REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
UNIVERSIDAD DE LOS ANDES
TRUJILLO.EDO TRUJILLO
PROTEINAS
Alumna:
- Maria Andara
C.I:20.430.331
Prof. Herminia Bendezu
PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas formadas por unidades estructurales llamadas
aminoácidos. Siempre contienen en su estructura carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrógeno
y muchas veces también azufre.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas compuestas por un grupo funcional amino (-
NH2) en un extremo y un grupo funcional carboxilo (-COOH) en el otro extremo. Existen
veinte aminoácidos fundamentales, que en distintas combinaciones, constituyen la base
de las proteínas. Dos ejemplos de aminoácidos son la alanina y la cisteína:
Para formar las proteínas, los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, es
decir, la unión del extremo con el grupo funcional amino (-NH 2) de un aminoácido, con el
extremo que contiene el grupo funcional carboxilo (-COOH) de otro aminoácido. Así, se
van enlazando los aminoácidos en distintas combinaciones y tantas veces como sea
necesario, hasta formar cada proteína específica. Un ejemplo de cómo se forma el enlace
peptídico lo podemos ver en la siguiente figura, donde se representa la alanina en color
rosa, la cisteína en color rojo, y el enlace peptídico en color azul:
TIPOS DE PROTEINA
Las proteínas son muy importantes para el organismo, ya que participan en todos los
procesos que realiza. Se pueden clasificar
Su composición química:
o Proteínas simples. También conocidas como holoproteínas, están
conformadas solo por aminoácidos o sus derivados.
o Proteínas conjugadas. También conocidas como heteroproteínas, su
estructura está formada, además de por aminoácidos, por otras sustancias
como metales, iones, entre otras.
Su forma tridimensional (distribución en el espacio de su estructura):
o Proteínas fibrosas. Su estructura tiene forma de fibras largas y son
insolubles en agua.
o Proteínas globulares. Su estructura es enrollada y compacta, con casi
forma esférica y suelen ser solubles en agua.
Las proteínas son imprescindibles para el cuerpo humano y su crecimiento. Algunas de
sus funciones son:
Estructural: Muchas proteínas son las encargadas de dar forma, elasticidad y soporte
a las células y, por tanto, a los tejidos. Por ejemplo: el colágeno, la elastina y la tubulina.
Inmunológica: Los anticuerpos son proteínas que actúan como defensa contra
agentes externos o infecciones que afectan al organismo humano y de los animales.
Motora: La miosina y la actina son proteínas que permiten el movimiento. Además, la
miosina forma parte del anillo contráctil en la división celular, permitiendo la citocinesis
(separación de las células mediante estrangulación).
Enzimática: Algunas proteínas aceleran ciertos procesos metabólicos. Algunos
ejemplos de proteínas enzimáticas son la pepsina y la sacarasa.
Homeostática: La homeostasia es el mantenimiento del equilibrio interno en los
organismos. Las proteínas con función homeostática, junto a otros sistemas reguladores,
mantienen la regulación del pH de estos organismos.
Reserva: Muchas proteínas son fuente de energía y carbono para muchos organismos.
Por ejemplo: la caseína y la ovoalbúmina.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
La estructura de una proteína se puede clasificar en varios niveles de organización y
distribución de las unidades que la componen, según:
Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos que componen una proteína
(se refiere solo a los tipos de aminoácidos que forman su estructura y el orden en
que están enlazados).
Estructura secundaria: Describe la orientación local de los diferentes segmentos
que componen una proteína. Por lo general, aunque existen otros tipos, los
principales son: Hélice alfa (es un segmento con estructura en forma de espiral
sobre sí misma) y Hoja beta plegada (es un segmento con forma estirada y
plegada, similar a un acordeón). Las formas de ambos segmentos están
generadas y estabilizadas principalmente por interacciones por puente de
hidrógeno.
Estructura terciaria: Consiste en la disposición en el espacio de la estructura
secundaria, que puede amoldarse para formar proteínas globulares o fibrosas. La
estructura terciaria se estabiliza por interacciones de Van der Waals, por puentes
disulfuro entre los aminoácidos que contienen azufre, por fuerzas hidrófobas y por
interacciones entre radicales de los aminoácidos.
Estructura cuaternaria: Se forma por la unión de varios segmentos peptídicos, es
decir, está compuesta por la unión de varias proteínas. Las proteínas con
estructura cuaternaria también son llamadas proteínas oligoméricas y no
constituyen la mayoría de las proteínas. Esta estructura se estabiliza por el mismo
ENZIMAS
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar,
acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre
que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras
en el cuerpo de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida
para poner en marcha la reacción.
Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones
químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH, temperatura o
concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también
desnaturalizarse y perder su efectividad.
Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho aprovechadas por
diversas industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.), además de
formar parte indispensable de los componentes que mantienen el balance interno de
nuestro organismo, acelerando reacciones necesarias (como aquellas que suministran
energía), activando y desactivando otras selectivamente (como hacen las hormonas) y un
variopinto etcétera.
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
La secuencia en que se ensamblen los aminoácidos determina la estructura de la enzima.
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy
variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de
2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la
catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura
tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A
veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras
sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.
Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni
intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y preciso,
que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan.
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:
Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia
de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas
son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente
del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.
Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de
moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.
Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.
Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como
el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas, las
cuales son indispensables para nuestro organismo. Están formadas de carbono, oxígeno,
hidrógeno y nitrógeno. Entre sus funciones, los aminoácidos ayudan a descomponer los
alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales, y también pueden ser una fuente
de energía.
Los aminoácidos son también los encargados de permitir la contracción muscular o
mantener el equilibrio de ácidos y bases en los organismos. Aparte, cada uno de los
diferentes aminoácidos cuenta con una función independiente.
TIPOS DE AMINOACIDOS
De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 aminoácidos, denominados
proteinogénicos, que se consideran importantes y esenciales para el correcto
funcionamiento del organismo y que se dividen de la siguiente forma:
Esenciales
Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a través de
alimentos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano
y valina.
No esenciales
Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo: alanina, asparagina, ácido aspártico y
ácido glutámico.
Condicionales
Son necesarios para paliar ciertas enfermedades o el estrés: arginina, glutamina, tirosina,
glicina, ornitina, prolina y serina.
Pese a los nombres en su clasificación, tanto los esenciales como los no esenciales
tienen la misma importancia para el cuerpo, necesitando de un equilibrio entre las
cantidades de ambos en nuestra dieta habitual. Esta cantidad igualmente varía en cada
persona, siendo la edad o el desgaste físico y mental factores variables en este aspecto.
Los aminoácidos también pueden clasificarse bajo otros criterios:
Dependiendo del número de grupos ácidos o básicos en la molécula:
acídicos, básicos y neutros (hidrófilos e hidrófobos).
Según su estructura: alifáticos, aromáticos y azufrados.
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