PROTEÍNAS
El orden y disposición No existe proceso biológico alguno
de los aminoácidos en que no dependa de la participación de
una proteína depende este tipo de sustancias
Unión de varios del código genético
aminoácidos, (ADN), de la persona.
mediante
enlaces
peptídicos Constituyen alrededor del
50% del peso seco de los
PROTEÍNAS tejidos
Un mamífero recambia
alrededor del 5% de sus Presentan un equilibrio
proteínas cada día con Todas las dinámico permanente
una pérdida diaria de 30- proteínas tienen (síntesis y la
40 g de proteína vida media que va degradación)
endógena aún en buenas de días a años.
condiciones de
alimentación
Defensa, los
anticuerpos son Esenciales para el crecimiento.
Las grasas y carbohidratos no las Movimiento celular
proteínas de defensa a través de la miosina
natural contra pueden sustituir, por no contener y actina (proteínas
infecciones o agentes nitrógeno contráctiles
extraños. musculares).
Transporte de gases
como oxígeno y
dióxido de carbono
Funciones principales Proporcionan los
aminoácidos
en sangre. de las proteínas esenciales
fundamentales para
(hemoglobina).
la síntesis tisular.
Catalizadores Materia prima
biológicos para la formación
Resistencia. El Amortiguadores, de los jugos
regulando la colágeno es la digestivos,
principal ayudando a
velocidad de las mantener la reacción hormonas,
reacciones proteína de diversos medios proteínas
integrante de como el plasma. plasmáticas,
químicas del los tejidos de hemoglobina,
metabolismo. Son sostén. vitaminas y
las enzimas enzimas.
Clasificación de Según su función Enzimas
Transporte
proteínas Movimiento coordinado
Estructural o de soporte
Anticuerpos
Según su Proteoreceptores
Según su
composición conformación Hormonas y proteínas
represoras
Orientación
"conjugadas“ o “Simples" u
tridimensional de los Prolaminas: Zeína (maíz),
"Heteroproteínas" "Holoproteínas” grupos característicos gliadina (trigo), hordeína
de una molécula en el (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo),
espacio ( libertad de orizanina (arroz).
Al hidrolizarse giro de éstos sobre los Albúminas: Seroalbúmina
ejes de sus enlaces ) (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina
Producen aminoácidos y Producen (leche)
otros componentes únicamente Hormonas: Insulina,
aminoácidos hormona del crecimiento,
orgánicos o inorgánicos. prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas,
Globulares Oxidasas, Ligasas, Liasas,
grupo prostético Transferasas...etc.
Fibrosas
Nucleoproteínas
Lipoproteínas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Fosfoproteínas Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Metaloproteínas Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Glucoproteínas Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Estructural o de soporte: Las
Proteo receptores: Son proteínas proteínas fibrosas como el
que participan activamente en el colágeno y las α-queratinas
proceso de recepción de los constituyen la estructura de
impulsos nerviosos como en el caso muchos tejidos de soporte del
de la "rodapsina" presente en los organismo, como los tendones y
bastoncillos de la retina del ojo. los huesos.
Hormonas y Proteínas represoras:
Anticuerpos: Proteínas Clasificación de son proteínas que participan en la
altamente específicas con regulación de procesos metabólicos;
capacidad de identificar proteínas (según las proteínas represoras son
sustancias extrañas (virus, elementos importantes dentro del
bacterias y células de otros su función proceso de transmisión de la
información genética en la biosíntesis
organismos
de otras moléculas
Enzimas Movimiento coordinado:
"catálisis de las reacciones Transporte
bioquímicas". (sencillas o Iones y moléculas Músculo compuesto por una
complejos multienzimáticos), específicas. La hemoglobina variedad de proteínas fibrosas.
aumentan la velocidad de transporta el oxígeno y una Estas tienen la capacidad de
una reacción, al menos un porción del gas carbónico modificar su estructura en
millón de veces. Pertenecen desde y hacia los pulmones,
al grupo de las proteínas relación con cambios en el
respectivamente. En la ambiente electroquímico que
globulares y muchas de ellas
son proteínas conjugadas membrana mitocondrial se
las rodea y producir a nivel
encuentra una serie de
proteínas que transportan macro el efecto de una
electrones hasta el oxígeno contracción muscular
en el proceso de respiración.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, (actividad biológica).
Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc.
(ruptura de puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria
aa. que se y terciaria). Se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones
P disponen son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es
irreversible.
en su
R
La estructura tridimensional en el medio acuoso
superficie,
que
O constituyen Especificidad.
dependen de
el centro Cada especie es capaz de fabricar sus propias proteínas y, aún, dentro de una
P activo misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. (no
ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos).
I
debidas a
E aa. que se CAPACIDAD AMORTIGUADORA
D disponen
hacia el
Como tienen un comportamiento anfótero (comportarse como ácido o base)
son capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, (liberar o retirar
A interior, ya
que son los
protones H+ del medio donde se encuentran).
D que dan
rigidez y SOLUBILIDAD (proteínas globulares)
E forma a la Debida a los radicales polares o hidrófilos situados hacia el exterior y al
proteína. ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con el agua
S formando una capa de solvatación (impide unión a otras proteínas evitando su
precipitación o insolubilización), varía dependiendo del tamaño, de la forma, de
la disposición de los radicales y del pH. Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Es un enlace covalente y se establece entre
el grupo carboxilo (-COOH) de un
E aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
N aminoácido contiguo inmediato, con el
L consiguiente desprendimiento de una
A molécula de agua.
C
E El carácter parcial de doble enlace del
enlace peptídico (-C-N-) determina la
P disposición espacial de éste en un mismo
E plano, con distancias y ángulos fijos. Como
P consecuencia, el enlace peptídico presenta
T cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman.
Í
D
I Oligopéptidos
C (menos de 10 aa.)
Péptidos
O da origen
a
Dipéptido (2 aa.)
Tripéptido (3 aa.)
Tetrapéptido (4 aa.)
Polipéptidos
Etc.
(más de 10 aa.)
Estructura tridimensional
-Determina su mecanismo de acción.
ESTRUCTURA PRIMARIA -La relación entre la secuencia de aa. Y la
Composición cuantitativa de aa.; su orden no secuencia, disposición del enlace peptídico, estructura tridimensional determinan el
uniones covalentes de la proteína, el cual no es arbitrario sino que obedece a un plan plegamiento
predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteína. -Importante para la patología molecular
-Historia evolutiva. Paleontología molecular
similitud entre proteínas solo cuando tiene
antecesor común
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Relacionada con el ordenamiento espacial de residuos próximos entre sí que provocan
giros y plegamientos como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de - α hélice.
la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). - ß plegada
ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA
Superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas SUPERSECUNDARIA
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes Agrupamientos de
(puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de estructuras secundarias ßαß
Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Organización de proteínas producida por ajuste de estructuras arrollada y plegada para
formar estructura funcional agregada o subunidades de proteína unidas por fuerzas no
covalentes
Balance Nitrogenado
El balance nitrogenado depende de los siguientes
factores:
a) Cantidad de proteína ingerida
b) Calidad de la proteína ingerida o valor biológica.
c) Relación energía/nitrógeno de la dieta
d) Edad, estado fisiológico y salud, actividad y sexo
del individuo.
Malnutrición protéica
Consecuencias fisiológicas y metabólicas
• Reducción de la competencia inmune, (respuesta específica de anticuerpos y de
glóbulos blancos disminuye).
• La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
• La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más
importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una
pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la
cisteína.
• Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los
microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan
prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un
cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por
la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por
ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
Malnutrición protéica
Consecuencias fisiológicas y metabólicas (continuación)
• La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
• En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido
de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y
también de microorganismos infecciosos que pudieron entrar.
• Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es
de secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este
aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos como
cisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra
capacidad de defensa
Importancia metabólica
Necesitamos energía para dos tipos de
funciones:
a) Mantenernos como un organismo vivo
("metabolismo basal“)
b) Realizar actividades voluntarias.
Importancia metabólica (continuación)
Existen grandes diferencias en el consumo de
energía por los distintos órganos, por ejemplo,
el cerebro consume el 20 % de la energía
utilizada en reposo, lo mismo que toda la
masa muscular, aunque en peso representan
el 2% y el 40 % respectivamente; el esqueleto
y el tejido adiposo son poco activos
metabólicamente.
Importancia metabólica (continuación)
• Necesidades en función de la actividad.
Estas necesidades son muy variables, en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño
incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo
basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha
determinado experimentalmente el gasto energético de casi
cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida el
consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores exactos
dependen de las características de la persona (peso sobre todo,
pero también sexo y edad).
Requerimientos energéticos
• La energía que una persona precisa para cubrir el
metabolismo basal depende, del número de
células metabólicamente activas que posea, y en
consecuencia de su peso.
Por tanto, se pueden considerar las necesidades
energéticas de una persona no especialmente
obesa como una función de su peso. La
estimación que se utiliza generalmente es de 1
kilocaloría por kilogramo de peso corporal y por
hora.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
• Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos
de proteínas por kg al día.
• Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación
mixta, es decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es
necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos
de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
• Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas,
razón por la que debemos ingerir dicha cantidad.
• Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el
organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
(continuación)
• Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y
constituyen los factores limitantes para alcanzar la óptima
nutrición proteica.
• Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo)
o triptofano y lisina (el maíz).
• Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y
hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas
(porotos lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y metionina.
• El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
