Unidad 5.
Aminoácidos y proteínas
1. Identificar la estructura de los aminoácidos más comunes.
2. Señalar las propiedades físico-químicas de los aminoácidos
3. Identificar cómo se efectúa un enlace peptídico
4. Señalar la importancia de las proteínas y su clasificación
5 Identificar los factores asociados a la desnaturalización proteica y sus implicaciones biológicas
6 Describir las vías metabólicas más importantes en el metabolismo de proteínas y compuestos nitrogenados
• Las proteínas son moléculas muy grandes o macromoléculas,
compuestas de aminoácidos unidos entre sí, mediante enlaces
peptídicos
• 20 aminoácidos distintos
• Enlace peptídico:
Unión covalente del entre dos aminoácidos,
desde el grupo amino de un aa, con el grupo
ácido del otro aa, formando un péptido y una
a molécula de agua
Aminoácidos
• La combinación de 20 aminoácidos
es prácticamente infinita.
• Por ejemplo, una cadena de 200
aminoácidos puede tener 20,200
secuencias diferentes
Aminoácidos
• Son las unidades básicas que forman las proteínas.
• A partir de un un carbono α (-C-) se unen:
• Un grupo amino (-NH2)
• Un grupo carboxilo o ácido (-COOH)
• Un átomo de hidrógeno (-H) y
• Un grupo químico variable radical (-R).
Aminoácidos esenciales
• El cuerpo no puede generar por sí solo.
• Fuente de estos aminoácidos sea ingesta
directa
• Varían según la especie
Estructura proteíca
• El orden y proporción de los aminoácidos están definidos
genéticamente para cada proteína
traducción
Clasificación de las proteínas de acuerdo con su función
• Existen siete clases principales de proteínas, las cuales realizan una gran variedad de
funciones Celulares:
1. Estructurales (colágeno, queratina)
2. Contráctiles (actina y miosina)
3. De defensa (anticuerpos)
4. Reguladoras (hormonas; insulina)
5. De transporte (hemoglobina)
6. De reserva (albumina)
7. Catalizadoras (enzimas)
Estructura de las proteínas
• De acuerdo a su estructura, las proteínas se clasifican en cuatro
niveles básicos: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria
• Es la secuencia o acomodo de los aminoácidos, los cuales forman cadenas
polipeptídicas.
• Cada proteína es distinta a otra, debido a su secuencia de aminoácidos
determinada por el ADN.
• Define la estructura y función
• Cambios leves en la estructura primaria de una proteína puede
afectar su forma general y su función.
• Un solo cambio de un aminoácido
en la hemoglobina, causa anemia
falciforme.
Estructura secundaria
• Es el enrollamiento o plegamiento regular
del polipéptido producido por los enlaces
de hidrógeno.
• Existen dos tipos de estructura secundaria,
• la hélice alfa
• la hoja o lámina plegada beta.
• Ambos diseños se obtienen con enlaces de
hidrógenos espaciados regularmente
Estructura terciaria
• Conformación tridimensional completa de un polipéptido.
• La mayoría de las estructuras terciarias son globulares o fibrosas.
• La estructura terciaria es,
por lo general, el resultado
de interacciones entre los
grupos R
Estructura cuaternaria
• Ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas o
subunidades separadas, que se unen por medio
de interacciones de enlace entre ellas.
• Muchas Otras proteínas poseen subunidades
que son diferentes entre sí. Por ejemplo, la
hemoglobina, Tiene cuatro subunidades de dos
tipos diferentes.
