ENZIMAS Para el curso manejaremos que es una red de sustrato, que

Degradación y construir (catabolismo, anabolismo) rápida puede pasar de sustrato a producto y de producto a
Enzimas como catalizadores biológicos sustrato sin ningún problema
● Las proteínas actúan como enzimas No todas ● La enzima deberá de acelerar las reacciones directa e
● Incrementan la velocidad de una reacción química inversa igualmente
● Los diferentes ARN son capaces de catalizar algunas
reacciones. (ribozimas Tiene la función de catalizar procesos ● El equilibrio de la reacción viene determinado por el estado
en la producción de la proteína) energético final de S y P. que no son afectados por la
● En ausencia de las enzimas algunas reacciones serian tan catálisis enzimática
lentas que no se darian ● Para que se de la reacción enzimática el sustrato debe
● No se tendría la temperatura o presión necesaria y pH pasar a un estado de mayor energía, denominado estado
● Las células posee miles de enzimas de transición
Hay reacciones que se pueden hacer sin enzima pero con Con las enzimas se disminuye la energía en el estado de
ellas sería mucho más rápido transición y se acorta el camino haciendo la acción más
rápida. Acción rápida y sin energía
● Las enzimas se caracterizan por dos propiedades ● Para llegar a dicho estado se debe tener una energía de
fundamentales: activación
➔ Uno, aumentan la velocidad de reacción sin ser Las enzimas reducen la energía de activación
consumidas o alteradas permanentemente, (No se ● Acelerando la reacción
desgastan al ser consumidas o realizan el trabajo)
➔ dos, no alteran el equilibrio químico entre sustratos y
productos. (El sustrato será el mismo al final en el
producto)
● Una enzima actúa sobre una molécula denominada
sustrato (S) (es lo que ingresa) y se convierte en producto (P)
( Lo que sale al final)como resultado de la reacción

Las dos fechas me indican que es una sustancia

bidireccional, quiere decir que puede pasar de un lugar a
otro sin problema y devolverse por el mismo.
● El equilibrio entre S y P depende de las leyes de la
● La actividad catalítica de las enzimas implica su unión a
termodinámica
sustrato
 ● Forman el complejo enzima-sustrato (ES) ● Las enzimas también aceleran las reacciones alterando la
● Se une al sitio activo Endibula que tienen las proteínas y el conformación de sustrato para cercarse al estado de
sustrato se ancla por unos enlaces que no son fuertes, que transición
garantiza que el sustrato no se mueva mientras se le realiza ● El modelo más sencillo es la llave y cerradura
el proceso, luego se le realiza el cambio conformacional y ● Ajuste inducido: modificaciones de enzima y/o sustrato
sale como producto. El cambio conformacional, ayuda a ocasionadas por el Sustrato El sustrato que se une genera un
que no se unan más moléculas a la proteína. cambio conformacional, cuando se separa se espera que
la proteína vuelva a su estado normal
● E siempre estará inalterada en ambos lados de la reacción ● Los aminoácidos ácidos y básicos están implicados
● El equilibrio no se afecta frecuentemente
● Em: quimotripsina
Mecanismo de catálisis enzimática
Las enzimas se activan por el sustrato, pero algunas necesitan de Coenzimas
activadores. Las enzimas se pueden sobrecargar y sobresaturadas Facilitan la acción de las enzimas, transportadores.
y las cosas pasan derecho ● Los sitios activos también unen otras moléculas que
● El sitio activo es específico participan en la catálisis
● Son grietas o hendiduras en la superficie de una enzima, ● Grupos prostéticos, son el componente no aminoacídico
compuesto por aminoácidos de diferentes partes de la que hace parte proteínas conjugadas
cadena polipeptídica que se aproximan con la estructura ● Pequeñas moléculas unidas a proteínas (apoenzima, que es
terciaria de la proteína plegada. la parte proteica de la enzima sin unión de coenzima y
● La unión ES se da por enlaces no covalentes (puentes de holoenzima es cuando ya hay unión de coenzimas)
hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas). ● Ejemplo: el oxígeno transportado por la mioglobina y la
hemoglobina está unido al hemo (Coenzima, no proteica),
un grupo prostético de estas proteínas
● Los iones metálicos están unidos a enzimas y desempeñan
papeles centrales en el proceso catalítico
● Moléculas de bolo peso molecular también participan en
tipos específicos de reacciones enzimáticas
● Se les denominan coenzimas
Los cofactores se parecen a las enzimas pero estos también
● La mayoría de reacciones involucran dos o más sustratos ayudan a proteínas que no son de tipo enzimático
 son la base de las macromoléculas de la información, pero no solo
se encuentran en el ADN y ARN sino también aquí. Básicamente,
reciben dos electrones y un ion de hidrógeno y se une al carbono
(donde está el H+), lo que hacen es que eso de los electrones y el
ion lo da una enzima, ellos como coenzimas lo reciben y se van o
al revés pueden tener los elementos llegan a la enzima, que
quedan en el sustrato, lo sueltan y se van.

● Transfiere electrones del primer sustrato que se oxida, al

El NAD, NADP(Nicotinamin, adenin nucleótidos), es un cofactor segundo que se reduce.
pero como está en la enzima se denomina coenzima. Función: ● Una coenzima puede ser usada por diferentes enzimas
Aceptar y ceder protones y algunos átomos como ejemplo que ● Muchas coenzimas están estrechamente relacionadas con
NAP en estado oxidado y NADP en estado reducido porque tiene las vitaminas
un enlace fosfato y porque tiene más electrones
Las proteínas están muy relacionadas con las vitaminas lo que las
hacen esenciales, esto quiere decir, son moléculas que el cuerpo
no sintetiza, no la forma, se adquieren por la dieta.
Los de la gráfica con transportadores, como pasar de un lugar a
otro moléculas
● Se alteran de forma reversible
● Pueden participar en múltiples reacciones
● Sirven como transportadores de grupos químicos, ejm: NAD+

Regulación de enzimas
Si no se regulan pueden degradar cosas del mismo cuerpo o
formar otras Ejem: Control hormonal, tumores con cabellos,
dientes, que esto sucede por la totipotencialidad, que es que una
célula puede convertirse en cualquier cosa, y se expresa genes
que no se tienen que expresar.
Por eso nuestro cuerpo requiere de una activación e inhibición de
Gráfica del NAD, donde hay un dinucleótido, una base las enzimas, para poder tener un control. Ejem: Las enzimas del
nucleotídica y al otro lado la otra, sabiendo que los nucleótidos
estómago se activan a través del movimiento de la mandíbula por treonina se realiza un cambio conformacional, en donde no recibe
eso en la noche no trabajan el sustrato. Se disminuye la velocidad de cambio más la velocidad
● Regulación de la actividad enzimática de la enzima no va a disminuir, si por alguna razón no se inhibe
● Las enzimas no tienen actividades constantes, son para volver a la tetralina y como son bidireccionales pueden
moduladas devolverse por la ruta metabólica, en caso de otros ejemplos
● Inhibición por retroalimentación Un producto dado por una requiere otros procesos.
cascada enzimática inhibe una enzima clave para que no ● Las actividad enzimática también puede ser regulada por
se produzca más interacciones con otras proteínas y por modificaciones
● Ejm: la síntesis de isoleucina partiendo desde treonina covalentes
● Adición de grupos fosfatos a residuos serina, treonina o
tirosina
● Fosforilación Esto es ceder un grupo fosfato a la enzima,
entonces en el ejemplo se parte de un ATP(Adenosín
trifosfato), entonces se rompe el enlace, se cede y queda
un ADP (Adenosín difosfato) y al final la enzima va a tener el
fosfato
● Adición de grupos fosfatos
Ejemplo: se requiere tener tanto treonina e isoleucina, en un
pueden activar o inhibir
equilibrio, ejemplo 50 y 50, entonces por una eventualidad
● Ejm: glucógeno fosforilasa
metabólica se produjo mucha treonina y poca isoleucina y quedó
es activada por
90 de 10. Como se requiere el equilibrio, se toma la ruta para
lostorlación en respuesta a
convertir treonina en isoleucina, para eso se necesita la enzima
epinefrina
Treonina desaminasa pero esta no la convierte de una vez en
Se tiene epinefrina, se da
isoleucina sino que la pasa a alfa-cetobutirato y de allí por una
la fosforilación, de la
larga cascada con diferentes enzimas que van formando
fosforilasa quinasa y está
diferentes compuesto hasta llegar a la isoleucina, así aumentó el
activa la ruta del
numero de isoleucina, y esta se van adhiriendo a la treonina
glucógeno y pasarla a glucosa, y esto es para tener energía
desaminasa y la inactiva, entonces la cantidad de enzimas que
de forma inmediata y esto es por poco tiempo (La
van a haber es la cantidad de isoleucina que se va a producir,
adrenalina).
cada vez que se produzca una isoleucina está inactiva una de la
enzima treonina desaminasa, y esto porque las moléculas de
isoleucina hacen de inhibidoras uniéndose a un sitio alostérico
diferente al sitio activo, y para que la proteína deje de hacer