Academia Preuniversitaria Exitus Verano 2022 ¡La Disciplina es la Clave del Éxito!

R.D.R. 2827

Curso Verano 2022

Biología Separata N°4 Medicina

PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

PROTEÍNAS
- Son sustancias nitrogenadas de elevado peso molecular, su nombre deriva del griego Proteios o Proteus (de
primera importancia, lo primero).
- Están formadas por unidades llamadas aminoácidos, son 20 naturales, resultan de la hidrólisis de las proteínas
o de la absorción del medio que la rodea, constituyen el pool de aminoácidos.
- Un aminoácido deriva de un ácido orgánico ( COOH ) al reemplazar un hidrógeno por un grupo amino ( NH 2 ) .

Las proteínas se forman por condensación de aminoácidos , un grupo COOH de un aminoácido combina con el
grupo NH2 de otro , perdiéndose una molécula de agua . La unión - NH - CO - se llama unión o enlace
peptídico.

O COOH H 2O O H CONH
H
C OH + H N - CH C N CH

H 2N CH R1 R1
H 2N CH
R
R
* enlace
aminoácido + aminoácido dipéptido peptídico

Las proteínas son sustancias cuaternarias formadas de carbono ( 53%) , hidrógeno ( 6% ) , oxígeno ( 23% ) ,
nitrógeno ( 16% ) , siendo este último el elemento característico . Frecuentemente contienen otros elementos
químicos como: Azufre , hierro , fósforo , zinc , cobre , etc.

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PROPIEDADES:

a) Elevado peso molecular: su límite inferior es cercano a 10,000 y el límite superior alcanza varios millones. La
oxihemoglobina tiene un peso molecular de 68,000, y su fórmula es:
C2932 H4724 N828 S8 Fe 4 O840

b) Difunden lentamente, debido a su elevado peso molecular.

c) No dializan a través de las membranas semipermeables.
d) Tienen un alto grado de especificidad: las proteínas de un organismo son exclusivas de ese organismo.
Las proteínas difieren considerablemente de los hidratos de carbono o de la grasas por sus casi infinitas
variaciones estructurales. Incluso un hidrato de carbono muy complejo, por ejemplo, es estructuralmente el
mismo tanto si lo obtenemos de setas o de mangos, de ratones o de hombres. Del mismo modo, un lípido
determinado es siempre el mismo lípido, independientemente de donde se encuentre. Sin embargo esto no
ocurre con las proteínas; estos compuestos varían tanto, que no hay dos organismos que posean
exactamente las mismas. Incluso los organismos gemelos poseen proteínas ligeramente distintas, y estas
diferencias son mayores cuanto menos estrechamente emparentados estén los dos organismos.
e) Por acción del calor, alcohol, variación del pH y otras sustancias pueden desnaturalizarse.
f) La mayor parte de las proteínas son solubles en el agua. Forman soluciones coloidales
g) Presentan carácter anfótero, disociándose como ácidos o como bases según el pH del medio.

FUNCIONES:

a. Muchas proteínas sirven como enzimas catalizadoras de reacciones químicas. Una célula típica contiene unas
dos mil enzimas diferentes.
b. Función estructural. Son los compuestos estructurales más importantes del tejido animal, tal como la celulosa
es para la estructura de las plantas. Numerosas proteínas forman parte de diversas estructuras, como, la
queratina de las uñas, piel, pelo, plumas, lana, colágeno del tejido conectivo, lipoproteínas componentes de
las membranas celulares.
c. Función de transporte: como la hemoglobina que transporta oxígeno.
d. Función de reserva: Ciertas proteínas pueden almacenar algunas sustancias, como la caseína de la leche que
suministra fósforo.
e. Función de reconocimiento celular: Muchas células son capaces de reconocer si las células adyacentes
pertenecen o no a la misma especie o al mismo tejido, que viene a ser la base de la aceptación o rechazo de
un transplante. En este reconocimiento tiene papel importante las glucoproteínas de la superficie celular.
f. Función de defensa: Ciertas células reaccionan ante la presencia de células o moléculas extrañas sintetizando
proteínas de defensa, como las globulinas.
g. Función contráctil: como la actina y miosina de los músculos.
h. Función hormonal: como la insulina, oxitocina.
i. Ciertas proteínas como las histonas y protaminas facilitan el empaquetamiento del ADN en los cromosomas.
j. Algunas proteínas de membrana permiten el paso selectivo de ciertas biomoléculas.
k. Son amortiguadoras o sustancias buffers, debido a que pueden neutralizar ácidos y bases.
l. Son fuente de energía: la oxidación de 1 g. de proteína libera 4.1 cal.
m. Ejercen presión oncótica o coloidoosmótica .
n. Participan en la coagulación de la sangre, como la trombina.

AMINOÁCIDOS:
Los alfa () aminoácidos constituyen las unidades estructurales de las proteínas. Derivan de los ácidos orgánicos,
formándose cuando se reemplaza un hidrógeno por un grupo amino (-NH2) en un carbono contiguo al grupo
carboxilo (-COOH)

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Grupo ácido
R (grupo carboxilo)
R O O

H - C - C - OH H - C - C - OH

H NH 2

grupo amino (grupo básico)

Acido orgánico Alfa (  ) aminoácido

La fórmula de la derecha representa la fórmula general de un alfa aminoácido, en donde R, representa una
agrupación de átomos cuya composición puede variar considerablemente.

PROPIEDADES:

Son sólidos, cristalinos, incoloros, no volátiles, solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.

El carácter salino de los aminoácidos puede explicarse con facilidad si a los aminoácidos se les asigna una
estructura iónica dipolar (también denominada sal interna o switterion). Como los aminoácidos contienen grupos
ácidos (- COOH) y básicos (- NH) en la misma molécula puede postularse una reacción de neutralización
intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.

R O R O

H - C - C H - C - O

OH + O
N N
H H H H
H

Forma de sal interna

de un aminoácido
(un ión dipolar)

Cuando se colocan en un campo eléctrico, los iones dipolares no emigran ni al ánodo ni al cátodo, indicando, por
tanto, una carga neta nula.
El pH al cual un aminoácido existe en solución como sal interna recibe el nombre de pH isoeléctrico (esto es, el pH
al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo). Cada
aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico.

Los iones dipolares son sustancias anfotéricas; pueden donar o recibir protones. Por tanto, son capaces de
comportarse como ácidos o bases. Cuando se añade ácido a una solución de un aminoácido, que se encuentra en
su pH isoeléctrico, los iones hidrógeno son aceptados, la especie adquiere carga positiva y emigra hacia el
electrodo negativo. La adición de una base causa que la sal interna done protones, adquiriendo así carga
negativa.
Las especies ahora emigrarán hacia el electrodo positivo.

CLASIFICACIÓN:

Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, particularmente en el reino vegetal, pero solamente unos 20
entran a formar parte de las proteínas. Se clasifican en dos grupos:

a) Esenciales: Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo: son ocho en el adulto y diez en el niño.
La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto. Deben ingerirse con los alimentos.
b) No esenciales: Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.

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AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

ESENCIALES NO ESENCIALES

Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Isoleucina Ac. glutámico
Treonina Asparragina
Metionina Cisteina
Lisina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Triptofano Tirosina
Histidina Prolina
Arginina Serina

PEPTIDOS
Son compuestos que resultan de la unión de dos o más aminoácidos por condensación del grupo carboxilo de un
aminoácido y del grupo amino del otro aminoácido, perdiendo un OH el grupo carboxilo y un H el grupo amino ,
dando lugar a la formación de una molécula de agua. Los aminoácidos quedan unidos por una unión de tipo amida
llamado enlace peptídico.

R R R R
OH - COOH + OH - COOH CH - CONH - CH - COOH + H O2

NH 2 HNH NH enlace peptídico

2
Aminoácido Aminoácido
Dipéptido

De esta manera se forman cadenas de aminoácidos; si dicha cadena tiene de dos a diez aminoácidos, se llaman
péptidos; si tiene entre 10 y 100 se llaman polipéptidos; y si tienen más de 100 aminoácidos se les llama
proteínas.
Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos integrantes, comenzando por
el que tiene el grupo amino libre (con la terminación “il”) dejando al último al que tiene el grupo carboxilo libre con
su nombre propio (ver fig 1)

CH 2 SH
H O H O
CH CH
H N C N C N C N C OH
CH H CH H O
O
CH CH 2
3

Alenina Glicina OH
Cisteína
Tirosina

Alanilgliciltirosilcisteína

(Fig 1) Formación de un tetrapéptido

Los péptidos se representan escribiendo secuencialmente las tres letras que simbolizan cada aminoácido
precedidas de una - H (mino libre) y seguidas de un - OH (carboxilo libre) La fig. Del tetrapéptido se representa de
la siguiente manera: H - Ala - Gli - Tyr - Cys - OH
Aunque la mayor parte de los péptidos se hallan integrados en las proteínas existen algunos que se encuentra
libre en la naturaleza.

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Péptidos de importancia Biológica

Nombres Número de Aminoácidos Importancia Biológica

Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas

Endorfinas 5 Responsable de la no percepción del dolor
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Ocitocina 9 causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática.

ESTRUCTURA PROTEICA: Las proteínas están formadas por cadenas de polipéptidos según como se dispongan
estas cadenas en el espacio, la proteína tendrá un determinado nivel de estructuración primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.

Niveles Estructurales de las Proteínas

Grado de Organización Niveles de Estructuración Enlaces implicados

Secuencia Estructura primaria Pépticos
Estructura secundaria Puentes de hidrógeno


 Fuerzas electrostáticas

 
 Enlaces hidrofóbic os
Conformación 
Estructura terciaria Puentes de hidrógeno
Puentes de disulfuro

Atracciones polares

Fuerzas hidrofóbic as

Enlaces electrostáticas
Estructura cuaternaria Enlaces no covalentes

Asociación

a. Estructura Primaria: Está determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica, es

decir informa sobre cuantos aminoácidos hay de cada clase y en que orden se encuentran. Se puede
considerar a las unidades de aminoácidos como representantes de un alfabeto de 20 “letras”; con este
alfabeto se puede construir un número astronómico de “frases” polipeptídicas distintas. Por
consiguiente el número posible de proteínas químicamente distintas es también astronómico.
Cambios de un aminoácido en la molécula proteica pueden originar cambios muy importantes en la función
de la proteína.

b. Estructura secundaria: Se refiere a la disposición en el espacio de la estructura primaria. Se debe a la

formación de puentes de hidrógenos entre aminoácidos cercanos. Es de dos tipos:

1. En alfa helicoide: La cadena polipeptídica toma una disposición helicoidal. Se debe a la formación de
puentes de hidrógeno que se forman en la cadena polipeptídica entre un grupo NH 2 (amino) de un
aminoácido y el grupo COOH (carboxilo) de otro aminoácido distante de él tres aminoácido . Ej. la
queratina que se encuentra en el pelo y en la lana

2. En hoja plegada (o estructura beta): los puentes de hidrógeno se forman entre los aminoácidos
cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas. Ej. la fibroina que se encuentra en la seda y en la tela
de araña.

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c. Estructura terciaria: Se refiere a la forma como la cadena polipeptídica se dobla y se enrolla sobre sí,
formando estructura compacta. Se debe a la formación de enlace no covalentes entre aminoácidos lejanos
en la secuencia lineal (enlace hidrofóbicos, atracciones polares y electrostáticas, puentes de hidrógeno) y
de enlaces covalentes (puentes de disulfuro).

La actividad enzimática y la antigenicidad dependen de la estructura terciaria. Ej. hemoglobina, mioglobina,

ribonucleasa.

d. Estructura cuaternaria: Se observa en las proteínas formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas, que se
forman grandes complejos estructurales. La estructura cuaternaria se refiere a relaciones espaciales entre
cadenas polipeptídicas.

Un solo polipéptido no puede tener estructura cuaternaria. Casi todas las proteínas y sobre todo las de
mayor importancia biológica presentan estructura cuaternaria.

Las cadenas asociadas pueden ser:

1. Iguales o idénticas: como en el caso de la hexoquinasa (un dímero).

2. Análogas: No exactamente iguales como la hemoglobina, formada de cuatro cadenas muy parecidas,
iguales dos a dos.
3. Diferentes: como ocurre con algunas enzimas complejas.

DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

Es la alteración de las características biológicas de una proteína debido a cambios de el medio : pH, temperatura ,
iones , presión , electricidad , detergentes metales pesados ( Ag , pb , Hg ) , agentes caotrópicos (Urea) ,
solventes orgánicos , etc. que no alteran la estructura primaria pero si su estructura secundaria , terciaria o
cuaternaria.

La desnaturalización conlleva cambios drásticos en las propiedades físicas de las proteínas como: solubilidad,
grado de hidratación, índice de refracción etc. lo que se traduce en la pérdida de su actividad biológica.

R R R
  
CH - CONH - CH - CONH - CH - CONH –

NH2

Fig. Estructura primaria de una proteína

R
R

H H N
H H N H N
N C C C H
C C N C
C C C C N C
R N N
R
O H H
O O R

H H O H H O H
C H
N C C
C N C N N C N
C C C
O H C C
H O H O
H H

R R

a b

Fig. Estructura secundaria de una proteína

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a) En helicoide b) En hoja plegada

Fig. Estructura terciaria y cuaternaria de una proteína globular formada por dos subunidades

Fig. Estructura terciaria y cuaternaria de una proteína fibrosa (queratina del cabello)

Se conocen casos de desnaturalización reversible e irreversible. Si el efecto desorganizador es poco intenso o su

duración es breve, la desnaturalización es a menudo temporal y la proteína puede más tarde a su estado nativo
originario. Pero si el cambio ambiental es drástico y persistente, la desnaturalización se hace permanente e
irreversible y la proteína se coagula.

Son ejemplos de desnaturalización proteica:

- La albúmina de la clara de huevo es globular, soluble en el agua, transparente y semilíquida en su estado

nativo, pero se convierte por calentamiento en una proteína fibrosa, insoluble en el agua, sólida y de color
blanquecino (huevo cocido).

- La caseína de la leche (soluble en el agua) origina por acidificación un precipitado gelatinoso (yogur).

GRUPOS PROSTÉTICOS
Muchas proteínas contienen unidades orgánicas o inorgánicas que son parte integrante de la molécula, pero que
no son aminoácidos. Estos grupos adicionales se les llama grupo prostético. La presencia de un grupo prostético
define a una proteína conjugada.

Los grupos prostéticos pueden ser iones metálicos como: Fe ++ , Zn++ , Mn++ , Mg++ , Cu++ , ; o un compuesto
orgánico como : lípido, carbohidrato , etc.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

a. Por su Solubilidad:

1. Solubles en el agua: Ej. Albúmina.

2. Insolubles en el agua: Ej. Escleroproteínas.

b. Por su Forma General:

1. Globulares: son proteínas esféricas y compactas, cuyos diámetros son aproximadamente iguales Son
solubles en agua. Las proteínas reguladoras son de forma globular. Ej. Insulina, globulina, caseína y la
mayoría de enzimas.

2. Fibrosas: Son proteínas alargadas, cuyos diámetros no son iguales. Tienden a ser insolubles en el agua
.Las proteínas estructurales son fibrosas: Ej. Queratina, miosina.

c. Por su composición:

1. Proteínas Simples: Cuando al hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos. Comprende los siguientes
grupos:

- Albúmina: constituyen el grupo más común e importante de proteínas simples: son solubles en agua.
Ej. Ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina de la leche, leucosina del trigo.
- Globulinas: Insolubles en agua. Ej. Seroglobulina de la sangre, fibrinógeno de la sangre, miosina del
músculo, lactoglobulina de la leche, ovoglobulina de la clara de huevo.
- Glutelinas: Ej. Gluteína del gluten.
- Prolaminas: Ej. Gliadina del trigo, hordeína del centeno, zeína del maíz.
- Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan asociadas a los ácidos nucleicos formando las
nucleoproteínas. Ej. Globina.
- Escleroproteínas: Tienen funciones estructurales y de protección. Son insolubles en el agua. Ej.
Queratina de los pelos y uñas; colágeno de los huesos, tendones y cartílagos; elastina del tejido
conectivo.
- Protaminas: Ej. Salmina del salmón, clupeina del arenque, escombrina de la caballa.

2. Proteínas Conjugadas: Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (apoproteínas) y
otras sustancias no proteicas (grupo prostético). La unión de la apoproteína y del grupo prostético se
denomina holoproteíca
- Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos. Ej. Mucina.
- Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos. Se les encuentra en la yema de huevo, ribosomas.
- Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmento. Ej. Hemoglobina, mioglobina, citocromos.
- Nucleoproteínas: Proteínas unidas con ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los cromosomas.
Los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas.
- Metaloproteínas: Proteínas unidas a metales. Ej. Ceruloplasmina. Que contiene cobre.
- Fosfoproteínas: Proteínas unidas al ácido fosfórico. Ej. Caseína de la leche.

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PRÁCTICA DE CLASE
01.La presencia de un grupo prostético en una proteína determina que esta proteína sea:

a) Simple
b) conjugada
c) Fibrosa
d) Globular
e) Soluble

02.La unión de la apoproteína con el grupo prostético toma el nombre de:

a) Lipoproteína
b) Homoproteína
c) Holoproteína
d) Enzima
e) N.a.

03.Corresponde al enlace peptídico:

a) NH2 –CO
b) CO-NH
c) NH- CO
d) NH2 -CO2
e) N.a.

04.Se denomina aminoácido esencial a aquel que:

a) Está presente en todas las proteínas.

b) Es el más abundante de una proteína
c) tiene C, H, O y N solamente
d) Posee grupo amino y grupo carboxilico
e) No se puede sintetizar en nuestro organismo

05.Proteínas que se unen a los ácidos nucleicos para formar las nucleoproteínas.

a) Globulinas
b) Glutelinas
c) Histonas
d) Histaminas
e) Glucoproteínas

06.Son proteínas conjugadas:

a) Hemoglobina – Caseína
b) Gluteina – gliadina
c) Seroglobulina – queratina
d) salmina – escombrina
e) colágeno - elastina

07. La estructura secundaria de una proteína se refiere a la disposición en el espacio de la estructura primaria.
PORQUE
La estructura primaria se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre aminoácidos cercanos.

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08.A los polipeptidos con pesos moleculares superiores a 10,000 se les llama:

a) Aminoácidos
b) péptidos
c) Proteínas
d) ácidos nucleicos
e) N.a.

09. Es un tripeptido

a) glutatión
b) oxitocina
c) bradikinina
d) insulina
e) endorfina

10.Algunas proteínas son solubles en el agua.

PORQUE
Las proteínas realizan con facilidad

EJERCICIOS PROPUESTOS
01.Proteínas que se halla en las uñas, cabellos, cuernos, etc.

a) albúmina
b) queratina
c) miosina
d) actina
e) colágeno

02.Los aminoácidos contienen en su estructura los grupos funcionales.

a) carboxilo y amida
b) hidroxilo y amino
c) carbonilo y amino
d) carboxilo y amino
e) carboxilo y carbonilo

03.La ceruloplasmina es una :

a) glucoproteína
b) lipoproteína
c) apoproteína
d) metaloproteína
e) N.a.

04.Aminoácido sintetizado sólo en el adulto:

a) valina
b) treonina
c) arginina
d) isoleucina
e) lisina

05.El tipo alfa-hélice corresponde a la estructura:

a) primaria
b) secundaria
c) terciaria
d) cuaternaria
e) todas

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TAREA DOMICILIARIA N
01.Describir la diferencia entre:

a) una proteína globular y una fibrosa

b) una proteína simple y una conjugada
c) estructura primaria y estructura secundaria de una proteína
d) un dipéptido y un polipéptido
e) una configuración de alfa hélice y una de hoja plegada

02.¿Por qué una proteína tiene menor solubilidad en su punto isoeléctrico?

03.Indicar el tipo de enlace que tiene lugar en:

a) configuración de alfa – hélice

b) configuración de hoja plegada

04.Con las fórmulas químicas que se dan a continuación forme un dipéptido y señale el enlace peptídico:

R R
| |
CH – COOH + CH – COOH →
| |
NH2 HNH

05.En la siguiente relación de proteínas, escriba el tipo a la cuál pertenece:

a) miosina
b) mioglobina
c) ceruloplasmina
d) gliadina
e) caseína
f) mucina
g) colágeno

06.¿A qué se denominan aminoácidos esenciales y cuáles son? ¿Son los mismos en niños y en adultos?

07.Escribir el nombre de los siguientes tripéptidos:

a) Histidina – Metionina – Treonina

b) Lisina – Fenilalanina – Triptófano
c) Valina – Alanina – Glicina

08.¿Qué es la desnaturalización de las proteínas? ¿Cómo se logra? ¿Es reversible?

09.¿Qué nombre reciben las proteínas que poseen grupos prostéticos? ¿De qué clases pueden ser estos grupos
prostéticos?

10.¿Qué clases de proteínas conjugadas existen y donde podemos encontrarlas?

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BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS HEREDITARIAS

ÁCIDOS NUCLEICOS
Son macromoléculas constituidas por unidades (monómeros) llamados nucleótidos, es decir son polinucleótidos.
Son el ADN y el ARN
El ADN es el almacén fundamental de información genética, la cual se transmite por transcripción al ARN que la
utiliza para la síntesis de proteínas (traducción)

ADN → ARN → PROTEINA → FUNCION CELULAR

Estructura Química
Constituidos por nucleótidos .

- Nucleótidos: Moléculas intracelulares, son las unidades de los ácidos nucleicos. Formados por la unión de :
ácido fosfórico, una base nitrogenada y una pentosa

Nucleótido = ácido fosfórico + base + azúcar

- Nucleósido: Es la unión de una base nitrogenada (purina o pirimidina) con un azúcar (pentosa). Es decir, el
Nucleósido fosforilado es un nucleótido.

Nucleósido = base + azúcar

Las pentosas son: Ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN). Las bases pueden ser : púricas (derivadas de la purina) y
pirimídicas (derivadas de la pirimidina)
- Púricas: adenina, guanina (ARN y ADN)
- Pirimídicas: citosina (ARN y ADN), timina (ADN) y uracilo (ARN).

PENTOSAS

HOCH HOCH 2
2

O O H
H

H H H H

H OH OH H OH H

Ribosa Desoxirribosa

Unión base - azúcar Entre C1 del azúcar y el N9 del azúcar de las purinas o el N1 de las pirimidinas. Forman
nucleósidos

NUCLEOSIDOS DEL ARN

- Adenosina. Adenina + ribosa
- Guanosina. Guanina + ribosa
- Citidina: Citosina + ribosa
- Uridina: uracilo + ribosa

NUCLEOSIDOS DEL ADN

- Desoxiadenosina. Adenosina - desoxirribosa
- Desoxiguanosina. Guanina - desoxirribosa
- Desoxicitidina: citosina - desoxirribosa
- Desoxitimidina: Timina – desoxirribosa

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6
H 7 4 H
C C
N 5
5
1 N C 8 3 N CH
CH

1 HC C 2 HC CH
N N 6
N 4
3´ H 1
9
PIRIMIDINA
PURINA

BASES PIRIMIDICAS
MH 2 O O

CH 3
N HN HN

O O O
N N N
H H H
citosina timina uracilo

BASES PURICAS
O
NH 2
N
N
N HN

H 2N N
N N
N
adenina guanina

NUCLEOTIDOS (en los ácidos nucleicos)

- Ácidos adenílico : adenosina + fosfato

- Ácido guanilico : guanosina + fosfato
- Ácido citidilico : citosina + fosfato
- Ácido urídilico : uridina + fosfato
- Ácido timidílico. timidina + fosfato

Nucleoproteínas: En células los ácidos nucleicos están unidos a proteínas (protamina, histona) formando
nucleoproteínas.

Base + pentosa Nucleósido

Nucleósido + fosfato Nucleótido

Nucleótido Polímero Acido nucleico

+
de nucleótido

Acido nucleico + proteína Nucleoproteína

ADN: Formado por Ácido fosfórico, desoxirribosa, adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T)

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MODELO DE WATSON Y CRICK (DOBLE – HÉLICE 1953)

Formado por 2 cadenas de polinucleótidos helicoidales con giro a la derecha, que forman una doble hélice. Las
bases nitrogenadas son íntimas. Ambas cadenas están unidas entre sí por puentes de hidrógeno establecidos
entre los pares de bases. Sólo son posibles 2 uniones entre bases.

C - G, mediante 3 puentes de hidrógeno G  T

A - T, mediante 2 puentes de hidrógeno A=T
o
La distancia entre una base y la siguiente es de 3,4 A, cada giro de la doble hélice se da cada 10 nucleótidos
o o
(34 A = 3,4 nm). La distancia entre los dos azúcares de cadenas opuestas es 10,8 A
La secuencia de las bases a largo de una cadena es sumamente variable, pero la secuencia de la otra cadena
debe ser complementaria, así:

Cadena A : T G C G T A A C
       
Cadena B : A C G C A T T G

Es decir una cadena es complementaria de otra. La variación en la secuencia de las 4 bases a lo largo de la
cadena de ADN constituye la clave de la información genética. Es decir se formarán miles de palabras (caracteres
hereditarios) diferentes con sólo 4 letras (A, T, G, C) dada la longitud del ADN

Duplicación del ADN: Sucede durante la interfase, período S del ciclo celular. Ambas cadenas se desenrollan y
cada una sirve como molde para la síntesis de dos cadenas complementarias

T A
P P Moléculas
A T Progenitoras

P P
G C

Ruptura de uniones hidrógeno

T A T A
P P P P
A T A T

P P P P
G C G C

Cadena vieja Cadena nueva Cadena nueva Cadena vieja

DUPLICACIÓN DE ADN (Síntesis discontinua)

3´ 5´ 3´ 5´ 3´ 5´ 3´
5´ 3´ 5´ 3´ 5´
3´ 5´ 3´ 5´
5´ 3´ 5´ 3´
3´ 5´ 3´ 5´
5´ 3´

3´ 5´

5´ 3´ 5´ 3´ 5´ 3´ 5´ 3´
A B C D

A : CADENAS ANTIPARALELAS C : DUPLICACION (5´ 3´)

B : SEPARACION DE LAS CADENAS D : UNIONES MEDIANTE

LA ADN LIGASA

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La ADN - polimerasa actúa en la duplicación del ADN, pero sólo en la dirección 5´→ 3´; el problema surge cuando
al desenrollarse las cadenas del ADN al ser complementarias y antiparalelas, una se enfrenta a la polimerasa en
dirección adecuada(5´→ 3´), pero la otra lo hará en dirección opuesta. Esto se soluciona porque la síntesis de
ADN se realiza en segmentos cortos siempre en dirección 5´→ 3´, luego estos segmentos son pegados entre sí
por acción de la enzima con el extremo 3´de un segmento con el extremo 5´de otro segmento.

Los virus oncogénicos (que producen tumores) tienen la enzima transcriptasa inversa que es capaz de sintetizar
ADN utilizando ARN como molde.
Función: Información genética

ARN.

Formado por: ácido fosfórico, ribosa, adenina(A), guanina (G), citosina (C), y uracilo (U)
Está formado por una sola cadena. Es sintetizado dentro del núcleo. Existen 3 ARN: el mensajero (ARNm),
transferencia o soluble (ARNt) y ribosómico (ARNr). La mayor parte (casi 80%) es ARN ribosómico, el más escaso
es el ARNm

CLASES DE ARN

ARN mensajero: Es un molde copiado del ADN, es complementario de una de las cadenas del ADN. La enzima
ARN polimerasa une los ribonucleótidos formando la cadena.
Hay que considerar que la base complementaria de la adenina del ADN es el uracilo del ARN
Lleva la información genética hacia el citoplasma. Las palabras del código genético del ADN originan la formación
de palabras complementarias en el ARNm, llamadas codones, cada codón indica un determinado aminoácido.

Pasos funcionales:

1. Transcripción del ADN para formar ARNm

2. Transporte del ARNm al citoplasma
3. Asociación a los ribosomas para iniciar la traducción o síntesis de proteínas

MODELO DE WATSON – CRICK

ARN de transferencia: Es capaz de leer el mensaje expresado en los codones del ARNm y de reconocer a los
aminoácidos especificados por los codones. Es decir traducen el mensaje genético debido a que no existe afinidad
entre el ARNm y los aminoácidos.
Para cada aminoácido (20), existe uno o más ARNt específico. Cada ARNt presenta un anticodón (formado por un
triplete de bases específico) capaz de unirse al codón correspondiente del ARNm

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El modelo del ARNt es de una hoja de trébol, que presenta 4 regiones especiales:

1. Sitio de unión del aminoácido

2. Anticodón (sitio de reconocimiento del codón)
3. Sitio de reconocimiento de la enzima activadora del aminoácido
4. Sitio de reconocimiento del ribosoma
Se llama de transferencia porque transfiere los aminoácidos que indica el ARMm al ribosoma

R
C
C
R

ARN t

Valina . Amino-ácido
Y G Y
Y
A
u
C A
E R
ARN - t
R C A G
G G C
C Anticodón
A T T
3 Codón
4
C G U G U C A C C

T ARN -m
U A ARNt Y ARNm -INTERRELACION
2

Anticodón

ARN ribosómico. Se encuentra en los ribosomas, constituyendo junto con las proteínas la estructura de estos. El
ribosoma debe reconocer y guiar a los ARNt que entran y salen dejando aminoácidos a medida que el ARNm se
desplaza por los ribosomas con su mensaje genético.

Conforme se dejan los aminoácidos se van uniendo y va creciendo la cadena polipeptídica de la proteína. En cada
ribosoma se forma una cadena polipetídica, ósea en un polisoma de 5 ribosomas se formarán 5 cadenas.

SÍNTESIS PROTEICA

Aminoácido
ARNt

ARNm

Ribosoma
1 2

Proteína formada

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CODONES: Están formados por tripletes de bases (3 bases), son de 3 clases:

1. Codones que inician la síntesis de una cadena polipeptídica. Codón de iniciación; AUG

2. Codones que señalan el término de una cadena, la señal es dada por los codones sin sentido: UAG, UAA, UGA

3. Codones de identificación de cada uno de los 20 aminoácidos.

PRACTICA DE CLASE
01.Si a un nucleótido le quitamos un grupo fosfato, lo que queda se denomina:

a) Base nitrogenada
b) Nucleósido
c) H3PO4
d) Poliinucleótido
e) N.a.

02.Los ácidos nucleicos se les considera polímeros de:

a) Nucleósidos
b) nucleótidos
c) ac. Fosfarados
d) Bases nitrogenados
e) Pentosas y Bases nitrogenadas.

03.En el ADN las uniones G-C se realizan mediante:

a) Enlaces peptídicos
b) tres enlaces puente de hidrógeno
c) Dos enlaces puente de hidrógeno
d) Enlaces de fosfato
e) N.a.

04.Si en una molécula de ADN (hipotética) la suma de adenina y citosina es iguala 20, cuanto será la suma de
guanina y timina:

a) 10 b) 20
c) 40 d) 15
e) N.D.

05.En el DNA adenina es a timina como citosina es a:

a) Guanina
b) Uracilo
c) Adenosina
d) guanosina
e) N.a.

06.El ADN se encuentra en la célula fundamentalmente a nivel de:

a) Ribosoma
b) Citoplasma
c) mitocondria
d) Núcleo
e) organelos citoplasmáticos

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07.La molécula de ARN no posee:

a) Guanina
b) citosina
c) timina
d) Uracilo
e) Adenina

08.La formación del ARNm a partir del ADN, se denomina:

a) Duplicación
b) Transducción
c) Traducción
d) trascripción
e) Redistribución.

09.La molécula de ADN semeja una escalera en caracol, en la que los peldaños estarían representados por:

a) Parejas de bases púricas

b) Parejas de bases pirimidicas
c) Parejas de bases nitrogenadas
d) Pentosas
e) N.a.

10.El material genético es siempre ADN, excepto en:

a) algunos hongos
b) ciertos protistas
c) algunos virus
d) ciertos procariotas
e) algunas eucariotas.

EJERCICIOS PROPUESTOS
01.No se relaciona con el ADN, la base nitrogenada:
a) C b) G
c) U d) A
e) T

02.Los codones sirven para codificar los aminoácidos en la síntesis proteica

PORQUE
El ARN(+) es llamado también ARN soluble.

03.En el ARN guanina es a citosina como adenina es a:

a) timina b) citosina
c) uracilo d) guanosina
e) adenina

04.Conocidos como codones sin sentido:

a) UAG b) UAA
c) UGU d) AUG
e) a y b

05.Tipo de ARN que contiene el anticodón:

a) ARNm b) ARNt
c) ARNr d) a y b
e) T.A.

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TAREA DOMICILIARIA
01.¿Cuáles son los 3 componentes que forman un nucleótido?

02.¿Cuál es la diferencia entre un ácido nucleico y un nucleótido?

03.¿Cuáles bases nitrogenadas que se encuentran en el DNA son pirimídicas? ¿Cuáles son púricas?

04.¿Cómo se mantienen unidas las dos cadenas polinucleotídicas en al doble hélice del DNA?

05.“Las dos bandas del DNA no son idénticas, sino más bien son complementarias”. Explique este enunciado.

06.Explique en términos generales la duplicación de una molécula de DNA.

07.¿Qué diferencias existe entre una molécula de DNA y una molécula de RNA?

08.¿Cuáles son los tres tipos de RNA que se encuentran en la célula? Explique la función de cada uno de ellos.

09.Dibuje la estructura de los nucleótidos que contienen los siguientes compuestos:

a) Azúcar desoxirribosa, base citosina y un fosfato

b) Azúcar ribosa, base guanina y un fosfato

10.Establezca la comparación entre el ADN y ARN

Características ADN ARN

Localización

Pentosa

Bases púricas

Base pirimídicas

Ácido

Ver22 Med Biol4

MVPP/ Exitu´s

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