ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

BIVIANA MARULANDA ARIAS

SANDRA MARCELA GONZÁLEZ BETANCUR
ALCIDES ROMAN

UNIVERSIDAD DEL TOLIMA

CIENCIAS DE LA SALUD
TECNOLOGÍA DE REGENCIA DE FARMACIA
BIOQUIMICA
PEREIRA
2015

1
ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

BIVIANA MARULANDA ARIAS

SANDRA MARCELA GONZÁLEZ BETANCUR
ALCIDES ROMAN

MILTON GÓMEZ BARRERA

UNIVERSIDAD DEL TOLIMA

CIENCIAS DE LA SALUD
TECNOLOGÍA DE REGENCIA DE FARMACIA
BIOQUIMICA
PEREIRA
2015

2
 CONTENIDO

CONTENIDO...................................................................................................................3
INTRODUCCIÓN.............................................................................................................4
OBJETIVO........................................................................¡Error! Marcador no definido.
Objetivo Principal.......................................................................................................5
Objetivos Secundarios................................................................................................5
1. ¿CUÁL ES EL PRIMER AMINOÁCIDO QUE SE SINTETIZA EN LA SINTESIS DE
PROTEINAS. ESCRIBA LA ESTRUCTURA QUIMICA?.....¡Error! Marcador no definido.
2. LA UNIDAD MINIMA DE UNA PROTEINA SON LOS AMINOÁCIDOS. EXPLIQUE Y
REPRESENTE SU ESTRUCTURA QUIMICA Y DE EJEMPLOS RESPECTIVOS.........¡Error!
Marcador no definido.
3. TODOS LOS ORGANISMOS NECESITAN AMINOÁCIDOS PARA RECUPERAR LOS
TEJIDOS GASTADOS, CUALES DE ELLOS SON ESENCIALES EN LA DIETA Y CUALES
SON NO ESENCIALES ..................................................¡Error! Marcador no definido.
4. ¿CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS ÁCIDOS, BASICOS Y NEUTROS?................17
5. AL UNIRSE LOS AMINOÁCIDOS EN CADENA SE DESHIDRATAN PARA FORMAR
LA PROTEINA, EXPLIQUE Y REPRESENTE LAS CADENAS PEPTIDICAS...............¡Error!
Marcador no definido.
6. CUAL ES LA IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS EN EL CUERPO
HUMANO.................................................................................................................24
7. CUANDO INGERIMOS UNA PROTEINA EN DONDE SE INICIA LA DIGESTION Y
EXPLIQUE EL METABOLISMO DE ESTA, TENIENDO EN CUENTA CADA PROCESO LAS
ENZIMAS QUE INTERVIENEN......................................¡Error! Marcador no definido.
8. EXPLIQUE LAS ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS: PRIMARIA, SECUNDARIA,
TERCIARIA, CUATERNARIA. LA HEGLOBINA A QUE TIPO PERTENECE ....................28
9 . HALLE LA DIFERENCIA ENTRE PROTEINAS FIBROSAS Y GLOBULARES................29
10. CONSULTE E INTERPRETE LA DEGRADACION DE LOS ANIMOACIDOS Y EL CICLO
DE LA UREA .........................................................................................................30
11. CONCLUSIONES…………………………………………………………………………………………………32

3
 INTRODUCCIÓN

En esta unidad se estudia la importancia de las proteínas como formadoras y

reparadoras de los diferentes tipos de tejidos como son los de nuestros músculos,
tendones, piel, uñas, pelo, al igual que tienen funciones metabólicas y
reguladoras de fluidos corporales como la orina y la bilis, y hacen parte de nuestra
estructura genética (ADN), estas las obtenemos gracias a una buena ingesta de
proteínas de origen animal (huevos, leche, carne, pescado) y vegetal (legumbres,
cereales, frutos secos), a partir de esta alimentación se pueden obtener diferentes
tipos de aminoácidos donde se genera dentro de nuestro organismo un proceso al
que se le nombra como síntesis de proteínas, esto con el fin de construir nuevas
proteínas, hay otros aminoácidos que se forman de manera natural y los cuales son
muy esenciales pues participan en el crecimiento y en el sistema inmunológico de
nuestro cuerpo cada uno cumple una función esencial con la combinación de
elementos químicos como carbono, oxigeno, el hidrogeno y el nitrógeno, llevando a
cabo un equilibrio biológico total de nuestro organismo.

4
Objetivo Principal

 Describir, explicar y representar la estructura y la función de las proteínas

resaltando su importancia en nuestro organismo.

Objetivos Secundarios

 Describir

 comprender la importancia de los aminoácidos como unidades básicas que

forman la proteínas
 Identificar las estructuras que se forman dentro de las cadenas de
aminoácidos , descubriendo su función en nuestro organismo con lo cual
comprendemos que se debe tener una dieta en la que se contenga una
adecuada ingesta de proteínas.

5
 ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

1. ¿CUÁL ES EL PRIMER AMINOÁCIDO QUE SE SINTETIZA EN LA SINTESIS

DE PROTEINAS. ESCRIBA LA ESTRUCTURA QUIMICA?

EL aminoácido metionina puede estar presente en muchos puntos de la secuencia

de aminoácidos de una proteína, sin embargo, la metionina también ocupa un lugar
singular en la síntesis de proteína. El primer aminoácido de toda proteína que se
sintetiza es la metionina. Solo el codón AUG especifica metionina y únicamente RNA
t con un anticodon UAC, transporta metionina. El primer codón AUG de una
secuencia de RNAm eucariotico especifica el punto de inicio de la traducción.
Metionina: es un aminoácido neutro que contiene un átomo de azufre y el primer
aminoácido en la síntesis de cualquier proteína. Su símbolo es M en el código de una
letra y Met en el de tres letras.
La metionina es codificada por el triplete AUG (ATG en el ADN) que también es el
codón de comienzo (start), por lo que este aminoácido siempre es el primero en el
extremo N terminal de la proteína que es donde comienza la síntesis de la proteína.

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2. LA UNIDAD MINIMA DE UNA PROTEINA SON LOS AMINOÁCIDOS. EXPLIQUE
Y REPRESENTE SU ESTRUCTURA QUIMICA Y DE EJEMPLOS RESPECTIVOS.

 Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los

tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.
Están formadas de unidades más pequeñas (en este caso los Llamados
aminoácidos), las cuales se unen para formar cadenas más Largas. Los
aminoácidos se emplean en la digestión para construir nuevas proteínas y
tienen, como podía suponerse, un grupo ácido (llamado carboxil) -COOH y un
grupo amino -NH2 o imino = NH.
Ambos grupos están unidos, junto con un átomo de hidrógeno, al mismo
átomo de carbono (llamado carbono a). La diferencia entre los aminoácidos
radica en la cadena R, Ejemplo de la estructura de los aminoácidos: R – (H)
CN (H2) – COOH.
La complejidad del encadenamiento de los aminoácidos es extraordinaria: se
puede tener cadenas rectas, enrolladas, dobladas; Al parecer los
encadenamientos se logran entre los carbonos a de los aminoácidos
Las proteínas constituyen un grupo de sustancias muy heterogéneas, lo cual
está dado por el hecho de que las moléculas proteicas son sustancias de
elevada masa molar, formadas por un número variable de aminoácidos
diferentes, lo que trae consigo una gran diversidad de estructuras como
puede apreciarse incluso desde su clasificación.
Los aminoácidos: son las unidades básicas que forman las proteínas. Su
denominación responde a la composición química general que presentan, en
la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono   (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con
un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se
denomina radical (-R).

7
 EJEMPLO: El valor biológico de las proteínas o UPN (unidad proteica neta), es
establecido por la similitud en cantidad y variedad de los aminoácidos que
necesitamos con los procedentes del alimento. Por ejemplo, la clara de huevo posee
una UPN del 94 por ciento; es decir que casi todas las proteínas del huevo serán
asimiladas por nuestro cuerpo. Considerando lo expuesto, tenemos que la carne
posee una UPN del 67 por ciento contra una UPN del 61 por ciento que posee la
harina de soja y el 75 por ciento que posee el amaranto.
Si bien es cierto que en el reino vegetal generalmente las proteínas no son
completas, las combinaciones entre los aminoácidos procedentes de diversos
alimentos vegetales producen proteína completa de alto valor sin colesterol y con
menos purinas. Por ejemplo, legumbres con cereal.

3. TODOS LOS ORGANISMOS NECESITAN AMINOÁCIDOS PARA RECUPERAR LOS

TEJIDOS GASTADOS, CUALES DE ELLOS SON ESENCIALES EN LA DIETA Y CUALES
SON NO ESENCIALES

LOS OCHO AMINOACIDOS ESENCIALES

Isoleucina: Es uno de los veinte aminoácidos

constituyentes de las proteínas con una cadena ramificada
de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como
grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos
con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa
como promedio en 4,6 por ciento (en relación con todos
los aminoácidos) de la composición de las proteínas. Al
igual que la treonina, la isoleucina —a diferencia de los
demás aminoácidos— posee dos carbonos asimétricos.
Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto
final de la glicolisis), como ocurre con la valina y la leucina,

8
 los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no
polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los
mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos
esenciales.

Función: Junto con la Leucina y la hormona del

Crecimiento intervienen en la formación y reparación del
tejido muscular.

Leucina:

Función: Junto con la Isoleucina y la hormona del

Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación
del tejido muscular.

Lisina:

Función: Es uno de los más importantes aminoácidos

porque, en asociación con varios aminoácidos más,
interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos
del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

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Metionina:

Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye

el principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento
que va a utilizarse a nivel celular.

Fenilalanina:

Función: Interviene en la producción del Colágeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.

Triptófano:

Función: Está implicado en el crecimiento y en la

producción hormonal, especialmente en la función de las
glándulas de secreción adrenal. También interviene en la
síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajación y el sueño.

10
 Treonina:

Función: Junto con la con la Metionina y el ácido

Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.

Valina:

Función: Estimula el crecimiento y reparación de los

tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance
de nitrógeno.

Los aminoácidos no esenciales

Alanina:

Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La

glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza
como fuente de energía.

11
Arginina:

Función: Está implicada en la conservación del equilibrio

de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una
gran importancia en la producción de la hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento
de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y
reparación del sistema inmunológico.

Asparagina:

Función: Interviene específicamente en los procesos

metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Aspártico:

Función: Es muy importante para la desintoxicación del

hígado y su correcto funcionamiento. El ácido aspártico se
combina con otros aminoácidos formando moléculas
capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

12
 Citrulina:

Función: Interviene específicamente en la eliminación del

amoníaco.

Cistina:

Función: También interviene en la desintoxicación, en

combinación con los aminoácidos anteriores. La cistina es muy
importante en la síntesis de la insulina y también en las
reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

Cisteína:

Función: Junto con la cistina, la cisteína está implicada en

la desintoxicación, principalmente como antagonista de los
radicales libres. También contribuye a mantener la salud
de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

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Glutamina:

Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente

en la utilización de la glucosa por el cerebro.

Glutamínico:

Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del

Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del
sistema inmunologico.

Glicina:

Función: En combinación con muchos otros aminoácidos,

es un componente de numerosos tejidos del organismo.

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 Histidina:

Función: En combinación con la hormona de crecimiento

(HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al
crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-
vascular.

Serina:

Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados,

interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

Taurina:

Función: Estimula la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociación con otros aminoácidos, está implicada en la
regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

Tirosina:

Función: Es un neurotrasmisor directo y puede ser muy

eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación
con otros aminoácidos necesarios.

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 Ornitina:

Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH)

en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al
combinarse con la arginina y con carnitina (que se sintetiza en
el organismo, la ornitina tiene una importante función en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina:

Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y

tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo
y huesos.

16
 4. ¿CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS ÁCIDOS, BASICOS Y NEUTROS?

Cadena lateral en aminoácidos 

Los aminoácidos son ácidos orgánicos, que se combinan para formar proteínas. La
estructura básica de un aminoácido está compuesta por un carbono central (alfa),
unido a un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2), un hidrógeno y una
cadena lateral R, que es la que distingue un aminoácido de otro. 

Si el aminoácido se encuentra en solución acuosa y pH 7, los grupos carboxilo y

amino se ionizarán, es decir, el hidrógeno del grupo carboxilo pasa al grupo amino, y
como consecuencia se formará un dipolo en la molécula. 
Los aminoácidos se diferencian unos de otros por su cadena lateral R. Según los
componentes de esta cadena, podemos clasificar los aminoácidos de la siguiente
manera: 
Aminoácidos alifáticos 
La cadena lateral  de estos aminoácidos  es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse
en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución acuosa. 
– Glicina (Gly; G):. Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno. Es el
aminoácido más simple de todos. 

– Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo. 

17
– Valina (Val; V): Es más hidrofóbica que las anteriores, dada su cadena lateral
hidrocarbonada más larga y ramificada. 

– Leucina (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo más. 

– Isoleucina (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posición de uno de los grupos
metilo.

– Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y además al grupo
amino, formando un anillo.

Aminoácidos aromáticos

En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es

la razón de que sean altamente hidrofóbicos.

– Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un
anillo bencénico en el extremo.

18
– Tirosina (Tyr; Y): igual que la anterior pero con un grupo hidroxilo al final, lo que lo
confiere cierta hidrofilia.

– Triptófano (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencénico y el

grupo metilo. Altamente hidrofóbico.

Aminoácidos sulfurados

– Cisteína (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este
grupo es muy reactivo y forma puentes de hidógeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace
covalente)

En la imagen de arriba observamos dos cisteínas unidas por enlace disulfuro, el

aminoácido resultante es llamado cistina.

– Metionina (Met; M): Todos los procesos de transcripción de proteínas comienzan

con este aminoácido. Su grupo sulfhidrilo  no es tan reactivo como en los
aminoácidos anteriores.
19
Aminoácidos hidrófilos

En este grupo podemos encontrar tres subgrupos: aminoácidos ácidos, básicos y

neutros.

Aminoácidos ácidos: son muy polares y gracias al grupo ácido que podemos
encontrar en su cadena lateral, tienen carga negativa a  pH neutro.

–          Ácido aspártico (Asp; D): también llamado aspartato, porque a pH fisiológico
se encuentra disociado, ya que el grupo carboxilo pierde el hidrógeno.

– Ácido glutámico (Glu; E): también conocido con el nombre de glutamato, por la
misma razón que el anterior.

Aminoácidos básicos: en sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que se

cargarán positivamente a pH neutro.

– Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podría parecer una cadena
hidrofóbica, la polaridad está dada por el grupo amino terminal.

– Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral más larga de todas, con un grupo
guanidino en el extremo.

20
Aminoácidos neutros: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su
cadena R, por lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y
pueden formar puentes de hidrógeno.

– Serina (Ser; S): Tiene un grupo OH al final de su cadena R.

– Treonina (Thr; T): También tiene un Grupo OH en su cadena R.

– Glutamina (Gln; Q): tiene un grupo amino y un carbonilo en el extremo de su

cadena.

.1 Aminoácidos ácidos  
Se caracterizan porque su grupo R -(COOH) está cargado negativamente a pH
fisiológico. Los aminoácidos con sus respectivos pKa son:  
 Tabla 4: Aminoácidos ácidos  

Aminoácido   Abreviatura   pKa  

Aspártico   Asp   3,9  
Glutámico   Glu   4,2  
Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.  
Fuente: Ramírez, R.- segunda edición (2009). Química de alimentos. Bogotá:
Universidad Nacional Abierta y a Distancia.  
   
En consecuencia, estos aminoácidos pierden su carga únicamente a pH bastante
ácido y en su forma libre o como constituyentes de las proteínas están cargados
negativamente.  

21
3.2 Aminoácidos básicos  
En ellos, el grupo R (generalmente -NH) está cargado positivamente a pH fisiológico.
A este grupo pertenece:  
Tabla 5: Aminoácidos básicos  

Aminoácido   Abreviatura   pKa  

Histidina   His   6,0  
Lisina   Lys   10,5  
Arginina   Arg   12,5  

Fuente: Ramírez, R.- segunda edición (2009). Química de alimentos. Bogotá:

Universidad Nacional Abierta y a Distancia.  
 

22
5) AL UNIRSE LOS AMINOACIDOS EN CADENA SE DESHIDRATAN PARA FORMAR
PROTEINAS, EXPLIQUE Y REPRESENTE LAS CADENAS PEPTIDICAS  

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. 
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo
COOH terminal. 
Para nombrar el péptido se empieza por el NH 2 terminal por acuerdo. Si el primer
aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el
péptido alanil-serina. 
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del
enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos
sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones
importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una
proteína. 
El Ocarbonílico y el hidrógenoamídico se encuentran en posición trans (uno a cada
lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos
verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles. 
Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al
del enlace C-C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ (ver gráfico de
Ramachandran); y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R. 
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de
los grupos R sucesivos 
 
 
 

6. CUAL ES LA IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LAS PROTEINAS EN EL CUERPO

HUMANO

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Las proteínas son fundamentales para nuestro organismo ya que una vez ingeridas a
través de diversos alimentos las transforma en aminoácidos, de los cuales 8 son
esenciales y generalmente se encuentran en las proteínas de alto valor biológico. 
Las proteínas humanas son una combinación de 22 aminoácidos por eso la calidad
de dicha proteína variará en función a la cantidad de aminoácidos esenciales que
contenga. Por lo tanto cuando falta un aminoácido esencial el valor biológico de esa
proteína disminuye, ya que el organismo no puede sintetizar dicha proteína si le
falta alguno de los esenciales. 
 
Las proteínas animales contienen todos los aminoácidos esenciales por eso son de
mayor calidad que las vegetales que suelen carecer de uno a varios de esos
aminoácidos. 
Esto no quiere decir que solo nos sean útiles las animales ya que combinando
proteínas incompletas podemos obtener un valor equiparable a las de la carne o el
pescado. 
Entre las combinaciones favorables para lograr un equilibrio proteico están las
legumbres con el arroz o el trigo o los cereales con frutos secos. 
 
Las proteínas contribuyen al equilibrio orgánico al transportar grasas y oxígeno, y
forman parte de determinadas hormonas y de los anticuerpos responsables de la
defensa del organismo. 
 
Encontramos proteínas: 
- De origen animal (completas): carne, pescado, huevos y lácteos. 
- De origen vegetal (incompletas): legumbres, cereales y frutos secos. 
 
A estas tendríamos que añadir los nutrientes reguladores o biocatalizadores,
vitaminas y los minerales, que son los que facilitan y controlan las diversas funciones
fisiológicas. 

7. CUANDO INGERIMOS UNA PROTEÍNA EN DONDE SE INICIA LA DIGESTIÓN Y

EXPLIQUE EL METABOLISMO.
24
Las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados  primeramente por
enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el
estómago, páncreas e intestino delgado.
 
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al
estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de
HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes
patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares
se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más
accesible.
 
En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma
de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica.
El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma
enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por
el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces
en los que intervienen aminoácidos aromáticos. El producto de la catálisis de esta
enzima es péptido de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo
de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que
cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se
denominan exopeptidasas.
 
A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se
dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al
páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH
alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino
(duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de
muchas enzimas pancreáticas cuya actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades
de pH. El jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de
tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.
 
Por ejemplo, el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina  por
separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una cadena de 245 aminoácidos que
se mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión a alfa-
quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos por acción
de la tripsina y quimotripsina consecutivamente:
 

25
La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la activación
prematura de proteasas secretadas por el páncreas.
 
La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos carbonilo de
aminoácidos  aromáticos.
El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por separación de
un hexapéptido del amino-terminal por acción de la enterocinasa. La tripsina
hidroliza enlaces
 Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos de
enlaces peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales.
 
}Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de
las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de
diversos tamaños y aminoácidos  libres. Los péptidos se degradan para dar
aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal,
particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los
restos amino-terminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son
excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la
mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación.
 
Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un
tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su reacción y dependiendo
si son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales
como desanimación o metilación que indican a las proteasas el momento de la
degradación.

26
8. EXPLIQUE LAS ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS: PRIMARIA, SECUNDARIA,
TERCIARIA, CUATERNARIA. LA HEMOGLOBINA A QUE TIPO PERTENECE.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es

decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace
covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos
siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales
constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles
de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la
información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se
obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir,
por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de
aminoácidos que la conforman.
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir,
el número de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La
asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de
organización, la llamada estructura cuaternaria. Conocer la estructura primaria no
solo es importante sino entender su función, sino también el estudio de las
enfermedades genéticas, esta estructura es siempre desde un grupo de amino-
terminal hasta el carboxilo final.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es el plegamiento que la cadena polipeptidicas adopta gracias a la formación de

enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes
de hidrogeno que se establecen entre los estables. Esta estructura se mantiene
gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de un
enlace peptídico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.

ESTRUCTURA TERCIARIA
27
Representación de la estructura tridimensional de la mioglobina, es el modo que la
cadena polipeptidicas se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los
aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Además estabiliza los enlaces covalentes entre sus, puentes de hidrogeno entre
cadenas laterales.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Afecta la disposición de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la

gama de de proteínas oligomericas Es el nivel más complejo la cual tiene proteínas
complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas
constituidas por más de una cadena polipeptidicas y la que va a ser forma a las
cadenas de la estructura terciaria para formar una proteína.
La hemoglobina pertenece a la estructura cuartanaria.

9. LA ESTRUCTURA TERCIARIA PERMITE CLASIFICAR LAS PROTEÍNAS EN DOS

GRUPOS PROTEÍNAS FIBROSAS Y GLOBULARES.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos  u hojas de gran extensión,
en general conformadas por un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son
28
insolubles en agua debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos.
Cumplen importantes funciones estructurales y representan más de la mitad de la
masa corporal de los organismos superiores.
Analizaremos  algunas de interés biológico:
 Queratina: se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos,
capa externa de la piel. Sus características más importantes son resistencia,
dureza y flexibilidad variables.
 colágeno: tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la
resistencia y por su no capacidad de estiramiento.
 Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y capacidad
de estiramiento.
 fibroína: en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuertes y flexibles. No
extensibles.

          PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas polipétidas se pliegan  en forma esférica

y poseen una esttructura más complejas que las anteriores, ya que puede haber más
de una estructura secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua. 
Algunas de las más importantes son:
 Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno.
 Cito cromo: es  componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.

 Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN

 lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos.

TABLA DE DIFERENCIAS ENTRE PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS

DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma  Esferoidal, de ovillo, casi esférica.  Longitudinal, alargada.

Cadena  Plegada.  Estirada.

polipeptídica

Solubilidad  Solubles.  Insolubles.

Función  Metabólica, unen moléculas,  Estructural, estática.

dinámica.

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Ejemplo  Mioglobina, hemoglobina, Insulina,  Colágeno, Queratina, lana,
etc. etc.

10. CONSULTE E INTERPRETE LA DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Y EL CICLO

DE LA UREA.

Los aminoácidos (AA) procedentes de la degradación de las proteínas de la dieta o

de las intracelulares se degradan perdiendo el grupo amino y la cadena carbonada
restante se transforma hasta metabolitos que puedan incorporarse a las rutas del
metabolismo de carbohidratos.

DESTINO METABÓLICO DE LOS GRUPOS AMINO

La mayoría de los AA se metabolizan en el hígado, donde el exceso de NH4+ se

excreta libre o se transforma hasta urea o ácido úrico para su excrección, en
dependencia de la especie animal. En mamíferos, el amonio libre es tóxico, por lo
que el procedente de la degradación de AA en tejidos periféricos debe de
transportarse en formas no tóxicas hasta el hígado y en el hígado se transforma en
urea para su excrección. Se transporta hasta el hígado en forma de AA : ALA y GLN,
fundamentalmente.

El GLU y la GLN desempeñan un papel crítico en el metabolismo de AA, actuando

como especies de recogida de grupos amino (1,3). En el citosol de los hepatocitos la
mayoría de los AA ceden su grupo amino al a-cetoglutarato para formar GLU (1). El
GLU pasa a las mitocondrias donde pierde el grupo amino en forma de NH4+ (2).

En los tejidos extrahepáticos es el GLU el que realiza este papel recogiendo el

amoniaco en forma de nitrógeno amídico en la GLN, y ésta pasa a las mitocondrias
hepáticas, donde descarga el NH4+ (3). Desde el músculo esquelético es la ALA la
encargada de transportar el grupo amino hasta el hígado. Tanto el GLU (2), como la
GLN (3), como la ALA (3') se liberan del grupo amino en el hígado para que allí entre
a formar parte de la urea, producto de excrección del N aminoacídico en las especies
ureotélicas (mamíferos).

REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN

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Las reacciones de transaminación se producen siempre entre un a-aminoácido y un
a-cetoácido, donde el primero traspasa el grupo amino al segundo, para formar el a-
cetoácido correspondiente al a-aminoácido y el a-aminoácido prodedente del a-
cetoácido.

Las enzimas que catalizan estas reacciones se denomina de forma genérica

transaminasas en función de los compuestos sobre los que actúen reciben nombres
específicos, por ejemplo glutamato-azalacetato-transaminasa, que recibe en la
actulidad el nombre de ASAT ( aspartato amino- transferasa). El fostato de piridoxal,
derviado de la vitamina B6, es la coenzima de las transaminasas. Se aloja en el
centro activo de las enzimas, unido covalentemente, de forma transitoria, al grupo
amino en épsilon de un resto de LYS de la enzima. La función fundamental de la GPT
o ALAT en el transporte de grupos aminos desde los tejidos hasta el hígado para la
síntesis de la urea ( forma de excreción del amino) la función fundamental de la
GOT O ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs es evidente. El
nivel de ambas enzimas ALAT y ASAT, en plasma puede ser un índice de lesiones en
cualquiera de estos tejidos, fundamentalmente es indiativo de la funcionalidad
hepática.

La descarboxilacion de aminoácidos o sus derivados proporcionan determinadas

aminas, denominadas de forma general aminas biógenicas con funciones biologícas

Muy importantes como: neurotransmisores ( dopamina, GABA, etc) la llamada

molecula del enamoramiento (feniltilamina), hormonas(adrenalina, norodrenalina
etc) compuestos implicados en las reacciones inmunes ( histamina),

CONCLUSIONES

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 Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de
funciones en la células de todos los seres vivos.

 Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbón ( C),

hidrogeno (H), oxigeno (O) y nitrógeno (N) ; aunque pueden contener
también azufre (S) y fosforo (P) y en menor proporción; hierro (Fe) cobre (Cu)
magnesio ( Mg) Yodo (I)

 Los aminoácidos son las piezas básicas en la estructura de las proteínas

 Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un

grupo amino (-NH2)

 Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede

sintetizar por si mismo. Lo cual implica la ingesta de una dieta balanceada de
alimentos que contengan proteínas como: carnes, huevos, lácteos y algunos
vegetales.

BIBLIOGRAFÍA
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 http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm
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aminoacidos#ixzz3XRB1f7wb 

Fuente: Ramírez, R.- segunda edición (2009). Química de alimentos.

Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia.  

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