UNIVERSIDAD AUTONOMA DEL BENI JOSE

BALLIVIAN

TRABAJO PRACTICO N° 1

ESTUDIANTE: José Elmer Terrazas Churqui

DOCENTE: Lic. Sabarain Morales Justiniano

MATERIA: Bioquímica y Fisicoquímica

CURSO: 3er año en Industrias Forestales

AÑO/FECHA DE ENTREGA: 29 de mayo 2020

 INVESTIGACION
1: ¿Definición de Aminoácidos?

• En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300

aminoácidos.

• En la mayoría de los seres vivos solamente 20 aminoácidos son

codificados por el DNA para formar las proteínas (proteinogénicos).
Además,existen selenocisteína y pirrolisina (arqueo bacterias).

Muchas proteínas con Henen aminoácidos modificados y partes no

proteicas (grupos prostéHcos).

Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las

proteínas, para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las
proteínas se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces,
azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar subunidades
moleculares denominadas aminoácidos.

Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentran en condiciones

normales en las proteínas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa.
Los aminoácidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono
alfa. La glicina, el aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo
R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (-CH3).

Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como

iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El
grupo amino (NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ y el grupo
carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se
mencionó, la solución de un ácido y su base conjugada sirve de amortiguador
y resiste cambios en el pH cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a
los grupos amino y carboxilo de una proteína, al encontrarse ésta en una
solución, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempeña
las funciones de un importante amortiguador biológico.

El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada

aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en
espejo. Ambas imágenes se Ilaman L-isómero y D-isómero. Cuando se
sintetiza un aminoácido en el laboratorio se produce una mezcla de isómeros
L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-
isómeros. Una excepción serían los pocos aminoácidos D presentes en los
antibióticos producidos por los hongos. Los aminoácidos se agrupan en la
figura según las propiedades de sus cadenas
laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos,
en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los
aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH
celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una
carga negativa. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la
disociación del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales
ácidas o básicas son iónicas y por tanto, son hidrófilas. Además de los veinte
aminoácidos conocidos, algunas proteínas contienen otros aminoácidos
menos comunes. Estos se producen por la modificación de aquéllos, al formar
parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en
hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente después de incorporarse al
colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces cruzados entre las
cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la
fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales
componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.

Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos

Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando
el carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo
amino de otra. El enlace covalente que une dos aminoácidos se denomina
enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un
dipéptido; una cadena más larga recibe el nombre polipéptido. El elaborado
proceso por medio del cual se sintetizan polipéptidos se tratará más adelante.

Estructura de las proteínas: niveles de organización

Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran

enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolécula con una
conformación específica, tridimensional. Esta conformación determina la
función de la proteína. Por ejemplo, la conformación única de una enzima le
permite "identificar" y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima
regula. La forma de una proteína hormonal le permite combinarse con su
receptor en el sitio de la célula blanco. (La célula sobre la cual la hormona
está diseñada para actuar.)

Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas,

las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las
proteínas globulares las cadenas de polipéptidos se encuentran plegadas en
forma estrecha a fin de producir una molécula compacta, de forma esférica.
La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares. Hay varios niveles
de organización en una molécula proteínica: primario, secundario, terciario y
cuaternario.

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su

estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la información genética.
Utilizando métodos analíticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos
investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminoácidos que
constituyen una molécula de proteína. La insulina, hormona secretada por el
páncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera
proteína cuya secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica pudo
determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminoácidos unidos en dos
cadenas enlazadas. Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas implica que las cadenas se pliegan

y forman un hélice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las
interacciones entre los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica.
Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la
estructura secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen encontrarse
aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una
estructura tridimensional específica. Una estructura secundaria que se
observa con frecuencia en las moléculas de proteína es la llamada hélice alfa.
Esto abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La hélice alfa
es una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se encuentran 3,6
aminoácidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante
puentes de hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la
espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de hidrógeno ocurren entre
átomos de una misma cadena peptí[Link] hélice alfa es la unidad estructural
básica de las proteínas fibrosas como la lana, cabello, piel y uñas. Las fibras
son elásticas porque los enlaces de hidrógeno pueden reformarse. Este es el
motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y
luego recupera su longitud.

Otro tipo de estructura secundaria es el denominado lámina plegada beta. En

éstas los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas
polipeptídicas (lámina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está
completamente extendida y los enlaces de hidrógeno ocasionan la formación
de la estructura en forma de lámina. Pero también se pueden formar láminas
plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptídica (lámina
intracatenaria). Esta estructura es más flexible que elástica. La fibroína, la
proteína de la seda, está caracterizada por una estructura de lámina plegada
beta; el núcleo de muchas proteínas

En las proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno)

o exclusivamente laminar, pero en las proteínas globulares la estructura
secundaria siempre tiene una porción que no es ni helicoidal ni laminar,
denominada aleatoria (zonas de conexión); estas proteínas pueden ser
parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias,
totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento
helicoidal, laminar y aleatorio.

Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una proteína es

el dominio, que corresponde a una zona de la molécula que tiene
características estructurales definidas. En una molécula de proteína puede
haber más de un dominio y este hecho está relacionado con la función de la
misma. Los dominios suelen ser muy conservados a lo largo de la evolución:
las proteasas “tipo papaína” de virus, bacterias, plantas y animales tienen una
estructura compuesta de dos dominios entre los cuales se ubica el sitio activo
de la enzima.

Estructura terciaria

La estructura terciana de una molécula de proteína está determinada por la

forma que adopta cada cadena polipeptídica. Esta estructura tridimensional
está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los
grupos R:

1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R de las subunidades de

aminoácidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipéptidos.

2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y aquéllos con
cargas negativas.

3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia de los grupos R no

polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del
Iíquido que los rodea.

Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren

una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria,
secundaria y terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa.
La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de
oxígeno, es un ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria. La
hemoglobina está compuesta por 574 aminoácidos dispuestos en cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta
idénticas entre sí. Su fórmula química es C3032H48160872S8Fe4

La estructura de las proteínas determina su función

La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De

entre las innumerables conformaciones teóricamente posibles de una
proteína, generalmente hay una que predomina. Esta conformación es
generalmente la más estable y en ese caso se dice que la proteína se
encuentra en estado nativo (proteína nativa).

de la valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena
lateral con carga hace que la hemoglobina sea menos soluble y más
propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que provoca un cambio
en la forma de los glóbulos rojos.

en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad biológica se Ilama

desnaturalización. En general, la desnaturalización no puede revertirse; sin
embargo, en determinadas condiciones, algunas proteínas que han sido
desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biológica cuando
se restauran las condiciones normales del medio.
 Las proteínas no son eternas y en las células es frecuente que las moléculas
de proteína se sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades
celulares. La degradación de una proteína es llevada a cabo por proteasas o
peptídicas que hidrolizan algunas o todas las uniones peptídicas, con lo que
la proteína puede quedar reducida a sus unidades constitutivas, los
aminoácidos, que pueden luego ser utilizados para construir moléculas de la
misma o de otra proteína. El proceso de hidrólisis destruye la estructura
primaria y en el laboratorio puede ser llevado a cabo por la acción de enzimas
o por ácidos o álcalis concentrados y a elevadas temperaturas.

3: ¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales?

4: ¿y donde lo podemos encontrar?

5. ¿aminoácidos esenciales?

AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Son diferentes en cada especie, en la especie humana son diez: