Curso de Ciencias de la Naturaleza I

Clase 11
AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS
CHAU CHANG JUAN, FERNÁNDEZ VIVANCO JENNY,
GONZALES ALIAGA EDGAR,
PALOMINO PACHECO MIRIAM,SANTA CRUZ LÁZARO,
VASQUEZ VILLAR ANGEL DAVID
 AMINOÁCIDOS
GRUPO AMINO Y GRUPO CARBOXILO ÁCIDO

• Son compuestos bifuncionales que

presentan el grupo amino (R-NH2)
básico y el grupo carboxilo(R-COOH) asparagina
àcido.
C
• Son sustancias cristalinas, casi siempre de
sabor dulce.
• En la naturaleza existen más de 300
diferentes aminoácidos, de los cuales el
ser humano produce más de 100, y NH2
utiliza sólo 20 para la síntesis de
proteí[Link] organismo sintetiza C=O
16. CH2
• Son los componentes esenciales de las H2N - C -H
proteínas que forman los tejidos, las
enzimas y otros compuestos COOH En 1806, se descubre, en el
imprescindibles del organismo, como la
sangre, hormonas, anticuerpos, espárrago, el primer aminoácido
material genético, entre otros. “asparagina”; y, en 1938, se
descubre el último, “treonina”.
 AMINOÁCIDOS
Clasificación por la cadena lateral

Alifáticos Aromáticos Hidroxilados Acídos

• Glicina • Fenilalanina • Serina • Aspartato

• Alanina • Tirosina • Treonina • Glutamato
• Valina • Triptófano
• Leucina
• Isoleucina

Amídicos Básicos Azufrados Iminoácidos

• Asparagina • Lisina • Cisteína • Prolina

• Glutamina • Arginina • Metionina
• Histidina
 ALIFÀTICOS : 6 AROMÀTICOS: 3

ÀCIDOS: 2 AZUFRADOS : 2
ALCOHOLES : 2 BÀSICOS : 3

AMIDAS : 2
Iminoàcido : 1
Aminoácidos nomenclatura
Trivial 3 letras 1 letra Sistemática
Alanina Ala A Ác. 2 aminopropanoico
Arginina Arg R Ác. 2-amino-5 guanidinopentanoico
Asparagina Asn N Ác. 2amino-3carbamilpropanoico
Ácido aspártico Asp D Ác. 2 aminobutanodioico
Cisteína Cys C Ác. 2 amino-3-mercaptopropanoico
Glutamina Gln Q Ác. 2-amino-4-carbamilbutanoico
Ácido glutámico Glu E Ác. 2-aminopentanodioico
Glicina Gly G Ác. Aminoetanoico
Histidina His H Ác. 2-amino-3-(1 H-imidazol-4-il)propanoico
Isoleucina Ile I Ác. 2-amino-3-metilpentanoico
Leucina Leu L Ác. 2-amino-4-metilpentanoico
Lisina Lys K Ác. 2,6-diaminohexanoico
Metionina Met M Ác. 2-amino-4-(metiltio) butanoico
Fenilalanina Phe F Ác. 2-amino-3-fenilpropanoico
Prolina Pro P Ác. pirrolidin-2-carboxílico
Serina Ser S Ác. 2-amino-3-hidroxipropanoico
Treonina Thr T Ác. 2-amino-3-hidroxibutanoico
Triptófano Trp W Ác. 2-amino-3-(1H-indol-3-il)propanoico
Tirosina Tyr Y Ác. 2-amino-3-(4hidroxifenil) propanoico
Valina Val V Ác. 2-amino-3-metilbutanoico
 FUNCIONES

• Crecimiento muscular y
recuperación
• Producción de energía
• Producción de hormonas
• Buen funcionamiento del
sistema nervioso
 El enlace peptídico
• Los aminoácidos se encuentran unidos en los
péptidos y las proteínas mediante un enlace
amida (-CO-NH-)
R R R R
NH2 C H H NH C H NH2 C H NH C H + H2O
CO OH COOH CO COOH
Enlace peptídico
 E-+S [E-S] P+E
ANFOTERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Quimiotripsina + S sitio activo 95--192

• Tanto aminoácidos como proteínas tienen carácter

anfótero propiedad que deriva de la presencia de los
grupos ácidos (carboxilos --COOH) , y básicos (amino:NH2 ) ,
simultáneamente en la molécula, la interacción
intramolecular ácido-base origina una forma di polar :
Zwitterión.
• Cualquier variación del pH del medio dará lugar a que
predomine una de las cargas, de aquí que se puede
comportar como ácido ó base, según el pH del medio,
R R R
+
NH2 C H NaOH + NH3 C H + HCl NH3+ C H +Cl-
COO- COO- COOH
Anión Zwitterión (real) Catión
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES: FENILALANINA, ISOLEUCINA,LEUCINA,LISINA,METIONINA,
TREONINA,TRIPTÒFANO,VALINA,ARGININA,HSTIDINA

Histidina: Hb.
• Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no Se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide,
pueden ser sintetizados en el organismo y para alergias, úlceras y anemia.
obtenerlos es necesario comer alimentos ricos en Es esencial para el crecimiento y reparación de tejidos.
proteínas que los contengan.(Dieta) Mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las
• Alimento de alta o de buena calidad.- si contiene células nerviosas,
proteínas con todos los aminoácidos esenciales: carne, producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre,
huevos, lácteos,soya, quinua. Protege al organismo de los daños por radiación, reduce la
presión arterial.
Ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo y
Isoleucina : Hb ayuda a la excitación sexual.
Estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los
niveles de energía.
Ayuda a la curación y la reparación del tejido Metionina: Es buen antioxidante , ayuda a desintoxicar los
muscular, piel y huesos. agentes nocivos como el plomo y otros metales pesados
La cantidad de este aminoácido se ha visto que • Previene la acumulación de grasa en el hígado y las arterias
es insuficiente en personas que sufren de ciertos • Ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello
trastornos mentales y físicos quebradizo, protege contra los efectos de las radiaciones.
• Es beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos
orales, ya que promueve la excreción de los estrógenos,
reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar
Leucina: interactúa con los aa isoleucina y valina para que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es
promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los útil a las personas que sufren de esquizofrenia..
huesos y se recomienda para quienes se recuperan de la
cirugía. Reduce los niveles de azúcar en la sangre y
ayuda a aumentar la producción de hormona GH
 REQUERIMIENTOS
• Son de 1,5 g al día. En cantidades mínimas se encuentra
en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante
en las legumbres, levadura de cerveza y frutos secos.
• Algarroba (26,320 ppm), Amaranto (Kiwicha)
• Berros (1340 - 26,800 ppm),Espárrago (21,360 - 23,304
ppm)
• Espinaca (1,740 - 20,664 ppm), Frijol (2390 - 25,700
ppm)
• Lenteja (7120 - 23,735 ppm) cultivada en vivero
• Lenteja (19,570 – 22,035 ppm), Quinua,
• Soya (24,290 - 26,560 ppm)
 • Treonina : su función es mantener la cantidad
adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante Fenilalanina: Promueve el estado de alerta y la
vitalidad.
para la formación de colágeno, elastina y esmalte
Eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor.
de los dientes y ayuda a la función lipotrópica del
Ayuda a la memoria y es importante en los
hígado procesos de aprendizaje .
• Cuando se combina con ácido aspártico -Se utiliza para tratar la artritis, depresión,
previene la acumulación de grasa en el hígado calambres menstruales, jaquecas, obesidad,
Parkinson y la esquizofrenia.
-Controla el apetito, estados de ánimo,
recuperación y desarrollo de tejidos, sistema
Triptofano: es un relajante natural, inmunológico y control del dolor.
ayuda a aliviar -Se usa para producir la noradrenalina,
el insomnio induciendo el sueño normal, una sustancia química que transmite señales entre
reduce la ansiedad las células nerviosas en el cerebro.
y la depresión y estabiliza el estado de
ánimo, Valina: Es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la
Ayuda en el tratamiento de la migraña, reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
Ayuda a que el sistema inmunológico nitrógeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido
funcione correctamente. muscular.
Ayuda en el control de peso mediante la Este aa es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y la vesícula
reducción de apetito, biliar,promueve el vigor mental y las emociones tranquilas.
aumenta la liberación de hormonas de fuentes :el plátano, el requesón, los frutos rojos,los chocolates, las
crecimiento y ayuda a controlar la semillas de durazno
hiperactividad en los niños
 Aminoácidos no esenciales Cisteína
Alanina: transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos • La Cisteína funciona como un antioxidante
hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa. en la desintoxicación de toxinas dañinas.
Protege contra la acumulación de sustancias tóxicas que se • Protege el cuerpo contra el daño por radiación,
liberan en las células musculares cuando la proteína muscular • Protege el hígado y el cerebro de daños causados
descompone rápidamente para satisfacer las necesidades de por el alcohol, las drogas y compuestos tóxicos que
energía, como lo que sucede con el ejercicio aeróbico, se encuentran en el humo del cigarrillo,
Fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de • Se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y
anticuerpos. el endurecimiento de e las arterias.
• Promover la recuperación de quemaduras graves y la
Ácido Aspártico cirugía, promover la quema de grasa y la formación de
Aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión, músculos y retrasar el proceso de envejecimiento.
Rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14% de
metabolismo, este aminoácido.
Protege el hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco y se combina
con otros aa para formar moléculas que absorben las toxinas y sacarlas Ácido Glutámico
de la circulación sanguínea. Actúa como un neurotransmisor excitatorio del SNC, el
Facilita la circulación de ciertos minerales a través de
la mucosa intestinal, en la sangre y las células y ayuda
cerebro y la médula espinal.
a la función del ARN y ADN, que son portadores de información Es importante en el metabolismo de azúcares y grasas,
genètica Ayuda en el transporte de K en el líquido
cefalorraquídeo
Glicina : retarda la degeneración muscular, mejora el Actúa como combustible para el cerebro, ayuda a
almacenamiento de glucógeno, liberando así a la glucosa para las corregir
necesidades de energía. Promueve una próstata sana, el SNC y el los trastornos de personalidad, y es utilizados en el
sistema inmunológico. Es un aminoácido útil para reparar tejidos tratamiento
dañados, ayudando a su curación. de la epilepsia, retraso mental, distrofia muscular y
úlceras.
 Glutamina
Es el aminoácido más abundante en los músculos. Prolina
ayuda a construir y mantener el tejido muscular, • Mejorar la textura de la piel, ayudando a la
ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede producción de colágeno y reducir la pérdida de
acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el colágeno a través del proceso de
cáncer y el SIDA. envejecimiento.
Es un "combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral • Ayuda en la cicatrización del cartílago
y la actividad mental,
y el fortalecimiento de las articulaciones, los
Ayuda a mantener el equilibrio del ácido base en el cuerpo,
tendones y los músculos del corazón.
promueve un sistema digestivo saludable,
Reduce el tiempo de curación de las úlceras y alivia la fatiga, la • Junto con la vitamina C para ayuda
depresión y la impotencia, a mantener sanos los tejidos conectivos
Disminuye los antojos de azúcar y el deseo por el alcohol y ha sido
usado recientemente en el tratamiento de la esquizofrenia y la
demencia.
Serina: Es necesario para el correcto metabolismo de
las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo,
Ornitina y el mantenimiento de un sistema inmunológico.
Es necesario para un sistema -Forma parte de las vainas de mielina protectora que
cubre las fibras nerviosas, es importante para el
inmunológico saludable funcionamiento del ARN y ADN y la formación de
desintoxica el amoniaco, células y ayuda a la producción de
ayuda en la regeneración del hígado inmunoglobulinas y anticuerpos.
y estimula la secreción de insulina.
 Taurina: fortalece el músculo cardíaco, mejora la
visión, y ayuda a prevenir la degeneración macular
(transtorno ocular)
Es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria
para la digestión de las grasas, útil para las personas
con aterosclerosis, edema, trastornos del corazón,
hipertensión o hipoglucemia.
Es vital para la la utilización adecuada de Na,
K,Ca,Mg, ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias
cardiacas potencialmente peligrosos.
La taurina se ha utilizado para tratar la ansiedad,
epilepsia, hiperactividad, mal funcionamiento cerebral
y convulsiones

Tirosina
La Tirosina es un precursor de la adrenalina,
Actúa como un elevador del humor, suprime el apetito
y ayuda a reducir la grasa corporal.
Ayuda en la producción de melanina (el pigmento
responsable del color del pelo y la piel) y en las
funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la
pituitaria,
Se ha utilizado para ayudar a la fatiga crónica, la
narcolepsia, ansiedad, depresión, el bajo impulso
sexual, alergias y dolores de cabeza.
• Productos naturales que contienen las Productos animales que contienen las
cantidades medias de aminoácidos que cantidades medias de aa que se usan en
se usan en realidad a nivel celular realidad a nivel celular
• Cantidades en gramos Cantidades en gramos
• Almendras (1 taza) 1.00 gr. Leche (1 taza) 0.29 gr.
Una clara de huevo 1.63 gr.
• Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr. Huevo completo (aminoácidos limitantes)
• Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr. 0.70 gr
• Cebada (1 taza) 0.90 gr. Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
• Guisantes (1 taza) 0.27 gr. Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
• Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr. Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
• Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr. Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de
• Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
aa gr.
• Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr. Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
• Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr. Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.
 PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS Los siete productos de la El Propóleos, sustancia resinosa producida por las abejas
colmena: Miel, a partir de resinas vegetales.
Propóleos, Cera, Apilarnil, Propiedades antiflogísticas (antinflamatorias), antitóxicas,
Tres enzimas importantes Jalea real, Polen, Veneno anestésicas, estimulantes, antioxidantes, bacteriostáticas,
bactericidas, antisépticas y cicatrizantes. Contiene además
Hialuronidasa; es una familia de
micoelementos como Al, Ba, Bi, Ca, Co, Cu,Fe, Mn, Ag,
enzimas (EC [Link]; CAS 37326-33-
Si,Zn, más de 50 flavonoides, cantidades variables de las
3 ), cuya función es, como su propio
vitaminas A,B1,B2,B6,C,E, entre otras propiedades.
nombre indica, degradar el ácido
Puede ser tanto inmunoestimulante como
hialurónico (AH). Se encuentra en el
inmunodepresor, siendo ambos aspectos importantes en el
acrosoma, y su función principal es
tratamiento de lesiones orgánicas del SNC, aumenta la
degradar la corona radiada durante el
formación de anticuerpos, estimula los factores
proceso de fecundación.
específicos y no específicos de la inmunidad, por vía oral
o interna refuerza el metabolismo y eleva la resistencia del
organismo a la acción de los factores desfavorables del
medio, acción antibacteriana de amplio espectro, regenera
La Melitina posee 26 aminoácidos. Es los tejidos, siendo el mejor cicatrizante existente, entre
capaz de hemolizar los hematíes y Fosfolipasa A2; Es una glicoproteina
otras propiedades.
potencia su digestión por parte de la básica de 128 aa con alto PM, posee
Fosfolipasa A2, incremento de la importantes acciones bioquímicas,
permeabilidad capilar, descenso de la disminuye la tensión superficial y puede
tensión arterial y además inducir la producir contracción del músculo liso, La Apamina es un péptido básico con acciones neurotóxicas
liberación de histamina. No existe un hipotensión e incremento de la que produce excitación del SNC. Carece de capacidad alergenita en
péptido de estructura o función similares permeabilidad vascular, produce un alto el hombre.
en el hombre por lo que al ser extraño grado de liberación de histamina de los El MCD Péptido (pèptido degranulador de mastocitos)es capaz de
mastocitos, diferente de la humana por lo incrementar la permeabilidad capilar y de liberar histamina de los
posee capacidad inmunológica.
que resulta extraña al sistema inmune y por mastocitos.
tanto con alto poder inmunológico
 APITOXINA O VENENO DE ABEJA
La melitina constituye el 50 % de la apitoxina, produce la mayor parte de
la toxicidad general y local, ataca las sinapsis neuromusculares y
ganglionares, produce la parálisis respiratoria y la hemólisis, es
responsable del dolor y la inflamación, inhibe la actividad de la
colinesterasa y coagula el fibrinógeno, incrementa la permeabilidad
capilar, contrae la musculatura lisa, libera las histaminas, disminuye la
actividad superficial

La apamina estimula la secreción de heparina y

produce neurotoxicidad sistémica. Su acción
farmacológica es sobre el sistema nervioso central
(neurotoxicidad), la permeabilidad vascular de la piel
se incrementa localmente por aplicación intracutánea,
Influye en el SNC bloqueando la transmisión
(en ratones)
de estímulos a las sinapsis periféricas y
La histamina y la serotonina inducen dolor, producen dilatación e centrales
incremento de la permeabilidad de los vasos sanguíneos, lo que facilita Mejora la conducción de impulsos de la fibra
la penetración de las toxinas en el tejido por lo que pueden considerarse
"factores de extensión".
nerviosa y disminuye la demielinizaciòn
Elevados niveles de histamina provocan salida de adrenalina, lo cual
induce estados de excitación en mamíferos.
• Gliadinorfina (o gluteomorfina) es un péptido derivado de la proteína
de trigo, llamada gluten. Too contienen el centeno, cebada y avena.
• Los métodos de espectrometría de masa ayudaron a averiguar la
presencia de altos niveles de gliadinorfina en muestras urinarias de
niños con autismo.

Caseomorfina es un péptido derivado de la proteína de

leche, llamada caseína. La Caseína es de una de las ¿Por qué son importantes estos péptidos?
principales proteínas en la leche de todos los mamíferos, Los niños con autismo frecuentemente parecen adictos al trigo
incluyendo vacas, cabras y seres humanos. Presumiblemente, las personas con autismo y esquizofrenia
El doctor Kalle Reichelt en Noruega, el doctor Cade en la digieren imcompletamente el trigo .
universidad de Florida y otros científicos han encontrado Estos peptidos incompletamente digeridos son entonces
que las muestras urinarias de las personas con autismo, absorbidos dentro del cuerpo y ligados a los receptores
trastornos del desarrollo, enfermedad celiaca y opiaceos, alterando la conducta y otras reacciones fisiológicas.
Los peptidos de gluten y caseína son importantes porque
esquizofrenia contienen altos niveles de los péptidos de
reaccionan con receptores opiaceos en el cerebro, de esta manera
caseomorfina. Sospechamos que los niveles de estos imitando el efecto de las drogas opiáceas, tales como heroína y
péptidos también pueden estar elevados en otros trastornos, morfina.
tales como fatiga crónica, fibromialgia y depresión, según Se ha comprobado que estos compuestos reaccionan con áreas
los relatos anécdotas de la disminución de los síntomas importantes cerebrales, tales como lóbulos temporales
después de la eliminación de los productos de leche y trigo importantes en mecanismos de la integración auditiva y
de la dieta. comunicativa
 FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS AGENTES VASOACTIVOS
En los animales superiores pocos AA que no presentan HORMONAS
actividad alguna en forma aislada son capaces de NEUROTRANSMISORES
desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos ANTIBIÓTICOS
se producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas ANTIOXIDANTES
precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de
síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son
activados a través de una vía diferente
AGENTES VASOACTIVOS

El agente hipertensor más potente que se conoce es la

angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.
Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad
vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina,
un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama quininógeno
 HORMONAS INSULINA
Hormona compuesta por 51 AA sintetizada
en el páncreas.
• Oxitocina: nonapéptido segregado por la Estimula la absorción de glucosa por parte
hipófisis. Provoca la contracción uterina y la de las células.
secreción de leche por la glándula mamaria,
facilitando el parto y la alimentación del recién Su ausencia es causa de diabetes.
nacido La insulina fue el primer péptido que se
secuenció por métodos químicos. Por ese
trabajo, Frederick
Sanger recibió el Nobel de Química en
Vasopresina: nonapéptido que induce la 1958.
reabsorción de agua en el riñón (también Está formada por dos
se llama hormona antidiurética) cadenas polipeptídicas unidas entre sí
mediante tres puentes disulfuro

Somatostatina: tetradecapéptido que

inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento

Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el

páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre son altos.
Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para
generar glucosa
 ANTIOXIDANTES El glutation(H--‫ץ‬Glu-Cys-
• NEUROTRANSMISORES Los neurotransmisores
son señales químicas producidas en un Gly-OH) es un tripéptido que actúa como
terminal nervioso presináptico, y que a través
de un receptor específico ejercen su acción antioxidante celular. Reduce las especies
sobre la neurona post-sináptica
reactivas del oxígeno (como el peróxido
• Son neurotransmisores peptídicos las
encefalinas (pentapéptidos), la β- endorfina de H) gracias a la enzima glutatión
(de 31 aminoácidos) y la sustancia P
(undecapéptido) peroxidasa, la cual cataliza la siguiente
reacción:
H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O

ANTIBIÓTICOS La valinomicina y la
gramicidina S son dos péptidos cíclicos con
acción antibiótica.
Los dos contienen aa de la serie D,
además de otros aminoácidos no
proteicos.
La valinomicina es un ionóforo: es capaz de
transportar iones potasio a través de las
membrana biológicas.
 Carnosina neurotransmisor. Fuente juventud
La carnosina (beta-alanil-L-histidina) es un dipeptido aminoácido de la  Mantiene un pH equilibrado en los músculos, en el ejercicio fuerte
beta-alanina y la histidina. Está altamente concentrada en los tejidos biológicos y Potente antioxidante.
de los músculos y del cerebro .  Mantiene la vitalidad muscular, aumentando la fortaleza.
Un breve estudio realizado en el 2002 determinó que la carnosina mejora en gran  Inhibe le daño celular causado por el alcohol.
medida la socialización y el vocabulario receptivo en niños con autismo.  Quelante de metales pesados.
Se ha demostrado que la carnosina es eficaz para secuestrar radicales libres, así  Actúa como neurotransmisor en el cerebro y nervios.
como también aldehídos alfa-beta no saturados formados por la peroxidación de  Previene la carboxilación y glicosilación de proteínas celulares.
los ácidos grasos de la membrana célular durante procesos de estrés oxidativo.  Protege las biomacromoléculas manteniendo sus funciones bajo
Puede contrarrestar la glicación9 10 y puede quelar iones metálicos divalentes. condiciones de estrés.
 Reduce el desarrollo de la acumulación de placa aterosclerótica.
la carnosina puede inhibir también la  Se especula que la glucólisis crónica acelera el envejecimiento,
haciendo a la carnosina un potencial candidato para uso
nefropatía diabética mediante la terapéutico,degeneración neurológica (Alzheimer, Parkinson,
protección de la podocitos mesangial de epilepsia, depresión, esquizofrenia, demencia y ataques de apoplejía).
las células. La nefropatía diabética es  Autismo, dislexia, dispraxia, Síndrome de Tourette, Síndrome de
otra consecuencia de la glicación celular, Asperger.
 Envejecimiento celular en general. Cataratas.
combinada con la hipercolesterolemia  Formación de radicales glicosídicos (AGE's)
desencadenada por los radicales libres  Acumulo de proteínas dañadas.
en la pared celular.  Atrofia muscular.
En general las dietas vegetarianas poseen  Apoplejía.
 Enfermedades cardiovasculares.
bajos niveles de carnosina, por lo que es  Diabetes y sus complicaciones
un tema de debate si esto tiene un
efecto perjudicial sobre los vegetarianos
 GLICINA: Gly,G
FUNCIONES
Es el aminoácido más pequeño. La glicina se utiliza para sintetizar gran número de
El único no quiral. sustancias; por ejemplo, el grupo C2N de todas las
La glicina es considerada un purinas se consigue gracias a la glicina. También es
aminoácido no esencial. un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso
central, especialmente en la médula espinal, tallo
• Actúa como neurotransmisor inhibidor en el SNC.
cerebral y retina. Normalmente causa la muerte por
• La glicina se utiliza -in vitro- como medio gástrico, en hiperexcitabilidad a dosis mayores de 60 gramos por
disolución 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para
determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente 10 días .
tóxicos (metales pesados) como indicador de
biodisponibilidad.

PRESENCIA DE GLICINA EN EL ESPACIO

La glicina también es un co-agonista del En el 2009 la Nasa confirmó que la vida en el espacio, fuera de la
receptor NMDA para glutamato tierra, es algo completamente normal.
El acrónimo NMDA procede de N-metil D- Cook explicó a Radio Nacional que “lo que sabemos es que la
tierra fue golpeada por muchos cometas hace millones de años y
aspartato, un agonista selectivo que une a ahora lo que estamos comprobando es que estos cometas podían
este tipo de receptores de glutamato pero no haber portado estos aminoácidos que serían un ingrediente clave
a otros tipos. en el inicio de la vida en nuestro planeta”.
 glutamico deshidrogenasa GABA
ACIDO GLUTAMICO

• El GABA es sintetizado a partir de la descarboxilación del

Glutamato, mediada por la enzima Glutamato
Descarboxilasa (GAD) Una vez sintetizado, el GABA es
introducido en vesículas y está listo para salir de la neurona
presináptica. Cuando se produce el estímulo nervioso, GABA
es liberado de la neurona presináptica y llega hasta la neurona
postsináptica donde es reconocido por los receptores GABA-
A y GABA-B.
• El GABA que no interacciona con los receptores es recaptado
bien sea por la célula presináptica o por las células gliales.
Una vez allí, mediante la GABA Transaminasa es degradado
a semialdehído succínico que lo convierte a Succinato. La
glutamato descarboxilasa se halla en interneuronas, riñón,
hígado, páncreas, ganglios autónomos, epífisis e hipófisis
posterior; mientras la distribución de la GABA
aminotransferasa es similar a la MAO: mitocondrias, médula
espinal, nervios craneales, cerebelo, células gliales y células
ependimarias productoras de líquido cefalorraquídeo.
 PROTEÍNAS
• El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) ,
determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los Roles:
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una  Catálisis enzimática.
de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de  Transporte y reserva
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones. de iones y moléculas.
• La función depende de cómo se pliega una proteína. Aunque la secuencia de  Estructural
un aminoácido es importante para su estructura, el cambio de un aminoácido (citoesqueleto, piel y
por otro generalmente no afecta la función de la proteína.
hueso).
• Existen proteínas de 100 a 5,000 residuos, la posibilidad de plegamiento en el  Inmunidad.
espacio es infinita.
 Hormonal.
• Puede existir un gran número de conformaciones posibles para cada proteína,  Control y expresión
pero en las células las proteínas biológicamente activas presentan una sola génica.
conformación.
• Por ejemplo las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas que
están presentes en todas las células, cuya función es la de ayudar al
plegamiento (ensamblaje y transporte celular) de otras proteínas recién
formadas en la síntesis de proteínas. La célula da la función de “vigilar" el
plegamiento adecuado a un grupo de proteínas denominadas: chaperonas o
celadoras.( HSP y las HSC. )
 ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Secuencia lineal de aa en la cadena
polipeptídica. Es la estructura fundamental. HÉLICE alfa:
• Va a determinar las estructuras secundarias Cadena polipeptídica
y terciarias. plegada, Con un paso
de 3,6 residuos por
• La proteína en estructura primaria es
vuelta.
afuncional (desnaturalizada).
Estabilizada por
• La proteína plegada en la proteína puentes de H, entre el
funcional (nativa). C central de cada
residuo y el N del
cuarto residuo a lo
largo de la cadena
• HOJA PLEGADA ( beta):
• Estructura polipeptídica totalmente plana, que se pliega sobre sí
resultado en cadenas que corren antiparalelas o paralelas.
• Puentes de H entre los N de los residuos de un fragmento y los C
centrales de residuos del fragmento adyacente.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• La cadena polipeptídica
tiene un plegamiento
mayor, se hace más Intervienen 2 ó más
compacta (con uniones cadenas (subunidades)
precisas) en tres
dimensiones. iguales o diferentes,
unidas por
• Grupos polares en la
superficie y los hidrófobos interacciones débiles
al interior de la proteína. de tipo no covalente.
• Porciones variables de
hélice alfa, configuración
beta y zonas helicoidales
flexibles (random coil) que
pueden cambiar al azar.

Mioglobina estructura
terciaria
Síntesis de Proteínas
 DNA

TP RNA

RNAm
núcleo
Membrana nuclear
citoplasma
RNAm

Ribosoma

A. Golgi
conjugación

Prot p
RE
plegamiento
PLEGAMIENTO PROTEICO
• El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no
espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su
estructura tridimensional.
• Determinado por la secuencia, es espontáneo, secuencial y cooperativo.
Realizado con la colaboración de otras proteínas.
[Link] POR LA ESTRUCTURA PRIMARIA:
Casos extremos:
[Link] una misma secuencia tenga distintos plegamientos. Ocurre por el entorno,
si la misma secuencia está inmersa en una secuencia de aminoácidos
favorecedora de alfa-hélice, entonces se plegará en alfa-hélice (excepto si tiene
Pro). Una cosa es la tendencia intrínseca de cada secuencia y otra el entorno.
Distintas secuencias se pueden plegar igual como ocurriría en el caso que dos
secuencias distintas tengan el mismo patrón de hidrofobicidad.
[Link] dos secuencias distintas tengan el mismo plegamiento.
[Link] PLEGAMIENTO ES ESPONTÁNEO:
Un determinado plegamiento es favorecido por el hecho que la variación de energía
libre sea igual a cero. En un sistema abierto, es la entropía total (sistema + entorno)
y la entalpía.
• Cuando se aproxima una molécula polar a las moléculas de agua, forman clatratos
que consisten en moléculas de agua agrupadas y muy contraídas producidas por
interacciones desfavorables.
Cuando la proteína se pliega, los residuos apolares quedarán hacia adentro y los
polares hacia fuera (efecto hidrófobo). Las moléculas apolares crearán
interacciones favorables entre ellas y las polares crearán interacciones favorables
con las moléculas de agua.

• Durante el plegamiento de la proteína, se experimenta una variación de entropía

hasta llegar al mínimo una vez se encuentre completamente plegada.
Aunque la entropía de la proteína haya bajado, la del agua ha aumentado y se
podría decir que el balance (la variación de entropía del plegamiento) es positivo.
• EL EFECTO HIDRÓFOBO: La presencia del agua será determinante para que se presenten una serie de estructuras determinadas,
favoreciendo el internamiento de las regiones apolares.
• ENTALPÍA: La variación total de entalpía dependerá de cada proteína en concreto. Si la proteína tiene pocos residuos polares, debe
romper menos.
• FUERZA DIRECTRIZ: está relacionada con la variación de entropía total. Cuando la proteína se pliega, aparecen enlaces que la
estabilizan.
FUERZAS ESTABILIZADORAS Y EN ALGUNOS CASOS, DIRECTRICES.
1. Fuerza directriz → Variación de entropía (Efecto hidrófobo)
Fuerzas estabilizadoras (y/o directriz)
1. No covalentes
1. Puentes de H
2. Intracatenarios: entre átomos de la cadena peptídica
1. —C=O …H-N— (alfa-hélice y colágeno)
2. Interacciones R-R (como la Ser y la Gln)
3. Cadena-agua
2. Electrostáticas
1. Intracatenarias:
1. Entre un residuo ácido y uno básico
2. Cadena-agua
1. Glu o Asp y H2O
2. Lys o Arg y H2O
3. Interacciones Van der Waals: interacciones entre aminoácidos apolares que quedan más próximos.
4. Covalente: fuerzas estabilizadoras que se forman después plegamiento: enlaces disulfuro –S-S- Entre dos Cys.
[Link] PLEGAMIENTO ES SECUENCIAL Y COOPERATIVO:
Secuencial porque a medida que la cadena va saliendo del ribosoma, se
va plegando.
Cooperativo: La probabilidad en general que ocurra un fenómeno viene
condicionado porque haya ocurrido uno precedente. Si este evento
impide que ocurra el siguiente, se definiría como cooperativo negativo.
[Link] EN COLABORACIÓN CON PROTEÍNAS
Es un proceso que puede ser espontáneo, y lento o rápido.
Hay proteínas que aceleran y protegen ese plegamiento: las
Chaperoninas y también las proteínas de shock térmico.
Las proteínas pueden estabilizar, favorecer o revertir cambios en el
plegamiento.
MODIFICACIÓN DEL PLEGAMIENTO PROTEICO

• El plegamiento debe dar lugar a la conformación biológicamente activa:

conocida como estructura nativa. Puede ser estructura secundaria en forma
de proteínas fibrosas, terciaria, o cuaternaria. Es estable, pero no estática.
• Esa conformación se puede perder o modificar por:
[Link]ón: la pérdida de la conformación, que puede ser debido a
condiciones extremas que provocan la pérdida de la función. Puede dar
cambios nefastos potencialmente deletéreos.
1. Puede ser reversible
2. Irreversible
[Link] conformacionales: cambios en la actividad, son cambios
permitidos que darán lugar a la REGULACIÓN. Le permite aumentar o
disminuir su actividad.
MÉTODOS PARA REALIZAR LA
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
Termal: Al existir interacciones no covalentes, con el calor se aumentaría la energía cinética de los átomos y a
medida que se aumenta la temperatura, se provocaría la desnaturalización. También se puede observar un
fenómeno de cooperatividad en el que al principio cueste un poco desnaturalizar la proteína, pero una vez se ha
conseguido en una parte, las posteriores desestabilizaciones se favorecerían ante tal precedente.
pH: Al variar el, pH cambiará la carga neta de los aminoácidos. Aminoácidos con carga positiva podrían
desprotonarse y dejar de interaccionar con los que tienen carga neta negativa.
1. Polaridad: al cambiar el medio, las cadenas laterales polares tenderán a irse hacia el interior
2. Fuerza iónica: cambios para los aminoácidos que tienen carga eléctrica
Agentes desnaturalizantes: añadir en el medio agentes que interfieren con las fuerzas estabilizadoras.
Agentes reductores: tendrán grupos tioles que interaccionan con los enlaces disulfuro (los enlaces más fuertes
ya que son covalentes) pasan del estado –S-S– a un –SH + –SH . El beta mercaptoetanol es un reductor
ampliamente utilizado.
Formadores de puentes de hidrógeno: Urea (2(NH2)C=O)
Detergentes: son moléculas anfipáticas. Su parte apolar interacciona con las zonas apolares. SDS (dodecil
sulfato sódico). Las colas apolares se introducirán en la proteína como si fueran cuñas y las interacciones entre
las cargas negativas se repelerán.
MÉTODOS PARA PROVOCAR CAMBIOS CONFORMACIONALES

[Link]ón de ligandos: Muchas proteínas desempeñan su función uniéndose a

moléculas pequeñas. La hemoglobina transporta O2, el O2 es su ligando. La unión
proteína-ligando desencadena un cambio conformacional en la proteína.
[Link] fosforilación: aminoácidos con grupos –OH (hidroxilos), esos OH pueden
estar plegados y estabilizarse por las interacciones –OH con otro aminoácido. El
OH al fosforilarse, forma un grupo iónico.
Cuando se fosforila la Ser (o Thr o Tyr), se rompe el puente de H y hace que
obtenga una carga negativa y ahora podrá interaccionar con un residuo de carga
positiva.
-Ser-OH, -Thr-OH, -Tyr-OH.
[Link]: ruptura hidrolítica (con H2O como mediador) de enlaces peptídicos.
• El mantenimiento de la estructura determinará la funcionalidad de las proteínas
Proteínas conjugadas
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas
• Nucleoproteínas
• Cromoproteínas
 Proteína prión
Consecuencias del cambio
• Enfermedad prión conformacional:
• Idiopática Proteína no funcional.
• Infecciosa Actúa sobre las normales y las
• Genética modifica.
Resistente a la destrucción.
• Defecto: Acúmulo de la proteína en las células
• Plegamiento de la nerviosas.
proteína
• Conformación alfa Formación de hoquedades en la
(PrPc), se transforma célula.
en conformación Disfunción, daño celular.
beta (PrPsc) Encefalopatía espongiforme

Un prion​​ es una proteína mal plegada capaz de transmitir su

forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína [Link] de Creutzfeldt-Jacob
Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker
Insomnio familiar fatal
[Link] En animales:Encefalopatía espongiforme bovina
rme_transmisible Enfermedad de desgaste crónico
 PROTEÍNAS PRION
• La teoría de los priones supone la existencia de dos plegamientos para una única secuencia de
aminoácidos, el replegamiento de la PrP normal por acción de la PrP patológica, sugiere un flujo de
información de una proteína a otra a nivel de estructura terciaria. Los priones constituyen las únicas
partículas vivas que contradicen el dogma central de la biología.
• Propiedades del prión o proteína priónica
• El prión o proteína priónica es una partícula acelular, patógena y transmisible y posee la propiedad de
desnaturalizar otras proteínas. Teorías más recientes sugieren que los priones son proteínas
modificadas bajo circunstancias que favorecen su caída a un nivel energético muy estable, confiriéndole
nuevas propiedades biológicas, tales como ser insolubles, resultar inmunes a las proteasas y cambiar su
configuración tridimensional.
No contiene ADN ni ARN.
 Carece de cuerpos de inclusión.
 Período de incubación prolongado (meses, años, décadas).
 No ocasiona respuesta inflamatoria.
 No genera respuesta antigénica.
 Curso crónico progresivo.
 Invisible al microscopio electrónico.
ENFERMEDADES PRIÓNICAS
• Las enfermedades priónicas son trastornos cerebrales degenerativos progresivos, letales y
no tratables .Son procesos neurodegenerativos producidos por el
metabolismo aberrante de una proteína priónica, que afectan a seres
humanos y animales durante un período de incubación prolongado, con
carácter transmisible y evolución clínica fatal.
• Manifestaciones clínicas : demencia, ataxia, insomnio, paraplejías,
parestesias y conductas anormales.
• El principal hallazgo anatomopatológico es el aspecto espongiforme del
cerebro de animales y personas infectados, causado por la acumulación
de las proteínas priónicas en las neuronas, donde forman placas
amiloides. No hay tratamiento que cure, mejore o controle los síntomas y
signos de estas afecciones, por lo cual existen al respecto numerosas
interrogantes y opiniones controvertidas en la comunidad científica
mundial
enfermedades producidas por priones
• Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), su ejemplo prototípico (en general esporádica)
• ECJ variante (vECJ: adquirida al comer carne vacuna contaminada con priones)
• Prionopatía con sensibilidad variable a la proteasa (PrSVP; esporádica)
• Enfermedad de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS; hereditaria)
• Insomnio letal (IL; incluye una forma esporádica y hereditaria)
• Kuru (adquirido por canibalismo ritual)
• Enfermedades con características mixtas de ECJ y GSS
• Enfermedades que son diferentes de otras enfermedades priónicas en términos clínicos y
anatomopatológicos, como la enfermedad priónica asociada con diarrea y neuropatía
autónoma Insomnio letal familiar (IFL)
Las enfermedades priónicas contagiosas

• De persona a persona: iatrogénica a través de órganos y tejidos, el uso de instrumentos quirúrgicos

contaminados o, en raras ocasiones, transfusión de sangre (como en la vECJ) o canibalismo (como en el kuru)

• De animal a persona: a través de la ingestión de carne vacuna contaminada (como en la vECJ)

 Tratamiento de sostén No existe tratamiento para las enfermedades por priones. El tratamiento es sintomático.

 Debe estimularse a los pacientes para que establezcan instrucciones por adelantado ( cuidados paliativos de
elección) poco después del diagnóstico de la enfermedad.

 Se puede recomendar el asesoramiento genético para los miembros de la familia de los pacientes con la enfermedad
priónica familiar.
Las enfermedades priónicas familiares

• se deben a defectos del gen PrP, contenido en el brazo corto del cromosoma 20. Las mutaciones genéticas que causan
enfermedades priónicas son autosómica dominante; es decir, que causa la enfermedad cuando se heredan de un solo
progenitor. Además, la penetrancia es variable; es decir, dependiendo del tipo de mutación, un porcentaje variable de
portadores de la mutación tienen signos clínicos de la enfermedad durante toda la vida.
• Existen más de 50 mutaciones. Diferentes defectos genéticos causan diferentes tipos de enfermedad priónica

• Los priones resisten los procedimientos corrientes de desinfección y pueden representar un riesgo para otros paciente y los
cirujanos, los patólogos o los técnicos que manipulan tejidos o instrumentos contaminados.

 Su transmisión puede evitarse si se toman precauciones cuando se manejan los tejidos infectados y se limpian con técnicas
apropiadas para instrumentos contaminados. Se recomienda uno de los siguientes procedimientos:

 Colocar en autoclave de vapor a 132° C durante 1 h

 Inmersión en hidróxido de sodio 1 N (normal) o solución de hipoclorito de sodio al 10% durante 1 h

La desnutrición proteica o kwashiorkor,
generalmente, se manifiesta en personas que viven MARASMO:Esta enfermedad es
en regiones geográficas con recursos alimenticios ocasionada por una alimentación pobre
limitados. Es más común entre los niños cuyas tanto en proteínas como en contenido
dietas son bajas en proteínas y calorías. energético; pero predomina la deficiencia
Los síntomas son el retraso en el crecimiento en los calórica. Aunque puede presentarse a
niños, la inflamación del vientre y las infecciones cualquier edad, es más frecuente que
frecuentes. aparezca durante el primer año de vida, a
El tratamiento para el kwashiorkor puede incluir un consecuencia de una lactancia prolongada
leve aumento de calorías seguido de un incremento sin la suplementación de otros alimentos.
de proteínas.
 Valor biológico de las Proteínas
• Los aminoácidos esenciales están presentes en las proteínas de origen animal.
En los vegetales hay deficiencia marcada de aa esenciales.

• El valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de

aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad
biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a Algunos de
la de las proteínas de nuestro cuerpo. los alimentos con todos
los aminoácidos
• La leche humana es el patrón con el que debiera compararse el valor biológico esenciales son: la carne,
de las demás proteínas de la dieta. No todas las proteínas que ingerimos se los huevos y los lácteos.
digieren y asimilan. Combinaciones
de alimentos que
• La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la suman los aminoácidos
relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. esenciales son:
garbanzos y avena, trigo
• Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor y habichuelas, maíz y
valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es lentejas, arroz y maníes
(cacahuetes),
mayor por asimilarse mejor.
 AMINOÁCIDOS
Cantidad en los alimentos

• Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.

• Almendras (1 taza) 1.00 gr.
• Cebada (1 taza) 0.90 gr.
• Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
• Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
• Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
• Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
• Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
• Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
• Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.
 AMINOÁCIDOS
Cantidad en los alimentos

• Una clara de huevo 1.63 gr.

• Leche (1 taza) 0.29 gr.
• Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
• Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
• Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
• Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr. NECESIDAD DIARIA
• Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
Está en relación a la necesidad de
• Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr. proteínas:
• Pollo (1/4 libra) 0.95 gr. Depende de: Edad
• Cordero o Cabra (1/2 libra) 1.54 gr. Etapa del crecimiento.
Estado de salud.
Valor biológico proteico.
0,8 g/k por día, aumenta en el niño,
embarazo y lactancia
 Aminoácido limitante

• Las proteínas con todos los aminoácidos esenciales necesitados por el cuerpo se califican como
proteínas de alta calidad. Si la proteína tiene una cantidad baja de uno de los aminoácidos
esenciales es de una calidad inferior.

• El aminoácido que es más escaso se llama aminoácido limitante. El aminoácido limitante tiende
a ser diferente en proteínas diferentes.

• Cuando dos alimentos diferentes se combinan, los aminoácidos de una proteína puede compensar
los que faltan en la otra. Esto se llama complementación proteica.

• Los cereales tienen como aa limitante a la lisina, POR ELLO DEBEN combinarse con carnes o
legumbres.

La proporción de cada aminoácido esencial en los alimentos que contienen proteínas

determina la calidad de esa proteína.
La sustitución de un sólo aa puede a veces reducir o abolir la
actividad biológica.
Hemoglobinopatías: hemoglobina S
(anemia falciforme), valina por ácido glutámico.
 CONSUMO DE PROTEÍNAS EN EL PERÙ

Factores

PRECIO DISPONIBILIDAD

PATRONES PRESUPUESTO
CULTURALES FAMILIAR

HÁBITOS EDAD

• El consumo de alimentos en el Perú no es suficientemente

balanceado.
• Las carnes, la leche y sus derivados son un alimento de gran valor
nutricional por su alta fuente de proteínas.
 CONSUMO DE PROTEÍNAS
• La de mayor consumo promedio per cápita es la carne de pollo con 17.4 Kg al año,
seguido de la carne de vacuno con 5.1 Kg al año.
• Según ámbito geográfico, por área de residencia, tenemos zona urbana Kg) y rural
(4.9Kg).
• Por región natural, la Costa consume 24Kg, frente a la Sierra 8.5Kg.
• Según estrato socioeconómico, personas del quintil V consumen 30.9Kg, mientras que en
el quintil I es 3 Kg al año.
• El producto lácteo de mayor consumo per cápita es la leche evaporada con 10.5 Lt al año.
• Por ámbito geográfico tenemos que según grado de residencia, área urbana consume 12.7
Lt frente al área rural de 2.8Lt.
• Por región natural, encontramos en la Costa un consumo de 8.3Lt frente a la Sierra de
5.9Lt.
• Por estrato socioeconómico, se observa un mayor consumo promedio per cápita en el
quintil V con 21.9 Lt frente al quintil I con 1.6Lt al año.

Fuente: INEI - Encuesta Nacional de Presupuestos Familiares 2008-2009.

 DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS
• De acuerdo a sus necesidades, el organismo produce
diferentes clases de proteínas, pero si llegase a faltar alguno
de los aminoácidos esenciales, esa síntesis no se realizaría
adecuadamente, ocasionando una insuficiencia de
proteínas trascendentales, generando un mal
funcionamiento celular.
• Existe en nuestro país una deficiencia en el consumo de
proteínas, siendo mucho mayor en las zonas alejadas de las
ciudades.
 AMINOÁCIDOS
Clasificación
• Cetogénicos: son degradados a Acetil CoA o Aceto acetil
CoA para dar cuerpos cetónicos. Leucina y lisina.

• Glucogénicos: degradados a intermediarios del piruvato

o del ácido cítrico para dar glucosa. Alanina, arginina,
asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina,
histidina, metionina, prolina, serina y valina.

• Cetogénicos y glucogénicos:isoleucina,
fenilalanina, treonina, tirosina y triptófano.
Cetogénicos
Treonina Leucina
Isoleucina Lisina
Leucina Fenilalanina
Triptófano Tirosina
Triptófano

Acetil CoA
Acetoacetil CoA

Cuerpos Cetónicos
Glucogénicos

Alanina
Glicina Glutamato
Cisteína Glutamina
Serina Histidina
Treonina Tirosina Isoleucina Prolina
Asparagina
Triptófano Aspartato
Fenilalanina Metionina Arginina
Aspartato Valina

Piruvato Oxalacetato Fumarato Succinil CoA α-cetoglutarato

Glucosa
 PROTEÍNA DE
LA DIETA

AA DERIVADOS N2
PROTEÍNA
TISULAR
NO PROTEICOS

TRANSAMINACIÓN

CUERPOS
HIDRATOS CETÓNICOS
DE CARBONO
(GLUCOSA) GRUPO NH2 ACETIL
EN GLUTAMATO CoA

DEAMINACIÓN
CICLO DEL
ÁCIDO CÍTRICO
NH3

ÚREA 2CO2
Flujo metabólico del nitrógeno de los AAs

Aminotransferasas
(PP)

Glutamato
Aminoácido Deshidrogenasa
(NAD/NADP)

Ciclo de la úrea
Transaminación

Aspartato aminotransferasa

Aspartato + α cetoglutarato  oxalacetato + glutamato

Deaminación oxidativa por glutamato
deshidrogenasa

Glutamato + NAD(P+) + H2O  α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ +NH3

Flujo metabólico del N de los AAs

α - aminoácido α - cetoglutarato NH3 CO2

Transaminación Deaminación
Oxidativa Ciclo úrea

α - cetoácido L - glutamato Úrea

 AMINOÁCIDOS
Roles
AMINOÁCIDO ROL PRINCIPAL

Isoleucina y leucina Hormona del crecimiento, formación y reparación tejido muscular.

Lisina Reparación de tejidos, Ac. del sistema inmunlógico, síntesis hormonal

Metionina Señal en la síntesis de proteínas. Principal limitante.

Fenilalanina Producción del colágeno, formación neurohormonas.

Triptófano Crecimiento y producción hormonal. Síntesis de serotonina.

Treonina Desintoxicación

Valina Estimula crecimiento y reparación de tejidos, balance de nitrógeno.

Alanina Metabolismo de la glucosa.

Arginina Equilibrio de N2 y CO2, producción de hormona del crecimiento, reparación del

sistema inmunológico. Precursor de óxido nítrico.

Asparagina Procesos metabólicos del SNC

Ornitina Hormona del crecimiento. Metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina Producción de colágeno. Reparación y mantenimiento del músculo y hueso.

 AMINOÁCIDOS
Roles
AMINOÁCIDO ROL PRINCIPAL
Ácido Aspártico Desintoxicación.
Citrulina Eliminación del amoníaco.
Cistina Desintoxicación. Síntesis de insulina.
Cisteína Desintoxicación. Salud capilar por elevado azufre. Puentes disulfuro.
Glutamina Utilización de la glucosa por el cerebro. Neurotransmisor buffer a nivel
renal. 25% va al enterocito.
Ácido glutámico Función del SNC y estimulante del sistema inmunológico.
Glicina Actividad neurotransmisora.
Histidina Hormona del crecimiento. Reparación de tejidos. Precursor de la
Histamina.
Serina Desintoxicación, crecimiento muscular y metabolismo de grasas y ácidos
grasos
Taurina Hormona del crecimiento. Rol antioxidante. Neurotransmisor.
Tirosina Neurotransmisor. Tratamiento de depresión.
 AMINOÁCIDOS
Compuestos de importancia biológica derivados

Aminoácido Compuesto Función

Lisina Carnitina Transpórtador AG
Gly, Arg Fosfocreatina Reserva energétic
Tirosina Dopamina Neurotransmisor
Tirosina Epinefrina Hormona
Glutamato GABA Neurotransmisor
Histidina Histamina Vasodilatador
Tirosina Melanina Pigmento
Triptófano Melatonina Hormona
Arginina Óxido nítrico Vasodilatador, NT
Tirosina Norepinefrina Neurotransmisor
Triptófano Serotonina Vasoconstrictor
Tirosina Tiroxina Hormona
 Acidemia
arginosuccínica
Fumarato ÚREA
L- arginina
Argininosuccinato Arginasa Hiperarginemia
Trastornos en el liasa
metabolismo de
los aminoácidos
L-Ornitina
Hiperamonemia
tipo II
Argininosuccinato
Ornitina
transcarbamoilasa
AMP
+ PPi Argininosuccinato
sintetasa Carbamoil fosfato
L-Citrulina (+)
N-acetilglutamato
CitrulinuriaL-Aspartato Carbamoil fosfato
+ ATP sintetasa
Hiperamonemia
tipo I CO2 + NH4+ 2ADP + Pi
+ 2ATP
Trastornos hereditarios del metabolismo de AA
Aminoácido Defecto enzimát. Transtorno

Phe F. hidroxilasa Fenilcetonuria

Phe, tyr Homogentisato oxidasa Alcaptonuria
4-fumarilac. Hidrolasa Tirosinemia I
tirosina transaminasa Tirosimemia II
4-Ohfenilpir. Oxidasa Tirosinemia NN
Met,val,ile metilmalonil CoA mutas Aciduria metilmaló
Ile, leu, val alfa cetoácido dhasa Orina jarabe arce
Leu Isovaleril CoA dhasa Acidemia isovaléri
His Histidina-amonio liasa Histidinemia
Pro Prolina oxidasa Hiperprolinemia
NEUROTRANSMISORES
 PÉPTIDOS
• Convencionalmente se representa:
Ala-Lys-Ala-Gly-Lys-Glu
A K A G K E
Glu-Lys-(Ala,Gly,Tyr)-His-Ala