Kiara Kanackowicz

Hay cuatro tipos de moléculas características de los seres vivos: las proteínas, los hidratos de carbono, los lípidos y los ácidos
nucleicos. La mayoría de estas moléculas biológicas son grandes polímeros construidos por el enlace covalente de moléculas
más pequeñas llamadas monómeros (tienen estructuras químicas semejantes)
Por lo tanto, a los polímeros habitualmente se los consideran macromoléculas.
Las moléculas biológicas están formadas por grupos funcionales, que son pequeños grupos de átomos con propiedades
químicas específicas. Dado que las macromoléculas son tan grandes, contienen muchos grupos funcionales diferentes, por lo
que cada uno le confiere diferentes propiedades especificas a sitios locales en la macromolécula.
El comportamiento químico repetitivo de estos grupos funcionales permite comprender las propiedades de las moléculas que
los contienen.
Cada tipo de macromolécula desempeña cierta combinación de funciones, que están relacionadas con sus formas
tridimensionales y con las secuencias y propiedades químicas de sus monómeros.
.
Los isómeros son moléculas que tienen la misma fórmula química (mismos tipos y números de átomos) pero estos están
dispuestos de forma diferente. Consideraremos dos tipos:
 Isómeros estructurales: difieren en la forma como están unidos sus átomos, por lo que a diferente ‘’lugar’’ de unión,
se tendrán diferentes estructuras moleculares.
 Isómeros ópticos: se tratan de moléculas que tienen un átomo de carbono con cuatro grupos de átomos unidos a él.
Algunas moléculas bioquímicas que pueden interactuar con un isómero óptico de un compuesto de carbono son
incapaces de ‘’calzar’’ en el otro.

Los polímeros se construyen a partir de monómeros, por una serie de reacciones denominadas de deshidratación (o
condensación), que dan por resultado monómeros unidos en forma covalente. Estas reacciones liberan una molécula de agua
por cada enlace que se forma. En todos los polímeros se forman solo si se añade energía al sistema. En los seres vivos, las
moléculas específicas ricas en energía proporcionan esta energía.
La inversa es una reacción de hidrolisis, la cual digiere los polímeros y produce monómeros. El agua reacciona con los enlaces
covalentes que mantienen juntos el polímero y los productos son monómeros libres.
Los enlaces entre los monómeros pueden así formarse y romperse dentro de los tejidos vivos.

Las proteínas están formadas por subunidades monoméricas de 20 aminoácidos: cada una de las proteínas está formada por
un polímero simple de aminoácidos (una cadena polipeptídica) plegada en una forma tridimensional especifica.
Muchas proteínas están constituidas por más de una cadena polipeptídica. La variación en la secuencia precisa de
aminoácidos en cada cadena es la fuente de la diversidad de las estructuras y las funciones de las proteínas.
Los aminoácidos tienen un grupo funcional carboxilo y un grupo funcional amino unidos al
mismo átomo de carbono. Los aminoácidos son simultáneamente ácidos y bases.
El carbono ( carbono central) es un carbono asimétrico porque está unido a cuatro grupos
de átomos. Por lo tanto, los aminoácidos existen en dos formas isoméricas llamadas D-
aminoácidos y L-aminoácidos. Estos últimos suelen encontrarse en las proteínas de la
mayoría de los organismos.
Los 20 aminoácidos que se encuentran en los seres vivos se agrupan y distinguen por sus
cadenas laterales.
 Los cinco aminoácidos que tienen cadenas laterales con carga eléctrica (+1,-1) son hidrófilos y atraen a los iones de carga
opuesta.
Kiara Kanackowicz
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 Los cinco aminoácidos que tienen cadenas laterales polares ( son hidrófilos; tienden a formar puentes de
hidrogeno con el agua, y con otras sustancias polares o cargadas.
 Siete aminoácidos tienen cadenas laterales que son cadenas hidrocarbonadas no polares, son hidrófobos. En el ambiente
acuoso de la célula, estas cadenas laterales hidrófobas pueden agruparse en el interior de la proteína.
Casos especiales:
 Cadena lateral cisteína: tiene un grupo –SH terminal, puede reaccionar con otra cadena lateral de cisteína y formar un
enlace covalente (puente disulfuro), los cuales ayudan a determinar de qué modo se pliega una cadena polipeptídica.
Cuando la cisteína no es parte de un puente disulfuro, su cadena lateral es hidrófoba.
 Cadena lateral glicina: está formada por un único átomo de hidrogeno y es lo suficientemente pequeña como para ocupar
un lugar en el interior de una molécula proteica donde no cabría una cadena lateral más grande.
 La prolina tiene un grupo amino modificado que carece de un átomo de hidrogeno, lo cual limita su capacidad de formar
puentes de hidrogeno. Además, su estructura anular limita la rotación alrededor del carbono , de modo que suele
encontrarse en las curvaturas o los bucles de una proteína.

Cuando los aminoácidos se polimerizan, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro y sufre
una reacción de condensación que forma un enlace peptídico. Todos los otros grupos amino y carboxilo de la cadena están
comprometidos en la formación del enlace peptídico, de modo que no existen en la cadena como grupos ‘’libres’’.
La cadena polipeptídica tiene un orden lineal. El inicio lo marca el grupo amino del primer aminoácido de la cadena y se
conoce como N terminal, mientras que el final de la cadena es el grupo carboxilo del ultimo aminoácido: el extremo C
terminal. El enlace peptídico tiene dos características importantes en la estructura tridimensional de las proteínas:
 El enlace C-N es relativamente rígido. Los átomos adyacentes (los carbono de los aminoácidos adyacentes) en un enlace
peptídico no pueden rotar libremente y esta falta de flexibilidad limita el plegamiento de la cadena poli peptídica.
 El oxígeno unido al carbono (C=O) del grupo carboxilo lleva una carga ligeramente negativa , mientras que el
hidrogeno unido al nitrógeno (N-H) del grupo amino es ligeramente positivo . Esta asimetría de cargas favorece la
formación de puentes de hidrogeno dentro de la molécula proteica y con otras moléculas, y contribuye tanto a la
estructura como a la función de muchas proteínas.

Toda la información necesaria para especificar la forma única de una proteína está contenida en su estructura primaria. El
esqueleto peptídico de la cadena consiste en la secuencia repetida –N-C-C-, constituida por el átomo N del grupo amino, el
carbono y el átomo C del grupo carboxílico de cada aminoácido. La estructura primaria está determinada por enlaces
covalentes.
Los científicos han deducido la estructura primaria de muchas proteínas. Las abreviaturas de una sola letra de los aminoácidos
se emplean para registrar la secuencia de aminoácidos de una proteína.
A niveles más altos de estructura proteica, el enrollamiento local y el plegamiento dan a la molécula su estructura funcional
final.

Hay dos tipos básicos de estructuras secundarias, ambos determinados por los puentes de hidrogeno existentes entre los
aminoácidos que constituyen la estructura primaria.
LA HELICE es una espiral dextrógira, que ‘’gira’’ en la misma dirección que un tornillo estándar para madera. La formación de
esta resulta de los puentes de hidrogeno que se forman entre el hidrogeno del N-H de un aminoácido y el hidrogeno
del C=O de otro. Cuando se reitera este patrón de puentes de hidrogeno en un segmento de la proteína, la espiral se
estabiliza.
Esta estructura es común en las proteínas fibrosas estructurales llamadas queratinas, que forman el pelo, las uñas y las
plumas.
LA HOJA PLEGADA se forma a partir de dos a más cadenas polipeptidicas extendidas y alineadas casi por completo. Esta hoja
se estabiliza mediante puentes de hidrogeno formados entre los grupos N-H de una cadena y los grupos C=O de la otra. Esta
hoja puede formarse entre cadenas polipeptidicas diferentes.

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Muchas proteínas contienen regiones tanto de hélice como de hoja plegada en la misma cadena polipeptidica.

La estructura terciaria da lugar a una macromolécula con una forma

tridimensional definida. La cadena polipeptidica se curva en sitios
específicos y luego se pliega de un lado a otro conformándola.
Las superficies externas de la macromolécula presentan los grupos
funcionales capaces de interactuar químicamente con otras moléculas de la
célula, que podrían ser otras proteínas o pequeñas moléculas.
Las interacciones entre los grupos R (las cadenas laterales de los
aminoácidos) son las que determinan la estructura terciaria. Las diferentes
interacciones están comprometidas en la determinación de la estructura
terciaria:
 Los puentes disulfuro covalentes pueden formarse entre las cisteínas de
las cadenas laterales, manteniendo a un polipéptido plegado en su sitio.
 Las cadenas laterales hidrófobas pueden ubicarse en el interior de una
proteica, lejos del agua, plegando el polipéptido en el proceso.
 Las fuerzas de van der Waals pueden estabilizar las interacciones entre
las cadenas laterales hidrófobas.
 Los enlaces iónicos pueden formarse entre las cadenas laterales con carga
positiva y negativa que se encuentran en el interior de una proteína,
alejadas del agua, y formar un puente salino.

Muchas proteínas funcionales contienen dos cadenas polipeptidicas o más, llamadas subunidades, cada una de las cuales se
pliega en su estructura terciaria única. La estructura cuaternaria de la proteína resulta del modo en el cual estas unidades se
unen e interactúan.
Esta estructura se ilustra con la hemoglobina. Las interacciones hidrófobas, las fuerzas de van der Waals, los puentes de
hidrogeno y los enlaces iónicos contribuyen a mantener las cuatro subunidades juntas, formando la molécula de la
hemoglobina.
La función de la hemoglobina es transportar oxígeno en los eritrocitos. La estructura cambia cada vez que la hemoglobina une
y libera moléculas de O2, es decir, las cuatro subunidades tienen un leve corrimiento relativo en sus posiciones.

La forma específica y la estructura de una proteína le permiten unirse en forma no covalente otra molécula (ligando), lo cual a
su vez posibilita que ocurran otros eventos biológicos importantes. Algunos ejemplos son:
 Dos células adyacentes pueden unirse porque las proteínas que sobresalen de cada una de ellas interactúan.
 Una sustancia puede entrar en una célula al unirse a una proteína transportadora en la membrana de la superficie celular.
 Una reacción química puede acelerarse cuando una enzima (tipo de proteína) se une a los reactantes.
 Las señales químicas, como las hormonas, pueden unirse a las proteínas que se encuentran en la superficie externa de una
célula
 Los anticuerpos (proteínas de defensa) pueden reconocer la forma de la cubierta de un virus y unirse a ella.
La especifidad biológica de la función de una proteína depende de dos propiedades generales:
Forma: una molécula dada se unirá a una proteína solo si hay una ‘’adecuación’’ general entre sus dos formas
tridimensionales. La necesidad de la adecuación se vuelve aún más específica después de la unión inicial. En otras palabras, la
molécula pequeña debe ‘’caber’’ dentro de la grande.
Química: los grupos funcionales de la superficie de una proteína promueven interacciones químicas con otras sustancias.
Estos grupos son las cadenas laterales de los aminoácidos expuestos y, por lo tanto, son una propiedad de la estructura
primaria de la proteína.

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La estructura tridimensional de las proteínas es sensible a las condiciones del ambiente, puesto que está determinada por
fuerzas débiles.
 Los aumentos de temperatura provocan movimientos moleculares rápidos y pueden romper los puentes de
hidrogeno y las interacciones hidrófobas
 La alteración del Ph puede cambiar el patrón de ionización de los grupos carboxilo y amino de los grupos R de los
aminoácidos, rompiendo de este modo el patrón de atracciones y repulsiones iónicas
 Las altas concentraciones de sustancias polares como la urea pueden romper los puentes de hidrogeno, que son
cruciales para la estructura de la proteína.
La pérdida de la estructura tridimensional normal de una proteína se llama desnaturalización y cuando esto ocurre, también
se pierde la función biológica normal de la proteína.
Este proceso es casi siempre irreversible porque los aminoácidos que estaban inmersos en el interior de la proteína ahora
pueden generar una nueva estructura o hacer que diferentes moléculas se unan a la proteína. Sin embargo, si se permite que
la proteína se enfríe o se eliminen los productos químicos desnaturalizantes, la proteína puede retomar su forma nativa y
volver a su función normal.

En una célula, una proteína puede plegarse a veces de manera incorrecta cuando se sintetiza, con graves consecuencias. Por
ejemplo, uniéndose entre sí en vez de a las moléculas correspondientes. Esto se pude evitar en los seres vivos a partir de la
síntesis de una clase de proteínas llamadas chaperoninas. .
Algunas de estas proteínas atrapan otras que podrían formar uniones inadecuadas dentro de una ‘’jaula’’ molecular, la cual
tiene varias subunidades idénticas y es una estructura cuaternaria de una proteína. Dentro de la jaula, la proteína señalada
se pliega en la forma correcta, y luego se libera en el tiempo y lugar adecuados.

Son moléculas que contienen átomos de carbonos flanqueados por átomos de hidrogeno y grupos hidroxilo (H-C-OH). Hay
cuatro categorías de hidratos de carbono de importancia biológica:
 Los monosacáridos son los monómeros a partir de los cuales se construyen los hidratos de carbono de mayor tamaño.
 Los disacáridos consisten en dos monosacáridos unidos por enlaces covalentes.
 Los oligosacáridos están constituidos por varios monosacáridos.
 Los polisacáridos son polímeros grandes compuestos por cientos o miles de monosacáridos.
La fórmula general para los hidratos de carbono, , muestra las proporciones relativas de carbono, hidrogeno y oxígeno
en un monosacárido. En los disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos estas proporciones difieren ligeramente de la
formula general.
Algunos hidratos de carbono están modificados químicamente por la adición de grupos funcionales, los cuales pueden
modificar la forma y las propiedades del hidrato.
Cuando un grupo –OH es sustituido por un grupo amino se producen aminoazúcares, como la glucosamina y la galactosamina.
Estos compuestos son importantes en la matriz extracelular, donde forman parte de las glucoproteinas implicadas en
mantener juntos los tejidos.
MONOSACARIDOS
Todas las células vivas contienen el monosacárido glucosa. Las
células emplean glucosa como fuente de energía, degradándola
mediante una serie de reacciones que liberan la energía almacenada
y producen agua y dióxido de carbono.
Diferentes monosacáridos contienen números diferentes de
carbonos. La mayoría que se encuentra en los sistemas vivos
pertenecen a la serie D de los isómeros ópticos.
Algunos monosacáridos son isómeros estructurales, con los mismos tipos y números de átomos, pero en diferentes
disposiciones.

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Una unión simple entre dos monosacáridos forma un disacárido.

Cuando las moléculas de glucosa forman una unión glucosidica, el enlace será de uno de los dos tipos, o , dependiendo de
si la molecula que une su carbono 1 es una – D-glucosa o una -glucosa.
Los oligosacáridos contienen varios monosacáridos unidos por uniones glucosidicas. Muchos de ellos tienen grupos
funcionales adicionales que les confieren propiedades especiales. Suelen unirse en forma covalente a proteínas y lípidos de la
superficie externa de la célula, donde cumplen funciones como señales de reconocimiento. La especifidad de los diferentes
grupos sanguíneos de los seres humanos está dada por las cadenas de oligosacáridos.
Los polisacáridos son polímeros gigantes de monosacáridos conectados por uniones glucosidicas, existen distintos relevantes:
 Almidón (vegetales): son grandes polímeros de la glucosa con uniones . Los diferentes tipos de almidones deben
distinguirse por la cantidad de ramificaciones en sus carbonos 1 y 6, aunque algunos no presentan ramificaciones. El almidón
une agua con rapidez y cuando el agua se elimina, el almidón no ramificado tiende a formar puentes de hidrogeno entre las
cadenas de los polisacáridos, que entonces se agregan.
 Glucógeno (animales): almacena glucosa en el hígado y los músculos de los animales.
Ambos polisacáridos se hidrolizan con rapidez a monómeros de glucosa, la cual, a su vez, puede degradarse luego y liberar la
energía almacenada. 1000 moléculas de glucosa ejercerían 1000 veces la presión osmótica de una molécula única de
glucógeno y provocarían la entrada de agua en la célula. Si no fuese por los polisacáridos, muchos organismos gastarían una
cantidad enorme de tiempo y energía en explicar el agua del interior de sus células.
 Celulosa: es el componente predominante en las paredes de las células vegetales y es el compuesto orgánico más
abundante de la Tierra. Es un excelente material estructural que puede soportar condiciones adversas del ambiente sin
modificarse.

Los lípidos son las únicas biomoléculas que no están definidas por una única propiedad química, pero si física: son hidrófobos.
Las cadenas hidrocarbonadas son insolubles en agua a raíz de sus muchos enlaces covalentes no polares y preferentemente se
agregan entre sí, excluyendo el área que es polar.
Hay diferentes tipos de lípidos que cumplen diversas funciones en los organismos vivos.
Los lípidos simples son también llamados triglicéridos, los cuales están compuestos por dos tipos de bloques estructurales: los
ácidos grasos y el glicerol. Este último es una molécula pequeña con tres grupos hidroxilo. Por otro lado, un ácido graso esta
constituido por una larga cadena hidrocarbonada no polar y un grupo carboxilo polar.
En definitiva, un triglicérido contiene tres moléculas de ácido graso y una molécula de
glicerol. El grupo carboxilo del ácido graso puede unirse con el grupo hidroxilo del
glicerol, lo que da como resultado un enlace covalente llamado un enlace éster y agua.
Su función es almacenar energía.
Los tres ácidos grasos de una molécula de triglicéridos pueden presentar distinta
longitud:
 En los ácidos grasos saturados, todos los enlaces entre los átomos de carbono en
la cadena hidrocarbonada son enlaces simples, no hay doble ligaduras. Las
moléculas de estos ácidos son relativamente rígidas y rectas, y están
empaquetadas en forma estrecha.
 En los ácidos grasos insaturados, la cadena hidrocarbonada contiene uno o más enlaces dobles, lo que produce un
pliegue en la molécula. Estos impiden que las moléculas de ácidos grasos
insaturados se empaquen de forma apretada, una junto a la otra.
Los pliegues de las moléculas de ácidos grasos son importantes en la determinación de
la fluidez y el punto de fusión de un lípido.
Los fosfolípidos contienen ácidos grasos unidos al glicerol por el enlace éster. Sin
embargo, algunos de los diversos compuestos que contienen fosfato reemplazan a uno
de los ácidos grasos. El grupo funcional fosfato tiene carga eléctrica negativa, de modo

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que esta porción de la molécula es hidrófila. No obstante, los dos ácidos grasos son hidrófobos, de manera que tienen a
agregarse alejados del agua.
En un ambiente acuoso, los fosfolípidos se alinean de forma tal que las ‘’colas’’ no polares se empaquetan estrechamente y las
‘’cabezas’’ enfrentan el exterior, donde interactúan con el agua. Así, los fosfolípidos forman una bicapa: una hoja del grosor de
dos moléculas en la cual el agua se encuentra excluida de la parte central. Las membranas biológicas tienen este tipo de
estructura de bicapa fosfolipídica.
CARTENOIDES. Son una familia de pigmentos que absorben luz y están presentes en plantas y animales. En los seres humanos,
una molécula de -caroteno puede degradarse a dos moléculas de vitamina A a partir de la cual se sintetiza el pigmento
rodopsina, que se requiere para la visión.
ESTEROIDES: son una familia de compuestos orgánicos que tienen la misma estructura anular. El más conocido es el
colesterol, ya que es un constituyente importante de las membranas; este se sintetiza en el hígado y es el material de partida
para fabricar otras hormonas esteroides, así como las sales biliares. Contribuye al mantenimiento de la fluidez de membrana y
establece interacciones con ciertas proteínas de membrana que pueden regular la actividad de éstas.
VITAMINAS. Son pequeñas moléculas que no se sintetizan en el cuerpo humano y, por lo tanto, deben ser tomadas de la
dieta. Las vitaminas A, D, E y K son lípidos.
CERAS. Están formadas por un enlace éster entre un ácido graso de cadena larga saturada y un alcohol de cadena larga
saturada. Esta estructura altamente no polar da cuenta de la impermeabilidad de la cera al agua. Por ejemplo, las glándulas de
la piel secretan una cubierta cerosa que repele el agua y mantiene el cabello flexible.

Los ácidos nucleicos son polímeros especializados en el almacenamiento, la transmisión y el uso de la información genética.
Existen dos tipos: DNA y RNA.
Los monómeros que forman los ácidos nucleicos son llamados nucleótidos. Cada uno de estos posee azúcar pentosa, un grupo
fosfato y una base nitrogenada, las cuales toman una de dos formas químicas: una estructural anular simple (pirimidina), o
una estructura de anillos fusionados (purina).
Las bases están unidas a los azucares y se proyectan desde la cadena de polinucleotidos. Los nucleótidos están unidos por
uniones fosfodiester entre el azúcar de un nucleótido y el fosfato del siguiente.
A través de la formación de puentes de hidrogeno, las dos cadenas polinucleotidicas complementarias se aparean y giran
formando una doble hélice. Corren en dirección opuesta ya que
esto permite que se mantengan unidas en el espacio
tridimensional.
La característica única de cada ácido nucleico reside en su
secuencia de nucleótidos.
Solo cuatro bases nitrogenadas (y así solo cuatro nucleótido) están
presentes en el DNA: adenina, guanina, timina y citosina. A-T y C-G.
La A y G son purinas, mientras que la T y C son pirimidinas. El
apareamiento de una purina con una pirimidina, que es más
pequeña, asegura la estabilidad y la consistencia de la doble cadena
de la molécula de DNA.
En el RNA, los nucleótidos se denominan ribonucleótidos,
contienen ribosa en lugar de desoxirribosa y en lugar de la base
timina, el RNA emplea la base uracilo.
El DNA es una molécula puramente portadora de información, la
cual esta codificada en la secuencia de bases que lleva en sus
cadenas; la información codificada en la secuencia TCAG es diferente de la información que porta la secuencia CCAG. El RNA
emplea la información que porta la secuencia de nucleótidos de la molécula de DNA para especificar la secuencia de
aminoácidos que forma la estructura primaria de una proteína.
La diversidad del DNA se encuentra en la estructura de su secuencia de bases y no en la forma física de la molécula.
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