Proteínas

Proteínas
Formadas por: C, H, O y N

También S y otros (Fe, Mg...)

Abundancia y diversidad de funciones

 PÉPTIDOS E PROTEÍNAS
Oligopéptido
Se unen mediante
enlaces peptídicos Péptido
Polipéptido
> 10 aminoácidos
Aminoácidos

Holoproteína
muchos (> 50 a.ac) Proteínas
Heteroproteína
Parte proteica + grupo prostético
 Aminoácidos

El grupo amino está unido al carbono adyacente al carboxílico

4
 Fórmula del aminoácido
Son α-aminoácidos

Hay 20 R diferentes

5
 Aminoácidos
Monómero de las proteínas
Fórmula

 El R de los aminoácidos

Hay unos 20 R distintos

Ácido aspártico (asp)

Lisina (lys)
Aminoácidos

Propiedades :
✓ incoloros o blanquecinos ,

✓ solubles en agua,

✓ cristalinos, sólidos,

✓ punto de fusión elevado

✓ actividad óptica

Clasificación de los aminoácidos

según el tipo de radical (R)

● NO POLARES O HIDROFÓBICOS
● POLARES SIN CARGA
● POLARES CON CARGA NEGATIVA
● POLARES CON CARGA POSITIVA

Clasificación
de
aminoácidos
 El R de los aminoácidos

No polar

Valina (val)

Polar sin carga

(-OH)
Cisteina (cys) (-SH)
(-CO-NH2)

Clasificación de aminoácidos
Ácido aspártico (Asp)
Lisina (Lys)
Estereoisomería. Actividad óptica
Estereoisomería. Actividad óptica
Dado que el Cα es asimétrico presenta isomería óptica (a excepción

de Gly) y existen formas D y L. Los veinte aminoácidos proteicos son

L-alfa-aminoácidos.

D-aminoácido L-aminoácido
 ACTIVIDAD ÓPTICA

DEXTRÓGIROS

LEVÓGIROS

D-aminoácido L-aminoácido
 ● La glicina (Gli) ¿presenta actividad óptica?

No. Para presentar actividad óptica el C alfa

tendría que ser asimétrico; pero no lo es
porque está unido a dos H, dado que en Gli el
R=H.
 Aminoácidos esenciales
(Phe, Ile, Leu, Lys,
Son los que el cuerpo humano no
puede sintetizar por sí mismo. Met, Thr, Tryp, Val)

La única fuente esta en la dieta

 COMPORTAMIENTO ANFÓTERO DE
LOS AMINOÁCIDOS

Forma iónica dipolar

Puede representarse como un ión

híbrido (zwitterión)

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 Aminoácidos en disolución
Son amortiguadores o tampones de pH,

Son anfóteros
Puede liberar un
Como base protón, como ácido
Como ácido

pI pI

En medio ácido Puede recibir un En medio básico

protón, como base
 Punto isoeléctrico

Punto isoeléctrico (pI): es el valor de pH en el que se encuentra

en la forma de ión dipolar. La carga neta
del aminoácido es cero.
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 Ejercicio

● El pI de la leucina (Leu) es 5’98, escribe la

fórmula de dicho aminoácido a pH= 5’98 y a
pH=10

pI (Leu) = 5’98, a pH = 5’98 la Leu no tiene carga

(están ionizados el grupo carboxilo y el amino)
a pH = 10 el medio es básico respecto al punto
isoeléctrico, por tanto Leu funciona como un ácido y
se carga negativamente.

 Enlace peptídico


Es el que une dos aminoácidos

Amida: unión del grupo carboxilo de un

aminoácido con el grupo amino del siguiente
 Enlace peptídico

Grupo Grupo Enlace

ácido amino peptídico

Es un enlace tipo amida.

 ENLACE PEPTÍDICO

Los grupos -C=O y -NH están en el mismo plano

y en posición trans.
 Características del enlace peptídico
Es un enlace covalente tipo amida.
Tiene carácter parcial de doble enlace. El enlace C-N es fuerte, rígido y no
permite el giro.
Los átomos de C y N permanecen en el mismo plano, así como el O y el H.
CO y NH están en posición trans.

Los enlaces C-Calfa y N-Calfa sí pueden girar.

 Péptidos

● Glucagón (29 aminoácidos)

● Oxitocina (9 aminoácidos)
Insulina
● Vasopresina u hormona
antidiurética (9 aminoácidos)
● Endorfinas

Estructura de las proteínas

Determinación genética

La estructura 1ª y su configuración final está

determinada genéticamente
 Estructura primaria

● Es la secuencia de aminoácidos, orden

lineal.

● Está determinada genéticamente.

● Las diferentes proteínas se diferencian por el

número, naturaleza y orden de sus aminoácidos

Es muy importante porque determina el resto de los niveles y

por tanto la función de la proteína

Estructura primaria
 Estructura secundaria
➢Disposición en el espacio de la
Hélice α
cadena de aminoácidos.
➢Se produce por los giros en los Cα
➢ Se mantiene por enlaces de
hidrógeno entre grupos -CO y -NH
➢Los R no intervienen

Lámina β

Hay tres tipos:

Hélice de colágeno

Estructura secundaria Hélice α

Caracterísitcas de la hélice alfa

o Hélice dextrógira
o 3,6 aminoácidos por vuelta
o puentes de H entre el C=O
(aminoácido n) con N-H (del
aminoácido n+4)
o Restos R situados hacia el exterior

o Giros en el Cα

 Estructura secundaria:
Conformación β o Láminas β
No presenta estructura helicoidal, las
cadenas se disponen en zigzag.
Por asociación de diferentes cadenas o por
replegamiento de una cadena da lugar a una
lámina plegada en zigzag.

La cadenas pueden
tener disposición
paralela o antiparalela.

 ¿Cómo se mantiene estable la lámina beta?

Puentes de H entre el C=O

con N-H de distintas cadenas
o de segmentos de una
cadena.

Restos R situados hacia

arriba y hacia abajo

Giros en el Cα
Conformación

𝜷
 Estructura secundaria: Hélice de colágeno

• Aparece en el colágeno.
• Hélice levógira.
• Tres aminoácidos por
vuelta.
• Formación de
superhélices: Son tres
cadenas unidas,
enrolladas en una
hélice extendida.

 La curiosa estructura del colágeno

● Muy rica en prolina

El tipo de aminoácidos dificulta la

formación de puentes de hidrógeno
y da una hélice más distendida.

 Estructura terciaria
Disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria.

Es la configuración espacial definitiva. CONFORMACIÓN

Mioglobina
 Estructura terciaria:
Pueden presentar dos tipos de conformación:

Fibrosas o filamentosas Globulares

No se repliega.
Insolubles. Se pliega sobre sí
Función estructural. misma.
Proteínas solubles.
Funciones dinámicas.

globulinas
colágeno, queratinas

46

 ¿Cómo se mantiene estable la estructura 3ª?

puentes (B) interacciones (A)

Se estabiliza por fuerzas

de atracción entre los R

interacciones (D)

(A) interacciones iónicas

puentes (C) (B) puente de hidrógeno
(C) puente disulfuro: covalente
(D) interacciones hidrofóbicas

(E) Fuerzas de Van der Walls

Enlaces que mantienen la estructura terciaria

Estructura terciaria
Estructura terciaria
● Plegamiento muy compacto
● Existen tramos con -hélice y otros con láminas ,
separados por codos (por ejemplo codos )
● Agrupamientos estables de estructuras secundarias
que se repiten en diferentes proteínas llamados
dominios estructurales.
𝜶

𝜷
 Dominios estructurales
Combinaciones de -hélice y láminas

Secuencias de
Son muy
aminoácidos
estables.
que siempre se
Se repiten en
pliegan de la
proteínas
misma forma.
diferentes.

Son “unidades” independientes de plegamiento

𝜶
𝜷
 Estructura cuaternaria

Formado por la unión de subunidades polipeptídicas o

protómeros.
Se mantienen unidos por enlaces débiles o covalentes.

anticuerpo Hemoglobina: 2 α + 2β
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Unidas por enlaces no covalentes

Hemoglobina: 2 α + 2β
 Actividad de la proteína

La estructura final 3ª o 4ª es responsable de su actividad

La actividad se produce por unión

selectiva a otras moléculas,
encajando entre si
● ej. anticuerpos con antígenos

● Enzima-sustrato

● ej. mioglobina con O2

 Actividad: unión selectiva

Esta unión selectiva es particularmente importante en los enzimas

¿Qué nivel o niveles de estructura de las proteínas
está representado en el esquema adjunto?
Indica cómo se forman y cómo se mantienen
estables estas estructuras.

Cabello rizado, cabello liso

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
● SOLUBILIDAD
● DESNATURALIZACIÓN
● ESPECIFICIDAD
● CAPACIDAD AMORTIGUADORA del pH:
comportamiento anfótero.

 Propiedades de las proteínas

fibrosa insolubles

Solubilidad

globular solubles Son coloides

R polar Los R polares se rodean de agua

y los R apolares quedan en el interior

R apolar


¿Por qué cambia de aspecto al freírlo?
 Propiedades: Desnaturalización
¿qué niveles desaparecen?
Perdida de configuración
Puede perder la estructura por agentes físicos o químicos
cuaternaria y terciaria e incluso
la secundaria.
pH

Tª

concentración
salina

radiaciones

La desnaturalización puede ser reversible, la proteína recupera su funcionalidad:

renaturalización.

 Especificidad

● De secuencia
● De función

Secuencia

Estructura tridimensional

FUNCIÓN

 Propiedades: especificidad

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
Desempeñan la misma función en diferentes especies.
Ej.: hemoglobina, insulina, …

La variabilidad de la secuencia suele ser inversamente

proporcional a la importancia de la función que realiza.

Si comparamos secuencias podemos conocer la proximidad

filogenética entre especies

 Propiedades: especificidad

Cada especie (incluso cada individuo) tiene secuencias propias

con su configuración específica.

• Proteínas específicas de una especie.

• Proteínas específicas de cada individuo.

 hemoglobina
transporte

miosina
motora
lipasa
enzimática

Funciones
Funciones
reserva
caseína
estructural histonas

defensa
anticuerpo hormonal
insulina
Funciones de las proteínas
● Estructural:
● A nivel celular:
● Proteínas de membrana
● Histonas
● Tubulina (microtúbulos)
● A nivel histológico:
● Queratina
● Colágeno
● Reserva: Ovoalbúmina, caseína, gluten

Funciones de las proteínas

● Transporte:
● Permeasas y bombas de la membrana
● Citocromos, trasnporte de electrones
● Hemoglobina y mioglobina, transporte de oxígeno
● Lipoproteínas
● Seroalbúminas

Funciones de las proteínas

● Enzimática: enzimas hidrolíticos
● Contráctil: actina y miosina
● Hormonal: insulina
● Defensa: inmunoglobulinas o anticuerpos, trombina y
fibrinógeno (coagulación sanguínea)
● Homeostática: trombina y fibrinógeno.

 Clasificación: holoproteínas

Fibrosas o filamentosas Globulares

globulinas
albúminas
colágeno
histonas y
queratina protaminas
actina
elastina

miosina

insolubles, función estructural

solubles, funciones diversas

HOLOPROTEÍNAS
FILAMENTOSAS

miosina
 Heteroproteínas
● Grupo proteico + grupo prostético
● Glucoproteínas
● Lipoproteínas
● Nucleoproteínas
● Fosfoproteínas
● Cromoproteínas (hemoproteínas)

 Heteroproteínas
Fibrinógeno

Hormonas FSH y LH
Fosfoproteína
inmunoglobulinas
caseína
Glucoproteínas
vitelina
Mucoproteínas
o proteoglucanos

Histonas (ADN)
Lipoproteína
Nucleoproteína HDL y LDL ( colesterol )


INMUNOGLOBULINAS

GLUCOPROTEÍNAS
 Heteroproteínas: Cromoproteínas
Tetrapirrol: metalporfirina

No porfirínicas

hemoeritrina

Porfirínicas hemocianina

hemoglobina

mioglobina,

citocromos
CROMOPROTEÍNA PORFIRÍNICA
GRUPOS HEMO

HEMOGLOBINA