:

Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero.

La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociación de protómeros para

formar la proteína biológicamente activa.

Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de

hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual,

esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro. Esta estructura sólo la

presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas

polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura

secundaria y terciaria.
 Así, en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras

está constituida por un arrollamiento α–hélice. Por su parte, las cuatro cadenas

polipeptídicas globulares de la hemoglobina se encajan y adoptan una

disposición aproximadamente tetraédrica, que constituye la estructura

cuaternaria de la hemoglobina.

En un nivel aún superior encontraríamos la asociación entre proteínas y

moléculas no proteínicas como glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos.

En que Consiste la Estructura Primaria de las Proteínas y

su Importancia Biológica:

Estructura Primaria de las Proteínas:

La estructura primaria viene con repetición de 20 elementos

determinada por la secuencia de AA en

la cadena proteica, es decir, el número

de AA presentes y el orden en que

están

enlazados. Las posibilidades de

estructuración a nivel primario son

prácticamente ilimitadas. Como en

casi todas las proteínas existen 20 AA

diferentes, el número de estructuras

posibles viene dado por las variaciones

tomados de n en n, siendo n el

número de AA que componen la

molécula proteica.

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300.

Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son

covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico, es un enlace amida que

se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con

eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la

cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo

carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una

proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.

 Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los

distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto"

a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que

componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino

(condensado con el AA precedente), el Ca (a partir del cual emerge la cadena

lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo

tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una

proteína es: (-NH-Ca-CO-)

 Como la estructura primaria es la

que determina los niveles superiores de

organización, el conocimiento de la

secuencia de AA es del mayor interés

para el estudio de la estructura y

función de una proteína.

Clásicamente, la secuenciación de una

proteína se realiza mediante métodos

químicos.

El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para

marcar la proteína e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten

identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día

esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado

secuenciador de AA.

Los avances de la Biología Molecular permiten conocer la secuencia de un gen

mucho antes de que se haya podido purificar la proteína que codifica. El análisis

de la secuencia del DNA permite secuenciar una proteína sin que se haya

purificado previamente, ya que cada grupo de tres bases de la secuencia del DNA

especifica un aminoácido.
 El Código Genético establece para

cada grupo de tres nucleótidos

(codón) el AA que codifica. En la

Tabla que se muestra a continuación,

la letra sobre

fondo rosáceo corresponde a la

primera base del codón, la letra

sobre fondo morado a la segunda, y

la letra sobre fondo amarillo a la

tercera. El Código Genético es de

validez universal, ya que es el mismo

para todos los seres vivos.

Proteínas Fibrosas Tomando en Cuenta su Ubicación en el

Organismo:

Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas

fibrosas y las proteínas globulares.

Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función

principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos,

suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se

ensambla para formar fibras.

 Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina,

componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los

tendones, huesos y dientes.

Proteínas Fibrosas Tomando en Cuenta su Solubilidad:

Las proteínas son más solubles en agua si presentan aminoácidos polares

(con carga o sin ella) que aminoácidos apolares, pues en este segundo caso las

cadenas laterales interaccionan entre ellas con más fuerza que el agua

circundante.

La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en

agua. La mayor parte de las proteínas globulares son solubles porque colocan las

cadenas hidrófilas en la periferia de la molécula, concentrado los grupos

apolares en el interior.

La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues

de este depende el nuero de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al pl

la solubilidad será mínima, pues la ausencia de cargas desfavorece la

interacción entre grupos apolares de las diferentes moléculas delas proteínas.

La solubilidad también se ve afectada por la concentración salina del medio.

Así, las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues lo

iones contribuyen a aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las

proteínas se
disuelven peor en disoluciones salinas concentradas, pues los iones compiten con

las moléculas de proteína por rodearse de moléculas de agua.

Proteínas Fibrosas Tomando en Cuenta los Tipos de

Aminoácidos que Poseen Frecuentemente:

Como es conocido popularmente, los diferentes aminoácidos son

los componentes principales que componen las proteínas. Los

aminoácidos constituyen una parte distintiva del cuerpo y la dieta

humanos.

Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos

ellos tienen una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono

α unido a los grupos amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la

cadena lateral (habitualmente llamada grupo R).

Aminoácidos Esenciales

- BCAA (valina, leucina e isoleucina)

Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) son un grupo de tres

aminoácidos (valina, leucina e isoleucina) que tienen una estructura molecular

con una rama. Los BCAA son abundantes en proteínas musculares, estimulan el

crecimiento muscular en el cuerpo y proporcionan energía durante el ejercicio.

 Proteínas Fibrosas Tomando en Cuenta el Número de

Cadenas Polipeptídicas:

Las a-queratinas están constituidas por cadenas polipeptídicas de más de 300

residuos, en su mayor parte de pequeño tamaño, con estructura en hélice-a,

estabilizadas por sus correspondientes enlaces de hidrógeno, en las que se repite

una secuencia de 7 aminoácidos. En esta secuencia el 1º y el 4º puesto está

ocupados por aminoácidos apolares, mientras que en 5º y7º posición hay residuos

polares. Esta secuencia repetitiva hace que los residuos apolares casi coincidan

tras cada vuelta de la hélice (n=3,6) formando tiras hidrofóbicas en un lado de la

hélice, lo que favorece su unión a otras hélices mediante interacciones

hidrofóbicas, mientras que los residuos polares forman bordes polares que

interaccionan con el agua, estabilizando la estructura.

Las a-queratinas se dividen en dos grupos:

- a-queratinas duras, son ricas en cisteína, por lo que se pueden formar

puentes disulfuro entre las distintas cadenas, lo que le confiere dureza y

resistencia (pelo y uñas). Cuanto mayor sea el número de puentes disulfuro más

dura será la queratina; así, son más abundantes en las a-queratinas de las uñas y

cuernos que en la del pelo, haciendo a este último más flexible.

- a-queratinas flexibles, son ricas en aminoácidos básicos y pobres

en cisteína. Forman fibras flexibles (piel).

 En las a-queratinas del pelo, las cadenas polipeptídicas con estructura en

hélice alfa se enroscan levógiramente de dos en dos, formando una estructura

denominada “ovillo enrollado”; 2ovillos enrollados en posición antiparalela

forman una estructura súper enrollada denominada proto fibrilla (o

protofilamento); varias proto fibrillas forman una microfibrilla, y la asociación de

microfibrillas forman una macrofibrilla, las macrofibrillas se empaquetan

paralelamente y forman el pelo.

Proteínas Fibrosas Tomando en Cuenta Los Enlaces que la

Estabilizan:

La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de

enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro),

enlaces por puentes de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones

hidrofóbicas, enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los

contactos de Van der Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un importante

papel en la estabilización de la estructura tridimensional de las proteínas. La

fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la estabilización

de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la energía liberada al

formar el enlace, o la energía que debe suministrarse para romper el enlace que

es:
 Caracterizar la Estructura de la Queratina Tomando en

Cuenta su Unidad Estructural:

La queratina es una proteína con una estructura secundaria. Es decir, la

cadena macromolecular con cierta estructura primaria (o secuencia), se pliega

sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo

helicoide, llamándose así proteína α-hélice o de forma laminar o lámina-β. Las

interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas,

o enlaces salino, como los dados entre los aminoácidos ácido glutámico y lisina,

mantienen unidos los aminoácidos de distintas hebras o segmentos

macromoleculares de la proteína. La capacidad de transferencia de carga a

través de los enlaces intermoleculares hace de las queratinas unos buenos

biomateriales estructurales, con buenas propiedades mecánicas

Estructura
 Caracterizar la Estructura de la Queratina Tomando en

Cuenta las Fuerzas que la Estabilizan:

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se

establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los

enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y

no covalentes Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un

puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a la formación de un

enlace amida (-CO- NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA

dicarboxílico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas

de signo opuesto.

2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares.

3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.

4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.

 Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura

terciaria globular:

- Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de

la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo

compacto con carácter hidrofóbico.

- Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la

superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la

proteína permanezca en disolución. No todas estas interacciones contribuyen por

igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que

aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las

interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una

gran

proximidad entre los grupos apolares de los AA. Cuando desaparecen estas

interacciones la estructura terciaria de una proteína se desestabiliza y pierde su

estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a

menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalización.

Proteínas Globulares

Las proteínas globulares, o esferoproteínas suelen estar compuestas de una

sola molécula proteica, o de unas pocas moléculas combinadas que se
pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja. Se
diferencian de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en
disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las
fibrosas prácticamente insolubles.
 Las proteínas globulares son principalmente las enzimas de la célula, y
suelen estar adheridas a las estructuras membranosas del interior de la célula,
en contacto directo con el resto de sustancias del fluido
intracelular. Catalizan reacciones químicas como la descomposición de
la glucosa en sus componentes o la combinación de estos con oxígeno para
formar dióxido de carbono y agua, proporcionando a la vez energía para el
funcionamiento de la célula.
Ejemplo

Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un

miembro de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las

inmunoglobulinas (IgA, IgD, Ice, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas.

Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma

globular, así como las proteínas implicadas en la transducción de señales en la

célula

Características de la Estructura Terciaria de las Proteínas,

Tomando en Cuenta, la Forma que Adopta la Cadena

Polipeptídica en el Espacio, La Ubicación de los Grupos y Las

Fuerzas Estabilizadoras:

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el

espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de

aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de

compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento

específico.

Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son

moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que

portan en este un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre,

además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus

características definitorias, y en función dela cual se clasifican.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de una cadena

polipeptídica. Esta secuencia se escribe desde el grupo amino-terminal hasta el

carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se sintetizan las proteínas por el

ribosoma. Los aminoácidos están unidos de manera covalente por medio de

enlaces peptídicos. Debido a que la formación del enlace peptídico ocurre por

una reacción de condensación, se desprende una molécula de agua, producto del -

OH del carboxilo y de un -H del grupo amino, y se habla propiamente de la

secuencia de residuos de aminoácidos (o simplemente residuos). La cadena

principal está formada por la sucesión de enlaces peptídicos que forma una

columna vertebral de la cadena polipeptídica. El primer residuo tiene su grupo α-

NH2 libre y el último residuo tiene su grupo α-COOH libre. Así se establecen el

extremo N- terminal y C-terminal, con el que inicia y termina la secuencia de

residuos.

La forma de plegamiento, y por lo tanto la función de la cadena polipeptídica

está determinada por la secuencia de los residuos. La secuencia de aminoácidos

determina los otros niveles estructurales y las propiedades de cada polipéptido,

debido a que las cadenas laterales de cada aminoácido presentan propiedades

físico-químicas particulares. Por ello, los aminoácidos interactúan por fuerzas de

atracción intermoleculares diversas con el agua, los compuestos hidrofóbicos y

las cadenas laterales de aminoácidos cercanos.

La estructura primaria constituye la forma más básica para describir a las

proteínas. Los otros niveles de estructura de las proteínas secundaria y la

estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas que resulta

en una proteína funcional origina un nivel superior de organización, la llamada

estructura cuaternaria.

Cuando una proteína se somete a hidrólisis quedan en libertad los

aminoácidos que constituyen a este, los cuales pueden ser identificados en una

cantidad determinada.

Las moléculas hidrófobas se protegen en medio acuoso mediante un escudo de

moléculas de agua. Este ordenamiento del agua provoca un descenso de entropía

(aumento de orden). Si las moléculas insolubles estuvieran separadas una de

otras, la situación sería más inestable porque se mantendrían muy ordenadas

muchas moléculas de agua alrededor del ácido nucleico. Pero si las partes

hidrófobas interaccionan entre sí, el ordenamiento que inducen en el agua es

menor, con lo que la situación se estabiliza.

Dado que las bases nitrogenadas están formadas por anillos orgánicos

planos, su carácter es marcadamente hidrófobo. El DNA puede mantenerse

soluble gracias a las cargas de los fosfatos, pero las bases nitrogenadas son

«expulsadas» hacia el interior de la doble hélice, lo que permite alejarlas del

solvente acuoso (bolsillo hidrófobo). Al existir una clara repulsión entre los

orbitales llenos de electrones de sus átomos y los orbitales de electrones del agua,

estamos hablando de la componente repulsiva de las fuerzas de Van der Waals. La

energía de esta repulsión disminuye exponencialmente cuanto mayor es la

distancia entre los
átomos. La manera en que se ordenan las bases en este bolsillo va a depender de

las fuerzas de apilamiento

La manera más eficaz de mantener las bases nitrogenadas en el bolsillo

hidrófobo es permitir que los anillos entren en contacto. La separación entre ellas

es igual a su tamaño, por lo que quedan perfectamente apiladas unas sobre otras.

La única desventaja energética es que este apilamiento confiere una cierta rigidez

a la molécula de DNA. Como consecuencia de la proximidad y paralelismo de los

anillos aromáticos, se inducen una serie de dipolos transitorios locales (fuerzas

de dispersión de London) que refuerza la interacción entre las bases —es la

componente atractiva de las fuerzas de van der Waals—. Como toda fuerza de van

der Waals, en el conjunto predominan las atracciones de London (el apilamiento)

mientras que puntualmente, a distancias cortas, actúa la repulsión de las fuerzas

hidrófobas.

El apilamiento entre las bases es inespecífico, ya que no dependen de la base

implicada, si bien la energía de apilamiento de cada par de bases es distinta:

cuando interviene un par GC en el apilamiento hay más energía (entre –61 y –34,6

kJ/mol) mientras que cuando intervienen pares AT la energía va desde –27,5 a –16

kJ/mol. Los valores son bajos, pero son aditivos, de manera que en un DNA con

millones de pares de bases las interacciones hidrófobas son fuente importante de

estabilidad.
 Esta fuerza está basada en las relaciones atractivas y repulsivas de las cargas

eléctricas. En el DNA sólo interviene la repulsión que se establece entre los

grupos fosfato de los esqueletos, por lo que es la fuente de inestabilidad del DNA.

En condiciones fisiológicas, la repulsión es mínima gracias a las interacciones

electrostáticas que se establecen con los cationes divalentes (principalmente

Mg2+) o las proteínas (histonas). Así, en una solución desprovista de iones, el

DNA tiende a desaparearse porque la repulsión gana al resto de las interacciones

que tienden a mantener la estructura estable.

Por otra parte, los fosfatos expuestos al exterior interaccionan y «ordenan» el

agua, de manera que hay unas 3 moléculas de agua por fosfato en el surco mayor

(principal) del DNA, confiriendo una estabilidad y rigidez adicional a la

molécula.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas, tomando por

ejemplo la Hemoglobina, Considerando el Numero de

Cadenas Polipeptídicas, las Fuerzas Estabilizadoras, y la

Función que Cumple en el Organismo:

La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de

enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para

formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el

nombre de protómero. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas,

puede tener de forma más amplia que lo normal. Comprende la gama de

proteínas
oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena poli

péptida, en la cual además puede existir un comportamiento de asterismo según

el método concertado de Jacques Monod.

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64

000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el di oxígeno

(comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los

tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo

eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y

algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de

cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las

hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad.

La clasificación de los péptidos según el número de aminoácidos de su cadena

no es claro, ni universalmente aceptado. Como aproximación podemos hablar de

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos; Polipéptido: de 10 a 50 aminoácidos;

Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena

polipeptídica se denominan proteínas, mientras que las compuestas de más de una

cadena polipeptídica se conocen como proteínas milimétricas.

 Cuadro Esquemático Comparando las Fuerzas

Estabilizadoras de la Estructura Primaria, Secundaria,

Terciaria y Cuaternaria de las Proteínas

Estructura De Las Proteinas:

- Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de

aminoácidos unidos en fila.

- Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.

- Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas

por un solo polipéptido.

- Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

 Desnaturalización de las Proteínas:

Se llama desnaturalización de las

proteínas a la pérdida de las estructuras
de orden superior (secundaria, terciaria
y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la

desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las

cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno

facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La

precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se

dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la

componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la

estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

- Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta

la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

 - Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos

hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

- Pérdida de las propiedades biológicas

Factores de la Desnaturalización de las Proteínas:

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria.

Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la

estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para

adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la

proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama re naturalización.

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y

purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual

forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos

casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo

que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente

hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea

irreversible.
 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman

agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos

(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos

el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas

de manera selectiva mediante cambios en:

- La polaridad del disolvente.

- La fuerza iónica.

- El pH.

- La temperatura.
son la estructura
 Bibliografía

[Link]

[Link]

%20llama%20desnaturalizaci%C3%B3n%20de%20las,sin%20ninguna%20estruc

tura%20tridimensional%20fija.

Biología celular y molecular:

Autor: Luis Felipe Jiménez, Horacio Merchant
Editorial: Pearson Educacion

Harper. Bioquimca Ilustrada

Autor: Robert K. Murray, MD, PhD, Peter J. Kennelly, PhD, David A. Bender, Peter J. Kennelly, Victor W. Rodwell, PhD

Bioquímica la base molecular de la vida: Tercera edición

Autor::Trudy McKee, James R. Mackee
Editorial: McGRAW - Hlll • INTERAMERICANA