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29. Proteínas. Niveles de

organización.
Importancia
LICDA. LUCY MONTOYA DE BARRERA
CICLO 2-2022

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Objetivos

• Comprender los conceptos generales de las proteínas.

• Entender la formación y propiedades del enlace peptídico.
• Diferenciar péptidos de proteínas.
• Distinguir los diferentes niveles de organización de las
proteínas.
• Examinar las funciones de algunos péptidos y proteínas.

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 Proteínas
 Su nombre deriva de la palabra “proteios” que significa “lo primero”.

 No existe ningún proceso celular en el que no estén involucradas. Son las

moléculas más versátiles de los seres vivos.

 Su peso molecular oscila de 10.000 a 100.000 daltones y pueden llegar a

un millón o más.

 Son biomacromoléculas formadas por la combinación de 20 alfa amino

ácidos. Éstos se denominan aminoácidos estándar.

 Químicamente son poliamidas en las que el enlace -CO-NH- se llama

peptídico.
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Características del enlace peptídico
Es un enlace covalente.
Tiene carácter parcial de doble enlace, es un enlace muy fuerte.
Su libre giro esta restringido.
Es plano.
Es más corto que los enlaces simples

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Formación del enlace peptídico
Se forma por una reacción de condensación entre el grupo –COOH
de un aminoácido y el -NH2 de otro aminoácido, lo que da una
amida y agua.

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 Péptidos y proteínas
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
• Oligopéptido: es el que tiene de dos hasta 10 aminoácidos.
• Polipéptido: tienen más de 10 aminoácidos.
• Proteína: tienen más de 50 aminoácidos.
Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas.

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 Funciones de algunos péptidos
a) Glutatión reducido: es un tripéptido formado por los aminoácidos: Glu-Cis-Gli,
actúa como un agente antioxidante.

b)Endorfinas y Encefalinas: son c) Valinomicina: es un dipétido cíclico, es

pentapéptidos y actúan como un antibiótico. Actúa como un ionóforo:
neurotransmisores peptídicos. es capaz de transportar iones potasio a
través de las membranas biológicas.

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 NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Por su complejidad estructural se distinguen cuatro niveles de organización.

Estructura primaria, constituye:

• la secuencia, el número y la clase de aminoácidos de cada proteína.
• está estabilizada por el enlace peptídico.
• está determinada por el ADN.
• determina los siguientes niveles de organización.

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Todas las cadenas polipeptídicas tienen una parte común, el
esqueleto covalente amídico y una parte variable, los residuos de
aminoácidos. Además poseen direccionalidad.
AMINO TERMINAL CARBOXILO TERMINAL

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Estructura secundaria
Es el plegamiento regular que adoptan las cadenas polipeptídicas
como resultado de la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos de oxígeno del -C=O y el H del -NH de sus enlaces
peptídicos.

Puede ser de cuatro tipos:

1. Alfa hélice como la queratina.
2. Lámina beta plegada: la fibroína de la seda.
3. Triple hélice como la colágena.
4. (*) Hélice 310

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1. Alfa hélice
- Abarca la formación de espirales de una cadena
peptídica.
- Es una estructura geométrica muy uniforme, en
cada giro se encuentran 3.6 aminoácidos.
- Los puentes de hidrógeno se forman entre
átomos de una misma cadena, entre el -C=O y el
-NH ubicados n+4.
- Esta hélice es una unidad estructural de las
proteínas fibrosas: lana, cabello, piel y uñas.

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2. Lámina beta plegada
Las cadenas peptídicas están extendidas en planos, en forma de zig-zag. Se
encuentran unas al lado de otras formando láminas planas. Cada cadena está
unida a sus vecinas por puentes de hidrógeno.

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3. Triple hélice
• TROPOCOLÁGENO es una estructura de
triple hélice.

• Es característica de la fibra colágena que es

la proteína más abundante del cuerpo. Se
encuentra en la piel, huesos, tendones,
cartílagos, tejido conectivo.
• Posee un alto contenido de glicina y prolina
y en su estructura primaria se repite con
frecuencia la secuencia Gli. Pro. Hidroxi
Prolina

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 TROPOCOLÁGENO
En cada vuelta de las
hélices hay un residuo del
aminoácido glicina lo que
permite que las tres
cadenas se empaqueten
estrechamente, con las
glicinas en el interior
hidrófobo y los otros
aminoácidos en el exterior.

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Estructuras súper secundarias: Son combinaciones de estructuras
secundarias de hélice α y lámina plegada β.

• Unos la consideran una transición entre una estructura secundaria

y una terciaria.
• Otros la reconocen como motivos estructurales que se encuentran
repetidos en un gran número de proteínas globulares.
• Se forman a partir de elementos secundarios adyacentes de hélice
alfa y de lámina beta conectados entre sí por regiones en asa.
• Entre ellos están las unidades: β α β ; α,α ; motivo de llave griega;
laberinto y otros.

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Unidades β α β Laberinto β Unidad α, α Barril β Motivo de
o meandro β llave griega

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Estructura terciaria:

• Consiste en el plegamiento que adquiere la cadena polipeptídica o la

disposición tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, obteniendo así un máximo orden.
• Este ordenamiento se logra por medio de las interacciones entre los
grupos de las cadenas laterales y es característico de las proteínas
globulares.

Existen 2 clases de estructuras terciarias:

1. las globulares y
2. las fibrosas.

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Las proteínas globulares: realizan el mayor trabajo químico de la
célula: sintético, transportador y metabólico.
Piruvato quinasa

Hemoglobina Hexocinasa

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Las proteínas fibrosas:
Ejemplo: la fibrilla del colágeno
Consiste en la asociación de cinco móleculas de tropocolágeno, cada una formada por una
triple hélice para dar una fibrillas o fibras. Este modelo se denomina fibrilla de Smith.

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Interacciones que mantienen la estructura terciaria de las
proteínas globulares

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 Reglas generales que rigen el plegado del nivel terciario
• Poseen un interior y un exterior definido: los residuos hidrófobos en
el interior y los hidrófilos en el exterior.
• Las láminas β están generalmente enrolladas o envueltas en
estructuras cilíndricas y hacia la izquierda, debido a la configuración L
de los aminoácidos.
• Hay muchos pliegues y bucles de contorno extraño, diferentes a las
hélices α y a las láminas β
• El plegado es favorecido termodinámicamente en condiciones
fisiológicas y ∆G = -
• Entropía conformacional es el cambio en el cual disminuye la
aleatoriedad.
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Estructura Cuaternaria:
Es la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas de estructuras
terciarias unidas por diferentes tipos de interacciones.
C- terminal
N- terminal

Hemoglobina
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 Clasificación de las Proteínas
1. Según su composición

- Proteínas simples u Holoproteínas: están formadas exclusivamente

por aminoácidos.

- Proteínas Conjugadas: poseen un componente de proporción

significativa No aminoacídica que recibe el nombre de Grupo
prostético.

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Según la naturaleza del Grupo Prostético, se clasifican en:

a) Glicoproteínas: se caracterizan por poseer en su estructura

azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas,
algunas proteínas de membrana, el colágeno y más.

b) Lipoproteínas: proteínas conjugadas con lípidos que se

encuentran en las membranas celulares.

c) Nucleoproteínas: se presentan unidas a un ácido nucleico, como

en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

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d) Metaloproteínas: contienen en su molécula uno o más iones
metálicos que no constituyen un grupo hemo. Por ejemplo algunas
enzimas.

e) Hemoproteínas o
Cromoproteínas: proteínas
que tienen en su estructura
un grupo hemo. Ejemplo:
Hemoglobina, Mioglobina y
ciertas enzimas como los
citocromos.
Grupo Prostético
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2. De acuerdo con su morfología y solubilidad
- Proteínas fibrosas: son insolubles en agua, presentan formas moleculares
alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que
constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o
ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más
comunes son: elastina, colágeno, queratina, fibrina, etc.

- Proteínas globulares: tienden a ser más solubles en agua, debido a que su

superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en
otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas. En esta
clase se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma, las
albúminas: lactoalbúmina, ovoalbúmina y seroalbúmina.

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3. De acuerdo con su función biológica
Son versátiles, abundantes, específicas.

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 TIPOS EJEMPLOS LOCALIZACIÓN O FUNCIÓN
Enzimas Ácido graso Cataliza la síntesis de ácidos grasos
sintetasa
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre

Protectoras en la Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas

sangre
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos

Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares
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Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la destrucción de la conformación nativa de una proteína por la
acción de diversos agentes. La desnaturalización normalmente no incluye la
destrucción de los enlaces peptídicos (estructura primaria).
La conformación nativa de una proteína es la estructura que posee para
desempeñar su función biológica.
Agentes desnaturalizantes
1. Mecánicos: agitación
2. Físicos: calor y luz uv
3. Químicos: ácidos y bases,
agentes reductores,
disolventes, sales de metales
pesados, detergentes.
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