UNIVERSIDAD NACIONAL “JORGE BASADRE GROHMANN

CENTRO DE ESTUIDIOS PRE-UNIVERSITARIO – OTOÑO 2021 - II

PRÁCTICA 04:
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS:
PROTEÍNAS – ÁCIDOS NUCLEICOS

VITAMINAS

CÉSAR JULIO CÁCEDA QUIROZ

• No es una proteína de origen vegetal: 01
a) Orizanina
b) Hordeína
c) Vitelina -
d) Glutenina
e) Gliadina
 PROTEÍNAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN

PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FILAMENTOSAS

o FIBROSAS
PROTAMINAS COLÁGENO
Salmina, Cupleína, Esturina Curtido de las pieles, gelatina
HISTONAS QUERATINA
Asociado a los ácidos nucleicos Formaciones epidérmicas: pelos,
uñas
PROLAMINAS ELASTINA
Zeína, Gliadina, Hordeína Tendones, vasos sanguíneos
GLUTELINAS FIBROÍNA
Glutenina o Gluteína, Orizanina Hilos de seda: arañas, etc.
Albúminas
Seroalbúmina, Lactoalbúmina,
Ovoalbúmina, Globina
GLOBULINAS
Ovoglobulina, Lactoglobulina, Fibrinógeno,
Seroglobulinas (α, β y γ-globulinas)
 PROTEÍNAS CONJUGADAS

Son ejemplos de Proteínas Conjugadas:

• Fosfoproteínas:
 Caseína (leche), VITELINA (yema de huevo)

• Metaloproteínas:
 Hemocianina
• Son las biomoléculas formadas por una
secuencia de aminoácidos: 02
a) Vitaminas
b) Proteínas -
c) Carbohidratos
d) Lípidos
e) Ácidos nucleicos
 PROTEÍNAS

La estructura primaria de una proteína es el orden de sus aminoácidos.

Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxilo final.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos son compuestos:

 Sólidos, cristalinos
 Tienen un punto isoeléctrico e isomería
espacial
 De elevado punto de fusión
 Con actividad óptica, y

 Comportamiento químico anfótero

 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS
PROTEÍNAS

• El primer aa descubierto en las proteínas fue la

ASPARAGINA (1806), encontrada por primera vez
en el espárrago, y,

 El último en descubrirse fue la TREONINA

(1938).

• Solamente los aas L son constituyentes de las

proteínas.
1 decilitro (dl) = 100 ml.
1 dl = 0,1 litro
• En la composición del DNA:, tenemos: 03
a) Ribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
fosfatos
b) Ribosa, adenina, guanina, uracilo, citosina,
fosfatos
c) Desoxirribosa, adenina, guanina, uracilo, citosina,
fosfatos
d) Desoxirribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
fosfatos -
e) Desoxirribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
ácido cítrico
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN y el ARN

La molécula de ARN
• El raquitismo en los niños y osteomalacia en
adultos es generado por la deficiencia de: 04
a) Vitamina E
b) Vitamina D -
c) Vitamina K
d) Vitamina A
e) Vitamina B2
 Vitamina D o Calciferol o Antirraquítica

• Esta vitamina da la energía suficiente al

intestino para la absorción de nutrientes:

 Como el calcio y las proteínas.

• Es necesaria para la formación normal y

protección de los huesos y dientes:

 Contra los efectos del bajo consumo de calcio.

 Vitamina D o Calciferol o Antirraquítica

• Esta vitamina se obtiene a través de

provitaminas de origen animal que:

 Se activan en la piel por la acción de los RUV.

• Dosis insuficientes de vitamina D puede

contribuir:

 A la aparición del CÁNCER de mama, colon,

próstata y ovario.
 Vitamina D o Calciferol o Antirraquítica

CARENCIA

• Produce en NIÑOS:

 Malformaciones óseas, caries dental

 Hasta raquitismo, una enfermedad que produce

malformación de los huesos.

• En ADULTOS puede presentarse osteoporosis,

reblandecimiento óseo u osteomalacia.
 Vitamina D o Calciferol o Antirraquítica

HIPERVITAMINOSIS

• Exceder su consumo produce:

 Trastornos digestivos,

 Vómito, diarrea,

 Daños al riñón, hígado, corazón, y

 Pérdida de apetito.
 Vitamina D o Calciferol o Antirraquítica

• Principales fuentes de Vitamina D:

Leche enriquecida Queso

Yema de huevo Hígado

Sardina Cereales
• Son aminoácidos esenciales, excepto: 05
a) Arginina
b) Histidina
c) Prolina -
d) Triptófano
e) Alanina -
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

- Arginina* - Lisina
- Fenilalanina - Metionina**
- HISTIDINA* - Treonina
- Isoleucina - Triptófano
- Leucina - Valina

*: Nutricionalmente semiesenciales
**: Aminoácido azufrado
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

- Alanina - Glutamato

- Asparagina - Glutamina

- Aspartato - Prolina

- Cisteína* - Serina

- Glicina - Tirosina
*: Aminoácido azufrado
• Entre las proteínas que cumplen función
estructural, encontramos: 06
a) Colágeno - hemoglobina
b) Albúmina - elastina
c) Pepsina - queratina
d) Histona - colágeno -
e) Insulina - inmunoglobulina
 PROTEÍNAS ESTRUCTURALES

• Son aquellas que componen la cubierta que protege

a los vertebrados. En el SER HUMANO:

 Es componente esencial del pelo, uñas y piel.

• En ANIMALES, hay proteínas estructurales en:

cuero, garras, pezuñas, cuernos, picos y plumas.

• Es la proteína más prolífica del organismo.

 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Funciones Estructurales
• Proteínas constituyentes de membranas,
microtúbulos, cilios, flagelos.

• Proteínas de formaciones EPIDÉRMICAS, como en

uñas, pelo, caparazón de tortuga: QUERATINA.

• COLÁGENO.

• Reticulina, elastina, HISTONAS.

 PROTEÍNAS FUNCIÓN

• Hemoglobina, Permeasas, Mioglobina, Hemocianina,

• Transporte
Seroalbúmina, Ceruplasmina, Citocromo C.

• Ribonucleasa, Tripsina, Lactasa, Lipasa, Secretina, • Catalizadora

Glucosa-isomerasas.

• Ovoalbúmina, Lactoalbúmina, Hordeína (cebada), • Reserva

Gliadina (trigo)

• Insulina, Glucagon, Tiroxina, Hormona del crecimiento, • Hormonal

Calcitonina , hormona Adrenocorticotropa.

• Colágeno, proteínas de formaciones epidérmicas,

• Estructural
Elastina, Histonas, proteínas de membranas, cilios…
• El colágeno y las elastina se sintetizan en el
Tejido: 07
a) Conectivo -
b) Epitelial
c) Muscular
d) Nervioso
e) Sanguíneo
 COLÁGENO y ELASTINA

• La dermis está formada por células embebidas en

una matriz compuesta por:
 Gags (glicosaminoglicanos),

 Fibras de colágeno y elastina, proteínas

sintetizadas por las células llamadas Fibroblastos.
• Son proteínas sintetizadas en los glóbulos
blancos que sirven para combatir agentes
patógenos como virus y bacterias: 08
a) Enzimas
b) Vitaminas
c) Anticuerpos -
d) Antígenos
e) Antibióticos

Los anticuerpos son proteínas segregada por los linfocitos para

combatir una infección viral o bacteriana que afecta al organismo.

Las inmunglobulinas son los anticuerpos en la sangre.

• Es el aminoácido más sencillo que puede
formar proteínas: 09
a) Alanina
b) Glicina o Glicocola -
c) Ácido glutámico
d) Triptófano
e) Lisina
 ACTIVIDAD ÓPTICA

• Todos los aminoácidos, salvo la glicocola,

poseen un carbono asimétrico, el carbono α:

 Enlazado a 4 radicales diferentes:

 Un grupo amino
 Un grupo carboxilo
 Un radical, R
 Un hidrógeno
 ACTIVIDAD ÓPTICA

• Debido a esta característica, los aminoácidos

presentan actividad óptica, es decir:

 Son capaces de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolución de aas.
 ACTIVIDAD ÓPTICA

• Si un aa desvía el plano de luz polarizada a la

derecha, se denomina DEXTRÓGIRO: (+).

• Si lo desvía hacia la izquierda, se llama

LEVÓGIRO: (-)
• Son los aminoácidos que presentan azufre en
sus estructura: 10
a) Metionina y valina
b) Metionina y triptófano
c) Metionina y acido glutámico
d) Cisteína y metionina -
e) Cisteína y glicina
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

- Arginina* - Lisina
- Fenilalanina - Metionina**
- HISTIDINA* - Treonina
- Isoleucina - Triptófano
- Leucina - Valina

*: Nutricionalmente semiesenciales
**: Aminoácido azufrado
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

- Alanina - Glutamato

- Asparagina - Glutamina

- Aspartato - Prolina

- Cisteína* - Serina

- Glicina - Tirosina
*: Aminoácido azufrado
• Es una proteína con función contráctil: 11
a) Enzima
b) Hemoglobina
c) Caseína
d) Actina -
e) Insulina
 FUNCIÓN CONTRÁCTIL DE LAS PROTEÍNAS

• Una función de las proteínas es la función contráctil, que

es la encargada del movimiento de los músculos.

• Las proteínas que se encarga de la contracción de los

músculos son:
 Actina: Se encuentra en los filamentos delgados.

 Miosina: Se encuentra en los filamentos gruesos.

 Titina: Es una de las proteínas más abundantes en los

músculos de los vertebrados y ésta evita que el
sarcómero se rompa durante la contracción muscular.
FUNCIÓN CONTRÁCTIL DEL MÚSCULO
• Las Proteínas: 12
a) Están constituidas por unidades de
nucleósidos (unidades de aminoácidos)
b) Presentan 5 nivel de organización (estructura)
c) Son compuestos formados en las
mitocondrias (se forman en los ribosomas)
d) Se forman a través de enlaces
covalentes entre los aminoácidos -
e) Son moléculas ternarias (formadas por C,H,O,N)
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTEÍNAS

• Informa de la secuencia de aminoácidos en la

proteína, por lo tanto nos dice:

 Qué aminoácidos componen la proteína y en

qué orden se encuentran (especificidad).

• Está determinada por el código genético.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Da la posición espacial de los aminoácidos que

componen la proteína:

 Es la disposición de la estructura primaria en

el espacio.

• Los PUENTES DE HIDRÓGENO son los enlaces que

determinan la estructura 2ria de una proteína.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Se conocen 2 tipos de estructuras secundarias:

 α- hélice: α – queratina; cabello (proteína

formada por 3 α).

 β o lámina plegada: Fibroína de la seda (tela

de araña) y la β-queratina.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

α- hélice:
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS
PROTEÍNAS

• Estructura que es producto del enrollamiento de la

estructura 2ria de alfa hélice y/o hoja plegada:

• Los enlaces que intervienen esta estructura son:

 Covalentes: disulfuro, amida.

 No covalentes: Iónicos o salinos, hidrofóbicos,

puentes de hidrógeno, fuerzas de polaridad.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE PROTEÍNAS

• Cuando dos residuos de cisteína se encuentran

próximos entre sí:

 Pueden formar un puente disulfuro.

• El puente disulfuro es la interacción más fuerte de

cuantas estabilizan una estructura terciaria, por ser
un enlace covalente,

 Pero es también el menos frecuente de todas ellas.

 PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

• Se llaman así a las proteínas que constan de más

de una cadena polipeptídica.

• Cuando una proteína consta de más de una

cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica,

 Se dice que tiene estructura cuaternaria.

Grupo funcional de tipo AMIDA
• Los aminoácidos: 13
a) Son moléculas anfóteras -
b) En solución, no regulan los cambios de pH
c) Presentan enlace glucosídico
d) Su molécula sin isomería óptica
e) Son insolubles en agua.
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos son compuestos:

 Sólidos, cristalinos
 Tienen un punto isoeléctrico e isomería
espacial
 De elevado punto de fusión
 Con actividad óptica, y

 Comportamiento químico anfótero

COMPORTAMIENTO ANFÓTERO DE LOS
AMINOÁCIDOS
• Son proteínas fibrosas, excepto: 14
a) Queratina
b) Albúminas -
c) Colágeno
d) Miosina
e) Elastina
PROTEÍNAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN
PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FILAMENTOSAS o
FIBROSAS
PROTAMINAS COLÁGENO
Salmina, Cupleína, Esturina Curtido de las pieles, gelatina
HISTONAS QUERATINA
Asociado a los ácidos nucleicos Formaciones epidérmicas: pelos,
uñas
PROLAMINAS ELASTINA
Zeína, Gliadina, Hordeína Tendones, vasos sanguíneos
GLUTELINAS FIBROÍNA
Glutenina o Gluteína, Orizanina Hilos de seda: arañas, etc.
Albúminas MIOSINA
Seroalbúmina, Lactoalbúmina,
Ovoalbúmina, Globina
GLOBULINAS
Ovoglobulina, Lactoglobulina, Fibrinógeno,
Seroglobulinas (α, β y γ-globulinas)
• No es una cromoproteína: 15
a) Mioglobina
b) Hemocianina
c) Hemoglobina
d) Elastina -
e) Citocromos
 CROMOPROTEÍNA

• Una cromoproteína es una proteína conjugada que

contiene un grupo prostético pigmentado.

• Según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en:

1. Pigmentos porfirínicos. Su grupo prostético es un anillo

tetrapirrólico o porfirina que se llama grupo hemo, con un
catión ferroso (Fe2+) en el centro de este anillo. Ejemplos:
 La hemoglobina, que transporta el O2 en la sangre.
 La mioglobina, que transporta el O2 en los músculos.
 Las enzimas peroxidasas.
 Las enzimas catalasas.
 CROMOPROTEÍNAS

• En algunas moléculas, como los citocromos, el Fe2+

puede oxidarse a Fe3+ y éste, a su vez, puede reducirse.

2. Pigmentos no porfírínicos. Por ejemplo:

 La hemocianina, pigmento respiratorio de color azul,

que contiene cobre e interviene en el transporte de
oxígeno en crustáceos y moluscos.

 La hemeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro

y que se encuentra en los anélidos marinos y en
los braquiópodos.
• Relacione ambas columnas y marque la alternativa
de la secuencia correcta: 16
I. Hemoglobina II. Ribonucleasa III. Ovoalbúmina
IV. Insulina V. Colágeno
A. Función hormonal
B. Proteínas de reserva
C. Proteína de transporte
D. Proteína estructural
E. Función catalizadora
La respuesta es:
a) IA, IIB, IIIC, IVD y VE
b) IB, IIA, IIIC, IVD, VE
c) IC, IIE, IIIB, IVA, VD -
d) VA, IID, IIIC, IE, VB
e) IVA, IVB, IIIE, IVC, VD
 PROTEÍNA FUNCIÓN
• Transporte
• Hemoglobina, Permeasas, Mioglobina,
Hemocianina, Seroalbúmina, Ceruplasmina,
Citocromos
• Catalizadora
• Ribonucleasa, Tripsina, Lactasa, Lipasa, Secretina,
Glucosa-isomerassas
• Reserva
• Ovoalbúmina, Lactoalbúmina, Hordeína (cebada),
Gliadina (trigo)
• Hormonal
• Insulina, Tiroxina, Hormona del crecimiento

• Estructural
• Colágeno (proteínas de formaciones epidérmicas),
Elastina, Histonas, proteínas de membranas, cilios
…
• Según los siguientes enunciados sobre las
proteínas, marque la respuesta correcta: 17
I. La estructura cuaternaria es la unión de varias
terciarias
II. La Hemocianina es una cromoproteína
III. La Orizanina es la proteína del maíz
IV. La Elastina es una proteína fibrosa
La respuesta es:
a) VVVV
b) VFVF
c) VVFV -
d) FFVV
e) FFFF
 PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

• Se llaman así a las proteínas que constan de más

de una cadena polipeptídica.

• Cuando una proteína consta de más de una

cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica,

 Se dice que tiene estructura cuaternaria.

 CROMOPROTEÍNAS

• En algunas moléculas, como los citocromos, el Fe2+

puede oxidarse a Fe3+ y éste, a su vez, puede reducirse.

2. Pigmentos no porfírínicos. Por ejemplo:

 La hemocianina, pigmento respiratorio de color azul,

que contiene cobre e interviene en el transporte de
oxígeno en crustáceos y moluscos.

 La hemeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro

y que se encuentra en los anélidos marinos y en
los braquiópodos.
PROTEÍNAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN
PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FILAMENTOSAS o
FIBROSAS
PROTAMINAS COLÁGENO
Salmina, Cupleína, Esturina Curtido de las pieles, gelatina
HISTONAS QUERATINA
Asociado a los ácidos nucleicos Formaciones epidérmicas: pelos,
uñas
PROLAMINAS ELASTINA
Zeína, Gliadina, Hordeína Tendones, vasos sanguíneos
GLUTELINAS FIBROÍNA
Glutenina o Gluteína, Orizanina Hilos de seda: arañas, etc.
Albúminas
Seroalbúmina, Lactoalbúmina,
Ovoalbúmina, Globina
GLOBULINAS
Ovoglobulina, Lactoglobulina, Fibrinógeno,
Seroglobulinas (α, β y γ-globulinas)
• Relacione ambas columnas y marque la alternativa
de la secuencia correcta: 18
I. Miosina II. Hemoglobina III. Fibrinógeno
IV. Enzima
A. Proteína de la contracción muscular
B. Proteína catalítica
C. Proteína de la coagulación
D. Proteína transportadora
La respuesta es:
a) IA, IID, IIIC, IVB -
b) IA, IIB, IIIC, IVD
c) IB, IIA, IIIC, IVD
d) IC, IID, IIIA, IVB
e) ID, IIB, IIIC, IVA
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNA FUNCIÓN
• Transporte
• Hemoglobina, Permeasas, Mioglobina, Hemocianina,
Seroalbúmina, Ceruplasmina, Citocromos
• Defensiva
• Anticuerpos (Inmunoglobulinas), toxinas bacterianas,
venenos de serpiente, Fibrinógeno, Trombina
• Reserva
• Ovoalbúmina, Lactoalbúmina, Hordeína (cebada), (Energética)
Gliadina (trigo)
• Hormonal
• Insulina, Tiroxina, Hormona del crecimiento
• Estructural
• Colágeno (proteínas de formaciones epidérmicas),
Elastina, Histonas, proteínas de membranas, cilios …

Actina, Miosina • Contráctil

• Es un aminoácido aromático: 19
a) Glicina
b) Valina
c) Tirosina -
d) Metionina
e) Cisteína
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• ALIFÁTICOS: Si R es un hidrocarburo no
aromático.

 Alanina
 Glicina o Glicocola
 Isoleucina
 Leucina
 Valina
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• HIDROXILADOS: Si R tiene un radical oxidrilo

(polar neutro):

 Serina

 Treonina
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• AZUFRADOS: Si “R” tiene azufre:

 Cisteína

 Metionina
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• AROMÁTICOS: Si R es un hidrocarburo
aromático:

 Fenilalanina

 Tirosina

 Triptófano

 Podría incluirse la Histidina

 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R” DE
LOS AMINOÁCIDOS

• ÁCIDOS: Si en R hay un grupo ácido (-COOH)

adicional:

 Ácido Aspártico

 Ácido Glutámico

 Asparagina

 Glutamina
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• BÁSICOS: Si en R hay un grupo amino (-NH3)

adicional:

 Arginina

 Histidina
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R” DE
LOS AMINOÁCIDOS

• Imínico: Si en R hay una estructura amínica

cíclica NH:

 Lisina

 Prolina
• Proteína estructural que mantiene unidos los
tejidos animales y forma los tendones y la
matriz de los huesos y cartílagos: 20
a) Histona
b) Colágeno -
c) Elastina
d) Queratina
e) Fibroína
 COLÁGENO

• El colágeno se encarga de unir

los Tejidos Conectivos:

 Músculos, tendones, ligamentos, piel, huesos

cartílagos, Tejido hematológico y adiposo, etc.

• Actúa como un elemento de sostén que permite

mantener unido el conjunto del cuerpo.

• Es la proteína más abundante del cuerpo humano.

• No es un aminoácido esencial: 21
a) Fenilalanina
b) Isoleucina
c) Alanina -
d) Triptófano
e) Treonina
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

- Arginina* - Lisina
- Fenilalanina - Metionina**
- HISTIDINA* - Treonina
- Isoleucina - Triptófano
- Leucina - Valina

*: Nutricionalmente semiesenciales
**: Aminoácido azufrado
• Son glucoproteínas, excepto: 22
a) Hemoglobina -
b) Hormona luteinizante
c) Hormona del Folículo estimulante
d) Ribonucleasa
e) Hormona Estimulante de la Tiroides
 CLASIFICACIÓN DE LAS HORMONAS

De acuerdo a su naturaleza:
Glucoproteínas:

• Gonadotropinas (Gonadotropina Coriónica Humana),

Hormona Luteinizante, H. Estimulante de los Folículos

• TSH (H. Estimulante de la Tiroides o H. Tirotrópica)

 GLUCOPROTEÍNAS
FUNCIÓN GLUCOPROTEÍNAS

• Molécula estructural • Colágenos

• Agente lubricante y protector • Mucinas

• Molécula de Transporte • Transferrina, Ceruplasmina

• Molécula inmunológica • Inmunoglobulinas, antígenos

de histocompatibilidad
 SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
PROTEÍNAS SIMPLES

• Están constituidas únicamente por aminoácidos:

 Tubulina, Tripsina, Glutelinas (Glutenina,

Orizanina)
 Albúmina, Globulinas, Elastina
 Prolaminas (Zeína, Gliadina, Hordeína),
 Protaminas
 Queratina, Colágeno, Insulina, Histonas
 SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
PROTEÍNAS CONJUGADAS

• Están CONSTITUIDOS por AMINOÁCIDOS y un

GRUPO PROSTÉTICO,

 Que se caracteriza por no ser un aminoácido.

 PROTEÍNAS CONJUGADAS

Son ejemplos de Proteínas Conjugadas:

• Hemoproteínas:
 Hemoglobina, Mioglobina, Miosina, Citocromo
de la cadena respiratoria

• Glucoproteínas:
 Mucina, Interferón, Anticuerpos.
 PROTEÍNAS CONJUGADAS

Son ejemplos de Proteínas Conjugadas:

• Fosfoproteínas:
 Caseína (leche), vitelina (yema de huevo)

• Metaloproteínas:
 Hemocianina
• Según los siguientes enunciados sobre las
proteínas, marque la respuesta correcta: 23
I. La estructura primaria, constituye el mensaje
hereditario
II. La estructura cuaternaria es la unión de varias
cadenas terciarias
III. La Hordeina y la Gliadina son Protaminas
IV. Las queratinas son proteínas fibrosas
La respuesta es:
a) VVFF
b) VVVF
c) FFFV
d) VVFF
e) FVFV -
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTEÍNAS

• Informa de la secuencia de aminoácidos en la

proteína, por lo tanto nos dice:

 Qué aminoácidos componen la proteína y en

qué orden se encuentran (especificidad).

• Está determinada por el código genético.

PROTEÍNAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN
PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FILAMENTOSAS o
FIBROSAS
PROTAMINAS COLÁGENO
Salmina, Cupleína, Esturina Curtido de las pieles, gelatina
HISTONAS QUERATINA
Asociado a los ácidos nucleicos Formaciones epidérmicas: pelos,
uñas
PROLAMINAS ELASTINA
Zeína, Gliadina, Hordeína Tendones, vasos sanguíneos
GLUTELINAS FIBROÍNA
Glutenina o Gluteína, Orizanina Hilos de seda: arañas, etc.
Albúminas
Seroalbúmina, Lactoalbúmina,
Ovoalbúmina, Globina
GLOBULINAS
Ovoglobulina, Lactoglobulina, Fibrinógeno,
Seroglobulinas (α, β y γ-globulinas)
 PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

• Se llaman así a las proteínas que constan de más

de una cadena polipeptídica.

• Cuando una proteína consta de más de una

cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica,

 Se dice que tiene estructura cuaternaria.

• El aminoácido que no presenta el carbono
asimétrico, es: 24
a) Treonina
b) Glicina o Glicocola -
c) Valina
d) Leucina
e) Serina
• Las Arañas y los Gusanos de seda segregan
…… para fabricar hilos y capullos
respectivamente: 25
a) Fibroína -
b) Elastina
c) Cutina
d) Celulosa
e) Queratina
La FIBROÍNA es una proteína fibrosa producida por algunos insectos,
como el gusano de seda o las arañas durante la segregación del hilo.

El hilo se compone de dos proteínas principales: la sericina y

la fibroína.
PROTEÍNAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN
PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FILAMENTOSAS o
FIBROSAS
PROTAMINAS COLÁGENO
Salmina, Cupleína, Esturina Curtido de las pieles, gelatina
HISTONAS QUERATINA
Asociado a los ácidos nucleicos Formaciones epidérmicas: pelos,
uñas
PROLAMINAS ELASTINA
Zeína, Gliadina, Hordeína Tendones, vasos sanguíneos
GLUTELINAS FIBROÍNA
Glutenina o Gluteína, Orizanina Hilos de seda: arañas, etc.
Albúminas
Seroalbúmina, Lactoalbúmina,
Ovoalbúmina, Globina
GLOBULINAS
Ovoglobulina, Lactoglobulina, Fibrinógeno,
Seroglobulinas (α, β y γ-globulinas)
• En el biopolímero conocido como ADN, los
enlaces covalente que conectan los nucleótidos
son del tipo: 26
a) Iónico
b) Glucosídico
c) Peptídico
d) Fosfodiéster -
e) Puentes de H
• Las cadenas de ADN son complementarias y
se unen a través de enlaces: 27
a) Hidrófobos
b) Glucosídico
c) Peptídico
d) Fosfodiéster
e) Puentes de hidrógeno -

A═T G≡C
MOLÉCULA DE ADN
• La molécula de ADN presenta 2 cadenas___
dispuestas helicoidalmente con ___
entre ellas: 28
a) Anti paralelas – enlaces iónicos
b) Paralelas – puentes de hidrogeno
c) Anti paralelas – puentes de hidrogeno -
d) Paralelas – enlaces covalentes
e) Anti paralelas – enlaces covalentes
MOLÉCULA DE ADN
 ÁCIDOS NUCLEICOS

• Presentan fuerte carácter ácido

• Están cargados negativamente

• Presentan elevado peso molecular

• Presentan 1 (ARN) ó 2 cadenas (en el ADN las
cadenas son anti paralelas)
• Absorben la luz ultravioleta a 2, 600 Angstrom
• La enzima que cataliza la espiralización de las
cadenas es la Topoisomerasa.
• Cuál de las siguientes combinaciones de
azúcar pentosa y base nitrogenada no se
presenta nunca en los ácidos nucleicos: 29
a) Ribosa – citosina
b) Desoxirribosa – adenina
c) Ribosa – uracilo
d) Desoxirribosa – guanina
e) Ribosa – timina -
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN y el ARN

La molécula de ARN
 NUCLÉOSIDOS = BN-P

• La terminación es OSINA al nombre de la

base púrica:

 Adenosina, Guanosina

• La terminación es IDINA al nombre de la base

pirimidínica:

 Timidina, Uridina, Citidina

• La replicación del ADN es: 30
a) Proceso de síntesis de proteínas
b) Proceso de síntesis de ARN
c) Proceso de transcripción o formación de una
copia de ARN
d) Proceso de duplicación del ADN -
e) Proceso de síntesis de lípidos
 ADN

• Los enlaces que

determinan la UNIÓN y
DISPOSICIÓN DE LAS HEBRAS de ADN son:

 Los PUENTES DE HIDRÓGENO.

A═T G≡C

• La DESNATURALIZACIÓN del DNA consiste en la

SEPARACIÓN DE SUS CADENAS.
 ADN

• El proceso por el que SE OBTIENE una molécula

de ADN a partir de otra preexistente,

 Se denomina REPLICACIÓN.
 DESNATURALIZACIÓN del ADN

• Cuando la temperatura alcanza el punto de

fusión del ADN,

 La agitación térmica es capaz de separar las dos

hebras y producir una desnaturalización.

• Este es un proceso reversible, ya que al bajar la

Tº se puede producir una renaturalización.
• La base nitrogenada complementaria a la
Citosina es: 31
a) Timina
b) Uracilo
c) Adenina
d) Guanina -
e) Citosina

Adenina ═ Timina
Guanina ≡ Citosina
BASES NITROGENADAS del ADN
• Son proteínas que cumplen función
estructural, excepto: 32
a) Histonas
b) Colágeno
c) Insulina -
d) Queratina
e) Fibroína
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNA FUNCIÓN
• Hemoglobina, Permeasas, Mioglobina, Hemocianina,
• Transporte
Seroalbúmina, Ceruplasmina, Citocromo C.

• Anticuerpos (Inmunoglobulinas), toxinas bacterianas, • Defensiva

venenos de serpiente, Fibrinógeno, Trombina

• Ovoalbúmina, Lactoalbúmina, Hordeína (cebada), • Reserva

Gliadina (trigo) (Energética)

• Insulina, Tiroxina, Hormona del crecimiento • Hormonal

• Colágeno, proteínas de formaciones epidérmicas

• ESTRUCTURAL
(queratina), Elastina, Histonas, Fibroinas,
proteínas de membranas, cilios …

• Actina, Miosina • Contráctil

• Nucleótido que es utilizado en la síntesis
proteica: 33
a) CTP
b) ATP
c) UTP
d) GTP -
e) AMPc
 NUCLEÓTIDOS
ADENOSINTRIFOSFATO (ATP)
Adenina + Ribosa + 3 fosfato La moneda energética del ser vivo

Necesario para la síntesis de

GUANOSINTRIFOSFATO (GTP) PROTEÍNAS

Se emplea para la síntesis de

URIDINTRIFOSFATO (UTP) GLUCÓGENO

Se requiere para la síntesis de

CITIDINTRIFOSFATO (CTP) GRASAS y FOSFOLÍPIDOS

Acelera el CATABOLISMO de
AMPc los GLÚCIDOS
Segundo mensajero hormonal
Disminuye el CATABOLISMO de
GMPc los GLÚCIDOS
• Ácido nucleico que cumple la función de
presentar la información para la síntesis de
una proteína: 34
a) ARNr
b) ARNm -
c) ADNb
d) ADNt
e) ARNhn
FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• En la composición del RNA, tenemos: 35
a) Ribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
fosfatos
b) Ribosa, adenina, guanina, uracilo, citosina,
fosfatos -
c) Desoxirribosa, adenina, guanina, uracilo, citosina,
fosfatos
d) Desoxirribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
fosfatos
e) Desoxirribosa, adenina, guanina, timina, citosina,
ácido cítrico
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN y el ARN

La molécula de ARN
• La siguiente cadena de ADN:
AAATCGGTAATCGGC…, por Transcripción se
obtiene el siguiente complemento: 36
a) UUUAGCCAUUAGCCG... -
b) TTTAGCCATTAGCCG...
c) UUUAGCCATTAGCCG...
d) UAGCUAAGGCGAUG...
e) UUGCTAAGGCGAUC...
 TRANSCRIPCIÓN

• La Transcripción es el proceso en el que:

 La secuencia de ADN de un gen se copia
(transcribe) para hacer una molécula de ARN.

• La ARN polimerasa utiliza una de las cadenas de

ADN (la cadena o hebra molde) como plantilla para
hacer una nueva molécula de ARN complementaria.
• Se define Trascripción a la: 37
a) Síntesis de una proteína
b) Síntesis de ARNm -
c) La síntesis de ribosomas
d) La unión de un aminoácido a un ARNt.
e) La unión de un aminoácido a la cadena peptídico
FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Las bases nitrogenadas constituyen el
alfabeto de la información genética. A nivel del
ADN estas bases se unen en forma
complementaria a través de puentes de
hidrógeno. Es así que si en una molécula ADN
hay 30% de timinas, el porcentaje de citosinas
sería: 38
a) 5%
b) 30%
c) 10%
d) 20% -
e) 40%
 REGLAS DE CHARGAFF PARA EL ADN
DE DOBLE HÉLICE

• La proporción de Adenina (A) es igual a la de

Timina (T): A = T. La relación entre A/T = 1.

• La proporción de Guanina (G) es igual a la de

Citosina (C): G = C. La relación entre G/C = 1.

• La proporción de bases púricas (A+G) es igual al

de las bases pirimidínicas (T+C): A+G = T + C.

• La relación entre (A + G)/(T + C) = 1

REGLAS DE CHARGAFF PARA EL ADN DE
DOBLE HÉLICE

• Si la proporción de A = T, y si el 30% corresponde a

la Timina, entonces el % de Adenina también será
30%.

• Queda por lo tanto: 100 - 30 (T) - 30 (A) = 40% para

el resto de las bases.

• Como la proporción de Guanina (G) es igual a la de

Citosina (C), G = C, entonces habrá 20% para (G) y
20% para (C).
• Los ácidos nucleicos son macromoléculas
que tienen como enlace representativo al: 39
a) Glucosídico
b) Puente de hidrógeno
c) Éster
d) Fosfodiéster -
e) Peptídico
ENLACE FOSFODIÉSTER
• Las bases nitrogenadas que diferencian al
ADN y al ARN son, respectivamente: 40
a) Timina y citosina
b) Guanina y uracilo
c) Adenina y timina
d) Timina y uracilo -
e) Uracilo y timina
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN y el ARN

La molécula de ARN
• ¿Cuál de los siguientes enunciados no
corresponde al ADN? 41
a) Es complementario
b) Es bidireccional
c) Tiene doble hélice
d) La base timina lo diferencia del ARN
e) El enlace de sus bases nitrogenadas es
fosfodiéster -

Los PUENTES DE HIDRÓGENO se establecen entre las

bases nitrogenadas de las dos cadenas: la
adenina con la timina y la citosina con la guanina,
por ello son complementarias.
• Una diferencia entre el ADN y el ARN es que el
............... es un polirribonucleótido que
contiene ........... en lugar de desoxirribosa: 42
a) ADN - ribosa
b) ARN - ribosa -
c) ARN - glucosa
d) ADN – ribulosa
e) ARN - hexosa
DIFERENCIAS ENTRE EL ADN y el ARN

La molécula de ARN
• Son vitaminas que se sintetizan en pequeña
cantidad en la flora intestinal, excepto: 43
a) Vitamina D -
b) Vitamina K
c) Vitamina B1
d) Vitamina B12
e) Ácido fólico
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antixeroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina Vitamina E o Tocoferoles

B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K

B6 o Piridoxal

B12 o Cobalamina

Ácido Fólico

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

CARACTERÍSTICAS DE LAS VITAMINAS

• El cuerpo humano no puede sintetizarlas,

excepto las vitaminas:

 D, que se puede formar en la piel con la

exposición al sol, y

 K, B1, B12 y ácido fólico, que se forman en

pequeñas cantidades por la flora intestinal.
 VITAMINAS

• Cofactores enzimáticos: Coenzimas:

 B1, esencial para el metabolismo de glúcidos.
 B2, del FAD y FMN.
 B3, del NAD o el NADP
 B6, del PLP (fosfato de piridoxal) y el PMP

• Pigmentos visuales: Retinol

• Protegiendo membranas celulares: Vitamina A

• Estimulando absorción de calcio: Vitamina D

• Sobre las vitaminas, podemos afirmar: 44
( ) Imprescindibles en procesos metabólicos que
tienen lugar en la nutrición de los seres vivos
( ) Son sustancias que aportan energía
( ) Deben ser aportadas a través de la
alimentación puesto que el cuerpo humano no
puede sintetizarlo
( ) Son sustancias lábiles ya que se alteran
fácilmente por cambios de temperatura y pH.
La respuesta es:
a) VVVV b) VFVV - c) VFFF d) FFVF e) FFFF
 CARACTERÍSTICAS DE LAS VITAMINAS

• Son sustancias orgánicas, muy heterogéneas.

• Indispensables en la nutrición de los seres vivos en

muy pequeñas cantidades.

• No aportan energía y son muy lábiles a T°, pH, y a

los almacenamientos muy prolongados.

• Pueden actuar como cofactores orgánicos, que

unidos a una apoenzima constituyen la Holoenzima.
• No es una vitamina liposoluble: 45
a) Vitamina A
b) Vitamina C -
c) Vitamina D
d) Vitamina E
e) Vitamina K
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antixeroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina Vitamina E o Tocoferoles o

Restauradora de la fertilidad
B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K

B6 o Piridoxal

B12 o Cobalamina

Ácido Fólico

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

• A la se le conoce también
como : 46
a) Vitamina A – antixeroftálmica -
b) Vitamina A – calciferol
c) Vitamina D – retinol
d) Vitamina D – tocoferol
e) Vitamina E – antirraquítica
 VITAMINA A, RETINOL o ANTIXEROFTÁLMICA

• Esta vitamina está presente en los alimentos de

origen animal:

 En forma de vitamina A pre-formada y se la llama

RETINOL.

• En vegetales aparece como provitamina A, también

conocidos como carotenos (o carotenoides):

 Entre los que se destaca el β - caroteno.

 Funciones de la Vitamina A

• Función principal de esta vitamina: Intervenir en la

formación y mantenimiento de:

 La piel, visión, membranas mucosas, dientes y

huesos, uñas, cabello, esmalte de uñas.

• Es UNA SUSTANCIA ANTIOXIDANTE: elimina

radicales libres y protege al ADN de su acción
mutágena,

 Contribuyendo a frenar el envejecimiento celular.

 Funciones de la Vitamina A

• Sistema reproductivo: Contribuye en la función

normal de reproducción, contribuyendo:
 A la producción de esperma como así también
al ciclo normal reproductivo femenino.

 Debido a su rol vital en el desarrollo celular, la

vitamina A ayuda a que:

 Las CÉLULAS y TEJIDOS durante el desarrollo

del feto SE DESARROLLEN NORMALMENTE.
VITAMINA A, RETINOL o ANTIXEROFTÁLMICA

HIPOVITAMINOSIS

• Uno de los primeros síntomas es:

 La ceguera nocturna (dificultad para adaptarse

a la oscuridad): NICTALOPÍA.
 VITAMINA A, RETINOL o ANTIXERIFTÁLMICA

HIPOVITAMINOSIS
• Otros síntomas son:

 Excesiva sequedad en la piel;

 Falta de secreción de la membrana mucosa, y

 Sequedad en los ojos debido al mal

funcionamiento del lagrimal (xeroftalmia).
VITAMINA A, RETINOL o ANTIXEROFTÁLMICA

HIPERVITAMINOSIS
• Produce interferencia en el crecimiento.

• Trastornos como alteraciones óseas.

• Detenimiento de la menstruación, y

• Puede perjudicar la formación de los glóbulos

rojos.
VITAMINA A, RETINOL o ANTIXEROFTÁLMICA

• El consumo de alimentos ricos en vitamina A es

recomendable en personas:

 Propensas a sufrir infecciones respiratorias

(gripas, amigdalitis o inflamaciones),

 Problemas oculares (fotofobia, sequedad o

ceguera nocturna), o

 Con la piel reseca y áspera (hiperqueratosis

folicular).
VITAMINA A, RETINOL o ANTIXEROFTÁLMICA

• Principales fuentes de Vitamina A:

Aceite de hígado de Hígado

pescado
Yema de huevo Perejil
Aceite de soya Leche
Mantequilla Queso
Zanahoria Tomate
Espinaca Lechuga
• Sobre la Vitamina K, es falso: 47
a) Llamada también antihemorrágica
b) Su deficiencia produce alteraciones en la
coagulación de sangre y hemorragias difíciles de
detener
c) La vitamina K1 se obtiene a partir de vegetales de
hojas verdes
d) Solo está presente en alimentos de origen animal-
e) La vitamina K3 se obtiene a partir de la producción
de flora bacteriana intestinal -
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antoxiroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina Vitamina E o Tocoferoles

B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K o Antihemorrágica o

Filoquinona
B6 o Piridoxal

B12 o Cobalamina

Ácido Fólico

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

 Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

• Es un diterpeno con 4 formas moleculares: K1,

K2, K3, K4 (los dos últimos son sintéticos).

• Forma parte de la proteína llamada

PROTROMBINA.
Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

• K1 (filoquinona) se obtiene a partir de vegetales de

hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)

• K2 (menaquinone, menatetrenone) es producida

por la flora bacteriana intestinal.

• K3 (menadiona) se obtiene sintéticamente, no se

debe usar por su toxicidad hepática.

• K4: También se obtiene sintéticamente.

Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

• La vitamina K o Naftoquinona es esencial para la

formación de:

 La Protrombina (factor II) y

 De otros tres factores:

 Proconvertina (factor VII),
 Factor antihemofílico B (factor IX), y
 Factor Stuart (factor X).
Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

DEFICIENCIA

• En una persona normal es muy rara, sólo puede

ocurrir por una mala absorción de grasas.

• Su DEFICIENCIA produce:

 Alteraciones en la coagulación de la sangre, y

 Hemorragias difíciles de detener.
Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

HIPERVITAMINOSIS

• Dosis altas de vitamina K sintética puede

producir:

 Lesión cerebral en los niños, y

 Anemia en algunos adultos.

 Vitamina K, Antihemorrágica o filoquinona

• Las principales fuentes de vitamina K son:

Legumbre Yema de huevo

Hígado de pescado Verduras

Aceite de soya
• La Vitamina C es llamada ___,
mientras que la Vitamina B1____: 48
a) Antiescorbútica – antiberibérica -
b) Antiescorbútica – antixeroftálmica
c) Antixeroftálmica – antiberibérica
d) Antiescorbútica – anti pelagrosa
e) Anticonvulsiva – antiberibérica
 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• Es necesaria para producir COLÁGENO, proteína

necesaria para la cicatrización de heridas.

• Es importante en el crecimiento y reparación de

las encías, vasos, huesos y dientes.

• Para la metabolización de las grasas: se le

atribuye el poder de reducir el colesterol.
 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• El consumo adecuado de alimentos ricos en

vitamina C es muy importante:

 Porque es parte de las sustancias que une a

las células para formar los tejidos.

• Durante el crecimiento, embarazo y las heridas:

 Hay requerimientos aumentados de este

nutrimento.
 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• Lo más recomendable es comer las frutas y

verduras frescas:

 La acción del calor destruye a la vitamina C.

• En contacto con el aire se oxida y pierde su

actividad.
 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• Cuando uno se prepara un jugo de fruta como el

de naranja, de no tomárselo rápidamente:

 Habrá perdido un gran cantidad de vitamina C.

• La otra forma de destrucción de la vitamina C,

es al tener contacto con alcohol etílico,

 Por ejemplo con la cerveza o el tequila.

 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

DÉFICIT DE VITAMINA C

• Produce ESCORBUTO, que se caracteriza por:

 Hinchamiento de las encías,

 Hemorragias en las encías y

 Caída de los dientes.

 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• Otros efectos atribuidos a esta vitamina son:

 Mejor cicatrización de heridas,

 Alivio de encías sangrantes,

 Reducción de alergias,

 Prevención del resfriado común, y

 En general fortalecimiento del organismo.

 VITAMINA C, ÁCIDO ASCÓRBICO o
VITAMINA ANTIESCORBÚTICA

• Principales fuentes de vitamina C:

Leche de vaca Carne

Hortalizas Frutas

Verduras Cítricos

Cereales
• A la Vitamina B3 se le conoce también con el
nombre de: 49
a) Ácido ascórbico
b) Tiamina
c) Riboflavina
d) Ácido nicotínico -
e) Biotina
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antoxiroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina o Ácido Nicotínico o Vitamina E o Tocoferoles

Nicotinamida o Vitamina PP
B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K

B6 o Piridoxal

B12 o Cobalamina

Ácido Fólico

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Interviene en el metabolismo de los glúcidos, las

grasas y las proteínas.

• Es un vasodilatador que mejora la circulación

sanguínea.

• Participa en el mantenimiento fisiológico de la

piel, la lengua y el sistema digestivo.
 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Es poco frecuente encontrarse con estados

carenciales, ya que nuestro organismo:

 Es capaz de producir una cierta cantidad de

niacina a partir del Triptófano,

 Aminoácido presente en algunas proteínas que

tomamos en una alimentación mixta.
 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Consumirla en grandes cantidades reduce los

niveles de colesterol en la sangre.

• Aunque las grandes dosis en periodos

prolongados:

 Pueden ser perjudiciales para el hígado.

 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• En países del Tercer Mundo, que se alimentan a

base de maíz APARECE LA PELAGRA:

 Enfermedad caracterizada por:

 Dermatitis, diarrea y demencia (las tres D de

la pelagra).
 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Es vital en la liberación de energía para:

 El mantenimiento de la integridad de todas las

células del organismo, y

 Para formar neurotransmisores.

• Es indispensable para la salud del cerebro y del

sistema nervioso.
 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Es esencial para:

 La síntesis de hormonas sexuales, y

 La elaboración de cortisona, tiroxina e

insulina en el organismo, ayudando:

 A mantener una piel sana y un sistema

digestivo eficiente.
 Vitamina B3 o Vitamina PP o
Nicotinamida o Niacina

• Principales fuentes de Vitamina B3:

Harina integral de trigo Hígado de ternera

Pan de trigo integral Germen de trigo

Levadura de cerveza Arroz integral

Salvado de trigo Almendras

• Vitamina que comercialmente se denomina
Cianocobalamina: 50
a) Vitamina B6
b) Vitamina B8
c) Vitamina B9
d) Vitamina B12 -
e) Vitamina B3
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antoxiroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina o Ácido Nicotínico o Vitamina E o Tocoferoles

Nicotinamida o Vitamina PP
B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K

B6 o Piridoxal

B12 o Cobalamina

Ácido Fólico

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

 Vitamina B12 o Cianocobalamina

• Interviene en la síntesis de ADN y ARN.

• Es necesaria para:

 La formación de nucleoproteínas, proteínas,

glóbulos rojos, y

 Para el funcionamiento del sistema nervioso,

 Vitamina B12 o Cianocobalamina

• Es necesario para la oxidación de las grasas, y:

 Para mantener la reserva energética de los

músculos.

• La insuficiencia de vitamina B12 se debe con

frecuencia a la incapacidad del estómago:

 Para producir una glicoproteína que ayuda a

absorber esta vitamina.
 Vitamina B12 o Cianocobalamina

• El resultado es una ANEMIA PERNICIOSA, con los

característicos síntomas de:

 Mala producción de glóbulos rojos,

 Síntesis defectuosa de la mielina,

 Pérdida del tejido del tracto intestinal,

 Psicosis,
 Vitamina B12 o Cianocobalamina

 Degeneración nerviosa,

 Desarreglos menstruales,

 Úlceras en la lengua, y

 Excesiva pigmentación en las manos (sólo

afecta a las personas de color).
 Vitamina B12 o Cianocobalamina

• Es la única vitamina que NO se encuentra en

productos vegetales.

• Principales fuentes de vitamina B12:

Pescado Queso

Riñones Leche

Huevos Carnes
• La pelagra, enfermedad caracterizada por
dermatitis, diarrea y demencia, es efecto de la
deficiencia de la: 51
a) Vitamina B1
b) Vitamina B2
c) Vitamina B3 -
d) Vitamina B5
e) Vitamina B8
 VITAMINA B3 o VITAMINA PP o
NICOTINAMIDA o NIACINA

• En países del Tercer Mundo, que se alimentan a

base de maíz APARECE LA PELAGRA:

 Enfermedad caracterizada por:

 Dermatitis, diarrea y demencia (las tres D de

la pelagra).
• Es la única Vitamina hidrosoluble que no se
encuentra en productos vegetales: 52
a) Vitamina B1
b) Vitamina B3
c) Vitamina B5
d) Vitamina B8
e) Vitamina B12 -
 Vitamina B12 o Cianocobalamina

• Es la única vitamina que NO se encuentra en

productos vegetales.

• Principales fuentes de vitamina B12:

Pescado Queso

Riñones Leche

Huevos Carnes
• Es falso sobre las deficiencias de las
vitaminas hidrosolubles: 53
a) Cobalamina : anemia perniciosa
b) Niacina : Pelagra
c) Folacina : anemia megaloblástica
d) Riboflavina : escorbuto -
e) Tiamina : Beriberi
 Vitamina B1, Tiamina, Aneurina o
Antiberibérica

• Desempeñan un papel fundamental en el

metabolismo de los glúcidos y lípidos:

 En la producción de energía.

• Es la gran aliada del estado de ánimo por:

 Su efecto benéfico sobre el sistema nervioso

y la actitud mental.
 Vitamina B1, Tiamina, Aneurina o
Antiberibérica

• Ayuda en casos de:

 Depresión, irritabilidad, pérdida de memoria,

pérdida de concentración y agotamiento.

• REGULA las funciones nerviosas y cardiacas.

 Vitamina B1, Tiamina, Aneurina o
Antiberibérica

DEFICIENCIA

• Puede causar una enfermedad llamada BERIBERI

que se caracteriza por:

 Debilidad muscular, inflamación del corazón y

calambres en las piernas y,

 En CASOS GRAVES, incluso ataque al corazón y

muerte.
 Vitamina B1, Tiamina, Aneurina o
Antiberibérica

• Principales fuentes de Vitamina B1:

Vísceras (hígado, Legumbres

corazón, riñones)
Levadura de cerveza Cereales

Vegetales de hoja verde Carnes

Germen de trigo Frutas

 Vitamina B2 o Riboflavina

• Al igual que la Tiamina, actúa como coenzima,

es decir, debe combinarse:

 Con una porción de la enzima para ser efectiva

en el metabolismo de los glúcidos, grasas, y

 Especialmente en el metabolismo de las

proteínas que participan en el transporte de
O2.
 Vitamina B2 o Riboflavina

• Interviene en la transformación de los alimentos

en energía.

• fundamental para la producción de enzimas

tiroideas que intervienen en este proceso.

• También actúa en el mantenimiento de las

membranas mucosas.
 Vitamina B2 o Riboflavina

• Ayuda a conservar una buena salud visual.

• Conserva el buen estado de las células del

sistema nervioso.

• Interviene en la regeneración de los tejidos de

nuestro organismo (piel, cabellos, uñas).
 Vitamina B2 o Riboflavina

• Produce glóbulos rojos junto a otras vitaminas

del complejo B, y:

 En conjunto con la Niacina y Piridoxina

mantiene al sistema inmune en perfecto estado.

• Complementa la actividad antioxidante de la

vitamina E.
 Vitamina B2 o Riboflavina

• La deficiencia de esta vitamina hidrosoluble

genera:
 Quelitis angular o Perleche o Queilosis o
Estomatitis (boqueras),

 Dermatitis seborreica:
 Quelitis angular

• Es una lesión inflamatoria

en la comisura labial, o un
rincón de la boca, y con
frecuencia es bilateral.

• En casos severos, las

divisiones pueden sangrar
cuando la boca se abre.
 Dermatitis seborreica

• Es una dolencia cutánea, inflamatoria y común

que hace que se formen escamas, que van:

 De blancas a amarillentas, en áreas grasosas

como el cuero cabelludo o dentro del oído, y

 Puede ocurrir con o sin enrojecimiento cutáneo.

• Costra láctea es el término que se utiliza cuando la

dermatitis seborreica afecta el cuero cabelludo de
los bebés.
 Vitamina B2 o Riboflavina

• Principales fuentes de Vitamina B2:

Levadura de cerveza Leche

Germen de trigo Carne
Verduras Coco
Cereales Pan
Lentejas Queso
Hígado
• El colágeno es una proteína que se
encuentra básicamente en la piel, en cuya
síntesis participa la: 54
a) Vitamina A
b) Vitamina D
c) Vitamina B
d) Vitamina E
e) Vitamina C -
 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• Es necesaria para PRODUCIR COLÁGENO, proteína

necesaria para la cicatrización de heridas.

• Es importante en el crecimiento y reparación de

las encías, vasos, huesos y dientes.

• Para la METABOLIZACIÓN DE LAS GRASAS: se le

atribuye el poder de REDUCIR EL COLESTEROL.
 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• El consumo adecuado de alimentos ricos en

vitamina C es muy importante:

 Porque es parte de las sustancias que UNE A

LAS CÉLULAS PARA FORMAR LOS TEJIDOS.

• Durante el crecimiento, embarazo y las heridas:

 Hay requerimientos aumentados de este

nutrimento.
 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• Lo MÁS RECOMENDABLE es comer las frutas y

verduras frescas:

 La acción del calor destruye a la vitamina C.

• En contacto con EL AIRE SE OXIDA y pierde su

actividad.
 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• Cuando uno se prepara un jugo de fruta como el

de naranja, de no tomárselo rápidamente:

 Habrá perdido un gran cantidad de vitamina C.

• La otra forma de destrucción de la vitamina C,

es al tener contacto con alcohol etílico,

 Por ejemplo con la cerveza o el tequila.

 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

DÉFICIT DE VITAMINA C

• Produce ESCORBUTO, que se caracteriza por:

 Hinchamiento de las encías,

 Hemorragias en las encías y

 Caída de los dientes.

 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• Otros efectos atribuidos a esta vitamina son:

 Mejor cicatrización de heridas,

 Alivio de encías sangrantes,

 Reducción de alergias,

 Prevención del resfriado común, y

 En general fortalecimiento del organismo.

 Vitamina C o Ácido Ascórbico o
Vitamina Antiescorbútica

• Principales fuentes de vitamina C:

Leche de vaca Carne

Hortalizas Frutas

Verduras Cítricos

Cereales
• Relacione ambas columnas y marque la
alternativa de la secuencia correcta: 55
I. Vitamina A II. Vitamina E III. Vitamina C
IV. Vitamina B5 V. Vitamina B9
A. Tocoferol
B. Retinol
C. Ácido Pantoténico
D. Ácido Fólico
E. Ácido Ascórbico
La respuesta es:
a) IA, IIB, IIIC, IVD y VE b) IB, IIA, IIIE, IVC, VD -
c) IC, IIE, IIIB, IVA, VD d) VA, IID, IIIC, IE, VB
e) IVA, IVB, IIIE, IVC, VD
 VITAMINAS
VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINAS LIPOSOLUBLES

B1 o Tiamina Vitamina A o Retinol o

Antixeroftálmica
B2 o Riboflavina Vitamina D o Calciferoles

B3 o Niacina o Ácido Nicotínico o Vitamina E o Tocoferoles

Nicotinamida o Vitamina PP
B5 o Ácido Pantoténico Vitamina K

B6 o Piridoxal

B9 o Ácido Fólico

B12 o Cobalamina

Biotina

Vitamina C o Ácido Ascórbico

 Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
o Vitamina W

• Interviene en el metabolismo celular, como

parte de la Coenzima A:

 En la liberación de energía a partir de las

grasas, proteínas y glúcidos.

• Se encuentra en una gran cantidad y variedad de

alimentos:
 Pantothen en griego significa "en todas partes”.
 Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
o Vitamina W

• Es necesaria para la síntesis de la hormona

antiestrés (CORTISOL), a partir del colesterol,

• Es necesaria:
 Para la síntesis y degradación de los AG,

 Para la formación de anticuerpos,

 Para la biotransformación y detoxificación de
las sustancias tóxicas.
 Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
o Vitamina W

CARENCIA

• Provoca falta de atención, apatía, alergias y bajo

rendimiento energético en general.

• Su falta en los animales produce caída del pelo.

 Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
o Vitamina W

CARENCIA
• En los HUMANOS se observa:
 Malestar general, molestias intestinales y
ardor en los pies.

• A veces se administra, para MEJORAR la

CICATRIZACIÓN DE LAS HERIDAS,

 Sobre todo en el campo de la CIRUGÍA.

 Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
o Vitamina W
• Principales fuentes de vitamina B5:

Levadura de cerveza Vísceras

Vegetales verdes Maní

Yema de huevo Carnes

Cereales Frutas
GRACIAS
• Aminoácido que es el principal
neurotransmisor inhibidor de la médula
espinal:
a) Glutamato
b) Glicina -
c) Aspartato
d) Ácido Aminobutírico
e) Taurina
AMINOÁCIDOS PROTEICOS CON FUNCIONES
NEUROTRANSMISORES

• Glicina: Se localizan en:

 Principal neurotransmisor inhibidor de la

médula espinal

• Glutamato: Se localizan en:

 Principal neurotransmisor excitador;
localizado por todo el SNC.
 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

Fosfoserina, 1-metilhistidina, anserina ácido α-

aminobutírico

Fosfoetanolamina 2-metilhistidina Ácido α- β-alanina

aminoadípico

Carnitina Cistationina-2 Citrulina Hidroxilisina

1

Cistationina-1 Ácido Ácido Hidroxilisina-

β- ɣ-aminobutírico 2
aminoisobutírico

Ornitina Taurina Hidroxilisina

 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

• Acido Aminobutírico: Actúa como

neurotransmisor

• GABA: Actúa como neurotransmisor inhibidor

en el SNC.

• Taurina: Actúa como neurotransmisor

• Otros neurotransmisores (PROTEICOS): Glicina,

Glutamato, Aspartato.
• Se define como el pH en el cual el número de
cargas (+) se iguala al número de cargas (-)
que aportan los grupos ionizables de una
molécula:
a) Capacidad anfótera
b) Actividad óptica
c) Punto isoeléctrico -
d) Electrolito
e) Sustancia neurotransmisora
 PUNTO ISOELÉCTRICO

• El punto isoeléctrico se define como:

 El pH en el cual el número de cargas (+) se

iguala al número de cargas (-) que aportan los
grupos ionizables de una molécula.

• En el punto isoeléctrico la carga neta de la

molécula es cero (0).
• El aminoácido más simple que se conoce, la
Glicina, de acuerdo a la composición química
de los grupos “R”, es un aminoácido:
a) Alifático -
b) Hidroxilado
c) Aromático
d) Ácido
e) Básico
 COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS GRUPOS “R”
DE LOS AMINOÁCIDOS

• ALIFÁTICOS: Si R es un hidrocarburo no
aromático.

 Alanina
 Glicina o Glicocola
 Isoleucina
 Leucina
 Valina
• Aminoácido Aromático que presenta el grupo
Indol:
a) Arginina
b) Histidina
c) Fenilalanina
d) Tirosina
e) Triptófano -
• Dipéptido que controla el pH intracelular
muscular en conejos y aves:
a) Carnosina
b) Anserina -
c) Glutatión
d) Encefalina
e) Bradicinina
 DIPÉPTIDO

Controlan el pH intracelular muscular:

• Anserina: Formado por alanina y metilhistidina,

se encuentran en conejos, aves.

• CARNOSINA: Formado por alanina y histidina, se

encuentra en el HOMBRE.
• Pentapétido que interviene en la regulación
del dolor (analgésico endógeno):
a) Carnosina
b) Anserina
c) Glutatión
d) Encefalina -
e) Bradicinina
 ENCEFALINA

• Es un pentapéptido (Tir – Gli – Gli – Fen - Met):

 Es UNA ENDORFINA que ACTÚA como

NEUROTRANSMISOR.

 Interviene en la REGULACIÓN DEL DOLOR

(analgésicos endógenos).
• Estructura proteica que informa de la
secuencia de aminoácidos en la proteína:
a) Primaria -
b) Secundaria
c) Terciaria
d) Cuaternaria
e) Ninguna estructura
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

• Informa de la secuencia de aminoácidos, por

lo tanto nos dice :

 Qué aminoácidos componen la proteína y en

qué orden se encuentran (especificidad).

• Está determinada por el CÓDIGO GENÉTICO.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Da la posición espacial de los aminoácidos que

componen la proteína:

 Es la disposición de la estructura primaria en

el espacio.

• Los PUENTES DE HIDRÓGENO son los enlaces que

determinan la estructura secundaria de una
proteína.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Se conocen 2 tipos de estructuras secundarias:

 α- hélice: α – queratina; cabello (proteína

formada por 3 α).

 β o lámina plegada: Fibroína de la seda (tela

de araña) y la β-queratina.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

α- hélice:
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

• Estructura que es producto del enrollamiento de la

estructura secundaria de alfa hélice y/o hoja
plegada:

• Los enlaces que intervienen esta estructura son:

 Covalentes: disulfuro, amida.

 No Covalentes: Iónicos o salinos, hidrofóbicos,

puentes de hidrógeno, fuerzas de polaridad.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE PROTEÍNAS

• Cuando dos residuos de cisteína se encuentran

próximos entre sí:

 Pueden formar un puente disulfuro.

• El PUENTE DISULFURO es la interacción más

fuerte de cuantas estabilizan una estructura
terciaria, por ser un enlace covalente,

 Pero es también el menos frecuente de todas ellas.

 PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS

• Se llaman así a las proteínas que CONSTAN DE

MÁS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA.

• Cuando una proteína consta de más de una cadena

polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
PROTEÍNA OLIGOMÉRICA,

 Se dice que tiene estructura CUATERNARIA.

• Enlace que determina la estructura
secundaria de una proteína:
a) Puente disulfuro
b) Enlace amida
c) Enlace iónico o salino
d) Puentes de hidrógeno -
e) Fuerzas de polaridad
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Da la posición espacial de los aminoácidos que

componen la proteína:

 Es la disposición de la estructura primaria en

el espacio.

• Los PUENTES DE HIDRÓGENO son los enlaces que

determinan la estructura secundaria de una
proteína.
• Enlaces que determinan la unión y
disposición de las hebras del ADN:
a) Enlaces de Van der Waals
b) Enlaces iónicos
c) Puentes disulfuro
d) Puentes de hidrógeno -
e) Interacción electrostática
Los PUENTES DE HIDRÓGENO se establecen entre las
bases nitrogenadas de las dos cadenas: la
adenina con la timina y la citosina con la guanina,
por ello son complementarias.
 ADN

• Los enlaces que

determinan la UNIÓN y
DISPOSICIÓN DE LAS HEBRAS de ADN son:

 Los PUENTES DE HIDRÓGENO.

• La DESNATURALIZACIÓN del DNA consiste en la

SEPARACIÓN DE SUS CADENAS.
 ADN

• El proceso por el que SE OBTIENE una molécula

de ADN a partir de otra preexistente,

 Se denomina REPLICACIÓN.
 DESNATURALIZACIÓN del ADN

• Cuando la temperatura alcanza el punto de

fusión del ADN,

 La agitación térmica es capaz de separar las dos

hebras y producir una desnaturalización.

• Este es un proceso reversible, ya que al bajar la

Tº se puede producir una renaturalización.
• Es falso sobre las propiedades físico-
químicas de los ácidos nucleicos:
a) Presentan fuerte carácter ácido
b) Están cargados negativamente
c) Absorben luz ultravioleta
d) Presentan elevado peso molecular
e) Están constituidos por una sola cadena -
 ÁCIDOS NUCLEICOS

• Presentan fuerte carácter ácido, solubles en agua.

• Están cargados negativamente

• Presentan elevado peso molecular

• Presentan 1 (ARN) ó 2 cadenas (ADN)

• Absorben la luz ultravioleta

 ÁCIDOS NUCLEICOS
• Los ácidos nucleicos absorben la luz
ultravioleta (UV) a 2,600 Angstrom.

• El menor grado de absorción se produce en

estado de doble hélice.

• La absorción aumenta cuando se produce la

desnaturalización:
 Pasando a estado de hélice sencilla (efecto
hipercrómico, aumento de la absorbancia).
 CLASES DE ADN

• ADNB:

 Es la FORMA MÁS ABUNDANTE en las células

vivas, propuesto por Watson y Crick.

 Se caracteriza por tener giros de 3,4 nm,

presentar 10 pares de bases por vuelta, y

 Tener un diámetro helicoidal de 1,9 nm.

Formas A, B y Z del ADN
 CLASES DE ADN

• ADNA:
 Es la forma de ADN que resulta de la
modificación del ADNB,

 En un medio más rico en Na+ y K+ y un

entorno menos hidratado.

 Se caracteriza por presentar 11 pares de

bases por vuelta y por ser EL MÁS ANCHO.
 CLASES DE ADN
• ADNZ:
 Es el tipo de ADN que PRESENTA GIRO HACIA
LA IZQUIERDA.

 Se le llama Z porque el exoesqueleto

fosfodiéster zigzaguea a lo largo de la
molécula.
 Se caracteriza por presentar 132 pares de
bases por giro y por ser EL MÁS DELGADO, y
 Tiene 1,8 nm de diámetro helicoidal.
 ÁCIDOS NUCLEICOS

• Kossell descubrió la RIBOSA y PIRIMIDINAS.

• Levine descubrió la DESOXIRRIBOSA.

• Chargaff descubrió que las bases nitrogenadas

están presentes en cantidades equimolares:

 A + G = C + T
• El RNA en las células eucariotas, se puede
localizar en, excepto:
a) Nucléolo
b) Ribosomas
c) Citocentro o Centrosoma -
d) Cloroplastos
e) Mitocondrias
 ARN

• Se encuentra:

 En el NÚCLEO, especialmente en el NUCLÉOLO;

 En los RIBOSOMAS

 En cantidades menores en MITOCONDRIAS,

PLASTIDIOS (citoplasma).