¿Qué tipo de enlaces son los más representativos de las proteínas?

Desde el punto de vista químico, las proteínas contienen la mayoría de los tipos posibles de
enlaces conocidos en la química. Recordemos que los principales tipos de enlaces químicos
que mantienen unidos a los átomos en las distintas sustancias que forman la materia son:

a) EL ENLACE COVALENTE PURO, caracterizado por la presencia de dos átomos

que comparten equitativamente uno o más pares de electrones de valencia.

b) EL ENLACE COVALENTE POLAR, caracterizado por la presencia de dos átomos

que comparten electrones de valencia, pero no equitativamente debido a una
diferencia de electronegatividades de ambos átomos.

c) EL ENLACE IÓNICO, que se da entre átomos cuyas electronegatividades son muy

diferentes, como cuando se enlaza un metal alcalino con un no metal.
 d) EL ENLACE METÁLICO, que se da principalmente entre átomos metálicos
neutros.

Además de los tipos de enlaces ya mencionados, en biología y en bioquímica también se

suele denominar “enlace” a ciertos grupos funcionales orgánicos que aparecen
frecuentemente como uniones entre los distintos bloques estructurales que conforman las
grandes biomoléculas que hacen posible la vida. Ejemplos son los enlaces glicosídicos
en los carbohidratos y los enlaces fosfodiéster en los ácidos nucléicos. A continuación,
se describen los más importantes que se pueden encontrar en las proteínas.

I. En enlace peptídico

Como se mencionó al principio, las proteínas son polímeros formados por aminoácidos,
que conforman sus bloques estructurales. La estructura primaria de una proteína la
conforma la secuencia de aminoácidos que forma su cadena principal, y los residuos que
sobresalen a los lados de la misma.

La unión entre cada aminoácido y el siguiente es un grupo amida que se forma por la
condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.
Este grupo amido se le denomina, en el caso de las proteínas, enlace peptídico, y es el
responsable de enlazar el carbono alfa de un aminoácido (junto con su cadena lateral
particular) con el carbono alfa del siguiente, como se muestra en la siguiente figura.
Como se puede ver, el grupo de átomos resaltado en cada rectángulo amarillo sirve de
enlace entre los distintos carbonos alfa de la estructura de la proteína, y corresponde a lo
que se conoce como el enlace peptídico. Esta es la razón por la cual a las proteínas
también se les llame polipéptidos.

II. Puentes disulfuro

Si la secuencia de AA unidos por enlaces peptídicos determina la estructura primaria de

una proteína y los enlaces de hidrógeno determinan su estructura secundaria, los puentes
disulfuro son una de las fuerzas más importantes que determinan y permiten mantener la
estructura terciaria, también conocida como el plegamiento de una proteína o su
conformación absoluta.

El puente disulfuro es un tipo de “enlace” que une lateralmente dos cadenas poli
peptídicas diferentes, o a dos secciones de una misma cadena. Al igual que el enlace
peptídico, se trata de un enlace de tipo covalente, pero en este caso, se da entre dos
átomos de azufre. El puente disulfuro se forma por medio de la oxidación de los grupos
sulfhídrico (-SH) presentes en los residuos de dos aminoácidos, generalmente cisteína.
III. Enlace O-Glicosídicos

Tras de la biosíntesis de la proteína en los ribosomas, estas son sometidas a una serie de
modificaciones post-traduccionales entre las que se encuentran la adición de cadenas de
oligosacáridos a distintos residuos de ciertos aminoácidos. En el caso de que el
oligosacárido se una a un residuo de treonina o de serina, la unión se hace por
condensación entre el grupo OH de estos aminoácidos y un OH del azúcar en cuestión,
con la respectiva liberación de una molécula de agua. A este tipo de enlace entre un
aminoácido y un carbohidrado mediado por un átomo de oxígeno se le denomina enlace
O-glicosídico.

IV. Enlace N-Glicosídico

El enlace N-glicosídico es equivalente al O-glicosídico descrito antes, pero con la

diferencia de que es mediado por un átomo de nitrógeno proveniente del grupo amino de
un residuo de asparagina.
 Estructura y función de las proteínas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional (orientación en el

espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada
uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la

cadena polipeptídica. Las distintas proteínas se diferencian
por el número, tipo y orden en que se encuentran los aa, lo
cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier
alteración en el orden de los aa determina otra proteína.

Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces

peptídicos. Pero el resto de los enlaces pueden girar
libremente. La secuencia de aa determina los demás niveles
estructurales al establecer un plegamiento tridimensional
específico y se utiliza para estudios evolutivos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa

debido a la capacidad de giro de los enlaces. De los posibles
plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras
estables y son los que se mantienen: La estructura secundaria
puede ser de dos tipos:

 Hélice α
 Estructura β o en lámina plegada

HÉLICE α: Está formada por el enrollamiento de la cadena

polipeptídica sobre sí misma en forma de espiral. Se forma
una hélice dextrógira (sentido de giro de las agujas del reloj).

 Tiene 3.6 aa por vuelta de hélice.

 El espesor de una vuelta es de 5.4 ºA.
  Los R se disponen siempre hacia fuera de la hélice y como no participan en los
enlaces estabilizadores de la estructura, diferentes primarias secuencias pueden
originar esta secundaria.
 La hélice se mantiene estable por puentes de hidrógeno que se establecen entre el O
de un –CO– y el H de un –NH del cuarto aa que le sigue.

Algunos aa como la prolina pueden desestabilizar la molécula ya que al no tener ningún H

libre no forma puentes de Hidrógeno. Los aa de cadena lateral voluminosa, o con cargas
eléctricas del mismo signo que se sitúen próximos, también impiden la estabilización de la
estructura.

b) Estructura β o en lámina plegada:

Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se

disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La
molécula se estabiliza mediante puentes de
Hidrógeno que se establecen entre el –CO– y el –NH
de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra
cadena. Los carbonos α se disponen en las aristas y
los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del
plano.

Esta estructura está presente en la fibroína (proteína

de la seda)

Normalmente, en cualquier proteína se encuentran los dos tipos de estructura secundaria,

con diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y
constituyen los dominios estructurales.

Un caso especial es la hélice de colágeno: Es mucho más alargada que la hélice α debido a
que abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrógeno, como la prolina. La
estabilidad del colágeno se debe a la agrupación de tres hélices enrollándose par formar una
superhélice.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una

conformación más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos
y estructura β en las dobleces.

¿Qué significa la afirmación de que la estructura primaria o la secuencia de

aminoácidos determina la estructura y por tanto la función de una proteína?
 Los plegamientos se producen u mantienen por la existencia de enlaces entre las
cadenas laterales (R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura
primaria es fundamental en la conformación espacial de la proteína. Cualquier
cambio en la posición de alguno de ellos puede ocasionar la alteración de la
estructura terciaria y, por tanto, la pérdida de su función.

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los

siguientes enlaces:

o Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos

grupos –SH de dos aa cisteína. Es covalente.
o Débiles:
o Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos
polares
o Interacciones iónicas: entre radicales con cargas
opuestas (aa ácidos y básicos)
o Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se
disponen en el interior de la estructura
o Fuerzas de Van der Waals: atracción
gravitatoria

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena

peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La
agrupación de varias subunidades forma un oligómero. Los
enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura
terciaria, aunque en general no covalentes.

Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros: ej:

βqueratina.

Si están formadas por tres subunidades se llaman trímeros: ej:

colágeno

Si están formadas por cuatro subunidades se llaman tetrámeros: ej: hemoglobina

Si están formadas por muchas subunidades se llaman polímeros: ej: filamentos de actina

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo,
otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la
hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica
al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

A continuación, se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

FUNCIÓN ENZIMATICA

Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

FUNCIÓN HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan
los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

FUNCIÓN REGULADORA
Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).

FUNCIÓN HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.

FUNCIÓN DEFENSIVA

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar

hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.

FUNCIÓN DE TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

FUNCIÓN CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

FUNCIÓN DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la

cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.
Describa las proteínas musculares contráctiles (filamentos gruesos y filamentos finos).
¿Cuál es el fundamento y en qué consiste la Reacción de Biuret?

FUNDAMENTO

Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su
identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-
NH que se destruye al liberarse los aminoácidos.

El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre(II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente
alcalino, se coordina con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta
(Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.

PROCEDIMIENTO

1. Colocar en un tubo de ensayo 3ml de solución de albúmina al 1-2%.

2. Añadir 4-5 gotas de solución de SO4Cu (Sulfato de cobre) al 1%.
3. Añadir 3ml de solución de NaOH (Hidróxido de sodio) al 20%.
4. Agitar para que se mezcle bien.
5. Observar los resultados.

¿En qué consiste la reacción xantoproteica?

Prueba Xantoproteica

Es una reacción que reconoce los aminoácidos que poseen el grupo bencénico (tirosina,
fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos aminoácidos
también darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo
o verde debido a la formación de nitrocompuestos.

Describa las funciones del ADN.

Contener la información hereditaria (genes

y genoma).
Autoduplicación (replicación del ADN
Controlar todas las actividades celulares
FUNCIONES DEL ADN
(reproducción celular, síntesis de
proteínas).
Codificación de proteinas (transcripción y
traducción)

¿Cuál es la relación entre el ADN y las proteínas?

La información contenida en el ADN se expresa dando lugar a proteínas, mediante los
procesos de transcripción, paso por el que la información se transfiere a una molécula de
ARN mensajero (ARN-m) y, mediante el proceso de la traducción el mensaje transportado
por el ARN-m se traduce a proteína.

Si
la

secuencia de una cadena de una molécula de ADN es: 3’ T A C A G C C C C G A C T C T

C T A T T 5’ ¿Cuál es la secuencia de la cadena complementaria?

Unida a cada azúcar hay una de cuatro bases: adenina (A), citosina (C), guanina (G) o
timina (T). Las dos hebras se mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre los pares
de bases: los pares de adenina con timina y los pares de citosina con guanina.

T A
A T
C G
A T
G C
C G
C G
C G
C G
G C
A T
C G
T A
C G
T A
C G
T A
A T
T A
T A
BIBLIOGRAFIA
YuBrain: Tipos de enlaces químicos en las proteínas. [Internet] [Consultado 19 septiembre 2022].
Disponible en:[Link]

Xunta de Galicia: Las proteínas. [Internet] [Consultado 19 septiembre 2022]. Disponible en:
[Link]
Aula Virtual de Biología: Función de las proteínas. [Internet] [Consultado el 19 septiembre 2022].
Disponible en: [Link]
Xunta de Galicia: Práctica: reconocimiento de proteínas. [Internet] [Consultado 20 septiembre
2022]. Disponible en: [Link]
bioloxia/materialbio/labbio2bac/[Link]