Metabolismo de Proteínas

En la dieta, nosotros ingerimos diferentes tipos de proteínas, pero lo importante es • La tiene enlaces peptídicos.
conocer en qué estado consumimos las proteínas. Generalmente, consumimos las • La puede contener enlaces
proteínas en estado o nivel primario, pero en algunos casos también ingerimos peptídicos y otros enlaces como puente de hidrógeno,
proteínas nativas o de estado cuaternario, que no han sufrido cambios en su enlace disulfúrico, anillo bencénico (interacción
estructura. hidrofóbica), etc.

Para que una proteína pase del estado cuaternario al primario se debe
, por medio del calor (altas temperaturas), pH, etc. Si este proceso no
• [Explicar el proceso de digestión y absorción]
ocurre, las enzimas digestivas no van a poder hidrolizar a las proteínas.

En el lumen gástrico, el ácido clorhídrico (HCl) desnaturaliza a las proteínas de nivel En las células parietales, por medio de la bomba “Protones
cuaternario y después va a actuar la pepsina sobre ellas. Potasio”, de tipo P porque se fosforila, ingresa el potasio (K+) y
sale el hidrógeno (H+).
Las proteínas, sin importar su estado, cuando son ingeridas estimulan a las células G Por medio de otra bomba, llamada Transportador de Cloro – CFTR
(mucosa gástrica) que secretan una hormona llamada gastrina. La gastrina estimula (fibrosis quística, Súper Familia ABC), se libera el cloro (Cl-).
a las células principales a producir pepsinógeno (zimógeno) y este mismo es En el lumen gástrico se van a juntar el H+ y el Cl- para producir
secretado hacia el lumen, todavía como pepsinógeno. La gastrina también estimula a el ácido clorhídrico (HCl).
las células parietales a producir HCl.
El pepsinógeno, que es una proenzima o zimógeno, por acción del
La primera función del HCl es de desnaturalizador de proteínas cuaternarias y la
ácido clorhídrico (HCl) se transforma/activa en pepsina. Para
segunda función de activador del pepsinógeno a pepsina). La pepsina es la enzima
generar esta activación, debe haber una proteólisis (ruptura) en la
como tal.
estructura del pepsinógeno y dividirse.
La secuencia de tres aminoácidos se libera y deja la enzima
Una vez que está activa la pepsina, va a poder desgradar a las proteínas primarias
hasta péptidos, oligopéptidos o peptonas, lo que produce una digestión parcial. activa, que es la pepsina.

Los péptidos llegan al intestino. Esta llegada al lumen, estimula a que los enterocitos secreten dos Tripsinógeno  Tripsina
hormonas: Colecistocinina (CCK) y Secretina. Estas dos hormonas estimulan al páncreas para que libere los Quimotripsinógeno  Quimotripsina
zimógenos pancreáticos y el bicarbonato, que amortigua el pH ácido (ácido gástrico) que viene del Procarboxipeptidasa  Carboxipeptidasa
estómago (amortiguador de pH) y hace que el pH de intestino se alcalinice 7.5-8.0, porque el pH del Proelastasa  Elastasa
estómago es de 1.5-2.0.

Una vez que el páncreas vierte los zimógenos inactivos, se estimula a la

• Enteroquinasa/enteropeptidasa/entero
enteroquinasa/enteropeptidasa/enteroproteasa que es producida en los enterocitos. Esta enzima
proteasa.
Enteroquinasa estimula la activación del Tripsinógeno en Tripsina. Esta enzima Tripsina va a activar a los
otros zimógenos inactivos en sus enzimas activas.
• Tres: Gastrina, colecistocinina y
Las enzimas activas van a degradar a los péptidos hasta aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos. secretina.
Existen dos tipos de enzimas/proteasas: Las endopeptidasas, que cortan en el centro de la proteínas y dan como
resultado dos péptidos pequeños; y las exopeptidasas, que rompen a las proteínas en los extremos y forman así los
aminoácidos. • Verdadero.
A nivel del estómago se encuentra la pepsina que es de tipo endopeptidasa. A nivel del intestino, tripsina,
quimotripsina y elastasa son endopeptidasas, solo la carboxipeptidasa (a y b) es exopeptidasa.
HIDRÓGENO
|
AMINO – CARBONO – CARBOXILO
|
Los aminoácidos se pueden absorber mediante Transporte Activo Secundario (Cotransportador Sodio-Aminoácido), RADICAL
Transporte Pasivo Difusión Simple y Transporte Pasivo Difusión Facilitada. La razón por la que son absorbidos de (varía)
distinta manera es porque su estructura química es diferente por la variación de la cadena lateral R.

Los dipéptidos y tripéptidos se absorben mediante Transporte Activo Secundario (Cotransportador Di/Tripéptidos- “Los aminoácidos esenciales NO
Hidrógeno). Una vez absorbidos, son hidrolizados en aminoácidos por las peptidasas citosólicas (dipeptidasas y son sintetizados por el humano,
tripeptidasas) y se juntan con los aminoácidos libres absorbidos. los obtenemos de la
alimentación.”
Los aminoácidos pasan a la circulación portal (hígado) por Transporte Pasivo Difusión Facilitada en 90% y los
dipéptidos y tripéptidos en 10%. PDV Clínico: Si un paciente no
ingiere proteínas con alta
cantidad de aminoácidos
esenciales, puede sufrir una
A partir de este Pool Metabólico, se van a formar todas las flechas negras. desnutrición proteica.
[Archivo Semana 10]
Hay dos tipos de desnutrición
proteica: Marasmo y Kwashiorkor.

La clasificación de las proteínas es muy variada. Por ejemplo, las proteínas fibrosas y globulares, según su El Marasmo generalmente afecta
estructura química. Las proteínas fibrosas, insolubles en agua y con función dinámica, como el colágeno, queratina a los bebés que fueron
y elastina. Las proteínas globulares, solubles en agua y con función en el transporte, como la albúmina, transferrina destetados antes de tiempo. Es
y hemoglobina. una desnutrición proteico-
calórica (falta de proteínas y
Según su valor nutricional, se clasifican en proteínas completas e incompletas. Las proteínas completas, contienen carbohidratos).
todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente (origen animal). Las proteínas incompletas, pueden contener El Kwashiorkor se da en los
todos los esenciales pero uno de ellos está limitante o ausente (origen vegetal). adolescentes o ancianos porque
es una desnutrición de tipo
Por ejemplo, las carnes (sobre todo de res), tienen una alta cantidad de aminoácidos esenciales, casi todos los proteica (aporte bajo de
tienen por encima de los 30 miligramos diarios. En cambio, los alimentos de origen vegetal, tienen triptófano proteínas).
(esencial), pero por cada 100g tiene 20mlg. El ser humano necesita un promedio de 35mlg al día.

• En todos los procesos bioquímicos interviene alguna proteína.

• En el intestino, donde la
• Las proteínas representan el 50% del peso seco de un individuo.
caseína es el sustrato y en la
solución de extracto
[Tabla de clasificación]. Dineína  Movimiento, en el flagelo de los espermatozoides, y que cuando
pancreático están las
hay mutación en esta proteína, los espermatozoides no se mueven y se genera esterilidad. Fibrinógeno 
enzimas.
Coagulación sanguínea

Gastrina (17 aminoácidos), Glucagón (29 aminoácidos).

El albinismo (enfermedad autosómica recesiva) se produce porque hay una mutación en el gen codificador de las enzimas que transforman a la tirosina
(aminoácido) en melanina.  Precursor de pigmentos de la piel.
El vitíligo, hay dos hipótesis: Deficiencia parcial de la enzima o destrucción de los melanocitos (células donde se forma la melanina).  Precursor de
pigmentos de la piel.
α-cetoglutarato  Glutamato  Precursor del GABA (neurotransmisor inhibitorio, genera sueño).  Precursor de pigmentos de neurotransmisores.
Histidina  Histamina Carboxilasa  Histamina  Precursor de formación de alergias.

• Edema  Retención de líquidos, no necesariamente inflamación. Puede ser , en algunas regiones, o , en todo el cuerpo del
paciente.
• La retención se da en el espacio extracelular y en cualquier tejido.
• Compartimentalización del agua  Mayor concentración de agua dentro de la célula (2/3 partes del agua dentro de la célula).
• La albúmina (producida en el hígado) mantiene el agua dentro de la célula, si hay poca albúmina (por falta de alimentación o fallo hepático) el agua
sale hacia el espacio extracelular.
• Lo ideal es administrar diurético para elimine el agua a través de la orina y genere una regulación.