BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS

 Las proteínas son moléculas

grandes formadas por pequeñas
subunidades denominadas
aminoácidos.

 Utilizando sólo 20 aminoácidos

distintos, la célula elabora miles
de proteínas diferentes, cada
una de las cuales desempeña
una función altamente
especializada.
 La estructura de las proteínas está
determinada en gran parte, por el orden de
los aminoácidos que se unen. Este orden, a
su vez, está codificado por los genes.
 Existen en la naturaleza aproximadamente
unos 300 aminoácidos diferentes, pero sólo 20
de ellos son de importancia en la formación de
las moléculas de proteína de todas las formas
de vida. Éstos son sintetizados a partir de
precursores más sencillos o absorbidos como
nutrientes.
 De los 20 aminoácidos que componen las proteínas,
ocho se consideran esenciales, como el cuerpo no
puede sintetizarlos, deben ser tomados a través de
los alimentos.

 Si estos aminoácidos esenciales no están presentes al

mismo tiempo y en proporciones específicas, los
otros aminoácidos no pueden utilizarse para
construir las proteínas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas
son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados
por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a
un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena
(habitualmente denominada R) de estructura
variable, que determina la identidad y las
propiedades de los diferentes aminoácidos;
• Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un enlace
peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos
forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido.

Esta reacción ocurre

de manera natural
en los ribosomas
asociados al retículo
endoplasmático.
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Metionina (Met)
 Triptófano(Trp)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg)
 Histidina (His)
 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
 Las células utilizan los aminoácidos para
sintetizar las proteínas de los tejidos que se
utilizan en la formación de células, en síntesis
de otros aminoácidos, enzimas, hormonas,
anticuerpos y compuestos no proteínicos que
contienen nitrógeno como los ácidos nucleicos
y los grupos hemo.
SÍNTESIS ESPECÍFICAS

Los aminoácidos intervienen en la síntesis de muchos

compuestos metabólicos, por ejemplo:

 La tirosina se utiliza para producir las hormonas

adrenalina, noradrenalina y tiroxina, así como el
pigmento de la piel llamado melanina.

 El triptófano se utiliza en la síntesis de serotonina, un

neurotransmisor, y para sintetizar las coenzimas, NAD+
y NADP+.

 La serina se convierte en etanolamina que se encuentra

en los lípidos.
 La cisteína se utiliza en la síntesis de la sales biliares.
 Los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo,
como los carbohidratos (en forma de
glucógeno) y los lípidos (en forma de grasa).

 El cuerpo mantiene una reserva de

aminoácidos, cuyo contenido cambia de
manera constante (1-2%), ya que las proteínas
de los tejidos se degradan y sintetizan
continuamente.
 Los aminoácidos pueden ser sintetizados por el
cuerpo en el proceso llamado transaminación.

 La transaminación implica la transferencia de

un grupo amino de un carbono a otro. El
donador del grupo amino es un aminoácido y
la molécula receptora es un -cetoácido (un
ácido que contiene un grupo funcional cetona
en el carbono , que es el carbono contiguo al
grupo carboxilo)
BIOSÍNTESIS POR TRANSAMINACIÓN
 El glutamato es sintetizado a partir de su α-
cetoácido precursor por una simple
transaminación, reacción catalizada por la
glutamato deshidrogenasa.
 Como el glutamato, el aspartato es sintetizado
por una transaminación catalizada por la
aspartato aminotransferasa, (AST).
 El aspartato también puede derivarse de asparagina
a través de la acción de asparaginasa. El aspartato
es importante como precursor de ornitina para el
ciclo de la urea.
 Hay 2 vías principales de producción de alanina
muscular: directamente de la degradación de
proteínas y vía transaminación de piruvato por la
alanina transaminasa (ALT).
El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza sobre todo como
mecanismo del músculo esquelético para eliminar el nitrógeno al
mismo tiempo que reabastece su suministro de energía
Serina
Glicina

Serín hidroximetil transferasa

 El mensaje genético se encuentra en las cadenas de
ADN.

 A partir del ADN se forma una molécula de ARN

(TRANSCRIPCIÓN) que sale del núcleo y es "leído"
por el RNAr con la ayuda del RNAt que le provee los
aminoácidos para la formación de las proteínas:
TRADUCCIÓN
 Etapas de la biosíntesis de proteínas :

 a) Transcripción

 b) Traducción
Iniciación de la síntesis.
Elongación de la cadena polipeptídica.
Terminación de la síntesis.
 A) Transcripción:
Ocurre dentro del núcleo de las células
eucariotas, aquí la secuencia de nucleótidos
que denominamos gen (segmento de ADN
que determina una proteína) se transcribe
en una molécula de ARN.
 Para formar la hebra de ARN a partir del ADN se
debe tener en cuenta que cada nucleótido del ADN
se ensambla con un determinado nucleótido del
ARN.
La molécula de ADN se
desenrolla y deja
accesible la hebra
paralela, a partir de la
cual se inicia la síntesis
del ARN. La enzima RNA
polimerasa detecta una
región de la secuencia
del ADN, llamada
promotor, que marca el
punto de inicio de la
síntesis. La enzima se
une al ADN en el sitio
preciso y selecciona el
primer nucleótido, que se
convertirá en el extremo
5' de la cadena
 A continuación, se desplaza rápidamente por la cadena
de ADN, añadiendo los nucleótidos correspondientes a
la cadena de ARN. Los nucleótidos se añaden uno por
uno en orden complementario, de esta manera la
adenina del ADN se combina con el uracilo del ARN (A –
U), en el mismo orden, la timina se ensambla con la
adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina
y viceversa (C – G, G – C).

 El ARN se constituye en portador de las instrucciones

que determinan la secuencia de aminoácidos de una
proteína
Dichas instrucciones, se
descifran leyendo los
nucleótidos de tres en tres
("tripletes de nucleótidos“ o
codón), y cada triplete de
nucleótido determina uno de
los 20 aminoácidos
existentes. Durante la
traducción, a medida que se
"leen" los codones, se van
añadiendo los aminoácidos
correspondientes a la
proteína que se está
formando.
 2) Traducción:
Es la síntesis de proteína propiamente
dicha) el ARN pasa del núcleo al citoplasma
donde es traducido por los ribosomas que
arman una proteína
 La síntesis de proteínas o traducción del ARN es el
proceso anabólico mediante el cual se forman las
proteínas a partir de los aminoácidos.
 La traducción se produce en el citoplasma donde
se encuentran los ribosomas.
 Los ribosomas están constituidos por una
subunidad grande y otra pequeña que rodea el
ARNm. En la subunidad menor algunas proteínas
forman dos áreas: una al lado de la otra
denominadas sitio P (por peptidil) y sitio A (por
aminoacil).
 La clave de la traducción reside en el código
genético, compuesto por combinaciones de tres
nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm.
Los distintos tripletes se relacionan
específicamente con tipos de aminoácidos usados
en la síntesis de las proteínas. Cada triplete
constituye un codón, existen en total 64 codones
(cuatro nucleótidos se combinan de a tres, así que:
43 = 64), 61 de los cuales sirven para cifrar
aminoácidos y 3 para marcar el cese de la
traducción.
 Las moléculas intermediarias entre los
codones del ARNm y los aminoácidos son los
ARNt, los cuales tienen un dominio que se
liga específicamente a uno de los 20
aminoácidos (en el extremo 3'). El segundo
dominio consta de una combinación de tres
nucleótidos - llamado anticodón - que es
complementaria de la del codón.
 La molécula de tRNA es el adaptador
(anticodón) que aparea el aminoácido
correcto con cada codón de mRNA durante la
síntesis de proteínas.

 Las enzimas conocidas como aminoacil-tRNA

sintetasas catalizan la unión de cada
aminoácido a su molécula de tRNA específica.
 El trabajo de los ARNt consiste en tomar del
citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los
nucleótidos del ARNm, que son los moldes
del sistema. La síntesis de las proteínas
comienza con la unión entre sí de dos
aminoácidos y continúa por el agregado de
nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en
un extremo de la cadena.
 Iniciación. La subunidad ribosómica más
pequeña se une al extremo 5' de una molécula
de mRNA. La primera molécula de tRNA, que
lleva el aminoácido modificado fMet, se acopla
según la complementaridad de las bases con el
codón iniciador AUG de la molécula de mRNA.
La subunidad ribosómica más grande se ubica
en su lugar, el complejo tRNA-fMet ocupa el
sitio P (peptídico). El sitio A (aminoacil) está
vacante. El complejo de iniciación está
completo ahora
 Elongación de la cadena polipeptídica:
 Un segundo tRNA, con su aminoácido unido, se
coloca en el sitio A y su anticodón se acopla con el
mRNA.

 Se forma un enlace peptídico entre los dos

aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo
tiempo, se rompe el enlace entre el primer
aminoácido y su tRNA. El ribosoma se mueve a lo
largo de la cadena de mRNA en una dirección 5' a
3', y el segundo tRNA, con el dipéptido unido, se
mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que el
primer tRNA se desprende del ribosoma.
 El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido
iniciado se une con el radical amino (-NH2) del
aminoácido siguiente mediante enlace peptídico.
Esta unión es catalizada por la enzima peptidil-
transferasa. El centro P queda pues ocupado por un
ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale
del ribosoma. Se produce la translocación
ribosomal.
 El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo
ello es catalizado por los factores de elongación
(FE) y precisa GTP. Según la terminación del tercer
codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el
centro A. Luego se forma el tripéptido en A y
posteriormente el ribosoma realiza su segunda
translocación. Estos pasos se pueden repetir
múltiples veces, hasta cientos de veces, según el
número de aminoácidos que contenga el
polipéptido.
Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica
• El final de la síntesis se presenta por los llamados
tripletes sin sentido, también denominados
codones stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe
ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario
de ellos y, por lo tanto, la biosíntesis del
polipéptido se interrumpe. Este proceso viene
regulado por los factores de liberación, de
naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y
hacen que la peptidil-transferasa separe, por
hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt.
 Una vez finalizada la síntesis de una proteína,
el ARN mensajero queda libre y puede ser
leído de nuevo.