LABORATORIO DE PROTEINAS

UNIVERSIDAD DEL SINU – ELIAS BECHARA ZAINUM

BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

BRICEIDA BERGADO ACOSTA

JHONATAN RIVERO MORELO

ALDAIR MEDINA CERRA

FRANCIA CATALINA BARRIOS HERNÁNDEZ

MARÍA CIELO PETRO DORIA

YARELKIS PENICHE PADILLA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

MEDICINA I
MONTERÍA-CÓRDOBA
 10
PRÁCTICA

DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS

INTRODUCCION

Las proteínas son polímeros compuestos por varios

monómeros llamados aminoácidos. Estos aminoácidos, a su vez se clasifican dependiendo
a si se requiere su ingesta o si son fabricados por el mismo organismo, en esenciales y no
esenciales respectivamente. En su estructura un aminoácido tiene un grupo amino y otro
carboxilo, de ahí, su nombre.

Los aminoácidos se unen entre si mediante enlaces peptídicos.

Las proteínas forman parte integral de las estructuras celulares y son los
componentes más importantes gracias a las
propiedades fisicoquímicas y biológicas que permiten que se lleven a cabo numerosas
transformaciones metabólicas de procesos vitales.
Las proteínas cumplen varias funciones importantes en nuestro organismo como:
Se han descrito cuatro niveles de organización de las proteínas:

La función principal de una proteína depende de su configuración estructural y cuando

esta se ve alterada por agentes químicos o físicos, pierde su funcionalidad biológica y a
este proceso se le conoce con el nombre de desnaturalización.

♦ Proceso de desnaturalización de una proteína

♦ Fuente (https://propiedadesde.site/propiedades-de-las-proteinas/)
 OBJETIVOS

♦ Aprender el principio básico de la prueba de Biuret para determinar

cualitativamente la presencia de proteínas en una muestra biológica

♦ Evaluar los posibles resultados para la prueba de Biuret en diferentes muestras

biológicas a partir de su principio básico.

♦ Demostrar que las proteínas pueden desnaturalizarse.

MATERIALES (Por grupo):

 Clara de huevo (ovoalbúmina)*  Servilletas de papel de cocina*

 Leche *  Papel de filtro
 Frascos o vasos vacíos de vidrio  Baño Maria
transparente.*
 Olla *
 Semillas de papaya
 Jeringa de 10 ml o medidores de
 Jamón jarabes infantiles.*
 Pipetas de pasteur
 Marcador permanente*

 Vinagre Ácido acético *

 Recativo de Biuret

* Materiales que deben tener los estudiantes en casa

1) REACCIÓN DE BIURET
PROCEDIMIENTO
1. Rotular 2 tubos de ensayo como leche y huevo.

2. Colocar 1 mL de muestra en cada tubo.

3. Añadir 1 mL de hidróxido de sodio al 20%.

4. Agitar suavemente

5. Añadir 4 o 5 gotas de sulfato de cobre al 1%

6. Observar el cambio de coloración.

 Análisis de resultados

Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS

RESULTADOS y analiza las siguientes preguntas:
1. ¿Hay diferencias de coloración entre la leche y la clara de huevo?

2. ¿Cuál de las dos presenta una mayor concentración de proteínas?

2) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
PROCEDIMIENTO

1. Añadir 2 ml de clara de huevo al tubo de ensayo

2. Añadir 5 gotas de ácido acético y agitar.

3. Observar y tomar nota de los cambios

4. Llevar al Baño Maria por 5 minutos a 90ºC

5. Observar y tomar nota de los cambios

Análisis de resultados

Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS

RESULTADOS y analiza las siguientes preguntas:
1. ¿Cómo afecta el ácido acético a las proteínas?

2. ¿Crees que si el ácido acético rompe el enlace peptídico la reacción de Biuret dará
positiva?

3) EFECTO DE LAS ENZIMAS SOBRE LAS PROTEÍNAS

PROCEDIMIENTO

1. Coloca en un mortero 10 semillas de papaya con un poco de agua, macéralas y filtra con
ayuda de una gasa.

2. En otro mortero macera una loncha de jamón con un poco de agua y filtra con ayuda de
una gasa, descarta el sólido y reserva el líquido decantado

3. Coloca en un tubo de ensayo 2 mL del líquido del decantado del jamón, y realiza la
prueba de Biuret. Agite. Anote el color
 4. En otro tubo coloca 2 mL del líquido del decantado del jamón y 2 mL del líquido del
decantado de la papaya, agítala y déjela reposar por 25 minutos, transcurrido este tiempo
realizamos prueba de Biuret a esta tubo.

5. Observar y tomar nota de los cambios

Análisis de resultados

Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS

RESULTADOS y analiza las siguientes preguntas:
1. ¿Qué tipo de enzima se encuentra en las semillas de papaya cuál es su sustrato?

2. Luego de someter el jamón a esta enzima …… ¿Por qué la prueba de Biuret

da negativa?

4) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA CASERA

PROCEDIMIENTO

1. Colocar en un frasco 10mL de clara de huevo y en otro 10mL de leche.

2. Añadir 20 gotas de vinagre blanco a ambas muestras.

3. Observar y anotar los cambios

s

Fuente: los autores

4. A continuación calentar las dos muestras al baño maría durante 5 minutos. Observar
y anotar los cambios

Fuente: los autores

 Análisis de resultados

1. ¿Existen diferencias entre los resultados obtenidos en el laboratorio y los obtenidos en

casa?. Explica tu respuesta.

2. ¿En que consiste el proceso de desnaturalización de las proteínas?.

3. ¿Que es la renaturalización de las proteínas?

5) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA CASERA DEL HUEVO

PROCEDIMIENTO
1. Coloca una pequeña cantidad de agua en una sartén u olla

2. Toma un huevo, rompe la cáscara y deposita su contenido completo en una olla o

sartén.

3. Observa los resultados y toma fotos.

Análisis de resultados
1. ¿Será posible que nasca un pollito a partir de este.? Si o No. ¿Por qué?

CUESTIONARIO

1. Indique las principales características estructurales y funcionales de las

proteínas

2. Señale la importancia de la estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria, en la determinación de las propiedades funcionales de las
proteínas.

3. ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

4. ¿Cuáles son las patologías relacionadas con el aumento o disminución de las

proteínas?
 INTRODUCCION

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por: Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno la mayoría contiene además azufre y fósforo. Las proteínas
suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en
todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos
que se producen. Las mejores fuentes de proteínas son la ternera, las aves, el pescado, los
huevos, los productos lácteos, los frutos secos, los cereales y las legumbres, como las alubias
rojas.

Las proteínas conforman la estructura de los tejidos del cuerpo y permiten mantenerlos,
reponerlos y hacerlos crecer. Los músculos, los órganos y el sistema inmunitario están hechos
mayoritariamente de proteínas. El cuerpo utiliza las proteínas para fabricar multitud de
moléculas proteicas especializadas que desempeñan funciones específicas. Por ejemplo, el
cuerpo utiliza proteínas para fabricar hemoglobina, el componente de los glóbulos rojos que
transporta oxígeno a todos los tejidos del cuerpo.

Las proteínas están constituidas por carbono, hidrógeno, oxígeno y a diferencia de los lípidos y
carbohidratos, de nitrógeno. Cuando la molécula tiene de 2-20 aminoácidos hablamos de
oligopéptido; de polipéptido si tienen entre 20 y 50 y de proteína si es el número de aminoácidos
que la componen es mayor de 50.

El aumento de las proteínas es relativo, cuando el incremento se debe a una hemoconcentración

(Aumento en el número de hematíes) provocada por una deshidratación; también puede ser por
Amiloidosis (acumulación de proteínas anormales en los órganos),Deshidratación, Hepatitis B,
Hepatitis C,VIH/sida.
Por otro lado la disminución de proteínas lo causan las siguientes patologías

• Embarazo
• Hemorragia
• Malnutrición
• Quemaduras
• Medicamentos
• Anticonceptivos orales
• Hormonas sexuales
• Estrógenos

OBJETIVOS

Aprender el principio básico de la prueba de Biuret para determinar

 cualitativamente la presencia de proteínas en una muestra biológica

Evaluar los posibles resultados para la prueba de Biuret en diferentes muestras

biológicas a partir de su principio básico.

Demostrar que las proteínas pueden desnaturalizarse.

MARCO TEORICO
Indique las principales características estructurales y funcionales de las proteínas
Estructura de las proteínas poseen una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una
proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la proteína.
las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor
cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del
polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los
aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de
puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas.
las proteínas se organizan en cuatro niveles principales:
 Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es
decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria
contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga
tanto la misma estructura y función.

 Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la

formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros
característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en
forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una
lámina ß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas
láminas y/o hélices.

 Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la

disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica.
Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales
(R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos
contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
• Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
 • Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las
cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2)
de Lys or Arg.
• Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y
los cargados negativamente.
• Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no
tienen carga.
• Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son
polares.

 Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas

formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante
enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente
puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12
(glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales
(hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas
subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su
nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función
concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se
le denomina estado nativo de la proteína.
En cuanto a sus características funcionales se encuentran:
Estructural (sostén). Proteínas importantes de la piel, como el colágeno y la elastina, y del
cabello, como la queratina, corresponden a este tipo.
De reserva. La albúmina del huevo y la caseína de la leche son típicas proteínas de reserva.
Transportadores. La hemoglobina transporta oxígeno, la transferrina transporta hierro y las
lipoproteínas transportan lípidos.
Hormonal. Actúan a baja concentración, pero resultan esenciales. Una proteína muy importante
perteneciente a este grupo es la insulina, que regula los niveles de glucosa en sangre.
Contráctil. Algunas proteínas como la miosina o la actina gobiernan los movimientos de
contracción, por ejemplo, del músculo
Compuestos de defensa. Las inmunoglobulinas, por ejemplo, son proteínas que nos ayudan a
combatir enfermedades infecciosas
Catalizadores biológicos. Las enzimas que llevan a cabo las reacciones biológicas (de hidrólisis,
oxidación, fosforilación, etc.) son proteínas, estas se caracterizan por la presencia de un sitio
activo.

Señale la importancia de la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, en la

determinación de las propiedades funcionales de las proteínas.
Estructura primaria:
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,
es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades
de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de
aminoácidos que componen la molécula proteica.

Estructura secundaria:
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más
estables.

Estructura terciaria:
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la
disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos
ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
 • Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la
fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas
b) pueden mantener 15 Estructura y Propiedades de las Proteínas su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales,
como en las hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe
una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica.
En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b,
acodamientos y estructuras supersecundarias.
Estructura cuaternaria:
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe
considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el
oligómero y
• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,
conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,
también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en
cadenas distintas.

¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

El reactivo de Biuret está compuesto por hidróxido de potasio, sulfato cúprico y tartrato de sodio
y de potasio. El hidróxido de sodio se utiliza para alcalinizar el medio, ya que esta condición es
indispensable para que se dé la reacción.
Las sustancias que reaccionan con las proteínas es el sulfato cúprico, mientras que el tartrato de
sodio tiene como función no permitir la formación de hidróxido de cobre, el cual tiende a
precipitar e interfiere en la reacción.
Si en la muestra se encuentran sustancias que posean enlaces peptídicos (polipéptidos o
proteínas) la prueba dará positiva.
Una reacción se interpreta como positiva cuando la solución se torna de color violeta. El color se
produce por la formación de un complejo entre al menos dos enlaces peptídicos que poseen el
grupo CO-NH y los cationes cúpricos.
El complejo violeta se puede formar de dos maneras: una es por la pérdida de protones de los
grupos amidas que se unen al metal (despronotación), y la otra por la unión de los electrones de
oxígeno y nitrógeno que se encuentren libres y se unen con el cobre.
Esta reacción puede variar en intensidad y en el color dependiendo del tipo de proteína.
La prueba se puede realizar de forma cualitativa o cuantitativa. En la forma cualitativa se reporta
como positivo o negativo. Mientras que en la forma cuantitativa se puede medir la concentración
por el método espectrofotométrico.
La prueba de Biuret entonces se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba se da
en medio alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces peptídicos para que se pueda
formar un complejo de color violeta-púrpura. El complejo se forma por la unión de los enlaces y
el ión de cobre.
LABORATORIOS

1) REACCIÓN DE BIURET

PROCEDIMIENTO
1. Rotular 2 tubos de ensayo como leche y huevo.
2. Colocar 1 mL de muestra en cada tubo.
3. Añadir 1 mL de hidróxido de sodio al 20%.
4. Agitar suavemente
5. Añadir 4 o 5 gotas de sulfato de cobre al 1%
6. Observar el cambio de coloración.

ANALISIS DE RESULTADO
Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS RESULTADOS y
analiza las siguientes preguntas:

1. ¿Hay diferencias
de coloración entre la
leche y la clara de
huevo?
Sabiendo que el reactivo de biuret es aquel que indica la presencia de proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con 2 o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida.
Para determinar que tenemos una reacción positiva en este proceso esto debe cambiar a violeta y
su intensidad dependerá de su concentración de proteínas.
Entonces, podemos decir que ambas reacciones fueron positivas (con clara de huevo y leche), la
diferencia en coloración se da por medio de la diferencia de concentración que tiene cada uno.

2. ¿Cuál de las dos presenta una mayor concentración de proteínas?

La que presenta
mayor concentración
de proteínas es la
clara de huevo, lo
podemos notar por su
coloración diferente;
debido que la leche
tiene una
concentración de
proteína de 3.0 a
4.0% es decir, 30-40
gramos por litro. En
la clara o albúmina
del huevo tenemos
acerca de 12% de
proteínas y el 88%
restante está
básicamente compuesto por agua.

2) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

PROCEDIMIENTO
1. Añadir 2 ml de clara de huevo al tubo de ensayo
2. Añadir 5 gotas de ácido acético y agitar.
3. Observar y tomar nota de los cambios
4. Llevar al Baño María por 5 minutos a 90ºC
5. Observar y tomar nota de los cambios

ANALISIS DE RESULTADOS
Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS
RESULTADOS y analiza las siguientes preguntas:

1. ¿Cómo afecta el ácido acético a las proteínas?

El ácido acético en las proteínas es capaz de producir su desnaturalización de estas, ya que se

pierde la estructura superior (terciaria) quedando así la cadena polipeptídica reducida a un
polímero sin alguna estructura tridimensional fija.

2. ¿Crees que si el ácido acético rompe el enlace peptídico la reacción de Biuret dará positiva?
3) EFECTO DE LAS ENZIMAS SOBRE LAS PROTEÍNAS

PROCEDIMIENTO
1. Coloca en un mortero 10 semillas de papaya con un poco de agua, macéralas y
filtra con ayuda de una gasa.
2. En otro mortero macera una loncha de jamón con un poco de agua y filtra con
ayuda de una gasa, descarta el sólido y reserva el líquido decantado
3. Coloca en un tubo de ensayo 2 mL del líquido del decantado del jamón, y
realiza la prueba de Biuret. Agite. Anote el color.

ANALISIS DE RESULTADOS
Para analizar los resultados anteriores TOMA UN PANTALLAZO DE LOS
RESULTADOS y analiza las siguientes preguntas:

1. ¿Qué tipo de enzima se encuentra en las semillas de papaya cuál es su sustrato?

La enzima que se encuentra en la semilla de la papaya se llama papaína, que es una enzima de la
clase proteasa y origen vegetal. Se caracteriza por ser eficiente para digerir proteínas, esto se
debe a que presenta propiedades de peroxidasa y proteolíticas.
Dentro de sus aplicaciones se encuentran que se puede usar como agente suavizador de la carne,
tiene componentes del sabor muy efectivo sobre el colágeno; es la mejor enzima en la hidrolisis
de la proteína del pescado; predigestión de los granos para la producción de cereales
La papaína, es capaz de descomponer las proteínas más grandes en proteínas más pequeñas o
péptidos o incluso en la subunidad de aminoácido más pequeñas segmentando los enlaces en el
interior de la cadena de proteínas o el final de la cadena (actividad endopeptidasa y exopeptidasa
respectivamente) en una amplia variedad de valores de pH.
En cuanto al sustrato de la papaína se encuentra las proteínas de las carnes y ésteres.

2. Luego de someter el jamón a esta enzima …… ¿Por qué la prueba de

Biuret da negativa?

Las cadenas de proteínas presentes en el jamón al ser sometidas al reactivo de Biuret, que en su
composición tiene NaOH al 10%, reaccionan con el sulfato cúprico y se tornan de color violeta
lo que nos indica que la reacción fue positiva.
Luego de someter el jamón a la enzima de papaína, la prueba de Biuret va a dar negativa ya que
la papaína va a digerir todas las cadenas de proteínas que componen al jamón.
HAZLO EN CASA

4) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA CASERA

PROCEDIMIENTO
1. Colocar en un frasco 10mL de clara de huevo y en otro 10mL de leche.
2. Añadir 20 gotas de vinagre blanco a ambas muestras.
3. Observar y anotar los cambios

 Leche
 Huevo
 Vinagre
 Medidor
 Recipientes
 Clara de huevo con vinagre Leche con vinagre

A continuación calentar las dos muestras al baño maría durante 5 minutos. Observar y anotar los
cambios

Clara de huevo leche

ANALISIS DE RESULTADOS
1. ¿Existen diferencias entre los resultados obtenidos en el laboratorio y los
obtenidos en casa? Explica tu respuesta.

1. ¿Existen diferencias entre los resultados obtenidos en el laboratorio y los obtenidos en

casa? Explica tu respuesta.
Se tienen resultados igual, debido que el ácido acético funciona igual que el vinagre

2. ¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de las proteínas?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa .Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su
estabilidad en disolución y provocara la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la
envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrógeno facilitaran la agregación intermolecular y provocara la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces
que la proteína se encuentra desnaturalizada

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

 cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusión
 una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie
 pérdida de las propiedades biológicas

3. ¿Qué es la renaturalización de las proteínas?

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se
llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la
pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados
fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

5) DESNATURALIZACIÓN PROTEICA CASERA DEL HUEVO PROCEDIMIENTO

1. Coloca una pequeña cantidad de agua en una sartén u olla
2. Toma un huevo, rompe la cáscara y deposita su contenido completo en una olla o sartén.
3. Observa los resultados y toma fotos.
ANÁLISIS DE RESULTADO
1. ¿Será posible que nazca un pollito a partir de este? Si o No. ¿Por qué?

No, debido que las proteínas del huevo se encuentran desnaturalizadas y no contaría con las
proteínas suficientes para el pollito e igualmente no estaría en un ambiente óptimo para el
desarrollo embrionario.
 CONCLUSIÓN
En resumen, podemos afirmar que el Reactivo de Biuret indica la presencia de proteínas,
péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos. Su estructura está
compuesta de hidróxido potásico y sulfato cúprico, junto con tartrato de sodio y potasio.
El reactivo cambia a violeta en presencia de proteínas, y se torna a rosa cuando se combina con
polipéptidos de cadena corta.
Cabe resaltar que entre más fuerte la tonalidad violeta arrojada por el reactivo de Biuret, mayor
concentración de proteínas hay, la tonalidad y la cantidad de proteínas son directamente
proporcionales.
Por último, podemos concluir que a causa de agentes químicos o físicos, las proteínas pierden su
funcionalidad biológica, a este proceso se le conoce como desnaturalización.
BIVLIOGRAFIA – WEBGRAFIA
 https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_bma/apuntes/T5/t5.htm

 https://www.lifeder.com/biuret/#:~:text=La%20prueba%20de%20Biuret%20se%20fundamenta
%20en%20detectar%20los%20enlaces%20pept%C3%ADdicos.&text=La%20muestra%20debe
%20contener%20al,y%20el%20i%C3%B3n%20de%20cobre.
 https://www.caracteristicas.co/proteinas/

 https://issuu.com/williams086/docs/enzimas_1

 Reactivos y proteínas 2019 - https://www.lifeder.com/biuret/#:~:text=%20Biuret%3A

%20fundamento%2C%20reactivos%2C%20procedimiento%2C%20usos%20%201,que
%20destacar%20que...%205%20Ventajas.%20%20More%20