Preguntas UNIDAD 3.
MACROMOLÉCULAS Y PRECURSORES
MONOSACÁRIDOS: Generalidades:
1. ¿Qué son los monosacáridos?
Azúcar que no se puede descomponer en otro más simple por hidrólisis. Son los glúcidos
más sencillos; no se hidrolizan, es decir, no se descomponen en otros compuestos más
simples.
2. ¿Cuál es la importancia biológica de los monosacáridos y en cuales alimentos se
encuentran?
Se presentan libres y actúan como nutrientes de las células para la obtención de energía,
o como metabolitos intermediarios de importantes procesos biológicos, como la
respiración celular y la fotosíntesis. Contienen tres átomos de carbono.
3. ¿Cómo se clasificación según el grupo funcional, según número de carbonos y
según número de unidades estructurales los monosacáridos?
Glucosa. La encontramos en frutas y miel.
Fructosa. Es el azúcar que contienen las frutas y algunos tubérculos.
Galactosa. Es un azúcar de la lactosa.
Almidón. Presente principalmente en los cereales como el arroz, la avena o el trigo.
4. Explica la nomenclatura de los monosacáridos y escribe ejemplos de cada uno de
los carbohidratos.
Los monosacáridos son los glúcidos más sencillos. Poseen de 3 a 8 átomos de carbono
y no son hidrolizables. Son los monómeros de los glúcidos.
Nomenclatura
Si llevan el grupo aldehído (primer carbono) se llaman aldosas y si llevan el grupo cetona
(segundo carbono) cetosas.
Se nombran añadiendo el sufijo –osa al prefijo que indica el número de carbonos de la
molécula. Ejemplos: triosa, tetrosa, hexosa.
Pueden combinarse además con los prefijos que hacen referencia al grupo funcional. Ej.
Aldotriosa,
Cetohexosa
5. ¿Qué es la representación de Fisher y de Haworth?
Las proyecciones de Fischer y de Haworth son dos tipos de ejemplo que se utilizan para
representar la ordenación 3D de átomos en hidratos de carbono. También se utilizan para
comparar diversos hidratos de carbono.
6. ¿Qué es un hemiacetal?
Hemiacetal es un grupo químico que resulta de una reacción entre un aldehído y un
alcohol (R-OH). A diferencia de un hemicetal donde la reacción se da con una cetona en
vez de un aldehído.
En bioquímica de glúcidos, se forma un hemiacetal heterocíclico cuando un sustituyente
hidroxilo ataca al extremo carbonílico de un aldehído de aldosa.
7. Clasifique los siguientes monosacáridos según su número de carbonos, su grupo
funcional y la serie D y L a la que corresponden: Gliceraldehído, Dihidroxiacetona,
Ribosa, Desoxirribosa, Glucosa, Galactosa, Manosa y Fructosa.
Gliceraldehído: es una aldosa de 3 átomos de carbono (Aldotriosa). Su serie es D.
Dihidroxiacetona: es una cetosa de tres átomos de carbono (Cetotriosa).
Ribosa: es una aldosa de 5 átomos de carbono (Aldopentosa). Su serie es D.
Desoxirribosa: es una cetosa de 5 átomos de carbono (Aldopentosa). Su serie es D
Glucosa: es una aldosa de 6 átomos de carbono (Aldohexosa). Su serie es D.
Galactosa: es una aldosa de 6 átomos de carbono (Aldohexosa). Su serie es D.
Manosa: es una aldosa de 5 átomos de carbono (Aldopentosa). Su serie es D.
Fructosa: es una aldosa de 6 átomos de carbono (Aldohexosa). Su serie es D.
8. ¿Qué es un Anómero? Escriba ejemplos:
Se define anómero como el isómero de un monosacárido de más de 5 átomos de carbono
que ha desarrollado una unión hemiacetálica, lo que le permite tomar una estructura
cíclica y determinar dos posiciones diferentes para el grupo hidroxilo: según sea su
orientación bajo el plano, o sobre el plano, en una proyección de Haworth.
un carbono anomérico hace referencia al carbono carbonílico que se transforma en un
nuevo centro quiral tras una ciclación hemicetal o hemiacetal.
9. ¿Qué es un disacárido?
Cuando dos moléculas de monosacáridos se condensan por enlace glúcido, es decir se
produce una unión en la que se pierde una molécula de agua, se forma un disacárido.
Los disacáridos más conocidos son, por ejemplo: la sacarosa, maltosa, lactosa y la
trehalosa.
10. ¿Cuáles son los tipos de enlace en los disacáridos?
Sacarosa: formada por la unión de una glucosa y una fructosa. A la sacarosa se le llama
también azúcar común. No tiene poder reductor.
Lactosa: formada por la unión de una glucosa y una galactosa. Es el azúcar de la leche.
Tiene poder reductor.
Maltosa, isomaltosa, trehalosa y celobiosa: formadas todas por la unión de dos
glucosas, son diferentes dependiendo de la unión entre las glucosas. Todas ellas tienen
poder reductor, salvo la trehalosa.
11. ¿Cuál es la fuente de disacáridos?
Disacáridos son la sacarosa, la lactosa y la maltosa. La sacarosa es el nombre científico
para el azúcar de mesa (el tipo que, por ejemplo, se emplea para endulzar el té). Se
produce habitualmente de la caña de azúcar, pero también a partir de la remolacha.
12. Explique la importancia biológica: maltosa, lactosa, sacarosa, celobiosa,
isomaltosa (dibuje las estructuras).
Maltosa: tiene como función el Aporte energético celular. pueden ser metabolizados con
la adición de moléculas de agua. Es fácilmente separables en moléculas simples de
glucosa para su rápida utilización por el cuerpo.
Lactosa: sirven de sustrato para las macromoléculas que participan en varias funciones
biológicas, como procesos inmunitarios y neuronales.
Sacarosa: es incluida de forma equilibrada en la dieta, tiene importantes propiedades, ya
que favorece el aporte rápido de glucosa al cerebro y al músculo, siendo un glúcido
imprescindible para el desarrollo de las funciones cognitivas y de la actividad física.
Celobiosa: es el disacárido de glucosa que compone a la celulosa y se obtiene de la
hidrólisis parcial de la celulosa o de la neoquestosa, que es un trisacárido compuesto por
fructosa y glucosa (Fruct-Gluc-Fruct) encontrado en los granos del maíz.
Isomaltosa: es considerada un sustituto del azúcar, parecido en estructura a la sucralosa,
posee pocas calorías y no causa caries. Por lo que es muy usado en la industria dietética,
diabética y en dulces como chicles.
POLISACÁRIDOS
1. ¿Qué son los polisacáridos?
son polímeros cuyos constituyentes (sus monómeros) son monosacáridos, los cuales se
unen repetitivamente mediante enlaces glucosídicos.
2. ¿Como se clasifican?
Se distinguen dos tipos de polisacáridos: Homopolisacáridos: Formados por un solo tipo
de monosacárido: Almidón, glucógeno, celulosa, quitina. Heteropolisacáridos: Son
polímeros de más de un tipo de monosacáridos: Hemicelulosa, agar-agar, gomas.
Almidón: Es el polisacárido de reserva energética de los vegetales.
3. Explica la diferencia de homo polisacáridos y heteropolisacáridos.
Homopolisacáridos: polímeros de un solo tipo de monosacárido.
Ejemplo: Mediante enlace (a) Almidón Glucógeno Mediante enlace B Celulosa, Quitina
Hetepolisacárido: Pectina, Agar-Agar, Goma Arábiga
4. Importancia biológica del Almidón, Glucógeno, Celulosa, Inulina, Dextrinas, Ácido
Hialurónico, Heparina, Condroitin sulfato y Pectina. Estructura del almidón,
glucógeno, y de los demás mencionar su composición.
Almidón: A parte de utilizarse como reserva energética, la función principal es que es el
constituyente de la pared celular de las células vegetales, les proporciona la forma y la
resistencia para que no se deshidraten. Amilosa es su estructura.
Glucógeno: hígado es proporcionar glucosa libre para exportación a fin de mantener la
concentración de glucosa en la sangre, y en el músculo es proporcionar una fuente de
glucosa 6-fosfato para glucólisis en respuesta a la necesidad de ATP para la contracción
muscular.
Celulosa: es un biopolímero compuesto exclusivamente de moléculas de β-glucosa
(desde cientos hasta varios miles de unidades), pues es un homopolisacárido.
Inulina: e encuentra que mejora la textura, sensación y estabilidad de una gran variedad
de alimentos, como lácteos, productos horneados, cereales y productos cárnicos, entre
otros, el aumento del desarrollo de bacterias bífidas en el intestino, regula el tránsito
intestinal.
Acido Hialuronico: son apoyo, protección y aislamiento. Cartílagos: está en todos, pero de
manera especial en los denominados cartílagos hialinos, que carecen de enervación y
vasos sanguíneos y que, por ejemplo, recubren los huesos largos, amortiguando la
intensidad del impacto.
Heparina: se usa para prevenir la formación de coágulos de sangre en quienes padecen
algunas afecciones médicas o se someten a ciertos procedimientos médicos que
aumentan las probabilidades de que éstos se formen.
Condroitin sulfato: es el componente mayoritario de la matriz extracelular de la mayoría
de los tejidos vertebrados y representa un elemento importante en el mantenimiento de
la integridad estructural de los tejidos con una gran matriz extracelular (tejidos conectivos
del cuerpo, cartílago, piel, vasos sanguíneos.
Pectina: está considerada por muchos especialistas como un tipo de fibra, y es que su
función es idéntica a la de ésta, ya que no aporta ningún nutriente a nuestro cuerpo, pero
se encarga de eliminar los residuos y toxinas que se encuentran en nuestro organismo.
Estructura
Glucógeno: está formada por varias cadenas que contienen de 12 a 18 unidades de
glucosa unidas por enlaces glucosídicos α-1,4; uno de los extremos de esta cadena se
une a la siguiente cadena mediante un enlace α-1,6-glucosídico, tal y como sucede en la
amilopectina.
Celulosa se forma por la unión de moléculas de β-glucopiranosa mediante enlaces β--O-
glucosídico. Por hidrólisis de glucosa. La celulosa es una larga cadena polimérica de peso
molecular variable, con fórmula empírica (C6H10O5) n, con un valor mínimo de n= 200.
Inulina está constituida por moléculas de fructosa unidas por enlaces β- fructosil-fructosa,
siendo el término "fructanos" usado para denominar este tipo de compuestos.
Ácido Hialuronico: está constituido por cadenas de carbohidratos complejos, en concreto
unos 50 000 disacáridos de N-acetilglucosamina y ácido glucurónico por molécula. y
deriva de la unión de amino azúcares y ácidos urónicos.
Heparina: es un anticoagulante con estructura de mucopolisacárido (glucosaminoglicano)
sulfatado, formado por cadenas con un peso molecular medio de 12.000 a 15.000 daltons.
Condroitin Sulfato: es un glucosaminoglucano sulfatado compuesto por una cadena de
disacáridos de N-acetilgalactosamina y N-ácido glucurónico alternados.
Pectina: es un carbohidrato complejo, que contiene al menos 65 % de unidades de ácido
galacturónico, C6H10O7.
Almidón: está constituido por dos compuestos de diferente estructura: Amilosa: Está
formada por α-D-glucopiranosas unidas por centenares o miles (normalmente de 300 a
3000 unidades de glucosa) mediante enlaces α-(1 → 4) en una cadena sin ramificar, o
muy escasamente ramificada mediante enlaces α-(1 → 6).
AMINOÁCIDOS
1. ¿Qué son los aminoácidos?
es una molécula orgánica con un grupo amino en uno de los extremos de la molécula y
un grupo carboxilo en el otro extremo.
2. Cómo se clasifican de acuerdo con el punto de vista nutricional (ejemplos e
importancia biológica).
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos: Aminoácidos esenciales. Aminoácidos no
esenciales. Aminoácidos condicionales.
3. Explique la clasifican los aminoácidos, ejemplos y estructura de los aminoácidos
alifáticos y aromáticos, neutros, ácidos y básicos; por su polaridad, ejemplos,
aminoácidos no proteicos (B-alanina, Alfa-aminobutírico, Tiroxina, Dihidroxifenil
alanina, Taurina)
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos condicionales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando
no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales
incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos
de enfermedad y estrés.
Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
ornitina, prolina y serina.
Un aminoácido alifático es un ácido amino que contiene una cadena lateral alifática
grupo funcional. Aminoácidos alifáticos son no polar y hidrófoba. Hidrofobicidad aumenta
a medida que el número de átomos de carbono en los aumentos de la cadena de
hidrocarburo.
Un aminoácido Aromático Tipo de aminoácido que se caracteriza porque en su
estructura posee un anillo de benceno. En las proteínas se encuentran la fenilalanina, la
tirosina y el triptófano. Son relativamente apolares (hidrofóbicos).
Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH
celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa.
Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino
en su cadena lateral.
Los aminoácidos apolares neutros o neutros no polares contienen principalmente
grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni
negativa.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes
intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado
de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También
pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.
4. ¿Cuál es importancia biológica de los aminoácidos?
Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las
proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano
utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a: Descomponer
los alimentos.
5. Propiedades físicas de los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número
de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua
de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
PROTEÍNAS
1. ¿Qué es una proteína?
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional,
que desempeñan múltiples funciones de importancia crucial.
Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno,
hidrogeno, y en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos
como magnesio, cobre y hierro.
2. Cuál es la diferencia entre péptidos y proteína.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños y que las proteínas
pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
3. ¿Como se clasifican las proteínas?
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria en la cual
predomina un tipo de estructura secundaria: hélice alfa u hoja beta. Tienen secuencias
repetitivas de residuos. Usualmente tienen función estructural. Se asocian en forma
paralela y con frecuencia las cadenas vecinas están entrecruzadas con enlaces
covalentes (disulfuro o de otro tipo).
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.
Según su composición química
Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos.
Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas proteínas contienen cadenas
polipeptídicas y un grupo prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo
prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico.
Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos.
4. ¿Cómo se forma el enlace peptídico? Explique la nomenclatura para nombrar los
péptidos.
a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. La reacción química en que
se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su descomposición en
aminoácidos es la hidrólisis.
Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal,
y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada
aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética
molecular, por una letra.
5. Cuáles son péptidos de importancia biológica, explique ejemplos como aquellos
con actividad hormonal, antibióticos…
Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos
destacar las siguientes:
AGENTES VASOACTIVOS
El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido
que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.
Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los
mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis
de una proteína precursora que se llama quininógeno.
HORMONAS
Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos
situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura
peptídica. Como ejemplo:
Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción
uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la
alimentación del recién nacido.
Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón
(también se llama hormona antidiurética).
Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.
Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción
de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el
primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger
recibió el Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas
entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la tabla inferior).
Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de
azúcar en sangre son altos. Hace que, en el hígado, el glucógeno se hidrolice para
generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina.
NEUROTRANSMISORES
Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso
presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona
post-sináptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas
(pentapéptidos), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y la sustancia P (undecapéptido).
ANTIBIÓTICOS
La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los
dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.
La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en
la figura) a través de las membranas biológicas.
ANTIOXIDANTES
El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular.
Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima
glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción:
H2O2 + 2GSH ® GSSG + 2 H2O
6. ¿Cuáles alimentos son ricos en proteínas?
De alto valor biológico: carne, pescado, huevo, leche.
De bajo valor biológico: legumbres (lentejas, garbanzos, judías), cereales (arroz, pasta),
frutos secos (nueces, almendras…).
7. ¿A qué se llaman proteínas de alto valor biológico?
Llamamos proteínas de alto valor biológico a las que contienen estos aminoácidos
esenciales [+], frente a las proteínas de bajo valor biológico, que serían las que apenas
contienen estos aminoácidos.
8. Compare el arroz y las habichuelas con respecto al tipo de proteínas que poseen.
La proteína de arroz es una proteína vegetal y se obtiene a partir del grano de arroz
integral. Aporta todos los aminoácidos esenciales que necesita el cuerpo y muestra un
perfil aminoácido prácticamente perfecto.
Las habichuelas son una rica fuente de vitamina C, vitamina K , vitamina A
(contienen beta-caroteno) y riboflavina (vitamina B2).
Tanto la beta-caroteno como la vitamina C contienen propiedades desinflamantes,
por lo cual ayudan a reducir los síntomas de ciertas enfermedades como el asma,
la artritis y el reumatismo.
9. Explique de las proteínas: composición elemental, importancia biológica, funciones
y ejemplos (enzimática, transporte, sistemas motiles y contráctiles, coagulación,
protector, hormonal, estructural, transmisión herencia, clasificación de acuerdo:
solubilidad, composición y función, nomenclatura, función y ejemplos de las
proteínas simples fibrosas y globulares, proteínas conjugadas (nomenclatura,
grupo prostético y ejemplos.)
Composición elemental
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular,
constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);
aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
Importancia biológica
Son de importancia biológica porque son alimentos de función plástica o estructural,
empleados por las células para sintetizar sus propias proteínas, que son utilizadas en los
procesos de crecimiento y reparación del organismo.
Funciones
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan
los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
• Función DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
• La lactoalbúmina de la leche.
10. Niveles de organización estructural de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria) enlaces y fuerzas que mantienen cada una de las estructuras,
relación entre estructura y función, proteínas alostéricas, propiedades físicas de
las proteínas, propiedades eléctricas, punto isoeléctrico, desnaturalización y
agentes desnaturalizantes de proteínas.
Estructura Primaria
Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
Las proteínas se diferencian por:
- El número de aminoácidos
- El tipo de aminoácidos
- El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos.
Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos determinará una proteína
diferente.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a
la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico.
Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico. En este caso el –CO- actúa como aceptor de H y el NH como donador de H,
de esta manera, la cadena polipeptídica adoptará conformaciones de mayor
estabilidad.
El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes
estructuras que son las más frecuentes:
Hélice
La estructura secundaria en la Hélice- se forma cuando la cadena polipeptídica se
enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje
imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de
hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido.
Lámina
Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena queda estirada y
en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina en
ambos sentidos y de manera alterna.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices- .
Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la función de dicha
proteína.
Para dar lugar a la estructura terciaria es necesario que primero se agrupen conjuntos
de estructuras denominadas dominios, que luego se articularan para formar la estructura
terciaria definitiva.
Se le llama dominio a las regiones de la proteína que tienen una estructura secundaria
Definida.
La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:
1) Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las hélices-a o láminas b
que lo conforman, mantienen su orden y no tienen grandes modificaciones,
solo ligeros giros longitudinales.
2) Proteínas con estructura terciaria de tipo globular su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se forman regiones con
estructuras al azar, hélices-a y láminas b y acodamientos.
Hablamos de desnaturalización de una proteína en el momento en que se pierde la
estructura terciaria de la proteína y por lo tanto esta pierde su función, es decir;
supone la ruptura de las interacciones débiles que mantienen la estructura
tridimensional. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH
extremos, entre otros.
Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser:
Covalentes
- Formación de puentes disulfuro.
- Formación de un enlace amida.
No covalentes
- Fuerzas electrostáticas.
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones hidrofóbicas.
- Fuerzas de polaridad.
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica.
Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos
funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres
monómeros).
NUCLEÓTIDOS
1. ¿Qué son los nucleótidos?
Son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un nucleósido y un grupo
fosfato. El nucleósido es la parte del nucleótido formada únicamente por la base
nitrogenada y la pentosa.
2. Diferencia los nucleótidos y nucleósidos: composición elemental, estructura,
nomenclatura y ejemplos, bases nitrogenadas, azúcares;
Un nucleótido está formado por una molécula de azúcar (ribosa en el ARN o desoxirribosa
en el ADN) unido a un grupo fosfato y una base nitrogenada. Las bases utilizadas en el
ADN son la adenina (A), citosina (C), guanina (G) y timina (T).
Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un
nucleósido (una pentosa y una base nitrogenada) y un grupo fosfato. El nucleósido es la
parte del nucleótido formada únicamente por la base nitrogenada y la pentosa.
La posición de los átomos en un nucleótido se especifica en relación a los átomos de
carbono en el azúcar de ribosa o desoxirribosa.
• La purina o pirimidina está localizada en el carbono 1 del azúcar.
• El grupo fosfato está en el carbono 5.
• El grupo hidroxilo se encuentra enlazado al carbono 3 del azúcar. Puede ser
liberado en forma de agua producto de la formación del enlace fosfodiester.
• Puede existir un grupo hidroxilo adicional enlazado al carbono 2, si la pentosa es
una ribosa y un carbonilo.
3. Explica el enlace peptídico, ácido fosfórico, tipo de enlaces. Nucleótidos de
importancia biológica (CTP, AMP, GMP).
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
El ácido fosfórico tiene un enlace covalente dativo. Es una variedad de la unión covalente
en la cual el par de electrones que se comparte es aportado por uno de los átomos.
La principal función biológica de los nucleótidos, es nada más y nada menos, que formar
los ácidos nucleicos, mejor conocido como ADN, cuya principal función es contener la
información genética; y el ARN, cuya principal función, es la síntesis de proteínas.
ÁCIDOS NUCLEICOS
4. ¿Qué son los ácidos nucleicos?
Los ácidos nucleicos son un tipo importante de macromoléculas presentes en todas las
células y virus. Un tipo de ácido nucleico relacionado con él, llamado ácido ribonucleico
(ARN), presenta diversas formas moleculares y participa en la síntesis de las proteínas.
5. Explica la estructura general del ADN Y ARN localización a nivel celular,
composición de bases nitrogenadas, azúcar y fósforo, tipos de enlaces y posición,
estructura primaria, secundaria (modelo de WATSON Y CRICK (anti paralelismo,
complementariedad de bases y significación biológica) y terciaria del ADN
(superenrollado), interacciones ADNproteínas.
ADN
El ADN, o ácido desoxirribonucleico, es la molécula que contiene la información genética
de todos los seres vivos, incluso algunos virus. El nombre viene de su estructura. El ADN
tiene una parte central con un azúcar y un fosfato, a la que se enlazan unas moléculas
llamadas bases.
La desoxirribosa se refiere al azúcar, y el nucleico es el ácido formado por el fosfato y la
base nitrogenada. Estas bases pueden ser de 4 tipos: Adenina, citosina, timina y guanina,
nombradas normalmente como A, C, T, G. Y el orden en que se combinen una después
de la otra, es lo que codifica la información genética. El ADN se organiza estructuralmente
en cromosomas.
A nivel funcional se organiza en genes, que son piezas de ADN que generan
características físicas específicas. Estas características no vienen directamente del propio
ADN, sino de una molécula llamada ARN, formada a partir del ADN, y codifica una
proteína. Esto es lo que se llama el dogma central de la biología molecular: en el ADN
hay genes que generan ARNs mensajeros, y estos generan proteínas. Y esto es lo que
da las diferentes características físicas que observamos en individuos, como el color de
ojos, o la altura.
También se ha visto que algunas veces estas instrucciones están almacenadas
directamente en el ARN, sin necesidad de pasar a proteínas, como en el caso de los micro
ARNs. Pero estos suelen ser una excepción.
Científicos del tiempo de Watson y Crick sabían que el ADN se componía de
subunidades llamadas nucleótidos Un nucleótido está formado por un azúcar
(desoxirribosa), un grupo fosfato y una de cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina
(T), guanina (G) o citosina (C).
El modelo del ADN de Watson y Crick
La estructura del ADN, representada según el modelo de Watson y Crick, es una hélice
dextrógira de doble cadena antiparalela. El esqueleto de azúcar-fosfato de las cadenas
de ADN constituye la parte exterior de la hélice, mientras que las bases nitrogenadas se
encuentran en el interior y forma pares unidos por puentes de hidrógeno que mantienen
juntas a las cadenas del ADN.
En el modelo siguiente, los átomos naranjas y rojos indican los fosfatos del esqueleto de
azúcar-fosfato, mientras que los átomos azules en el interior de la hélice pertenecen a las
bases nitrogenadas.
ARN
El ARN, o ácido ribonucleico, es un ácido nucleico similar en estructura al ADN pero con
algunas diferencias sutiles. La célula utiliza el ARN para una serie de tareas diferentes;
una de estas moléculas se llama ARN mensajero o ARNm. Y es la molécula de ácido
nucleico cuya traducción transfiere información del genoma a las proteínas.
Otra forma de ARN es el ARNt o ARN de transferencia, y moléculas de ARN no-
codificantes de proteínas que físicamente llevan los aminoácidos al sitio dónde se lleva a
cabo la traducción y permiten que sean ensamblados en las cadenas de proteínas en
dicho proceso.
6. Qué son las nucleoproteínas (composición y ejemplos)
es una proteína que está estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). Su característica fundamental es que forman complejos estables con
los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a estos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.
7. ¿Qué es el ARN? Explica: Tipos de ARN: (ARNm, ARNr, ARNt), función, estructura
secundaria del ARNt (hoja de trébol) y estructura terciaria (modelo de la L),
Características generales de sus estructuras y relación composición-conformación
función de los ácidos Nucleicos, hidrólisis de los Ácidos Nucleicos,
desnaturalización del ADN.
El ARN es un ácido nucleico similar en estructura al ADN pero con algunas diferencias
sutiles.
ARNm: son uno de los tipos de ARN que se encuentran en la célula. Éste en particular,
como la mayoría de los ARN, se sintetiza en el núcleo y luego se exporta al citoplasma,
donde la maquinaria de traducción, la maquinaria que realmente fabrica las proteínas, se
une a las moléculas de ARNm y lee en ellas el código para producir una proteína
específica. Así que en general, un gen, el ADN de un gen, puede ser transcrito en una
molécula de ARNm que puede acabar dando lugar a una proteína específica.
ARNr: es un ARN que forma parte de los ribosomas y es esencial para la síntesis proteica
en todos los seres vivos. Es el material más predominante en el ribosoma, que en peso
consiste de aproximadamente un 60 % de ARNr y un 40 % de proteína.
ARNt: es una pequeña molécula de ARN que participa en la síntesis de proteínas. Cada
molécula de ARNt tiene dos áreas importantes: una región de trinucleótidos denominada
anticodón y una región donde se une un aminoácido específico.
Ácido nucleico
El ácido desoxirribonucleico (ADN) codifica la información que la célula necesita para
fabricar proteínas. Un tipo de ácido nucleico relacionado con él, llamado ácido
ribonucleico (ARN), presenta diversas formas moleculares y participa en la síntesis de las
proteínas.
La hidrólisis enzimática completa de un ácido nucleico da lugar a una mezcla de
nucleótidos. La hidrólisis completa de un nucleótido da lugar a una mezcla equimolar de:
Una Base nitrogenada heterocíclica, que puede ser de dos tipos: Purina o Pirimidina. Una
Pentosa, que puede ser Ribosa o bien 2-desoxirribosa.
DESNATURALIZACIÓN DEL DNA
Cuando se rompen las fuerzas de unión entre las dos hebras del DNA, éstas acaban por
separarse. Por tanto, el DNA desnaturalizado es de una sola hebra. La transición entre el
estado nativo y el desnaturalizado se conoce como desnaturalización.
8. ESTUDIO COMPARATIVO: explique las características estructurales, funcionales,
rasgos comunes y diferenciales de los precursores y la macromolécula.
MACROMOLÉCULAS
Las macromoléculas - proteínas, ácidos nucleicos, y polisacáridos - son formadas por la
polimerización de los centenares de sus precursores de poco peso molecular -
aminoácidos, nucleótidos, y azúcares simples.
Las macromoléculas pueden ser clasificadas de distintos modos.
Atendiendo a su origen, pueden ser:
Naturales:
• Polisacáridos (almidón, glucógeno, celulosas, quitina, etc.)
• Proteínas
• Ácidos nucleicos (ADN y ARN)
• Carbohidratos
• Lípidos
Artificiales:
• Polímeros (Poliuretano, Polietileno, Cloruro de polivilino (PVC) o
Politetrafluoroetileno)
• Nanotubo de carbono
Según su estructura molecular:
• Lineales: los monómeros se unen por dos sitios (cabeza y cola).
• Ramificadas: si algún monómero se puede unir por tres o más sitios
Según su composición:
• Homopolímeros: formados por un único monómero que se repite.
• Copolímeros: formados dos o más monómeros.
Pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas y las más comunes en bioquímica son
biopolímeros (ácidos nucleicos, proteínas, carbohidratos y polifenoles) y grandes moléculas
no poliméricas (como lípidos y macrociclos). Son macromoléculas sintéticas los plásticos
comunes y las fibras sintéticas, así como algunos materiales experimentales, como los
nanotubos de carbono.
Están formadas por al menos 1.000 átomos, unidos mediante enlaces covalentes. En este
tipo de enlace, los átomos involucrados en la unión comparten los electrones del último nivel.
Macromoléculas es polímero (muchas partes), los cuales están formados de unidades
repetidas llamadas monómeros (una parte). Estas son las unidades estructurales de las
macromoléculas y pueden ser iguales o diferentes entre sí, dependiendo del caso.
Precursores de macromoléculas
Son biomoléculas sencillas de relativo bajo peso molecular, que se agrupan bajo peso
molecular, que se agrupan entre sí para dar lugar a la formación de macromoléculas,
mediante el proceso de polimerización.
Grupos funcionales de las biomoléculas precursoras
Carbonilo CHO
Carboxilo COOH
Amino NH2
Hidroxilo OH
Metileno CH2
Metilo CH3
Sulfidrilo Sh
