Biologia 2° Bachillerato TEMA 14: ENZIMAS Y VITAMINAS 1. CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR. ENZIMAS 2. COMPOSICION QUIMICA DE LAS ENZIMAS 3. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS 4, PROPIEDADES 5. LAREACCION ENZIMATICA 6. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA 7. VITAMINAS AMPLIACION: CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGUN SU ACTIVIDAD 1, CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR. LAS ENZIMAS http:/Awww.bionova.org.es/animbio/anim/enzimas/enzimas.swf Para que una reaccién se lieve a cabo es necesario que la sustancia o sustancias que van a reaccionar reciban previamente una cantidad de energia que las active (energia de activacién). Aun en el caso de reacciones en las que se va a liberar mucha energia para que comience la reaccién es necesario adquirir previamente la energia de activacién. Por ejemplo la oxidacién de la glucosa es una reaccién fuertemente exotérmica y sin embargo no se produce espontaneamente, se necesita una energia de activacion considerable. La glucosa (o cualquier otra sustancia) necesita una pequefa cantidad de energia para sobrepasar la barrera y liberar asi la energia potencial acumulada, Por tanto en una reaccién quimica sdlo pueden actuar las moléculas que tengan suficiente energia interna para vencer la energia de activacién; para que la reaccién tenga lugar deberemos suministrar la energia de activacién o bien habra que producir un descenso de esta energia de activacién. Si calentamos los reactivos, las moléculas adquieren la energia cinética que se requiere para que las moléculas se encuentren, choquen y reaccionen, pero los catalizadores lo que hacen es disminuir la energia de activacién, porque el catalizador se une a las moléculas que van a reaccionar, favorecen su encuentro y por tanto la reaccién. Las enzimas son los principales biocatalizadores en todas las células.Biologia 2° Bachillerato En cualquier reaccién enzimética, la enzima (E) se une a la molécula que va a ser transformada, a la que se denomina sustrato (S) formando un complejo (catalizador-sustrato) y tras la reaccién quimica, se forma una sustancia llamada producto (P) y la enzima (E) queda libre para volver a actuar. E+s -> ES —>P+E La reaccién entre el catalizador y el sustrato se forma mediante enlaces débiles entre las moiéculas lo que hace posible que tras la accién catalizadora la union E-S pueda romperse con facilidad, En cualquier reaccién enzimatica se cumple que: * La enzima acelera la reaccién quimica pero no influye directamente en ella. No influye en que se forme mas cantidad de producto 0 en que la reaccién sea mas favorable termodinamicamente. Se consigue la misma cantidad de producto, pero en menos tiempo. * La enzima no se consume en la reaccién quimica, solo facilita la reacci6n, pero no intervine directamente en ella por eso tras haberse producido, la enzima se libera y queda integra para volver a catalizar. * Las enzimas son altamente especificas; hay un reconocimiento espacial entre la enzima y el sustrato y por ello cada enzima solo reconoce y actia sobre un tipo concreto de sustrato. El tipo de reaccién quimica que se produce también es especifica para cada enzima. Lo que puede variar es el grado de especificidad. 2. COMPOSICION QUIMICA DE LAS ENZIMAS Las enzimas son biocatalizadores porque regulan la mayor parte de las reacciones metabilicas de las células. Quimicamente son casi todas proteinas. Seguin Su composicién quimica se pueden distinguir dos tipos de enzimas: 1. Ribozimas. Son enzimas de ARN capaces de catalizar la unién o separacién de ribonucleétidos de una cadena de ARN. 2. Enzimas proteicas. La inmensa mayoria de las enzimas son proteinas de forma globular, solubles en agua (salvo muy raras excepciones) y con gran difusibilidad en los medios liquidos de los organismos. Pueden ser: a) Enzimas que son estrictamente proteicas (holoproteinas), es decir formadas exclusivamente por aminodcidos. Este tipo de enzimas son poco frecuentes, ejemplos son la ribonucleasa y la lisozima b) Holoenzimas, formadas por una parte proteica a la que se llama apoenzima y otra parte de naturaleza no proteica que puede ser de naturaleza inorgénica, en cuyo caso se llama cofactor o bien de naturaleza orgdnica y entonces se llama coenzima. Tanto la apoenzimaBiologia 2° Bachillerato como la coenzima son inactivas por si mismas y tienen que estar unidas mediante enlaces para que la enzima (holoenzima) sea activa La apoenzima Es la parte proteica que por tanto sélo rinde aa al hidrolizarla. Es la parte que determina la especificidad de sustrato de la reaccion enzimatica. Segtin Koshland en una molécula de apoenzima se pueden distinguir 4 tipos de aminoacidos segtin la funcién que realizan en la actividad enzimatica: 1) Aminodcidos no esenciales. No intervienen ni directa ni indirectamente en la actividad enzimatica de tal manera que pueden ser eliminados de la proteina sin que se pierda la actividad catalitica 2) Aminodcidos estructurales. No intervienen directamente en la accién catalitica, pero son los responsables de! mantenimiento de la estructura terciaria de la proteina y por tanto si su posicién o su estado varia por el factor que sea, van a hacer que se produzca un cambio en la estructura terciaria y pueden alterar, reducir 0 suprimir la actividad enzimatica 3) Aminoacidos de fijacin. Son aminoacids que se encargan de formar enlaces débiles entre la apoenzima y un lugar determinado del sustrato, precisamente por el lugar en el que va a ser atacado, Se encarga por tanto de suletar y unir la apoenzima por su lugar catalitico, al sustrato por el lugar en que ser atacado, i 4) Aminoacidos cataliticos. Son los aminoacidos directamente implicados en la accién catalitica. Son los que directamente producen el ataque del sustrato, Establecen enlaces covalentes con el sustrato cambiando la estructura de éste, de forma que puede alterarse facilmente. Los aminoacidos de fijacién y los cataliticos forman el centro activo de la apoenzima. El centro activo es una pequena estructura tridimensional en forma de hueco cuya forma exacta depende de la estructura terciaria de la cadena polipeptidica y que se adapta perfectamente a la forma del lugar del sustrato por donde se va a unir, algo asi como un guante se adapta a la mano. En el centro activo hay aminoacidos que pueden estar muy alejados en la secuencia, pero que al replegarse la cadena, han quedado prdximos. El centro activo tiene un tamafio muy pequefio en relacién al volumen total de la proteina La coenzima La principal diferencia quimica es que no son proteinas, aunque siempre son sustancias organicas de bajo peso molecular. La coenzima es responsable de la especificidad de accién enzimética. Por ejemplo una coenzima es el ATP (adenosin trifosfato) que es la coenzima en todas las reacciones de fosforilacién, es decir es especifica para este tipo de reacciones, siempre acta en reacciones en las que haya que ceder al sustrato un grupo fosfato,Biologia 2° Bachillerato pero no es especifica de sustrato porque puede producir la fosforilacién de la glucosa a glucosa 6 fosfato o de la fructosa o de cualquier otra sustancia. Por lo dicho anteriormente se puede deducir que el ntimero de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes a muchas enzimas. Por ejemplo el ATP es la coenzima de la hexosafosforilasa, fructofosforilasa, etc..., asi tienen especificidad de accién porque siempre intervienen en la misma Teaccién pero la especificidad de sustrato la posee la apoenzima ala que se unen. PRINCIPALES COENZIMAS a) Adenosin-fosfato AMP —> nucleésido de adenosina + 1 grupo fosfato. ADP --> nucledsido de adenosina + 2 grupo fosfato. ATP --> nucledsido de adenosina + 3 grupo fosfato, Los enlaces entre el nuclessido y el acido fosférico son ricos en energia y por ello el ATP constituye la principal molécula acumuladora de energia en los medios intracelulares. La funcién de los adenosin-fosfato es la transferencia del grupo fosfato, bien para cedérselo al sustrato, bien para arrancarselo. b) Flavin-nuclestidos o flavoproteinas FAD —> flavin-adenin dinucleotido Acttian como deshidrogenasas capturando o cediendo hidrégenos, ©) Nicotin-nuclestidos > nicotin-adenin-dinucleotido -> nicotin-adenin-dinucleotido-fosfato Son coenzimas importantisimas en el metabolismo como transportadores de hidrégeno ya que se fija sobre estas coenzimas 2H que quitan de algtin compuesto (al que por tanto oxidan) para luego darlos a otra, a la que consecuentemente reducen, quedando libres para cargarse de nuevo Ejemplo: AH2+NAD—> A +NADHz onioano ReDucioo NADH, +B--> BH2 + NAD eDUCIDO oxip100 d) Coenzima A ac. pantoténico + nuciedtido. Desempefian importantes funciones en el catabolismo de los lipides y en el respiratorio. Su funcién es transferir restos de ac. acético (grupo acetil) de una sustancia a otra (CHs-COOH).Biologia 2° Bachillerato e) Ferroporfirinas Son coenzimas que tienen un grupo porfirinico y en el centro un grupo Fe (metalporfirinas). Son las coenzimas de los citocromos encargados del transporte de electrones hasta fiarlos en el O2 en la cadena de transporte electrénico del proceso respiratorio celular. 3. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS (SEGUN SU ACTIVIDAD) En la actualidad se utiliza una clasificacién y una nomenclatura mas sistemética que la utilizada hasta hace poco tiempo. La IEC (Comisién Internacional de Enzimas) establece 6 clases en las que se distingue las partes siguientes: sustrato preferente + accién tipica + asa CLASE I: Oxido-reductasas. Intervienen en procesos de oxidacién y reduccién por transferencia de oxigeno, hidrégeno o electrones. AH, + B A+ BHe neaucice oxon00 ‘oxoAb REDUCIDO Se distinguen dos grupos: - Deshidrogenasas. Son enzimas que provocan a oxidacién o reduccién del sustrato mediante transferencia de hidrégeno. Las coenzimas que intervienen en estas reacciones son el FAD, NAD y NADP. - Oxidasas y reductasas. Provocan la oxidacién 0 reduccién del sustrato mediante la transferencia de electrones. Las coenzimas son las ferroporfirinas que forman parte de los citocromos. CLASE lI: Transferasas. Catalizan la transferencia de determinados grupos funcionales desde un sustrato a otro. Ejem las quinasas que transfieren grupos fosfato. CLASE lil: Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrdlisis introduciendo agua. AB +H,0-—> AOH + BH Dependiendo del enlace que hidrolizan se denominan esterasas (como la lipasa © la fostatasa), si rompen enlaces tipo éster; carbohidrasas, si rompen enlaces O- glucosidicos (como la amilasa o la sacarasa); peptidasas si rompen enlaces peptidicos (como la pepsina o la tripsina) etc. CLASE IV: Liasas. Catalizan reacciones de rotura o soldadura de sustratos, sin que intervenga el agua. En general, se pierden grupos y aparecen dobles enlaces. (Ej desaminasas, descarbosilasas.... CLASE : Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerizacién. AB—> BABiologia 2° Bachillerato CLASE VI: Ligasas © sintetasas. Catalizan la sintesis de moléculas mediante reacciones acopladas a la hidrdlisis del ATP. Bee ATP ADP 4, PROPIEDADES - GRAN ACTIVIDAD CATALITICA: elevan la velocidad de reaccién entre 10° y 10" veces. Sdlo aceleran las reacciones quimicas sin intervenir en ellas y quedan libres después de la reaccién para actuar sobre otro sustrato (se reciclan) - ESPECIFICIDAD Las enzimas son proteinas y consecuentemente poseen una especificidad Zoolégica, es decir, cada especie animal o vegetal posee sus propias enzimas. Pero ademas en las enzimas se reconoce una especificidad de sustrato, pues sélo actdan sobre un tipo determinado de sustancias, Y por itimo tienen ademas una especificidad de accién, pues sdlo pueden catalizar una determinada reaccién quimica Esta propiedad se debe a que cada enzima tiene uno o varios centros activos, con una forma tridimensional caracteristica que se ajusta perfectamente a la forma tridimensional del sustrato, y no le permite unirse con ninguna otra sustancia que no encaje en él La especificidad es caracteristica comtin a todas las enzimas, pero el grado, puede ser variable: . Especificidad absoluta. Cuando la enzima solo redonoce./Un detérminado tipo de. sustrato, por ejemplo la fosfofructoquinasa tiene por nico sustrato la fructosa fosforilada. (Fructosa 6P), . Especificidad de grupo. Cuando la enzima reconoce a un grupo dé molécllas ‘similares. Por ejemplo la hexoquinasa que transfiere grupos fosfato sobre cualquier hexosa. * __ Especificidad de clase. Cuando la enzima no reconoce un determinado tipo de moléculas sino un determinado tipo de enlace. Por ejemplo las fosfatasas que separan grupos fosfato (PO) de cualquier tipo de molécula - ACTUAN EN CONDICIONES SUAVES DE pH y TEMPERATURA aue es el estado en el que se encuentran las disoluciones de los seres vivos. - SE PUEDE REGULAR SU ACTIVIDAD a través de estimulos intra o extracelulares. 5, LA REACCION ENZIMATICA. Mecanismo de accién En toda reaccién enzimatica intervienen dos elementos: de una parte la enzima y de otra la sustancia sobre la que va actuar la enzima que se llama sustrato. Las enzimas tienen un tamafio mayor que los sustratos a los que se unenBiologia 2° Bachillerato En la primera fase de la reaccién enzimatica la enzima (E) se acopla al sustrato (S) por el centro activo, formandose un complejo enzima-sustrato (ES). Después el lugar catalitico del centro activo empieza a actuar sobre el sustrato transformandolo en otra sustancia o sustancias diferentes a la que se llama producto (0 productos), Finalmente el producto (P) se separa de la enzima y esta puede volver a unirse a otra molécula del sustrato para provocar sobre ella una nueva reaccién enzimatica. Por ejemplo: S + — Sa es—+eE+ PP Sacarosa + Sacarasa—>Complejo sacarasa-sacarosa->Sacarasa + Glucosa + Fructosa En el metabolismo de los seres vivos las reacciones catalizadas por enzimas se desarrollan en cadena, es decir que los productos resultantes de la accién de una primera enzima van a ser atacados por otra, y los productos de esta serdn atacados por otra y asf sucesivamente, Estos complejos multienzimdticos suelen provocar la unién de sustratos para finalmente construirse una macromolécula (catabdlica). Si por el contrario la accién del complejo multienzimatico es catabélica se obtendran productos moléculas residuales que serén eliminadas como productos de desecho. 5.1. Factores que condicionan la actividad enzimatica. La actividad de una enzima, la velocidad con que realiza la accién depende de varios factores. Algunos actan activando la accién enzimatica y otros inhibiéndola, Los principales factores son’ = Concentracién del sustrato. En toda reaccién enzimatica se aumenta la velocidad de la reaccién si se incrementa la concentracién del sustrato, pero llega a un limite en el cual la velocidad es maxima y aunque se incremente mas [S] la velocidad no aumenta. Se puede interpretar considerando que al aumentar las moléculas de sustrato son mas féciles los encuentros S-E. Pero cuando se llega a un punto todas las enzimas estan saturadas, es decir la concentracién de! sustrato es tal que todas las enzimas estén actuando, estén en forma de ES y por tanto aunque se aumente la concentracién del sustrato no puede aumentar la concentracién. (VER ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN Y SIGNIFICADO DE Km EN EL TEXTO p74) * Influencia de la temperatura A medida que aumenta la temperatura aumenta la velocidad de la reacci6n, hasta llegar a un punto dptimo en el que la actividad es maxima. Esto se debe a que la temperatura hace aumentar la movilidad de las moléculas y por tanto se hace més probable el encuentro entre la enzima y el sustrato. Si a partir de la temperatura éptima se sigue suministrando calor llega un momento en que la enzima se desnaturaliza por pérdida de su estructura terciaria con lo que cesa la actividad.Biologia Fig. 11 Variacion de lo actividad erzindtiea en fancién de Ia semperatura 2° Bachillerato + Influencia del pH 3 Una enzima sélo acta dentro de i reeranttce unos limites de pH. Si se traspasan i estos limites, la enzima_ se i | desnaturaliza y deja de actuar. Entre a los dos valores extremos se | encuentra el pH éptimo al cual la velocidad de reaccién es maxima, El PH optimo es independiente del punto 5B = 8 @H Rennes | isceléctrico de la proteina. El pH Optimo es caracteristico de cada enzima y depende tanto de la enzima como del sustrato. Ya sabemos que el pH determina el grado de jonizacion de las enzimas y del sustrato. Las variaciones del pH pueden ocasionar un cambio en la estructura tridimensional de las enzimas y puede afectar a su actividad. * Efecto de los inhibidores. Existen sustancias que son capaces de inhibir en Mayor 0 menor grado la actividad enzimatica. Hay dos tipos de inhibicién enzimatica: ¥ Inhibicién irreversible. El inhibidor queda unido fuertemente a la enzima mediante enlaces covalentes de manera tan fuerte que su disociacién es muy lenta. El inhibidor afecta al centro activo por lo que la reaccién no se puede realizar. En este caso aunque se reduzca la concentracién del inhibidor no se consigue eliminar la inhibicién, Un ejemplo son los gases neurotéxicos, como €! gas mostaza, empleados en la Primera Guerra Mundial que inhiben irreversiblemente la enzima acetilcolisterasa que se Necesita para una trasmisién adecuada de impulsos nerviosos a los musculos. Actualmente estos inhibidores son muy utilizados en farmacologta. Y Inhibicién. reversible. EI inhibidor inutiliza el centro activo de forma temporal ya que puede disociarse con facilidad de la enzima. De esta manera, si se reduce la concentracién de inhibidor, desaparece la inhibicién. Existen dos modalidades: % Los inhibidores mas comunes son los inhibidores competitivos que son sustancias que pueden unirse al centro activo de la enzima porque su estructura es muy similar a la del sustrato, se establece una competencia entre la sustancia inhibidora y el sustralo pues ambos pueden unirse a la enzima Consecuentemente queda menos cantidad de enzimas libres para unirse al verdadero sustrato y por ello la velocidad de reaccién disminuye. Esta inhibicion puede superarse aumentando la concentracion del sustrato.Biologia 2° Bachillerato En la primera fase de la reaccién enzimatica la enzima (E) se acopla al sustrato (S) por el ceniro activo, formandose un complejo enzima-sustrato (ES). Después el lugar catalltico del centro activo empieza a actuar sobre el sustrato transformandolo en otra sustancia o sustancias diferentes a la que se llama producto (0 productos). Finalmente el producto (P) se separa de la enzima y esta puede volver a unirse a otra molécula del sustrato para provocar sobre ella una nueva reaccién enzimética, Por ejemplo: S + — S— cs—+E+PP Sacarosa + Sacarasa—>Complejo sacarasa-sacarosa>Sacarasa + Glucosa + Fructosa En el metabolismo de los seres vivos las reacciones catalizadas por enzimas se desarrollan en cadena, es decir que los productos resultantes de la accién de una primera enzima van a ser atacados por otra, y los productos de esta seran atacados por otra y asi sucesivamente. Estos complejos multienzimaticos suelen provocar la union de sustratos para finalmente consiruirse una macromolécula (catabdlica). Si por el contrario la accién del complejo multienzimatico es catabélica se obtendran productos moléculas residuales que serén eliminadas como productos de desecho. 5.1. Factores que condicionan la actividad enzimatica. La actividad de una enzima, la velocidad con que realiza la accién depende de varios factores, Algunos actian activando la accién enzimatica y otros inhibiéndola. Los principales factores son: = Concentracién del sustrato. En toda reaccién enzimatica se aumenta la velocidad de la reaccién si se incrementa la concentracién del sustrato, pero llega a un limite en el cual la velocidad es maxima y aunque se incremente mas [S] la velocidad no aumenta, Se puede interpretar considerando que al aumentar las moléculas de sustrato son mas féciles los encuentros S-E. Pero cuando se llega a un punto todas las enzimas estan saturadas, es decir la concentracién de! sustrato es tal que todas las enzimas estén actuando, estén en forma de ES y por tanto aunque se aumente la concentracién del sustrato no puede aumentar la concentracién: (VER ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN Y SIGNIFICADO DE Kin EN EL TEXTO p74) * Influencia de la temperatura A medida que aumenta la temperatura aumenta la velocidad de la reaccién, hasta llegar a un punto dptimo en el que la actividad es maxima. Esto se debe a que la temperatura hace aumentar la movilidad de las moléculas y por tanto se hace mds probable el encuentro entre la enzima y el sustrato. Si a partir de la temperatura éptima se sigue suministrando calor llega un momento en que la enzima se desnaturaliza por pérdida de su estructura terciaria con lo que cesa la actividad.Biologia 2° Bachillerato + Otras sustancias son inhibidores no competitivos, son sustancias que no se acoplan al centro activo de la proteina y por tanto no compite con el sustrato para unirse al centro activo. El inhibidor se une a la enzima provocando en ella un cambio conformacional que impide que realice su funci6n catalitica. Esta inhibicién no puede superarse aumentando la concentracin de sustrato, ya que el inhibidor tiene su propio centro de unién independiente del centro activo. Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de a reaccién enzimatica 0 el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final recibe el nombre de retroalimentacién negativa o retrorregulacién (feed-back negativo) Efecto de los activadores Los activadores son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial o activandola. 6. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA La regulacién de la actividad enzimética puede ejercerse de dos formas: ~ Sobre la sintesis de la enzima: la enzima sélo se produce en el momento y en la cantidad que se necesita y, una vez realizada su accién, se degrada rapidamente - Sobre su actividad: la enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva, cuya transformacién se produce por la unién de un ligando. Esto ocurre, por ejemplo, en las enzimas alostéricas. Enzimas alostérica: - Se regulan por la unién no covalente de una molécula (efector alostérico 0 modulador) aye se une a un sitio llamado sitio alostérico, que es distinto al centro activo. = Los efectores alostéricos 0 moduladores producen un cambio conformacional en la enzima al unirse al sitio alosterico: © Sielefector es un activador 0 modulador positivo, el cambio conformacional permite la activacién de la enzima, que hasta el momento de la union del activador al sitio alostérico, permanecia inactiva. A menudo el activador es la propia molécula de sustrato. Esto evita la acumulacién excesiva de un sustrato en la célula, ya que induce su eliminacién por las reacciones subsiguientas de la ruta metabdlica o Sjel efector es un inhibidor o modulador negativo, al unirse ala ‘enzima provoca el cambio conformacional de activa a inactiva. Hasta que el inhibidor no abandona el sitio alostérico, la enzima no recupera su actividad. Normaimente, los inhibidores son los productos finales de las rutas metabdlicas. Asi, si aumenta su concentracién en la célula se detiene la ruta metabdlica que lo produce (retroalimentacién negativa)Biologia 2° Bachillerato . VITAMINAS Las vitaminas no son sintetizables por el organismo humano y deben ser incorporadas con la dieta bien como vitaminas o como susiancias precursoras que tras alguna transformacién dard lugar a la vitamina, Practicamente todos los animales tienen que tomar las vitaminas con la dieta pues no pueden sintetizarlas, pero hay alguna excepcién como ratas y aves que pueden sintetizar la vit C y los rumiantes que sintetizan algunas del grupo B. Las vitaminas quimicamente son muy heterogéneas, siempre son moléculas organicas de bajo peso molecular, pero su naturaleza es muy variable por ello se las clasifica en vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles. El exceso de vitaminas liposolubles puede crear trastornos graves porque se van acumulando ya que al no ser Solubles no puede excretarse el exceso con la orina, Las vitaminas hidrosolubles aunque se tomen en exceso no producen trastomos pues se eliminan con facilidad. Las vitaminas tienen funcién catalitica y por tanto se requieren en pequefias cantidades ya que se regeneran cuando finaliza la accion en la que intervienen, pero son imprescindibles para un correcto desarrollo, crecimiento y reproduccién. Su carencia extrema o avitaminosis produce enfermedades muy graves e incluso la muerte. El estado deficitario de vitaminas 0 hipovitaminosis también produce alteraciones de la salud, Las vitaminas hidrosolubles més importantes son la Bi, Bx, Ba, Bs, Bs, Bo, Biz y C. A excepcién de la vitamina C, las demas actian como componentes de algunas coenzimas, por ejemplo el ac. pantoténico 0 Vit Bs es componente fundamental de la coenzima A, Las vitaminas liposolubles son fragmentos isoprenoides y por tanto moléculas lipidicas e insolubles en agua. No acttian como coenzimas. Las més importantes son la vit A, vit D, vit E ya Vit K. Todas las enzimas son sustancias que se alteran con facilidad y resisten mal los cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados, Se oxidan con facilidad perdiendo sus propiedades cataliticas (Ver la tabla p.76 Vitaminas Liposolubles y p.92 Vitaminas Hidrosolubles) AMPLIACION: : : - CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGUN SU ACTIVIDAD En la actualidad se utiliza una clasificacin y una nomenclatura més sistematica que la utiizada hasta hace poco tiempo. La IEC (Comisién intemacional de Enzimas) establece 6 clases en las que se distingue las partes siguientes: 10Biologia 2° Bachillerato sustrato preferente + accién tipica + asa CLASE I: Oxido-reductasas. Intervienen en procesos de oxidacién y reduccién por transferencia de oxigeno, hidrégeno o electrones. AH, + B A+ BHy epve0 oxEAD0 xr ReDueno Se distinguen dos grupos: - Deshidrogenasas. Son enzimas que provocan la oxidacién o reduccién del sustrato mediante transferencia de hidrégeno. Las coenzimas que intervienen en estas reacciones son el FAD, NAD y NADP. - Oxidasas y reductasas. Provocan la oxidacién o reduccién del sustrato mediante la transferencia de electrones. Las coenzimas son las ferroporfirinas que forman parte de los citocromos. CLASE II: Transferasas. Catalizan la transferencia de determinados grupos funcionales desde un sustrato a otro. Ejem las quinasas que transfieren grupos fosfato. CLASE Ill: Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrdlisis introduciendo agua. A-B + H:0-—> AOH + BH Dependiendo del enlace que hidrolizan se denominan esterasas (como la lipasa 0 Ia fosfatasa), si rompen enlaces tipo éster, carbohidrasas, si rompen enlaces O- glucosidicos (como la amilasa o la sacarasa); peptidasas si rompen enlaces peptidicos (como la pepsina o la tripsina) ete. CLASE IV: Liasas. Catalizan reacciones de rotura o soldadura de sustratos, sin que intervenga el agua. En general, se pierden grupos y aparecen dobles enlaces. (Ej desaminasas, descarbosilasas...) CLASE V: Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerizacion. AB—>BA CLASE VI: Ligasas 0 sintetasas. Catalizan la sintesis de moléculas mediante reacciones acopladas a la hidrdlisis del ATP. a > AB ATP ADP A+B (Pégina 96 libro) MN