REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA

UNIVERSIDAD CIENCIAS DE LA SALUD “HUGO RAFAEL CHÁVEZ FRÍA”

SANTA ANA DE CORO ESTADO FALCÓN

Estructura y función de las

proteínas y los aminoácidos.
 Estructura, nomenclatura y clasificación con base en sus cadenas laterales,
esenciales y no esenciales.

Aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos residuos de aminoácido forman un dipéptido. Si se
une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta
formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las
células, en los ribosomas.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a
continuación son las más comunes.

 Según las propiedades de acuerdo a su cadena lateral.

Aminoácidos Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina

(Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr,
Y).

Aminoácidos Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A),

valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

Aminoácidos Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido

glutámico (Glu, E).

Aminoácidos con carga positiva o básicos; lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e
histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano.
  Según su obtención nutricional;

Los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se les
llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren
o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son: Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Treonina (Thr, T),
Lisina (Lys, K), Triptófano (Trp, W), Histidina (His, H), Fenilalanina (Phe, F),
Isoleucina (Ile, I), Arginina (Arg, R), y Metionina (Met, M).

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son: Alanina (Ala, A), Prolina (Pro, P), Glicina (Gly, G),
Serina (Ser, S), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q),
Tirosina (Tyr, Y), Acido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,

según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos
diferenciales de cada tipo de aminoácido.

 Según la ubicación del grupo:

Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono número dos de la

cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo. La mayoría
de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados
mediante enlaces amida.

Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono número tres de la

cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono número cuatro

de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Enlaces peptídicos y formación de péptidos.

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces

químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Para formar
péptidos, los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

Oligopéptidos; si el número de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos; si el número de aminoácidos es 2.

Tripéptidos; si el número de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos; si el número de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas; si el número de aminoácidos es mayor

10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a

derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de
seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos
péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Algunos péptidos naturales son enlaces covalentes y se establece entre el grupo

carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de
agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
 Proteínas, clasificación de acuerdo a su estructura, composición, formación
y función.

Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno,

hidrogeno, y en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros
elementos como magnesio, cobre y hierro. Son cadenas de unidades de
aminoácidos que se encuentran unidos por medio de enlaces peptídicos entre los
grupos carboxilo y el grupo amino.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad,

composición química, solubilidad entre otros.

De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:

1) Holoproteínas o proteínas simples: Son proteínas formadas únicamente por

aminoácidos. Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son:

o Globulares: Prolaminas, Gluteninas, Albúminas, Hormonastirotropina, y

Enzimas
o Fibrosas: Colágenos, Queratinas, Elastinas y Fibroínas

2) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: están formadas por una fracción

proteica y por un grupo no proteico, que se denomina grupo prostético.

Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos de heteroproteínas:

o Glucoproteínas: Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una

fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Son glucoproteínas
algunas hormonas y determinadas enzimas.
 o Lipoproteínas: Son complejos macromoleculares formados por un núcleo
que contiene lípidos apolares y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas. Actúan como transporte de
triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

Se clasifican según su densidad en: Lipoproteínas de alta densidad (HDL),

Lipoproteínas de baja densidad (LDL), Lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL)

o Nucleoproteínas: Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido

nucleíco que puede ser ARN o ADN. Se caracterizan fundamentalmente
porque forman complejos estables con los ácidos nucleicos.
o Cromoproteínas: son proteínas conjugadas que contienen un grupo
prostético pigmentado.

Enzimas; definición y características ( coenzimas, cofactor y sitio activo).

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son

proteínas. Al igual que los catalizadores metálicos, sólo se requiere una masa
pequeña para funcionar, la que se recupera indefinidamente. No llevan a cabo
reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecució[Link] enzimas son
grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas polipeptídicas,
que así aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o
lugar donde se reconoce el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y
un sustrato no llegan a interaccionar si sus formas no encajan con exactitud.
Algunos fragmentos de ARN también tienen capacidad de catalizar reacciones
relacionadas con la replicación y maduración de los ácidos nucleicos, dichos
fragmentos se denominan ribozimas.
.

Clasificación

Oxidorreductasas: enzimas que actúan sobre muchos grupos químicos para

agregar o remover átomos de hidrógeno.

Transferasas: son las encargadas de Transferir grupos funcionales entre

moléculas donantes y aceptoras. Las quinasas son transferasas
especializadas que regulan el metabolismo transfiriendo fosfatos desde el
ATP a otras moléculas.

Hidrolasas

Agregan agua a una ligadura hidrolizándola

Liasas

Agregan agua, amoníaco o dióxido de carbono actuando sobre las dobles

ligaduras o los remueven para producir enlaces dobles.

Isomerasas
 Transforman ciertas sustancias en sus isómeras

Ligasas

Permiten la unión de dos moléculas con la degradación del ATP que provee
la energía necesaria para que la reacción tenga lugar.

Proteasas

Las proteasas (proteinasas, peptidasas, o enzimas proteolíticas) son enzimas que rompen
las uniones peptídicas entre los aminoácidos que forman las proteínas. Recordemos que
las proteínas son largos polímeros de aminoácidos con muchas funciones dentro de una
célula de vital importancia como la digestión, la apoptosis, la coagulación de la sangre y
otros. En la figura 18.7 se muestra la síntesis de un péptido (unión de dos aminoácidos)
destacándose la unión peptídica.

Transcriptasa

Se denomina así a la ADN polimerasa dependiente de ARN, que utiliza al ARN como
molde en lugar del ADN. Esta enzima forma parte de los llamados retrovirus entre los que
se encuentra el virus causante de SIDA, el virus HIV. Normalmente transcribe la
información del ARN y la convierte en un ADN complementario formándose un híbrido
ARN-ADN. Luego se digiere el ARN y se duplica la cadena de ADN dando origen a un
ADN doble. Como mencionamos en otros capítulos el uso de la palabra reversa se debe
a que normalmente en la células el flujo de información es ADN ® ARN ® proteína, en
este caso ocurre el proceso reverso ARN ® ADN. Así como se engaña a la ADN
polimerasa del virus herpes se puede engañar a la transcriptasa reversa del HIV. Como
se puede observar en la figura 18.6 hay moléculas análogas a la timidina, como el
conocido AZT y 3 TC que al tener bloqueado el OH de la ribosa al que debe unirse el
próximo nucleótido, cortan la cadena creciente de esto modo impiden la replicación viral.
 Concepto de cinética (Michaelis-menten, Lineweaver-burk) e inhibición
(competitiva y no competitiva).

Factores que afectan la catálisis (temperatura y pH).

Metabolismo de las proteínas: ciclo dela urea (transaminacion y
desaminacion oxidativa y relación con el ciclo de krebs).
Metabolismo del ARN.

Transcripción

Esta etapa ocurre en el núcleo de las células eucariotas, la secuencia se

transcribe en una molécula de ácido ribonucleico (ARN), el cual se denomina
como ARN mensajero (ARNm). La transcripción tiene tres etapas importantes.

 Iniciación:

La enzima ARN Polimerasa II y los factores de transcripción, se unen a la caja

TATAAA y sirve de señal para identificar el sitio donde inicia la transcripción. La
unión de la ARN polimerasa II a la caja TATA permite el desdoblamiento del ADN
y la separación de las dos cadenas (de ADN).

 Elongación:

En esta fase, el ADN se encuentra desdoblado y las bases nitrogenadas

complementarias separadas. La enzima ARN polimerasa II avanza a lo largo de la
cadena de ADN. Los nucleótidos se añaden en orden complementario según la
base nitrogenada: La adenina con el uracilo del ARN (A – U), La timina con la
adenina (T – A) y La citosina con la guanina y viceversa (C – G, G – C).

La transcripción se lleva a cabo cuando las bases complementarias del ARN a las
del ADN se acomodan. Cuando la cadena del pre-ARNm tiene 10 nucleótidos se
despega de la cadena que ejerce como “molde”, pero continúa en crecimiento ya
que la ARN polimerasa II sigue uniendo nucleótidos hasta llegar al lugar de
terminación, que es en donde termina la transcripción y el preARNm se libera de la
cadena “molde”.

Conforme se va separando el pre-ARNm recién formado de la cadena de ADN,

esta vuelve a enrollarse y recupera nuevamente su forma original.

 Terminación:

El ADN de las células eucariotas contiene regiones de proteínas llamadas

axones, y otras que no codifican proteínas llamadas intrones. El ARNm transcrito,
copia las dos regiones (axones e intrones), y recibe el nombre de ARNm inmaduro
o pre-ARNm, el cual tiene que pasar por el siguiente proceso, consistente en la
eliminación de los intrones para convertirse en un ARN maduro. Este proceso se
le conoce como splicing, y sale del núcleo al citoplasma donde se lleva la
información necesaria para la síntesis de proteínas e iniciar el proceso de la
traducción.

Traducción

Es el proceso por el cual la información contenida en el ARNm maduro se

convierte en proteínas. Este proceso tiene lugar en los ribosomas, que se
encuentran en el citoplasma de la célula. La información del ARNm está contenida
en la secuencia de bases nitrogenadas que lo forman (Adenina, Guanina, Citosina,
Uracilo), se acomodan en tripletes, que reciben el nombre de codones y son el
resultado de la combinación de estas. Como resultado se obtienen 64 codones
diferentes que están contenidos en el código genético, y que codifican a los 20
aminoácidos que forman las proteínas.
Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico
para cada aminoácido, y son llevados hasta el ARNm, donde se aparean el codón
del ARNm y el anticodón del ARNt. Una vez finalizada la síntesis de una proteína,
el ARNm queda libre y puede ser leído de nuevo.