ENZIMAS: PROTEÍNAS ESPECIALES

Son proteínas que actúan como biocatalizadores de las reacciones metabólicas.

1. CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR

En las reacciones químicas, y en todas ellas hay un paso intermedio llamado complejo o estado de
activación en el que los enlaces de los reactivos se encuentran debilitados.

Para que se produzca este proceso es necesaria la energía de activación (luz, calor, electricidad,…).

En los seres vivos, la energía procede del ATP. Para economizar el consumo de ATP existen los
biocatalizadores.

Biocatalizadores: sustancias que reducen la cantidad de energía necesaria para que se produzca
una reacción química (energía de activación), acelerando la velocidad de reacción. No se alteran en
el proceso. Son las enzimas, vitaminas, hormonas y algunos oligoelementos (Fe, Zn, I, F,…)

Actúan de dos formas:

- Fijándose al sustrato, debilitando los enlaces y facilitando la ruptura.

- Atrayendo a su superficie los reactivos, facilitando su encuentro y la reacción.

2. CARACTERÍSTICAS

- Producidas por los seres vivos, capaces de funcionar fuera de la célula u organismo que las
produce.
- Aceleran las reacciones químicas.
- No se consumen en las reacciones.
- Se necesitan en muy poca cantidad.
- Son proteínas globulares solubles en agua, exceptuando las ribozimas.

3. ESTRUCTURA

Según su composición pueden ser:

- Enzimas: formadas por una o varias cadenas protéicas.

- Holoenzimas: parte proteica (apoenzima) + parte no proteica (cofactor).

Cofactor

Puede ser una molécula inorgánica (iones metálicos como Fe, Zn, Mg,..) o una molécula orgánica: si
se une por enlace covalente se denomina grupo prostético y si no es covalente coenzima.

Apoenzima

Es una proteína globular formada por secuencias de aminoácidos que determina la especificidad de
la reacción enzimática. Hay cuatro tipos de aminoácidos según la función en la actividad
enzimática.
 - No esenciales: No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima
no pierde la actividad enzimática.
- Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen
directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del
grupo activo.
- De unión o fijación: Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar
la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.
- Catalíticos: Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y
favoreciendo su ruptura.

Los dos últimos forman el centro activo de la enzima. Es una parte pequeña de la enzima donde
encaja específicamente el sustrato. Tiene estructura tridimensional (en forma de hueco),
hidrófoba y es donde actúan las cadenas laterales de los aminoácidos con poder catalítico. El
centro activo se une al sustrato y si hay a la coenzima.

Coenzima

Son cofactores enzimáticos orgánicos que se unen a la apoenzima mediante enlaces débiles. La
unión no es específica ya que puede unirse a diferentes apoenzimas y suele ser de forma temporal.
Si el es coenzima se llama grupo prostético.

Principales coenzimas:

• Adenosín-fosfatos (AMP, ADP, ATP): en sus enlaces acumulan energía que liberan al
romperse.
• Piridín-nucleotidos: NAD (nicotinamín-adenín-dinucleótido) y NADP (nicotinamín-adenín-
dinucleótido-fosfato). Transfiere protones y electrones pasando fácilmente de forma
oxidada a reducida y viceversa.
• Flavín-nucleotidos: FMN (flavín-nucleótido) y FAD (flavín-adenín-nucleótido). Catalizan
reacciones de oxidación-reducción.
• Coenzima A: CoA (adenosín-difosfato-vitamina B5). Transfiere grupos de dos carbonos.
Lleva en su extremo un grupo -SH y transfiere grupos acilo. Actúa como transportador de
radicales -acil.
4. PROPIEDADES

Especificidad:

a) Especificidad de acción o de clase: La enzima actúa sobre un determinado tipo de reacción y

depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula.
b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que actúa la enzima. Puede ser absoluta
(actúa tan solo sobre un determinado sustrato) y de grupo (actúa sobre un grupo de
moléculas)

Reversibilidad: actúa igual sobre una reacción sea cual sea el sentido de la reacción. No modifican
el sentido de la reacción.

Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Además, no se consumen y pueden catalizar muchas
moléculas.

Gran poder catalítico: Multiplican la velocidad de las reacciones.

No se consumen en las reacciones.

5. ACCIÓN ENZIMÁTICA

El sustrato tiene que tener un grupo funcional y enlace determinado para poder situarse en el
centro activo y que sea atacado por la enzima. Solo se produce la actividad enzimática cuando los
radicales de los aminoácidos de fijación coinciden con los radicales del sustrato (especificidad).

Según la hipótesis de Koshland o ajuste inducido, la enzima se ajusta a la forma del sustrato como
un guante a una mano. El centro activo se adapta al sustrato, pero si no está no tiene aún la forma.

5.1. FACTORES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual la velocidad de reacción es
máxima.

pH: Cada enzima presenta unos valores de pH entre los que son efectivos. Fuera de los límites se
desnaturaliza.

Concentración de sustrato: Al aumentar la cantidad de sustrato aumenta la velocidad de reacción,

al haber más moléculas de sustrato, se facilita el encuentro con la enzima, hasta alcanzar la
velocidad máxima (Vmáx) cuando se mantiene constante.
Constante de Michaelis-Menten (Km): Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad
de la Vmáx. Mide la afinidad de la enzima por el sustrato.

Activadores: Algunas necesitan activadores, que suelen ser iones. Actúan como cofactor.

Inhibidores: Son moléculas que impiden el normal funcionamiento de las enzimas o las inutilizan.
Pude ser: inhibición irreversible (envenenamiento de la enzima. El inhibidor se une al centro activo
de forma permanente mediante covalente) o inhibición reversible (No se utiliza el centro activo,
sino que impide temporalmente su funcionamiento. No se une por enlaces covalentes.).

Esta última puede ser de dos tipos:

- inhibición reversible competitiva: el inhibidor es una sustancia parecida al sustrato que

compite para unirse al centro activo. La enzima no puede romperlo y no podrá actuar hasta
que se libere de él. Disminuye la velocidad de reacción. Se puede anular aumentando la
cantidad de sustrato.
- inhibición reversible no competitiva: el inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al
centro activo, pero lo modifica e impide el acoplamiento del sustrato o bien hace fija la
unión enzima-sustrato.

5.2. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: ALOSTERISMO

Alosterismo: consiste en la existencia de uno o más centros reguladores, a los que se unen
moléculas efectoras o moduladoras, distintas al centro activo.

Enzimas alostéricos: son las que no se puede explicar mediante el modelo de Michaellis-Menten.
Están formadas por protómeros. Cada uno tiene un centro activo y un centro regulador al que se
unirá el activador que hará funcional el centro activo. La enzima pasa del estado T inhibido al R
activo. Cuando varia la conformación de un protómero se transmite a los otros protómeros
asociados haciéndolos activos.

Algunas enzimas alostéricas se hayan inhibidas y se requieren de activador para estar en estado
catalítico y otras están en este estado y necesitan un inhibidor (retroinhibición o feed-back)

Hay enzimas que actúan en cadena (sistemas multienzimáticos). El metabolito final actúa como
inhibidor fijándose al centro regulador de la primera enzima.
6. CLASIFICACIÓN

1. Oxidoreductasas: Oxidasas y deshidrogenasas.

2. Tranferasas: Quinasas (transfieren grupo fosfato facilitando la formación de ATP).
3. Hidrolasas: Estearasas (rompen enlaces tipo éster), peptidasas, glucosidasas.
4. Lisasas: Desaminasas y descarboxilasas.