INSTITUTO ESPECIALIZADO DE

PROFESIONALES DE LA SALUD
IEPROES

Docente: Dra. Berenice Guadalupe Hernández Arias

Asignatura: Bioquímica Humana

Especialidad: Licenciatura en Enfermería

Sección: C

Integrantes:
 Diana Raquel Santos Vázquez
 Carolina Isabel Colocho Trejo
 Víctor Oswaldo Gonzales Bonilla
 Wendy Carolina Santos Hernández
 Katherine Mariela Díaz Arévalo
 Erika Julissa Escobar Iraheta

Tema: Enzimas 1 (Generalidades)

Índice
Portada......................................................................¡Error! Marcador no definido.
Objetivos....................................................................................................................3
Introducción...............................................................................................................4
Marco Teorico............................................................................................................5
Conclusión...............................................................................................................13
Bibliogrfia...................................................................¡Error! Marcador no definido.
 Objetivos

Objetivo general.

 Conocer las características más importantes de los enzimas y sus clasificaciones.

Objetivos específicos.

 Analizar la importancia de los enzimas para el funcionamiento del organismo.

 Identificar las generalidades de cada tipo de enzimas (Oxidorreductasas,
hidrolasas, liasas, ligasas, isomerasas, transferasas).
 Introducción

 Si los genes son los patrones absolutos e irreemplazables de la vida, las enzimas
son los obreros especializados que hacen posible que la vida celular tenga lugar.
Las enzimas son proteínas que facilitan las reacciones entre moléculas que
pueden reaccionar naturalmente entre sí, pero en presencia de una enzima, la
velocidad de la reacción se incrementa de tal modo que ocurre en tiempo de
segundos o menos. Las enzimas son catalizadores, es decir, son sustancias que,
sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No es que
hagan factibles reacciones imposibles, sino que aceleran las que podrían
producirse espontáneamente. Ello hace posible que, en condiciones fisiológicas,
tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH. La función de las enzimas como partícipe fundamental
en una reacción bioquímica fue conocida en los albores de la bioquímica clásica.
En resumen, las enzimas son obreros calificados que unen, cortan, transfieren y/o
modifican los grupos químicos participantes de las reacciones bioquímicas vitales
para la vida. 
Nos referimos a las enzimas que intervienen en los procesos de síntesis de ADN y
otros relacionados, pero no nos detuvimos a explicar con detalle qué son las
enzimas. En este capítulo daremos un panorama general de su constitución y
funciones y luego nos detendremos en el análisis de cómo si se engaña a una
enzima se puede atacar una enfermedad.
 Marco Teorico
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar
(disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir
que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general
disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000

reacciones químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones
de pH, temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas,
pueden también desnaturalizarse y perder su efectividad.

La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo XIX por Anselme Payen y

Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos en torno a la fermentación de
Louis Pasteur ya habían intuido la presencia de alguna sustancia orgánica
“aceleradora” en dichos procesos, que para la época se consideraban puramente
químicos.

Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho aprovechadas por

diversas industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.),
además de formar parte indispensable de los componentes que mantienen el
balance interno de nuestro organismo, acelerando reacciones necesarias (como
aquellas que suministran energía), activando y desactivando otras selectivamente
(como hacen las hormonas) y un variopinto etcétera.

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos.
Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad.
No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en las condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requieren condiciones
extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por
un enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
 2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los
aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio
catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones
específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima
sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es
su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos
análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con
menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco
específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los
enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico
en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los
alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de
la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.
¿Cuáles son las principales enzimas?
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:

1. Clase 1: OXIDORREDUCTASAS.
2. Clase 2: TRANSFERASAS.
3. Clase 3: HIDROLASAS.
4. Clase 4: LIASAS.
5. Clase 5: ISOMERASAS.
6. Clase 6: LIGASAS.

Las enzimas se obtienen de microorganismos (bacterias, hongos o levaduras)

seleccionados por screening y, posteriormente, cultivados por fermentación (en
matraz o reactor). A partir de los caldos de cultivo se procede a la purificación de
la enzima que cataliza la reacción de interés.

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico,

encabezado por las letras EC, seguidas de cuatro números separados por puntos.
¿Qué tipo de proteínas son las enzimas?
Las enzima son proteína, polímeros formados por aminoácidos covalentemente
unidos entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzima  depende de que mantengan su
plegamiento, es decir, su estructura tridimensional.

Conocer qué tipos de enzima existen podría ser una tarea complicada, se estima
que solo en el cuerpo humano cohabitan aproximadamente 75.000 enzimas. Se
encuentran agrupadas en clases y su funcionamiento dependerá de la reacción
química en que estas participen

¿Qué función cumplen las enzimas en el cuerpo humano?

Hydrolase: Esta enzima del cuerpo, divide las moléculas grandes en las moléculas
más simples, añadiendo una molécula de agua. Transferasa: Esta enzima del
cuerpo, divide una parte de una molécula y la une a otra molécula. Isomerasa: Los
átomos de una molécula se reordenan sin cambiar su fórmula química.

Las enzima son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores, es decir, que
aceleran las reacciones químicas sin consumirse ni pasar a formar parte de los
productos de esa reacción. Por lo general, son proteínas, aunque también existe el
ARN (ácido ribonucleico), que tiene actividad catalítica.

Las enzima están compuestas esencialmente de proteínas, que son polímeros de

aminoácidos. Las enzima pueden unir grupos prostéticos que participan en las
reacciones enzimáticas.

¿Cuánto vive una enzima?

Las enzima son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas. Al igual que los catalizadores metálicos, sólo se
requiere una masa pequeña para funcionar, la que se recupera indefinidamente

Propiedades de las enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar
como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más
estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los
factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

pH
Temperatura
Cofactores
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMAS
La mayoría de la enzima se componente de proteínas globulares de tamaño muy
variable: desde monómero de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de
alrededor de 2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados
directamente en la catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la
estructura tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su
funcionamiento especifico. A veces esta estructura también posee sitios para
atraer cofactores, es decir otras sustancias cuya intervención es necesaria para
producir el efecto buscado.
Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier
cosa ni intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímica muy
puntual y preciso, que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores
La parte no proteica se denomina cofactor y puede ser un simple ion inorgánico.
Por ejemplo, de zinc, magnesio, manganeso, hierro, cobre, sodio o potasio, entre
otros. También, puede ser de naturaleza orgánica. En este caso, se llama
coenzima. Algunas coenzimas son derivados de las vitaminas.
Por otro lado, la parte proteica sola no es óptimamente activa y se
denomina apoenzima. La unión del cofactor con la parte proteica, se
llama holoenzima y es óptimamente activa.
Las enzimas tienen uno o más sitios activos, que son agrupaciones de
aminoácidos ordenadas espacialmente, donde el sustrato se une con la enzima.
Más del 90% de la enzima son proteínas globulares o escleroproteinas y el resto
se encuentran conjugadas a un grupo prostético.
Al ser proteínas, la estructura de las enzimas está formada, principalmente, por
cadenas de aminoácidos. Sin embargo, la mayoría de las enzimas requieren de
una parte no proteica para cumplir con su función. La parte no proteica puede
unirse con la parte proteica, antes o durante la reacción.

La parte no proteica se denomina cofactor y puede ser un simple ion inorgánico.

Por ejemplo, de zinc, magnesio, manganeso, hierro, cobre, sodio o potasio, entre
otros. También, puede ser de naturaleza orgánica. En este caso, se llama
coenzima. Algunas coenzimas son derivados de las vitaminas.

Por otro lado, la parte proteica sola no es óptimamente activa y se

denomina apoenzima. La unión del cofactor con la parte proteica, se
llama holoenzima y es óptimamente activa

Los cofactores funcionan dándole una conformación óptima a la parte proteica,

mejorando su interacción con el sustrato. Además, pueden coordinar la unión
entre el sustrato y la enzima. También, pueden participar en la reacción,
aceptando un grupo químico de un sustrato y transfiriéndolo a otro sustrato.

Las enzimas tienen uno o más sitios activos, que son agrupaciones de
aminoácidos ordenadas espacialmente, donde el sustrato se une con la enzima.

Diferencia entre catalizador y enzima

Catalizador: sustancia que altera la velocidad de una reacción.

∞ Inorgánicos: metales como el níquel y el platino.

∞ Orgánicos: las enzimas son los principales catalizadores orgánicos o

biocatalizadores.
Como actúan
Las enzimas pueden operar de distinto modo, aunque siempre disminuyendo la
energía de activación de una reacción química, es decir, la cantidad de energía
necesaria para ponerla en marcha. Estos modos diferentes son:

 Ambientar. Se reduce la energía de activación creando un ambiente propicio

para que la reacción se dé, por ejemplo, modificando las propiedades químicas
del sustrato a través de reacciones con su propia capa de aminoácidos.
 Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el
sustrato, es decir, creando un ambiente con cargas óptimas para que la
reacción se produzca.
 Dar una ruta alternativa. En este caso las enzimas reaccionan con el sustrato
para generar un complejo ES (Enzima/Sustrato) que se “salta pasos” en el
camino ordinario de la reacción, disminuyendo el tiempo necesario para que se
produzca.
 Aumentar la temperatura. Dentro de ciertos parámetros, la acción de la enzima
puede acelerarse mediante un aumento en los niveles de energía calórica,
dado mediante reacciones exotérmicas paralelas.

Importancia de las enzimas

El estudio de las enzimas es fundamental para las ciencias biológicas, porque de

ellas depende, en gran medida, la individualidad genética de una especie. Por
ejemplo, lo que hace diferente a una termita, es una enzima que le da la
capacidad para digerir los carbohidratos presentes en la madera. Por otro lado, las
enzimas determinan el funcionamiento de un organismo. Muchas de las
enfermedades genéticas, como la galactosemia, son producto de la falta o
deficiencia de una enzima. La primera enzima fue descubierta por Anselme Payen.
Actividad enzimática

En la actividad enzimática participan tres actores. Primero, el sustrato o sustancia

sobre la cual actúa la enzima. Segundo, la enzima y, tercero, el producto. En
consecuencia, los factores que afectan la actividad enzimática son las
concentraciones de estos tres actores y, además, la temperatura y el PH del
medio.

De acuerdo con la cinética química, para que inicie una reacción se requiere de
una cantidad de energía, llamada energía de activación. Se le llama así, porque su
función es activar los reactivos para que inicien el proceso. La presencia de una
enzima, como catalizador, disminuye la cantidad de energía de activación
necesaria en una reacción.

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la

acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran
utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de
los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática. La inhibición enzimática
puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos:
inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

INHIBICION IRREVERSIBLE
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el
enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores
ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales
para la catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan. Este tipo de inhibición se
conoce también como «envenenamiento» del enzima.
Por ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos
nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al
enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso.
Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un
enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del
aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la
catálisis.

INHIBICION REVERSIBLE
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de
manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores
reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-
sustrato. Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:

INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor es una molécula que presenta un cierto

parecido estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por
acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser
atacado por el enzima . El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-
inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato,
pero que, lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al
enzima libre y a los productos.
 
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA: El inhibidor no se combina con el enzima libre ni
afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato
dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se
descompone posteriormente para dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca
próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de
los productos.
 
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: El inhibidor puede combinarse con el enzima
libre o bien con el complejo enzimasustrato, interfiriendo en la acción de ambos.
Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro
activo provocando en el una alteración que dificulta bien la formación del complejo
enzima-sustrato o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos.
La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI,
ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los productos y al
enzima libre.

Aunque podría pensarse que los distintos tipos de inhibición estudiados pueden
desempeñar algún papel en la regulación de la actividad enzimática, todo parece
indicar que no es así; la regulación de la actividad enzimática se lleva a cabo
mediante mecanismos que no se ajustan a ninguno de los modelos de inhibición
estudiados y que se describirán en el próximo apartado. El interés del estudio de
la inhibición enzimática reside más en su utilidad para comprender la estructura,
mecanismos catalíticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia
biológica real.

ENZIMAS REGULABLES
Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad
del enzima al unirse al centro alostérico, reciben el nombre de moduladores
positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o
inhibidores. Los inhibidores alostéricos no responden a ninguno de los modelos de
inhibición enzimática estudiados en el apartado anterior. Los enzimas alostéricos
presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva, interconvertibles por
efecto del modulador. Existen dos tipos de control alostérico: el control
heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente del
sustrato, y el control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio
sustrato. En ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los
enzimas con control homotrópico poseen dos o más centros de unión para el
sustrato; en ellos la interconversión entre las formas activa e inactiva depende de
cuántos sean los centros de unión que estén ocupados por moléculas de sustrato.
Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricos
es la inhibición por el producto final, también llamada retroinhibición o control feed-
back. En ella, el producto final de una ruta metabólica inhibe alostéricamente al
enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta, interrumpiendo así su
propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy
rentable para la célula, ya que no se interrumpe solamente 16 la síntesis del
producto final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control
heterotrópico mediante un modulador negativo. Otro caso es el del sustrato de la
primera reacción de una ruta metabólica que actúa como activador del enzima que
cataliza dicha reacción. Se trataría aquí de un control homotrópico mediante
modulador positivo.
Aunque existen enzimas alostéricos monovalentes, que responden a un sólo
modulador, la inmensa mayoría son enzimas polivalentes, que poseen varios
centros alostéricos mediante los cuales interactúan con distintos moduladores
positivos y/o negativos, presentando un tipo de control mixto homotrópico-
heterotrópico.
 Conclusión

Luego de la realización de
este informe hemos concluido
que el organismo vivo es una
gran
máquina que merece la pena ser
estudiada a fin de poder captar y
tener conocimientos sobre el
tema, para así comprender los
mecanismos bioquímicos, en este
caso, las enzimas.
Las enzimas son de
naturaleza proteica y
altamente estructuradas que
catalizan reacciones
químicas. Su función principal es
entrelazar y se plegar una o más
cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere
el
sustrato, y donde se realiza la
reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si
sus
formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la
enzima no participa en
reacciones
equivocadas.
Entre los factores que
incluyen reacciones
enzimáticas, tenemos: cambios
de pH, cambios de
temperatura, presencia de
cofactores, concentración de
sustrato y producto final,
activación,
costo, disponibilidad. Es
importante comprender la
temperatura y la temperatura de
la enzima,
porque un aumento aumentará la
velocidad a la que la enzima
cataliza la reacción.
Luego de la realización de
este informe hemos concluido
que el organismo vivo es una
gran
máquina que merece la pena ser
estudiada a fin de poder captar y
tener conocimientos sobre el
tema, para así comprender los
mecanismos bioquímicos, en este
caso, las enzimas.
Las enzimas son de
naturaleza proteica y
altamente estructuradas que
catalizan reacciones
químicas. Su función principal es
entrelazar y se plegar una o más
cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere
el
sustrato, y donde se realiza la
reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si
sus
formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la
enzima no participa en
reacciones
equivocadas.
Entre los factores que
incluyen reacciones
enzimáticas, tenemos: cambios
de pH, cambios de
temperatura, presencia de
cofactores, concentración de
sustrato y producto final,
activación,
costo, disponibilidad. Es
importante comprender la
temperatura y la temperatura de
la enzima,
porque un aumento aumentará la
velocidad a la que la enzima
cataliza la reacción.
Luego de la realización de
este informe hemos concluido
que el organismo vivo es una
gran
máquina que merece la pena ser
estudiada a fin de poder captar y
tener conocimientos sobre el
tema, para así comprender los
mecanismos bioquímicos, en este
caso, las enzimas.
Las enzimas son de
naturaleza proteica y
altamente estructuradas que
catalizan reacciones
químicas. Su función principal es
entrelazar y se plegar una o más
cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere
el
sustrato, y donde se realiza la
reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si
sus
formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la
enzima no participa en
reacciones
equivocadas.
Entre los factores que
incluyen reacciones
enzimáticas, tenemos: cambios
de pH, cambios de
temperatura, presencia de
cofactores, concentración de
sustrato y producto final,
activación,
costo, disponibilidad. Es
importante comprender la
temperatura y la temperatura de
la enzima,
porque un aumento aumentará la
velocidad a la que la enzima
cataliza la reacción.
Luego de la realización de este informe hemos concluido que el organismo vivo es
una gran máquina que merece la pena ser estudiada a fin de poder captar y tener
conocimientos sobre el tema, para así comprender los mecanismos bioquímicos,
en este caso, las enzimas.
Las enzimas son de naturaleza proteica y altamente estructuradas que catalizan
reacciones químicas. Su función principal es entrelazar y se plegar una o más
cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para
formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la
reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan
con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas.
Entre los factores que incluyen reacciones enzimáticas, tenemos: cambios de pH,
cambios de temperatura, presencia de cofactores, concentración de sustrato y
producto final, activación, costo, disponibilidad. Es importante comprender la
temperatura y la temperatura de la enzima, porque un aumento aumentará la
velocidad a la que la enzima cataliza la reacción
Bibliografía