QUÍMICA ORGÁNICA II - INGENIERÍA QUÍMICA

Teoría 6:
Aminoácidos,
Péptidos y Proteínas.

Profesores: Dra. Analía Concellón

Dr. Juan M. Giussi
 TEMARIO
Pág.
Aminoácidos 1. Conceptos básicos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4
2. Clasificación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6
3. Esenciales . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9
4. ¿Dónde están?. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10
5. ¿Cómo los obtengo? . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 11
6. Propiedades ácido-base. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
7. Electroforesis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19
8. Reacciones . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23
1. Generalidades . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
Péptidos 2. Análisis y secuenciación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 29
3. Síntesis de péptidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
4. Ejemplos de péptidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46
5. Reacciones de caracterización. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48
1. Generalidades . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49
Proteínas 2. Estructura PRIMARIA . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50
3. Estructura SECUNDARIA . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52
4. Estructura TERCIARIA . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54
5. Estructura CUATERNARIA . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55
6. Tipos de enlaces e interacciones presentes. . . . . . . . . . . . . . 56
7. Resumen de estructuras . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57
8. Desnaturalización . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58
9. Renaturalización . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 59
10. Clasificación . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60
2
11. Ejemplos
Química. Orgánica
. . . . . . II. .- A.
. .CONCELLÓN
.............................. 62
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Generalidades

• Los aminoácidos son biomoléculas que se unen entre si por enlaces peptídicos para
formar polímeros que alcanzan grandes dimensiones.
• Si estos polímeros contienen menos de 100 aminoácidos se denominan Péptidos,
mientras que si son mayores se denominan Proteínas. Estas biomoléculas son de alto
peso molecular y desempeñan numerosas funciones en el organismo.

Proteínas

Péptidos
Aminoácidos

Química Orgánica II - A. Concellón 3

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
1. Conceptos Básicos:

• Un aminoácido es un compuesto que contiene un grupo carboxílico y un grupo amino en

la molécula H
H2N C COOH C C Cα COOH
γ β
R
Cadena Lateral Carbono α

• Cuando el grupo amino está unido al C2 de la cadena, decimos que el compuesto es un

α-aminoácido. Si está unido al C3, es un β-aminoácido, etc…

• Dependiendo de cual sea la cadena lateral:

- se logran distintos compuestos; Glicina  R=H Alanina  R=-CH3

- el C puede ser quiral o no H H

H2N C COOH H2N C COOH
H CH3
Carbono α no quiral Carbono α quiral
Química Orgánica II - A. Concellón
4
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
1. Conceptos Básicos:

Todos los aminoácidos

proteicos son L-aminoácidos,
pero ello no significa que
sean levógiros.

Serán:
• L-aminoácidos los que estructuralmente derivan
de L-gliceraldehído,
• D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

(L)-α-Aminoácido
Química Orgánica II - A. Concellón 5
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
[Link]ón:
La cadena lateral es no polar, H o alquilo

*
NO POLAR

La cadena lateral contiene un grupo -OH

POLAR SIN
CARGA

*
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 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos

La cadena lateral contiene azufre

*
POLAR SIN CARGA

La cadena lateral contiene Nitrógeno no básico

Química Orgánica II - A. Concellón 7

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos

La cadena lateral es ácida

POLAR CON CARGA

La cadena lateral es básica

*

*AA esenciales

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 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
3. Esenciales:
Aminoácidos esenciales: aquellos que Aminoácidos NO esenciales: aquellos que se
no pueden ser bio-sintetizados por el pueden biosintetizar a partir de otros compuestos.
ser humano y deben obtenerse en la Los seres humanos, sólo son capaces de sintetizar
dieta habitual. 10 de los 20 aminoácidos.

ESENCIALES NO ESENCIALES
1 Arginina (Arg) Alanina (Ala)
2 Isoleucina (Ile) Asparagina (Asn)
3 Leucina (leu) Ac. Aspártico (Asp)
4 Lisina (Lys) Ac. Glutámico (Glu)
5 Metionina (Met) Cisteína (Cys)
6 Fenilalanina (Phe) Glicina (Gly)
7 Treonina (Thr) Glutamina (Gln)
8 Triptofano (Trp) Prolina (Pro)
9 Valina (Val) Serina (Ser)
10 Histidina (His) (en niños) Tirosina (Tyr)
Química Orgánica II - A. Concellón
Histidina (His) (en adultos) 9
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
4. ¿Donde están? Proteína vegetal (cada 100g)
Proteína animal (cada 100g) ESPIRULINA SOJA LENTEJAS
57g 36g 28g

MANI POROTO
25g 22g

GARBANZO QUINOA
CARNES ROJAS POLLO PESCADOS 19g
SEITAN 14g
en general 24-25g MARISCOS 19g
18-25g 18-25g

NUECES AVENA
14g 12g TOFU
QUESO HUEVOS
9g
26g 14g

BROCOLI PALTA
4g 2g
YOGURT
LECHE Y
GRIEGO
YOGUR
9g
4g VENTAJAS DE LAS PROTEINAS VEGETALES frente a las de
origen animal.
VENTAJAS DE LAS PROTEINAS ANIMALES •Tienen menos purinas, • No tienen colesterol
frente a las de origen vegetal. por lo que se filtran mejor • Tienen fibra
• Mayor y mejor calidad de aminoácidos (esenciales). • Grasas insaturadas (más • Facilidad de digestión
• Son más nutritivas sanas) • Son más baratas
Química Orgánica II - A. Concellón 10
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
5.¿Cómo los obtengo?

A través de la digestión de los alimentos.

Proteína alimentaria

Hidrólisis

Proteína alimentaria en
el aparato digestivo
Aminoácidos
Química Orgánica II - A. Concellón 11
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
¿Cómo era?
[Link] Acido-Base:

AH A- + H+ pKa
A +
N H N + H
+
pKa
ácido Base conj Ácido conj base
Ácidos carboxílicos: Aminas:
O O O N
H C HO C F C H H
H
C OH
H
C OH
F
C OH pKa (Ác)=9,3 H
H pKa=4,76 H pKa=3,83 F pKa=-0,23 N
H3C H
O Cl O O H
pKa (Ác)=10,6
C C C
OH OH OH N
Cl pKa=4,52 pKa=4,05 Cl pKa=2,86 H3C H
CH3
pKa (Ác)=10,0
O O O
N
C C C H3C CH3
OH OH OH CH3
H3C pKa (Ác)=9,7
O H O2N
pKa=4,46 pKa=4,19 pKa=3,41
HOO pKa1 ∼ 2
C
pKa2 ∼ 9-10 H2N C H
R pKaR ?
Química Orgánica II - A. Concellón 12
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
[Link] Acido-Base:
Característica
Nombre Abr. Cadena lateral (-R) pKa1 pKa2 pKaR pI
por grupo R
Glicina Gly -H 2,34 9,6 6,0
Alanina Ala -CH3 2,34 9,87 6,0
Valina Val -CH(CH3)2 2,29 9,74 6,0
Leucina Leu -CH2CH(CH3)2 2,33 9,74 6,0 NO POLAR
Isoleucina Ile -CH(CH3)CH2CH3 2,32 9,76 6,0
Fenilalanina Phe -CH2C6H5 2,20 9,31 5,5
Prolina Pro -CH2CH2CH2- 1,95 10,64 6,3
Serina Ser -CH2OH 2,19 9,21 5,7
Treonina Thr -CH(OH)CH3 2,09 9,1 5,6 Hidroxilados
Tirosina Tyr -CH2-C6H4OH 2,20 9,21 10,46 fenol 5,7
Cisteína Cys -CH2SH 1,92 10,7 8,37 sulfhídrico 5,0 POLAR
Azufrados
Metionina Met -CH2CH2SCH3 2,13 9,28 5,7 SIN CARGA
Asparagina Asn -CH2CONH2 2,14 8,75 5,4
Nitrogenados
Glutamina Gln -CH2CH2CONH2 2,17 9,13 5,7
Neutros
Triptófano Trp -CH2C8H6N 2,46 9,41 5,9
Ácido aspártico Asp -CH2COOH 1,99 9,90 3,90 β-COOH 2,8
Ácidos
Ácido glutámico Glu -CH2CH2COOH 2,10 9,47 4,07 γ-COOH 3,2
POLAR CON
Lisina Lys -(CH2)4NH2 2,16 9,06 10,54 ε-Amino 9,7
CARGA
Arginina Arg -(CH2)3NH-C(NH)NH2 1,82 8,99 12,48 Guanidino 10,8 Básicos
Histidina His -CH2-C3H3N2 Química 1,80
Orgánica II9,33 6,04 imidazol
- A. Concellón 7,6 13
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
6. Propiedades Acido-Base:
• La presencia de un grupo ácido y un grupo amino en los AA, hace que prevalezca la
estructura dipolar o zwitteriónica y la estructura sin carga esté en una proporción
muy baja o despreciable
–
HO O O O
C C Las sustancias con naturaleza
+ dual se denominan también
H2N C H H3N C H
anfotéricas o anfolitos.
R R
zwitterión

• La estructura depende del pH:

– –
Medio básico
O
C
O O O Un zwitterión es un compuesto
C
que puede actuar como
(OH-) H3N C H
+
H2N C H • un ácido
R R

Medio ácido O
–
O HO O • y una base
(H+) +
C
+
C
H3N C H H3N C H
R R
Química Orgánica II - A. Concellón 14
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
6. Propiedades físicas y Acido-Base:

Ejemplo Glicina:
Las propiedades físicas de los aminoácidos
están influenciadas por los estados iónicos
–
HO O O O
C C de sus grupos ionizables.
+
H2N C H H3N C H
H H
zwitterión Glicina: Apariencia sólido blanco
3
estructura que prevalecerá Densidad 1,607 g/cm
disuelta en agua
Masa molar 75,07 g/mol

Pf ? Punto de fusión 236 °C

• Anfóteros
Solub.? • Puntos de Fusión elevados Acidez pKa 2,34; 9,6
• Solubles en agua
Solubilidad en agua 225 g/l

Esencial No

Punto isoeléctrico (pI) 5,97

Química Orgánica II - A. Concellón 15

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
6. Propiedades Acido-Base:
Ejemplo Glicina: HO O O O O O
C C C
H3N C H H3N C H H2N C H
H H H
CATIÓN ZWITTERIÓN ANIÓN
pH < pKa -COOH pH = pI pH > pKa -NH3+

[+1] [0] [-1]

HO O pKa1 O O pKa2 OO
A pH bajo o ácido: C C C A pH básico:
prevalece la especie H3N C H = 2,34 H N C H = 9,6 H N C H prevalece la especie
con carga + 3 2
con carga –
H H H
pH < pKa1 pH = pI pH > pKa2
Punto isoeléctrico (pI): pH al cual el aminoácido se encuentra como zwitterión
(especie con carga cero) y en el cual posee la menor solubilidad.

Para un AA neutro, pI = (pKa1 + pKa2) ∼ 5,5 - 6

2
Química Orgánica II - A. Concellón 16
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
6. Propiedades Acido-Base:
Curva de Titulación de la Glicina:
Ejemplo Glicina: El pH es el que controla y determina la carga del AA

NaOH
HO O pKa1 O O pKa2 O O 𝐶𝐶𝐵𝐵
C C C 𝑝𝑝𝑝𝑝 = 𝑝𝑝𝑝𝑝𝑝𝑝 + log �𝐶𝐶
𝐴𝐴
H3N C H = 2,34 H3N C H = 9,6 H2N C H Ecuación de Henderson-Hasselbalch
H H H Capacidad Buffer  CB/CA entre 0,1 y 10
Carga [-1]
[+1] [0]
formal
AA

OO pK2 O O
Cuando se comienza a titular desde C C
un pH por debajo del pK1, en el que H3N C H H2N C H
prevalece la estructura catiónica H H
(+), empieza a formarse la
[0] [-1]
estructura zwitteriónica (0).

HO O pK1 O O
C C
H3N C H H3N C H O O
C
H H
H3N C H
[+1] [0] H [0]

Química Orgánica II - A. Concellón 17

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
6. Propiedades Acido-Base:
Curva de Titulación:
El pH es el que controla y determina la carga del AA.

Lisina:
pH
HO O pKa1 OO pKa2 OO O pKaR O 12
C C C C
10
H3N C H 2,16 H3N C H 9,06 H2N C H 10,54 H2N C H
8
CH2 CH2 CH2 CH2
6 [0]
CH2 CH2 CH2 CH2
4
CH2 CH2 CH2 CH2 2
CH2 CH2 CH2 CH2 0
NH3 NH3 NH3 NH2 0 0,5 1 1,5 2 2,5 3 3,5
Eq OH
[+2] [+1] PI=9,8 [0] [-1]
Ac Aspártico: pH
pKa1 pKaR pKa2 12
HO O O O O O O O
C C C C 10
H3N C H 1,99 H3N C H 3,90 H3N C H 9,90 H2N C H 8
[0]
CH2 CH2 CH2 CH2 6
4
C C C C
O OH O OH O O O O 2
0
[+1] PI=2,9 [0] [-1] [-2] 0 0,5 1 1,5 2 2,5 3 3,5
Eq OH
Química Orgánica II - A. Concellón 18
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos:
7. Electroforesis: utiliza una corriente eléctrica controlada con la finalidad de separar
biomoléculas según su tamaño y carga eléctrica.

El grado de movimiento de una molécula cargada se denomina movilidad

electroforetica (µ), la que es proporcional en forma directa con la carga, y en µ α Q carga
forma inversa con el tamaño: r tamaño

Cátodo Ánodo

-1
A igual tamaño, migra más
la molécula más cargada -2

Tipos de soporte:
-2 -No restrictivo: tamaño del poro >>> moléculas,
A igual carga, migra más la
molécula menor tamaño no opone impedimento al paso →separación
-2 sólo por carga
Ej: acetato de celulosa, papel, agar
-Restrictivo: tamaño del poro ∼ moléculas,
opone impedimento al paso →separación por
tamaño (tamiz molecular)
Ej: acrilamida
Química Orgánica II - A. Concellón 19
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos:
7. Electroforesis horizontal: No restrictivo: Se mueven sólo por carga
O O O
H3N H3N H3N
O O O
O Asp Lys Ala

NH3

Inicio:
Siembra a pH 6

Final:
Luego de aplicar
campo eléctrico y
revelar por tinción
La Lys+ se mueve El Ala no El Asp- se mueve hacia el
hacia el electrodo - se mueve electrodo +

Química Orgánica II - A. Concellón 20

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos:
[Link] vertical: Restrictivo: Se mueven por tamaño

Inicio:
-Se prepara el gel.
-Se lo coloca en la
cubeta.
-Siembra de la muestra
Las moléculas
más pequeñas
se mueven más

Final: Mayor peso

-Luego de aplicar campo molecular
eléctrico y revelar por tinción

Menor peso
molecular

Química Orgánica II - A. Concellón 21

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos:
7. Electroforesis:
Isoelectroenfoque. Separación en función de su pI.

• Los AA, péptidos y/o proteínas se separan por su punto isoeléctrico (pI, pH en el que la carga es = 0)
Si pH > pI: carga (-)
Si pH < pI: carga (+)
• Gel de poliacrilamida (PAGE) con gradiente de pH (solución de anfolitos).

Los AA, péptidos o

proteínas migran
hasta la zona del
gel donde pH=pI

A pI=6 [+]
B pI=7

[-]
Siembra Desarrollo y
revelado

Química Orgánica II - A. Concellón 22

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
8. Reacciones:

1. Formación de Esteres: Reacción del -COOH

O O O
+ -
R H H3O R H R1 OH R H R1
C O C OH + C O
H3O
NH3 NH3 NH3

2. Formación de Amidas: Reacción del –NH2

O
O -
O O
R H OH R H R1 Cl R H
O O O +HCl
C C C
NEt3
NH3 NH2 HN R1

Química Orgánica II - A. Concellón 23

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
8. Reacciones:

3. Reacción α-AA con Ninhidrina:

O HO O
O N
OH R R H
OH CO2 3H2O
OH Leu
NH2 OO O
O
Ninhidrina α-AA Ala
Color Azul-Violeta
Glu
λ = 570 nm
Revelado de TLC
Otra utilidad: determinación de la concentración Revelado de de αA-A
de proteínas por análisis de aminoácidos. huellas dactilares

Excepción: el AA prolina reacciona para dar otro compuesto

O O
O
OH
OH N CO2 3H2O
OH
NH
O O
Ninhidrina α- AA (Prolina) Color Amarillo
λ = 410 nm
Química Orgánica II - A. Concellón 24
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
8. Reacciones:

Mecanismo de reacción con Ninhidrina: .

1 Deshidratación del diol y f ormación de la Imina
O O O R O
- O -
OH H2O H2O
R N OH
H O OH
O
NH2
O O . O
2 Descarboxilación y tautomerismo
O R O O H O
- H
CO2 R H
H El hidrogeno que se mueve
N O N
H N R puede ser el azul o el negro
O O O .
3 Hidrolisis de la Imina
O O
H
H H2O R H
NH3
N R
O
O O .
4 Condensación y tautomerismo
O O O O HO O
H
OH N N
NH2
OH
O O OO OO
Química Orgánica II - A. Concellón 25
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
1. Generalidades:
• Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido.

• A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido le queda libre o el grupo amino o el
grupo carboxilo.

• A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el

proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de
aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una
proteína.
2 AA…………….. Dipéptido
3 AA ……………. Tripéptido
4 a 10 AA ……..Oligopéptido
10 a 100 AA.....Polipéptido
Mas de 100 AA……Proteína
O O O R2
H2N H2N H2N OH OH
OH OH N H
H
R1 R2 R1 O

Enlace peptídico  AMIDA

Química Orgánica II - A. Concellón 26
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
1. Generalidades: El enlace peptídico (-CO-NH-) se
Aquí se representa a cada AA con un representa normalmente como un
color diferente enlace simple. Sin embargo, posee
una serie de características que lo
R1
H
O R3
H
O aproximan a un doble enlace.
N N
H3N N O
H
Extremo O R2 O R4 Extremo
N-terminal C-terminal

El enlace C-O tiene un 60% de carácter doble

O O El enlace C-N tiene un 40% de carácter doble
En esta disposición atómica, estabilizada por
N N resonancia, los seis átomos implicados en la formación
H H del enlace peptídico están en el mismo plano

• Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del

enlace peptídico.
Cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno.
-El grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno
-El grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno.
Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas.
Química Orgánica II - A. Concellón 27
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
1. Generalidades: El enlace disulfuro
• Además del enlace peptídico, el otro único tipo de enlace covalente entre los aminoácidos en
los péptidos y las proteínas es el enlace disulfuro.
No es común a todas las proteínas.

enlace
Cisteína oxidación
disulfuro

Cistina

reducción
Cisteína

Contribuye a determinar la forma tridimensional y la estabilidad de la proteína

Química Orgánica II - A. Concellón 28

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:
1953 - D. Watson y F. Crick dedujeron la estructura de
doble hélice de DNA y propusieron la estructura base para
Los péptidos lineales de secuencia conocida se su replicación
nombran comenzando por el N-terminal (amino En el mismo año Frederick Sanger elucido la secuencia de
terminal) y utilizando las abreviaturas o letras de aminoácidos de un polipéptido de la hormona insulina.
códigos que identifican los aminoácidos. Obtuvo el premio Nobel de Química en 1958.

N-terminal C-terminal
Arg-Ala-Gly-Arg-Glu-Ala-Met-Lys

La secuencia de AA es el factor que determina la forma tridimensional

global del péptido o proteína y a su vez es la característica estructural que
determina como funcionará. Por ello importa:
1- La identidad de los aminoácidos presentes ……….. ¿cuáles?
2- Las cantidades relativas de cada aminoácido ………. ¿cuántos?
3- El orden en que se conectan los residuos ………. ¿N terminal?
¿C terminal? ¿secuencia?

CARÁCTER UNICO DEL POLIPEPTIDO

Química Orgánica II - A. Concellón 29
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:

1. Hidrólisis Total: R1 R3 R5
R1 O R3 O R5 OH OH OH
H H HCl 6N H3N H3N H3N
N N OH O O O O O
H3N N N
H H 100°C H3N H3N
O R2 O R4 O OH OH
R2 R4
H3N+-- --COOH

La hidrolisis de cada enlace peptídico es la hidrolisis de un enlace amida:

R1 R1 R1 R1
H H H H
N + AH N + H O N N + AH
H3N H3N 2 H3N H3N
O R2 OH R2 H2O OH R2 HO OH R2
A A

R1 R1 H H H H R1 R1
H
N + AH N N + OH O + AH
H3N H3N H3N H3N
HO OH R2 HO OH R2 A
R2 OH OH
Se protona inmediatamente
Química Orgánica II - A. Concellón 30
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:

2. Determinación de extremo N-terminal:

2.1- por Sanger:
F
1958 y 1980
R1 O R3 R1 O R3
O2N H SNA H
N O N O
H2N N HN N
H H
O R2 O O2N O R2 O
NO2

El péptido se hace reaccionar con el reactivo

NO2
de Sanger (2,4-dinitrofluorbenceno) HCl 6N
reaccionando este con el grupo amino del 100°C
extremo N-terminal.
R1 R3
O
NOTA: Puede reaccionar también OH H3N H3N
OH
H2N
el NR de la Lys. OH2
O2N O R2 O

Luego el péptido marcado se hidroliza

NO2 completamente y por análisis de los
productos obtenidos (ej. cromatografía) se
determina cual es el extremo N-terminal.

Química Orgánica II - A. Concellón 31

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:

2.2. Degradación de Edman - Secuenciación:

S R1 O R3 O R3
C H 1 Base N
N N O ) S O H3N OH
H3N N N
H 2) HCl N H
O R2 O R2 O
H R1
Feniltiohidantoína 1) Base
2) HCl

R3
S N O OH
H3N
N
H R2 O
Feniltiohidantoína

-
Se pueden secuenciar hasta 30 40 AA
Limitaciones: no se puede aplicar
a péptidos con amino bloqueado

Química Orgánica II - A. Concellón 32

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:

[Link]ón de Edman - Mecanismo:

.
1 Ataque del grupo amino al carbono sp del isotiocianato de f enilo para f ormar la tiocarbamida (Urea):

S R1 O R3 S R1 O R3
C H Base H
N N O N O
H3N N N N N
H H H H
O R2 O O R2 O

. -
2 Ruptura del enlace amida AA1 AA2 y f ormación de un ciclo tiazolona por ciclación del S al C=O:

SO H H O R3
N O HCl N S O
HN N H3N O
H N N
N R2 O H
H R1 R1 R2 O
Tiazolona
. er ura e an o azo ona or e ec o e c o rec c ac n ara ormar una en o an o na:
3 Ap t d l ill ti l p f t d l á id y i l ió p f f ilti hid t í

H
H S S O
N O N Cl
S N O
N N
R1 R1 Feniltiohidantoína
H N
H
Cl Cl H R1
Química Orgánica II - A. Concellón 33
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:
3. Determinación de extremo C-terminal:
3.1. por Hidrazinólisis:
R1 O R3 R1 R3
H H O
H2N N O N O
NH2 H2N N H2N NH2 H2N NH2 H2N
H N
O R2 O O H O
R2
El péptido se hace reaccionar con hidrazina (NH2-NH2) provocando El AA C-terminal aparece como AA libre y
la ruptura de todos los enlaces peptídicos por conversión de todos puede ser identificado con facilidad (ej.
los AA, excepto el AA C-terminal, en hidracidas. cromatografía).
(El reactivo rompe enlaces amida en los NR de la Asn y Gln)

3.2. por hidrolisis enzimática: R1

H
O R3
N O
H2N N
H
O R2 O
Carboxipeptidasa: Carboxipeptidasa
Proteasa R1 O R3
del sistema digestivo H
N O
H2N O H2N
O R2 O

Química Orgánica II - A. Concellón 34

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:
4. Hidrólisis de enlaces peptídicos específicos:
4.1. Hidrólisis parcial: empleando ácido diluido y tiempos cortos. No es selectiva y conduce a mezcla de
fragmentos cortos como resultado de la ruptura en varias posiciones.

4.2. Hidrólisis enzimática : Enzimas (proteasas o peptidasas) que catalizan la ruptura hidrolítica de los
enlaces peptídicos. Son muy selectivas, ya que algunas proteasas cortan el enlace peptídico adyacente
a un residuo de AA en particular.
•Tripsina: enzima digestiva que cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos internos que contienen un grupo
carbonilo aportado por uno de los aminoácidos básicos con carga positiva (Lys o Arg)
•Quimotripsina: enzima que cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos internos que contienen un grupo
carbonilo aportado por uno de los aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr, Trp)
R1 O R3
H
N O
H2N N
H
O R2 O
Lys Phe
Arg tripsina Tyr quimotripsina
Trp
Ejemplo: ¿Cuál es la estructura de un nonapéptido que produce los siguientes fragmentos al ser hidrolizado.
- Hidrólisis con tripsina: Val-Val-Pro-Tyr-Leu-Arg y Ser-Ile-Arg.
- Hidrólisis con quimotripsina: Leu-Arg y Ser-Ile-Arg-Val-Val-Pro-Tyr. Ser-Ile-Arg-Val-Val-Pro-Tyr-Leu-Arg
tripsina tripsina
quimotripsina 35
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:

5. Ruptura de enlaces disulfuro:

• Cuando se trata la molécula con 2-mercaptoetanol (HS-CH2CH2OH) se produce una reacción de
reducción del enlace disulfuro donde cada residuo de cistina se reduce a dos cisteínas y el 2-
mercaptoetanol se oxida formando un disulfuro

reducción

Cistina Cisteína

Química Orgánica II - A. Concellón 36

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link]álisis y secuenciación:
Resumen análisis y secuenciación:
-AA presentes: Cuáles?, En qué cantidad?  Hidrólisis y análisis
R1 O R3 O R5
H H
N N OH -Resto N-terminal?  Sanger, Edman
H3N N N
O R2
H
O R4
H
O -Resto C-Terminal?  Carboxipeptidasa, hidrazinólisis
-Secuencia?  Degradación de Edman – Enzimas específicas e
hidrolisis parcial

Ejemplo
Se tiene un péptido desconocido al que se le efectuaron las siguientes determinaciones
1. Reacción de Sanger se obtuvo N-(2,4-dinitrofenil)glicina. Gly …………
2. Hidrólisis con la enzima carboxipetidasa: alanina libre. …………..Ala
3. Hidrólisis parcial: un tripéptido y un dipéptido, cuyas
composiciones fueron: Val2, Gly y Ala, Gly Gly Gly
Val Ala
respectivamente. Val
4. A estos fragmentos se les hizo reacción Edman: Gly
Gly-Val-Val Gly-Ala
marcada.

Gly-Val-Val-Gly-Ala
Química Orgánica II - A. Concellón 37
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3. Síntesis de Péptidos:

Preparación del dipéptido Ala-Gly: O H

H3N O
N
H
Extremo CH3 O Extremo
N-terminal C-terminal
O O O H
H3N
O
H3N
O
H3N
N
O
H
OH Ala- Gly
H
CH3 H CH3 O
O CH3
Ala Gly Gly- Ala
H3N O OH
N H
H
H O
O H
Naaa H3N O OH Gly- Gly
N H
H
H O
O CH3
H3N
N
O
H
OH Ala- Ala
H
CH3 O

Además hay formación de ciclos  lactamas

Química Orgánica II - A. Concellón 38
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3. Síntesis de Péptidos: en solución

Pasos a realizar para la síntesis de un dipéptido:

1) Proteger el grupo amina que no reaccionará (Y)
2) Proteger el grupo ácido que no reaccionará (W)
3) Activar el grupo ácido que reaccionará (X)
4) Reacción de formación del enlace peptídico
5) Desproteger los grupos en el péptido formado
O O O H
H3N H3N H3N O OH
O O N H
H
CH3 H CH3 O
1)
O
H 2) 5)
N
Y O
CH3
3)
O O 4) O H
H H
N X H3N W N O
Y O O Y N W
H
CH3 H CH3 O
Química Orgánica II - A. Concellón 39
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3.Síntesis de Péptidos: en solución

Protección y desprotección del grupo amino (Y):

Introducción: AA con extremo N- Eliminación:
Paso 1 terminal protegido Paso 5
O O O
1) NaOH H
O H2 , Pd/C
H3N O N CO2 H2N
O Cl O OH OH
+ o CH3
CH3 2) H O CH3 CH3
Cloroformiato de bencilo BrH/CH3COOH
Z
Cbz o Z

O O O O
1) NaOH H HBr
H3N O N CO2 H2N
O X O OH CH2 OH
+ o
tert-butiloxycarbonilo CH3 2) H O CH3 CH3
BOC F3CCOOH
BOC
X= Cl, N3 , OC(CH3)3

Química Orgánica II - A. Concellón 40

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3.Síntesis de Péptidos: en solución

Protección y desprotección del grupo ácido carboxílico (W):

Introducción: AA con extremo C- Eliminación:
Paso 2 terminal protegido Paso 5
O - O
O + 1) OH /H2O
OH H
H3N H3N R H3N R
R O O OH HO
+
H H 2)H /H2O H
Alcohol metílico o etílico

R=Me, Et

OH O O CH3
O + H2/ Pd/C
H
H3N H3N H3N
O O OH
H H H

Alcohol bencílico

Química Orgánica II - A. Concellón 41

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3.Síntesis de Péptidos: en solución

Formación del enlace peptídico en presencia del activador del grupo carboxílico(Y):
Pasos 3 y 4: N,N'-diciclohexilcarbodiimida (DCC)
N
C
O O N O H
H H
O N H3N O N O
OH O N
H
O CH3 H O CH3 O

O
C Diciclohexilurea
N N
H H

Eliminación de los grupos protectores:

Paso 5:
O H H2/ Pd/C O H
H
O N O CO2 H3N O
N N
H H
O CH3 O CH3 O

Química Orgánica II - A. Concellón 42

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3.Síntesis de Péptidos: en solución

. Mecanismo- de formación del enlace peptídico en presencia del activador del carboxílo(Y):
1 Formación de la O acilisourea (Paso 3):

O N O N
H H
O N C O N
O O NH
N
O CH3 H O CH3
DCC
. -
2 Adición del grupo amino a la O acilisourea para f ormar un intermediario tetrahédrico (Paso 4):

H
O N H O O N
H H
O N HN O N
O NH O O NH
O CH3 H O H3C N H

O
. O
2 Eliminación de la diciclohexilurea y f ormación del enlace peptídico:

H
O N
H O H O
O N H
O NH O N O C
N N N
O H3C N H H H H
O CH3 O

O
Química Orgánica II - A. Concellón 43
O
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3. Síntesis de Péptidos: en fase sólida (Merrifield)

poliestireno

La síntesis se realiza desde el AA C-terminal hacia el AA N-terminal

Arg-Ala-Gly-Arg-Glu-Ala-Met-Lys

Química Orgánica II - A. Concellón 44

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
3.
Síntesis
Síntesis
dede
Péptidos
Péptidos:
en en
fasefase
sólida
sólida
(Merrifield):
(Merrifield)

. -
1 Anclaje del AA C terminal a la resina, antes se debe proteger el grupo amino con BOC:
O O
H H
O N O N
O Cl O
. es ro O H - erm na anc a o a aOres na H
2D p t ecc n e ru
ió d l g p o am no e
i d l AA C t i l l d l i
O O
H
O N HBr H3N
O O
O H H
. ormac n e en ace e -
3F ió d l l p ptídi co en presenc i d DCC, entre el AA C terminal anclado a la resina y
a e
-
el AA N terminal con el grupo amino previamente pretegido con BOC:
O O O CH3 O
H H
O N H2N NCN N
O O O N O
H
. O CH3 - H O H
4 Desprotección del AA N terminal del péptido anclado a la resina:
O CH3 O CH3 O
H H
N HBr N
O N O H3N O
H
. O H O H
5 Liberación del péptido anclado a la resina:
CH3 O CH3 O
H H
N HF N
H3N O H3N OH
O H O H
Química Orgánica II - A. Concellón 45
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
4. Ejemplos de péptidos:

HS El glutatión​ es un tripéptido no proteínico

O O
H
O constituido por Ac glutámico,
O N
N
O cisteína y glicina. Contiene un enlace
NH3
H
O peptídico inusual entre el grupo amino de
la Cys y el grupo carboxilo del R del Glu.
Es el principal antioxidante de las células, ayuda a protegerlas de las especies
reactivas del oxígeno, como los radicales libres y los peróxidos

Las encefalinas son un pentapéptido (Tyr-Gly-Gly-

Phe-Met) que interviene en la regulación del dolor y
en la nocicepción corporal.
OH

SH
O O
H H
N N O
H3N N N
H H
O O O

Química Orgánica II - A. Concellón 46

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
[Link] de péptidos:

Química Orgánica II - A. Concellón 47

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Péptidos:
5. Reacciones de caracterización: Darán positiva
la reacción
O-
- REACCIÓN O2N NO2 O2N NO2
XANTOPROTEICA Si contiene
+ OH- AA aromáticos
… … + NO3H …………….. …………….. Phe
Tyr
(amarillo) (naranja)
Trp

- REACCIÓN DE
BIURET
Tripéptido o mayor
(al menos 2 uniones
2+
Cu2+/OH- peptídicas)
(excepto Histidina)

Reactivo de Biuret
Péptido (púrpura-violáceo)
(azul)

Si contiene
AA azufrados
- REACCIÓN CON aminoácidos OH-
péptidos azufrados + (CH3COO-)2 Pb SPb Cys
ACETATO DE PLOMO Met
proteínas (negro)

Química Orgánica II - A. Concellón 48

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
1. Generalidades:

NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura Estructura Estructura Estructura
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Es la secuencia de Describe cómo los Describe cómo toda la Describe cómo las moléculas
AA que componen la segmentos del molécula de proteína se de proteínas diferentes se
proteína. Cuales, esqueleto del enrolla en una forma integran para producir
cuantos y en que péptido se tridimensional global. estructuras agregadas
orden están en la orientan en un grandes.
cadena. patrón regular.

Química Orgánica II - A. Concellón 49

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
2. Estructura PRIMARIA:

• La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos.

• Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características
más importantes la coplanaridad de la función amida.
• La estructura primaria definirá en gran medida las propiedades de niveles de
organización superiores de la proteína.
• Las cadenas laterales (R de cada aminoácido) no sólo influyen en las propiedades
ácido-bases, sino también en otras propiedades químicas, tamaño y forma.

¿En serio?
- Puente S-S entre Cys son los
responsables de la
ondulación del pelo.
Puente disulfuro
- Gly y Ala (residuos
no es parte de la
pequeños) están en mayor %
estructura en la seda y no en la lana.
primaria
- reemplazo de Glu por Val en
la hemoglobina es causa de
anemia falciforme.

Química Orgánica II - A. Concellón 50

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
2. Estructura PRIMARIA:
El orden o secuencia de AA en la proteína es consecuencia de la información del material
genético en el ADN.
• Un conjunto de 3 nucleótidos o CODÓN representa a una aminoácido. Por ello, la
secuencia de esos 3 nucleótidos determina el tipo y el orden de los AA dentro de
una proteína.
• Los codones representan a los mismos AA en todos los organismos: humano,
animal, vegetal, bacteria, hongo, etc. Código genético UNIVERSAL

¿Cómo se inicia?
• La transcripción de ADN a ARN: de esta manera el ARNm
traslada la información genética del ADN del núcleo hasta los
ribosomas en el citoplasma.
• La traducción de ARN a proteínas: en los ribosomas, se
convierte la información de una secuencia de bases del ARNm
en una secuencia de aminoácidos que conforman una proteína.
- Hay codones que indican el INICIO y FIN de la síntesis de
proteínas.
- Luego de que los AA están ya ordenados, una enzima los une
químicamente.
Química Orgánica II - A. Concellón 51
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
3. Estructura SECUNDARIA:
• Es la disposición espacial local del esqueleto proteico Puentes de hidrógeno NH Amida
(Donor de H) y C=O Amida (Aceptor de H)
• Existen fundamentalmente 2 tipos de estructuras secundaria: α -hélice y Lamina β-plegada

ALFA HÉLICE:

Una α- hélice es un enrollamiento a la derecha del esqueleto de la

proteína, muy parecido al enrollamiento de un cordón telefónico. Cada
vuelta de la hélice contiene 3.6 residuos de aminoácido, con una distancia
entre vueltas de 5.4 Å. La estructura se estabiliza por puentes de
hidrógeno entre grupos amida N-H y grupos C=0 a cuatro residuos de
distancia (siguiente giro del enrollado), con una distancia N-H---O de 2.8 Å.
La α- hélice es una estructura secundaria extremadamente común y casi
todas las proteínas globulares contienen varios segmentos helicoidales.

La mioglobina, una proteína globular pequeña que contiene 153 residuos

de aminoácido en una sola cadena, es un ejemplo.
La α–queratina, una proteína fibrosa que presenta casi exclusivamente
estructura helicoidal.

Química Orgánica II - A. Concellón 52

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
3. Estructura SECUNDARIA:

LAMINA BETA PLEGADA:

Una lámina β-plegada difiere de una α-
hélice en que la cadena de péptido se
extiende (en vez de enrollarse) y los
puentes de hidrógeno ocurren entre los
residuos de las cadenas adyacentes.
Las cadenas vecinas pueden correr en la
misma dirección (paralela) o en direcciones
opuestas (antiparalela), aunque el arreglo
antiparalelo es más común y un poco más
favorecido desde el punto de vista
energético.

La concanavalina A (simil lecitina) son dos

cadenas idénticas de 237 AA, cada una con
regiones extensas de láminas β
antiparalelas.
La fibroína de la seda (insectos y arácnidos)
posee arreglo de β-plegada que le otorga
mucha resistencia (telaraña).
Química Orgánica II - A. Concellón 53
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
4. Estructura Terciaria:

• La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la

cadena polipeptídica .
• A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de
las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.

Existen en general dos tipos de estructuras terciarias básicas.

Las proteínas fibrosas, como el colágeno en los tendones y el tejido conectivo y la miosina
en el tejido muscular, consisten en cadenas de polipéptidos arregladas lado a lado en
filamentos largos. Debido a que estas proteínas son resistentes e insolubles en agua, cumplen
en la naturaleza materiales estructurales.
Las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi esféricas; por lo
general, estas proteínas son solubles en agua y se mueven dentro de las células. La mayor
parte de las enzimas que se han caracterizado hasta la fecha son proteínas globulares.

Mioglobina

Colágeno
Química Orgánica II - A. Concellón 54
 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
5. Estructura CUATERNARIA:
• Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.
• La estructura cuaternaria considera:
1) El número y la naturaleza de las distintas subunidades o cadenas polipeptídicas
que integran la proteína completa y;
2) La forma en que se asocian entre sí para dar lugar a dicha proteína completa.

Las fuerzas que las mantienen unidas resultan de la presencia de ciertos aminoácidos en
posiciones definidas.

La hemoglobina es un complejo proteico de estructura cuaternaria.

La parte proteica llamada globina esta compuesta por 2 pares de cadenas
polipeptídicas diferentes que contienen numerosos aminoácidos. Contiene 4
grupos prostéticos llamados “hemo” en cuyo centro se localiza un átomo de
hierro.
La molécula de hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las
cuales posee un grupo hemo unido a una parte de cada cadena de polipéptido.
Las variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de
hemoglobinas.

Química Orgánica II - A. Concellón 55

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
6. Tipos de enlaces e interacciones presentes:

• Estructura Primaria: Enlaces covalentes. Enlace peptídico (amida) entre los

AA que conforman la proteína.

• Estructura Secundaria: Enlaces por puente de hidrógeno.

• Estructura Terciaria: Interacciones hidrófilas de las cadenas laterales

polares. Interacciones hidrofóbicas de cadenas laterales no polares. Puentes
disulfuro entre los residuos de cisteína. Puentes de hidrógeno entre los
residuos de aminoácido cercanos. Atracciones iónicas, llamadas puentes
salinos, entre los sitios cargados positiva y negativamente en las varias
cadenas laterales de aminoácidos dentro de la proteína.

• Estructura Cuaternaria: Enlaces por puente de hidrógeno y

atracciones electrostáticas.

Química Orgánica II - A. Concellón 56

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
7. RESUMEN DE ESTRUCTURAS

Estructura Primaria Estructura

Secuencia de aminoácidos Terciaria
Estructura
tridimencional

Estructura Secundaria Estructura

Sub-estructuras regulares Cuaternaria
Complejo de moléculas
de proteínas

Química Orgánica II - A. Concellón 57

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
8. Desnaturalización:
• Perdida o modificación (reversible o irreversible) de alguno de los niveles estructurales superiores
(estructuras 2ria, 3ria y/o 4ria) de una proteína en su estado nativo. NO se afecta la estructura primaria.
• Esta pérdida o modificación estructural es consecuencia de cambios en el ambiente que rodea a la
proteína.
• Al desnaturalizarse, las proteínas tienden a desdoblarse y desenrollarse, y pierden su capacidad para
cumplir funciones biológicas.
Factores desnaturalizantes mas comunes:
-Temperatura (ej. Ovoalbúmina)
-pH (el. Yogurt)
-Fuerza iónica
-Agitación Vigorosa (merengue)
-Reactivos Químicos
Consecuencias inmediatas:
-Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína  Precipitación
-Pérdida de sus funciones biológicas
Ejemplo: Los puentes disulfuro de los residuos de cisteína presentes en las proteínas del
cabello se rompen y reordenan químicamente con 2-mercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH)
en una permanentes o alisados en la peluquería

Química Orgánica II - A. Concellón 58

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
9. Renaturalización:

• Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalización es reversible.
• El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización.
• Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas,
ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se
encuentra disuelta.
• En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la
proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización,
y hacen que el proceso sea irreversible.

Renaturalización de la ribonucleasa A.
Cuando los investigadores añadían agentes
desnaturalizantes como urea o β-
mercaptoetanol, la proteína se desnaturalizaba.
Si estos agentes eran retirados, la proteína volvía
a su conformación nativa y podía desempeñar su
función con una eficiencia de 100 %.

Química Orgánica II - A. Concellón 59

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
10. Clasificación:

CLASIFICACION DE PROTEINAS

Química Orgánica II - A. Concellón 60

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
10.
Clasificación:
Clasificación:

FUNCIÓN
Enzimas Prot. transportadora Prot. contráctiles
ADN polimerasa Hemoglobina Actina, miosina
Replica y repara Transporta O2 a las Provoca la
el ADN células contracción de los
músculos

Prot. protectoras
Anticuerpos Hormonas
Complejo con Insulina Reserva
proteínas externas Regula el Ovoalbúmina Lactoalbúmina
metabolismo En clara En leche
de la glucosa de huevo
Toxinas
Veneno de serpiente
Incapacita a la presa

Química Orgánica II - A. Concellón 61

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas
11. Ejemplos: SARS-CoV-2:

Severe Acute Respiratory Syndrome (SARS)

Coronavirus (CoV)

Corona Glucoproteica  reconoce su receptor de entrada hACE2 en la superficie de los

neumocitos tipo II - Interacción específica que hace posible la unión para la posterior
entrada del virus a la célula huésped.

Química Orgánica II - A. Concellón 62

 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Proteínas:
11. Ejemplos: Glifosato:
Las plantas absorben el glifosato a través de sus hojas y otras partes verdes. De las hojas, el
glifosato se desplaza a los puntos de crecimiento de los brotes y las raíces, donde interfiere con la
producción enzimática de ciertos aminoácidos esenciales para el crecimiento de la planta.
En las plantas, la enzima 3-enolpiruvil-
shiquimato-5-fosfato sintasa (EPSPS) es clave
en las rutas metabólicas que llevan a la
producción de los aminoácidos aromáticos
(Phe, Tyr y Trp). En los 70 se descubrió que el
glifosato inhibía a la enzima EPSPS,
impidiendo la producción de aminoácidos N-(fosfonometil)-glicina
aromáticos. (GLIFOSATO)
Los aminoácidos son esenciales para la
síntesis proteica y las proteínas son necesarias
para el crecimiento y las funciones vitales 
El glifosato lleva a la muerte de la planta.
Gran mayoría de los cultivos tolerantes a
glifosato tienen un gen que hace que la
enzima EPSPS no sea afectada por el glifosato,
su introducción en el genoma de las plantas
(manipulación genética) las vuelve tolerantes
al herbicida. “Roundup Ready”

Química Orgánica II - A. Concellón 63

 BIBLIOGRAFÍA
 Química Orgánica. Bruice. 5° Ed. Pearson
 Química Orgánica. McMurry. 7° Ed. Cengage Learning.
 Química Orgánica. Morrison y Boyd. 5° Ed. Addison-Wesley
Iberoamericana
 Química Orgánica. Streitweiser y Heathcock. Ed. Mc Graw Hill
 Química Orgánica. Wade. Vol. 2. Ed. Pearson.

Química Orgánica II - A. CONCELLÓN 64