CATALIZADORES
ORGÁNICOS
Enzimas y Ribozimas
CATALIZADOR
• Sustancia o agente que acelera las reacciones
químicas.
• Pueden ser orgánicos e inorgánicos
• Entre los orgánicos (compuestos que contienen
carbono) encontramos a
• Enzimas: de naturaleza proteica y
• Ribozimas: de naturaleza nucleica (ARN)
CATALIZADOR
Sustancia o agente que acelera las
reacciones químicas
Cambios de
FISICOS temperatura
INORGANICOS
QUIMICOS Cambios de ph
CATALIZADORES
PROTEINAS ENZIMAS
ORGANICOS
ARN RIBOZIMAS
ENZIMAS
• Moléculas proteicas, catalizan (aceleran)
reacciones químicas
• Altamente específicas: solo actúan sobre sus
sustratos
• Sumamente efectivas: se requieren de pequeñas
cantidades
• No se modifican permanentemente ni se
consumen durante la reacción
• Actúan a una temperatura y pH óptimos
• Su acción es regulada
pH óptimo
• La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH.
• Porque poseen grupos químicos en las cadenas
laterales de sus aminoácidos que según el pH
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra.
• La conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el
cual la conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
Temperatura óptima
• Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
• Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.
• Sin embargo, por ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se
empiezan a desnaturalizar por el calor.
• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima
• Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad es
contrarrestado por la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
Tipos de enzimas según su
proceso de síntesis
• Constitutivas: Son sintetizadas por la
maquinaria celular. Existen siempre en
la célula.
• Inducibles: Son sintetizadas si aparece
un sustrato.(ej. enzimas del
metabolismo de la lactosa)
• Reprimibles: Dejan de ser sintetizadas
al aparecer un producto.(Ej. Histidin
sintetasa, necesaria para la producción de histidina.
Cuando hay mucha histidina deja de sintetizarse)
ENZIMAS CONJUGADAS
• Algunas enzimas requieren para su función la
presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis: los cofactores.
• Estos pueden ser iones inorgánicos como el
hierro, magnesio, manganeso, Zinc, entre otros.
• Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren
cofactores.
• Cuando el cofactor es una molécula orgánica se
llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas.
• Cuando los cofactores o las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la enzima
se llaman grupos prostéticos.
• La forma catalíticamente activa de la enzima,
es decir, la enzima unida a su grupo prostético,
se llama holoenzima.
• La parte proteica de una holoenzima se llama
apoenzima y solo la apoenzima no es activa
Mecanismo de acción de las enzimas
• Actúan reduciendo la energía de activación: energía
necesaria para que el sustrato alcance el estado de
transición, es decir de mayor energía.
• No afectan ni la dirección, ni el equilibrio de la
reacción. Solo la velocidad.
Etapas de la acción enzimática
1. Formación de complejo enzima-
sustrato: la enzima se une a la (las)
molécula (s) que será (n) modificada
(s) químicamente.
2. Ajuste inducido: modificación
temporal de enzima y sustrato
3. Catálisis: reacción química
4. Liberación de productos: la enzima
puede iniciar nuevamente el ciclo.
MODELO CERRADURA LLAVE O
MODELO DE MOLDE DEL SITIO
CATALÍTICO
Fue propuesto por Emil Fischer, pero implica
mucha rigidez y realmente el sitio catalítico es
flexible y “se ajusta”
.
Modelo de "Ajuste Inducido“
El sitio catalítico es flexible y “se ajusta”
Flexibilidad del sitio catalítico.
En el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce un
cambio de forma en la enzima.
Regulación de la acción
enzimática
Cinética enzimática:
La velocidad de las reacciones químicas
depende de las concentraciones de enzima y
de sustrato.
A grandes concentraciones de sustrato, la
enzima actúa a su máxima velocidad, hasta
que se satura. Para acelerar más la velocidad,
es preciso agregar más enzima.
Sitios funcionales
Sitio activo:
Lugar donde se une el
sustrato con la enzima.
Es específico para su SUSTRATO
substrato , con
actividad catalítica.
SITIO
ACTIVO
Sitio alostérico: ENZIMA
Lugar donde se une un
producto o metabolito a SITIO
la enzima. ALOSTÈRICO
Con actividad reguladora
SITIO ACTIVO
• Dominio de la enzima donde se une el
sustrato
• Es la parte más importante de la enzima
• Usualmente formado de aminoácidos que se aproximan
en la estructura terciaria de la proteína.
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico,
llamado sitio activo o sitio catalìtico.
INHIBIDORES ENZIMATICOS
INHIBICION COMPETITIVA: INHIBICION NO COMPETITIVA:
Sustrato e inhibidor se asemejan El inhibidor no se asemeja al sustrato, ni
y compiten por el sitio activo compite por el sitio activo, pero al unirse
a la proteína modifica al sitio activo,
inhibiendo a la enzima.
INHIBIDORES/ACTIVADORES
La regulación alostérica puede funcionar en forma
inhibitoria o activadora.
ISOENZIMAS
• Enzimas que tienen distinta estructura molecular
aunque su función biológica es similar
• Podemos observar la existencia de isoenzimas en
función de:
• el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta
isoenzimas distintas en músculo y corazón.
• el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato
deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
• el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo,
algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de las
mismas enzimas en el adulto.
CLASIFICACION
INTERNACIONAL
OXIDO REDUCTASAS transferencia
de electrones de una molécula
donadora, a una aceptora.
Suelen requerir de coenzimas:
NAD, FAD, etc.
TRANSFERASAS transferencia de
grupos químicos: amino,
carboxilo, fosfato, etc.
HIDROLASAS Hidrólisis: ruptura
de enlaces químicos,
agregando agua
LIASAS Sustitución de dobles
ligaduras por grupos químicos o a la
inversa.
ISOMERASAS Reacomodo de los
átomos dentro de una molécula.
Forma isómeros.
LIGASAS Unión de dos moléculas,
acoplado a hidrólisis de un ATP
AMILASA SALIVAL (hidrolasa)
• Corta enlace glucosídicos
• Convierte el almidón en dímeros o monómeros
RIBOZIMAS
• Catalizadores orgánicos formados por ribonucleótidos.
• Pueden participar en maduración de otros ARN, recorte
de intrones y empalme o en reacciones químicas que
ocurren en el ribosoma (Ej.formación de enlaces
peptídicos).
GRACIAS
