2018 - Capítulo 11.
Nitrogenados no proteicos María José Olaya
CAPÍTULO 11
COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS
En el plasma circulan muchos compuestos nitrogenados que no tienen estructura
proteica e incluyen el nitrógeno de aminoácidos, amoníaco, glutamina, urea, nucleótidos,
ácido úrico, creatina y creatinina, péptidos de bajo peso molecular como el glutatión.
En la actualidad, la determinación total de estos compuestos nitrogenados no
proteicos (CNNP) se ha reemplazado por la determinación de los compuestos individuales
debido a su significado clínico patológico, a la simplicidad y precisión de la metodología
empleada.
A continuación se describen los CNNP más importantes en plasma.
1- AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos sirven de unidades estructurales para la síntesis de proteínas y
también de una variedad de compuestos nitrogenados con actividad fisiológica. No se
almacenan en el organismo y sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y
degradación de proteínas corporales, es decir, del balance nitrogenado (equilibrio entre
anabolismo y catabolismo) ya que las proteínas son la principal fuente de nitrógeno.
En un adulto sano, la ingesta de nitrógeno está equilibrada con la excreción por orina
y heces. En ciertas circunstancias, el cuerpo está en un balance nitrogenado negativo o
positivo: en el primer caso, se excreta más nitrógeno del que se ingiere, esto se da
principalmente en casos de desnutrición proteica, procesos febriles severos, diabetes no
controlada y neoplasias. Mientras que durante el crecimiento y embarazo, el nitrógeno
provisto por los alimentos debe superar al excretado; el exceso se utiliza para la síntesis
de nuevos constituyentes tisulares y el balance nitrogenado es positivo.
Las proteínas sufren permanente renovación: se degradan completamente a
aminoácidos y se re-sintetizan nuevas moléculas. Los aminoácidos liberados por
degradación de proteínas endógenas se mezclan con los sintetizados por las células y
aquellos procedentes de los alimentos, pasan a la sangre y se distribuyen en los tejidos.
Este conjunto de aminoácidos constituye un fondo común o pool al cual se recurre para
sintetizar nuevas proteínas u otros compuestos nitrogenados.
En las células los aminoácidos pueden seguir diferentes caminos:
a) Utilización sin modificación para sintetizar proteínas específicas.
b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia biológica.
c) Degradación para su aprovechamiento con fines energéticos.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
La presencia del grupo α-amino evita la degradación oxidativa de los aminoácidos,
por ello, la remoción del mismo es esencial para el catabolismo de todos los aminoácidos.
Una vez separado, el nitrógeno puede incorporarse en otros compuestos o puede ser
excretado. El proceso comienza con la transferencia del grupo α-amino (transaminación)
principalmente al α-cetoglutarato y luego, la separación del grupo amino del glutamato
resultante (desaminación). El α-cetoglutarato es el principal aceptor de grupo amina en
las transaminaciones.
A) Transaminación
Consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido a un α-cetoácido
aceptor. El aminoácido se convierte en cetoácido y el cetoácido aceptor del grupo amino,
en el aminoácido correspondiente. Es una reacción reversible, catalizada por
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transaminasas o aminotranferasas que utilizan la coenzima piridoxal fosfato como
aceptor y transportador del grupo amina, según se estudió en capítulos anteriores.
Aspatato aminotransferasa(ASAT) o
Glutámico-oxalacético transaminasa (GOT)
Aspartato + α-cetoglutarato ------------------ oxalacetato + glutamato
Piridoxal fosfato
Esta reacción es particularmente importante en hígado. En la reacción inversa, el
oxalacetato actúa como aceptor del grupo amino cedido por el glutamato; el aspartato
obtenido actúa como donante de nitrógeno en la síntesis de urea.
La alanina aminotransferasa es responsable de la reacción:
Alanina aminotransferasa (ALAT) o
Glutámico pirúvico transaminasa (GPT)
Alanina + α-cetoglutarato ------------------- Piruvato + glutamato
Piridoxal fosfato
El α-cetoglutarato es el sustrato más frecuentemente utilizado en transaminaciones
para formar glutamato; grupos amino procedentes de casi todos los aminoácidos
convergen a él.
Las siglas de las enzimas GOT y GPT se utilizan mucho en clínica y su determinación
se realiza con fines diagnósticos o pronósticos.
B) Desaminación del glutamato
El grupo amino del glutamato puede separarse por desaminación oxidativa
catalizada por la enzima glutamato deshidrogenasa. Ocurre principalmente en hígado y
riñón.
Esta enzima puede usar NAD+ o NADP+ como coenzima. En la reacción directa
participa NAD+ y se forma α-cetoglutarato y amoníaco; el NADPH se utiliza en la reacción
inversa, o sea, la aminación acoplada con la reducción del esqueleto carbonado. A pH
fisiológico el amoníaco formado capta un protón y se convierte en ión amonio (reacción
directa):
Glutamato deshidrogenasa
L-Glutamato + H2O -----------------α-cetoglutarato + NH4+
NAD+ NADH + H+
La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial. Es una enzima
alostérica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP. El aumento en la producción
de α-cetoglutarato alimenta el ciclo de Krebs y genera ATP, cuando el nivel de ATP y GTP
es abundante, se inhibe la enzima.
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2- VÍAS METABÓLICAS DEL AMONIO
La principal fuente de amonio son los aminoácidos ya que las dietas son, en
general, ricas en proteínas y aportan aminoácidos que se desaminan (transaminación y
desaminación oxidativa) y producen amonio. Además, se produce en todos los tejidos a
partir del metabolismo de una variedad de compuestos, tales como catabolismo de
purinas y pirimidinas, la acción de las bacterias intestinales sobre el resto de alimentos
nitrogenados y a partir de glutamina en el riñón.
El amonio se produce en todos los tejidos pero su nivel en sangre debe
mantenerse muy bajo porque aún una ligera elevación resulta tóxica especialmente para
el sistema nervioso central. Niveles de amonio de 1 mM se asocian con convulsiones y
coma.
El organismo dispone de un mecanismo muy eficaz para que el amonio producido en
los tejidos periféricos sean transformados en urea en el hígado, vía más importante de
eliminación en el ser humano. Otra vía de transporte no tóxico y eliminación de amonio
es la glutamina.
En condiciones normales, la amonemia (amonio en sangre) es baja (10 a 50
µg/dL), lo que refleja la eficacia de los mecanismos encargados de eliminarlo.
El hígado es el órgano principal de remoción de amoníaco; en casos de insuficiencia
hepática grave, la amonemia asciende produciendo graves casos de intoxicación.
A) FORMACIÓN DE GLUTAMINA
La síntesis de glutamina es un mecanismo de eliminación de amoníaco por parte de
la glutamino sintetasa. Ocurre principalmente en hígado y músculo pero también en el
sistema nervioso, cerebro, donde representa la principal vía de eliminación del amonio.
La reacción irreversible es la siguiente:
Glutamina sintetasa
L-glutamato + NH3 --------------------------- glutamina
Mg2+
ATP ADP + Pi
La reacción inversa de hidrólisis de glutamina a ácido glutámico y amoníaco se
produce por la acción de otra enzima, la glutaminasa que se encuentra en los riñones.
La producción de amonio y su eliminación por orina es uno de los mecanismos de
regulación del equilibrio ácido-base y de conservación de cationes.
El nitrógeno incorporado en la glutamina se puede utilizar en la síntesis de
compuestos esenciales como purinas, pirimidinas y aminoazúcares.
B) FORMACIÓN DE UREA
La casi totalidad del amonio producido por desaminación es convertido en urea en el
hígado, único órgano que tiene todas las enzimas necesarias para realizar esa
conversión.
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La síntesis de urea se realiza por medio de cinco reacciones que constituyen un
proceso cíclico conocido como el ciclo de la urea. El proceso consume 4 enlaces de alta
energía por cada molécula de urea.
Las reacciones son las siguientes (Fig. 1):
1- Síntesis de carbamilfosfato: se produce la condensación de amoníaco, anhídrido
carbónico y fosfato (del ATP) para formar carbamilfosfato. La reacción es
catalizada por la enzima carbamilfosfato sintetasa (1) presente en las mitocondrias
del hígado. Se hidrolizan dos moléculas de ATP y la enzima requiere Mg2+ y N-
acetilglutamato (activador alostérico).
2- Síntesis de citrulina: se transfiere el grupo carbamilo desde el carbamilfosfato a
ornitina, primer intermediario del ciclo. Se forma citrulina y se libera P i. La
reacción es catalizada por ornitina transcarbamilasa (2), enzima de la matriz
mitocondrial. El equilibrio de la reacción está fuertemente desplazado hacia la
derecha.
Las etapas siguientes se producen en el citosol y la citrulina debe abandonar
la mitocondria mediante un sistema de co-transporte.
3- Síntesis de argininosuccinato: En esta reacción la citrulina se une al aspartato
para formar argininosuccinato. La enzima catalizadora es argininosuccinato
sintetasa (3), se necesita ATP, que se hidroliza a AMP y PPi. El proceso es
irreversible debido a la rápida hidrólisis del pirofosfato.
4- Ruptura de arginosuccinato: actúa una liasa, argininosuccinasa (4) y se obtiene
fumarato y arginina.
5- Hidrólisis de arginina: se hidroliza la arginina para dar urea y ornitina. De esta
manera se regenera la ornitina (primer intermediario del ciclo). En esta reacción
actúa la arginasa (5).
La urea es atóxica y muy soluble en agua; difunde fácilmente desde el hígado a la
circulación general y en los riñones se excreta en la orina, el 75% de la urea formada. El
resto pasa a colon donde bacterias intestinales la hidrolizan por medio de una ureasa y
produce amoníaco que vuelve al hígado.
Valor de referencia. La concentración de urea en sangre se denomina “azoemia”
y tiene valores entre 20-40 mg/dL, aumentando en casos de insuficiencia renal.
Además de producir urea, el ciclo sirve como vía de síntesis de arginina, siendo este
aminoácido no esencial en adultos y sólo debe agregarse en la dieta en ciertas
condiciones como crecimiento, embarazo y lactancia.
Se habla de uremia cuando los niveles de urea en sangre son muy elevados por
situaciones de insuficiencia renal. El cuadro tóxico de pacientes con uremia no se debe al
aumento de urea en sangre y tejidos sino al aumento de otros catabolitos nocivos que el
riñón no puede eliminar.
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Figura 1. Ciclo de la urea.
3) CREATINA
La creatina está presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro tanto libre
como unida a fosfato (creatinafosfato o fosfocreatina). Tres aminoácidos están
involucrados en la síntesis de creatina: arginina, glicina y metionina. La primera reacción
ocurre en riñón, mientras que la síntesis de creatina se completa en el hígado.
transaminidasa
Arginina + glicina ------------------- ác. guanidoacético + ornitina (riñón)
transmetilasa
ác. guanidoacético -------------------creatina (hígado)
CH3 de S-adenosil metionina
Desde el hígado la creatina pasa a la circulación y es captada por músculo
esquelético, miocardio y cerebro, donde se fosforila (a partir de ATP) dando
creatinafosfato o fosfocreatina. La enzima que cataliza la reacción es la creatin-fosfo
quinasa (CK) localizada en el espacio intermembrana de las mitocondrias. La fosfo
creatina tiene un enlace P de alta energía por lo que sirve de reserva energética para
mantener el nivel intracelular de ATP durante períodos breves de actividad muscular
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intensa. La reacción es reversible pudiéndose obtener ATP a partir de fosfocreatina y
ADP.
Creatin fosfo quinasa (CK)
4) CREATININA
La fosfocreatina es un compuesto inestable, se cicla espontánea e irreversiblemente
para formar creatinina y fosfato libre (Fig. 2). La creatinina se forma en músculo a partir
de la fosfocreatina por una deshidratación no enzimática y pérdida de fosfato. La
cantidad de creatinina producida se relaciona con la masa muscular.
Figura 2. Formación de creatinina.
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La creatinina se elimina por orina; la cantidad excretada en 24 h es bastante
constante en cada persona y está relacionada con la masa muscular. Con cada recambio
de células musculares, la creatinina es liberada en sangre y al llegar al riñón es filtrada y
secretada por el túbulo renal. Es por esto que su concentración en suero es elevada
cuando la función renal disminuye más del 50%.
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Valor de referencia de creatinina en sangre:
0,9-1,4mg/dL en hombres
0,8-1,2 mg/dL en mujeres
5) GLUTATIÓN
Es el tripéptido γ-glutamil-cisteinil-glicina. Se encuentra en todas las células y su
principal función está relacionada con su poder reductor. Contribuye a mantener el
estado reducido de los sulfhidrilos de las proteínas y es una defensa contra la acción de
especies reactivas del oxígeno. En los glóbulos rojos disminuye la formación de
metahemoglobina y previene daños oxidativos en la membrana.
El glutatión (GSH) participa como donante de hidrógeno en reacciones de reducción
de hidroperóxidos orgánicos (ROOH) y de peróxido de hidrógeno.
Glutatión peroxidasa
ROOH + 2 GSH ---------------- GSSG + ROH + H2O
Glutatión peroxidasa
H2O2 + 2 GSH ------------------ GSSG + 2 H2O
En estas reacciones cada glutatión cede un electrón de su grupo –SH, que queda
convertido en radical tiílo (-S°). Dos de estos radicales forman el glutatión oxidado
(GSSG) con un puente disulfuro. En estas reacciones interviene la enzima glutatión
peroxidasa, enzima que contiene selenio, es por este motivo que este micronutriente es
considerado un agente antioxidante. El glutatión oxidado es reducido por la glutatión
reductasa, enzima dependiente de NADPH:
Glutatión reductasa
GSSG + NADPH + H+ ----------------- 2 GSH + NADP+
Otra función del glutatión es actuar de intermediario en un sistema de transporte de
aminoácidos a través de la membrana, mediante un mecanismo cíclico presente en
varios órganos (hígado, riñón, intestino). Todos los aminoácidos, excepto la prolina,
pueden utilizar este mecanismo para ingresar en las células.
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6) ÁCIDO ÚRICO
Las purinas y pirimidinas no son un requerimiento dietario indispensable ya que las
bases nitrogenadas se producen en la célula de manera muy eficiente. La síntesis de
nuevos nucleótidos y polinucleótidos se realiza con purinas y pirimidinas generadas en
las células.
Los ácidos nucleicos del organismo están en continuo recambio, las “vías de
recuperación” reutilizan las bases liberadas durante los procesos de degradación para la
síntesis de nucleótidos y ácidos nucleicos.
Vías de recuperación de las purinas
La síntesis del anillo de purina conlleva un costo energético muy elevado (6 enlaces
de alta energía por molécula de IMP) por ello se utilizan vías más económicas, las vías de
recuperación, rescate o reutilización de bases.
La adenina es convertida en AMP por reacción con 5-fosforribosil-1-pirofosfato
(PRPP) catalizada por adenina-fosforribosil transferasa (APRT).
En una reacción similar, hipoxantina y guanina son transformadas en los nucleótidos
correspondiente, inosina monofosfato (IMP) y guanosina monofosfato (GMP), por acción
de hipoxantina-guanina-fosforribosil transferasa (HGPRT).
Adeninafosforribosil transferasa
Adenina + PRPP ------------------ AMP + PPi
Hipoxantina + PRPP ------------------ IMP + PPi
Hipoxantina-guanina
fosforribosiltransferasa
Guanina + PRPP-------------------- GMP + PPi
El costo de esta recuperación de purinas es de 1 mol de ATP por mol de nucleótido.
Esto significa un ahorro de 5 moles de ATP con relación a la síntesis de novo.
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Catabolismo de las purinas
La degradación de ADN y ARN en las células produce nucleótidos de
desoxiadenosina, desoxiguanosina, adenosina y guanosina que conducen a la formación
de ácido úrico, producto terminal del catabolismo de bases púricas en el ser humano.
La adenina y guanina sufren inicialmente desaminación hidrolítica. La adenina se
convierte en adenosina que por acción de una adenosina desaminasa produce inosina,
nucleósido de hipoxantina. Posteriormente la hipoxantina se convierte en xantina por
acción de una xantina oxidasa, la cual posteriormente cataliza la oxidación de xantina
para dar ácido úrico.
La guanina inicia su catabolismo por desaminación hidrolítica catalizada por guanasa
para obtener xantina, intermediario común al que convergen las dos vías. Finalmente la
xantina se oxida para dar ácido úrico.
Adenosina desaminasa fosforilasa xantina oxidasa
Adenosina ---------------Inosina ---------------- Hipoxantina ---------------- xantina
H2O NH3 Pi Ribosa-P O2 H2O2
Guanasa xantina oxidasa
Guanina ------------------- Xantina ---------------------------------- Ácido úrico
H2O NH3 O2 H2O2
Un adulto normal produce unos 500 mg de ácido úrico por día. Aproximadamente el
80 % de esa cantidad es excretado por orina y el resto se degrada y es eliminado como
CO2 y NH3 o urea.
La excreción urinaria de ácido úrico refleja el catabolismo de purinas, el que resulta
influido por la dieta y el ritmo del catabolismo endógeno.
PATOLOGÍAS
1.- Gota. La gota es una enfermedad caracterizada por niveles elevados de ácido
úrico en sangre (hiperuricemia) y en orina (uricosuria). Cuando la concentración de urato
en plasma es superior a 7 mg/dL, estos compuestos tienden a precipitar. La precipitación
de urato produce el inicio de un proceso inflamatorio y se forman los llamados tofos que
son nódulos constituidos por una zona de inflamación que rodea a los cristales de ácido
úrico. Estos cristales de urato se depositan principalmente en las articulaciones
interfalángicas, y de metatarso, lo cual produce artritis muy dolorosas.
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Es típica la localización en articulaciones del dedo gordo del pie, también se
producen tofos en cartílagos como el pabellón de la oreja.
Existen fármacos para reducir los niveles de ácido úrico, uno de los más efectivos es
el alopurinol, el cual en el organismo se convierte en oxipurina, estructuralmente
similar a la hipoxantina y produciendo una inhibición competitiva de la xantina oxidasa.
La oxipurina se une al sitio activo de la enzima y la bloquea, disminuyendo la producción
de xantina y por ende de ácido úrico. Se acumula hipoxantina, compuesto más soluble
por lo que no precipita en las articulaciones.
La hiperuricemia en la gota es debida al aumento de la producción endógena de
purinas, sin embargo es aconsejable la disminución del consumo de alimentos ricos en
purinas para disminuir con bases adicionales la producción de ácido úrico.
2.- Síndrome de Lesch-Nyhan. Es una enfermedad hereditaria ligada al
cromosoma X. Se caracteriza por hiperuricemia, debidos a la carencia de hipoxantina-
guanina-fosforribosil transferasa que determina el aumento de PRPP en las células. Como
el compuesto no puede ser utilizado en la recuperación de purinas, es derivado hacia la
síntesis de novo de bases; el aumento en la producción de purinas incrementa su
degradación y la formación excesiva de ácido úrico con manifestaciones tales como
retardo mental, espasticidad y otros síntomas neurológicos serios.
Bibliografía
Blanco, Blanco. Química Biológica. 10° Edición 2016.
Farreras-Rozman. Medicina Interna. 18° Edición. 2016.
Lehninger. Principios de Bioquímica. 6° Edición. 2015.
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TRABAJO PRÁCTICO Nº 11
COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS
Objetivos
Conocer el origen de los compuestos nitrogenados no proteicos
Interpretar la variación de sus valores normales
Adquirir conocimientos básicos sobre las enfermedades que pueden causar
alteraciones en el metabolismo de estos compuestos
Llevar a cabo la determinación cuantitativa de ácido úrico
Analizar la aplicación de depuración o clearence
Temario
Catabolismo de los aminoácidos. Componentes nitrogenados no proteicos del
plasma. Aminoácidos, amoniaco, urea, ácido úrico, creatinina, bilirrubina, glutatión.
Estructura química y origen. Valores normales y causas de variaciones.
Laboratorio: 1) Valoración de ácido úrico. 2) Técnica de Depuración o Clearance:
Fundamento y cálculo.
1) Determinación de Ácido Úrico
El ácido úrico es un metabolito de las purinas, ácidos nucleicos y nucleoproteínas.
Habitualmente la concentración de ácido úrico en suero varía de un individuo a otro
de acuerdo a diversos factores: sexo, dieta, origen étnico, constitución genética y
embarazo.
Niveles anormales de ácido úrico en suero son índicativos de desorden en el
metabolismo de las sustancias que lo originan o bien defectos de su eliminación.
Fundamento.
El ácido úrico presente en la muestra, al reaccionar con el agua y el oxígeno por
medio de una enzima uricasa, forma alantoína, peróxido de hidrógeno y dióxido de
carbono. Este peróxido de hidrógeno reacciona con 4-amino fenazona (4-AF) y
diclorohidroxibenceno sulfónico (DHS) (catalizada por una peroxidasa) y forma un
compuesto final coloreado denominado quinoneimina de color rojo, cuya absorbancia
medida a 505 nm es directamente proporcional a la concentración de ácido úrico
presente en la muestra.
uricasa
Ácido Úrico + 2 H2O + O2 ------------------------> Alantoína + H2O2 + CO2
peroxidasa
2 H2O2 + 4-AF + 3,5-DHS -----------------------> Quinoneimina
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Muestra: suero
Técnica
En tres tubos de ensayos rotulados como Blanco (B), Estándar (E) y Desconocido
(D) colocar:
B E D
Estándar --- 20 uL ---
Muestra (suero) --- --- 20 uL
Reactivo de 1 mL 1 mL 1 mL
Trabajo
Mezclar suavemente en incubar 5 minutos a 37ºC. Retirar, enfriar y leer a 505 nm
El color de reacción final es estable durante 30 minutos.
Cálculos
Concentración del Estándar = 10 mg/dL
Concentración de Ácido Úrico (mg/dL) =
Absorbancia Desconocido x Concentración Estándar
Absorbancia Estándar
Valores de Referencia
Hombres 3,5 a 7 mg/dL
Mujeres 2,5 a 6 mg/dL
2) Prueba de Depuración, aclaramiento o Clearance
Clearence o aclaramiento renal: se define como el volumen de
plasma sanguíneo (en ml), que por efecto de la función renal,
queda libre de una sustancia determinada en la unidad de tiempo
(en minutos).
Habitualmente, se evalúa la función renal en la clínica, determinando el
aclaramiento de creatinina.
El plasma que circula por los glomérulos renales se filtra con un caudal de
aproximadamente 80 a 140 mL/min, valor que está relacionado con el tamaño corporal,
siendo mayor en los hombres que en las mujeres.
Si el caudal del filtrado glomerular desciende debido a restricción del aporte
sanguíneo renal o por destrucción de los nefrones, se produce la retención en sangre de
los productos de desecho del metabolismo.
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Dado un componente del plasma que también está presente en la orina, la cantidad
excretada por orina se puede calcular midiendo su concentración en orina (U en mg/dL) y
multiplicándola por el volumen de orina recogida en un tiempo determinado (V en litros
en 24 horas).
Así, la cantidad excretada es: U x V
Y la cantidad en plasma es: P x C
Donde P es la concentración de la misma sustancia en plasma y C el volumen de plasma
donde se encontraba dicha sustancia (o sea el valor de la depuración)
Puesto que ambas cantidades de sustancia son la misma, se puede igualar ambas
expresiones y despejando C se llega a la fórmula para determinar el clearence.
Clearence o aclaramiento renal de creatinina= U x V
P
Donde:
U= concentración de creatinina en la orina, expresado en mg/dL
P= concentración de creatinina en plasma, expresado en mg/dL
V= volumen de orina en ml/min (el volumen de orina recogido en 24 hs se divide en
24 x 60 para obtener el volumen producido por minuto)
El caudal máximo al cual se puede depurar el plasma de cualquier componente es
igual al caudal del filtrado glomerular. Esto debería calcularse a partir de la depuración
de algún componente del plasma que se filtra libremente en el glomérulo y no es
reabsorbido ni secretado en los túbulos. En la práctica, la creatinina, que está presente
en la sangre como un producto del metabolismo muscular, cumple exactamente con los
requisitos anteriores.
Valor de referencia del Clearance de creatinina: 80 a 140 mL/minuto
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