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Biología

1º Bachillerato de Ciencias y Tecnología

PEvAU Andalucía

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
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TEMA 3: LAS PROTEÍNAS

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 1. LAS PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN (CHONPS) (Fe, Cu)

Son polímeros lineales no ramificados de aminoácidos (aa)*, que se unen mediante enlaces peptídicos. Según el nº de aa:

PÉPTIDOS PROTEÍNAS

Oligopéptidos Polipéptidos Homoproteinas Heteroproteinas

-Dipéptidos - Insulina humana - Proteínas simples - Proteínas conjugadas

-Tripéptidos - Formadas exclusivamente por aa. - Con una parte proteica y otra
(Colágeno, queratinas, histonas…) no proteica.
(Hemoglobina, lipoproteínas…)
2. AMINOÁCIDO

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S

Unidades constituyentes de las proteínas. Fórmula general: un carbono α, unido

covalentemente a un grupo amino (-NH2) y a un grupo carboxilo (-COOH)

2.1. Propiedades físicas de los aminoácidos

- Sólidos, cristalinos, incoloros - Algunos con sabor dulce

- Presentan isomería espacial - Tienen isomería óptica
- Solubles en agua debido al grupo amino y al grupo carboxilo del carbono α
2.2. Propiedades químicas de los aminoácidos
Carácter anfótero, es decir, en disolución acuosa pueden actuar como ácidos o como bases, lo cual depende del pH del medio, en relación con
el pH del aa. Los aa actúan como reguladores del pH en la célula, desprendiendo o captando p+ en función de las necesidades celulares.
o Medio ácido (pH<pI): el aa se comporta como una base captando p+

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o Medio básico (pH>pI): el aa se comporta como un ácido cediendo p+

3. ENLACE PEPTÍDICO
o FORMACIÓN
El extremo de un aa que tiene el grupo α-amino libre es el extremo N-terminal y se une al extremo C-terminal (donde se halla el α-carboxilo)
libre de otro aa. La secuencia de aa de una proteína se escribe enumerando los aa desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal.
Formación dipéptido:

o CARACTERÍSTICAS
- Es enlace covalente muy estable, más corto que otros tipos de enlaces C-N
- Posee cierto carácter de doble enlace, por lo que es plano y rígido y carece de libertad de giro
- Solo existe posibilidad de libre giro en los enlaces C-Cα y N-Cα
- Los cuatro átomos que están implicados en el enlace (CO-NH) se sitúan en el mismo plano

4. LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

 ESTRUCTURA PRIMARIA

Viene determinada por la secuencia lineal de aa que forman la cadena proteica. Es de gran importancia ya
que de ella dependen los demás niveles estructurales y su funcionalidad. Esta secuencia es única para cada
proteína, pues la información necesaria para construirla se encuentra codificada en el ADN.
La alteración por eliminación, adición o intercambio de algún aa da lugar a otra proteína, que realiza una
función diferente o incluso puede perder su actividad biológica. Esta estructura se mantiene por enlace
peptídico, solo se puede romper por hidrólisis ácida o enzimática, lo que destruye la proteína y libera los aa.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es el nivel superior que alcanzan las proteínas fibrosas.

o HÉLICE-α: la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma describiendo una espiral. La
hélice dextrógira se estabiliza por enlaces H que se forman entre el grupo –NH de un aa
y el grupo –C=O del 4ºaa. Las cadenas laterales de los aa y los H se disponen hacia el
exterior de la hélice. Ej: α-queratinas (pelo, uñas, plumas…)

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 o LÁMINA-β: la cadena polipeptídica adopta una disposición en zigzag y varias cadenas se
disponen en paralelo formando una lámina plegada y se establecen enlaces H entre grupos
–NH y –C=O de éstas. Los Cα quedan en las aristas del plegamiento. Los enlaces peptídicos
se colocan por encima y por debajo de la lámina plegada. Ej: fibras de gusano de seda y
araña.

o HÉLICE DE COLÁGENO: la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma

describiendo una hélice levógira. La fibra de colágeno está integrada por 3 hélices
levógiras que se enrollan sobre otras dextrógiras mediante enlaces de H. Se sintetiza
en los fibroblastos de la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, huesos y cartílagos.
También se usa para fabricar gelatina.

 ESTRUCTURA TERCIARIA

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Las proteínas globulares poseen estructura terciaria. En ellas se van alternando tramos con estructura de hélice-α y lámina-β
(dominios estructurales) que se pliegan adoptando una disposición espacial más o menos esférica que se mantiene mediante enlaces
covalentes de tipo disulfuro y enlaces de H. Los dominios estructurales al estar provistos de una geometría muy concreta,
desempeñan funciones de enorme importancia en la actividad biológica de las proteínas como son los centros activos de las enzimas.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Poseen estructura cuaternaria las proteínas que están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (protómeros), cada una de
las cuales, a su vez, presenta una estructura terciaria. Estas proteínas se denominan oligoméricas. Sus cadenas pueden ser idénticas o distintas
pero todas imprescindibles para que desempeñen correctamente sus funciones, como es el caso de la ARN polimerasa, las inmunoglobulinas y
la hemoglobina. Los enlaces que mantienen esta estructura son los enlaces covalentes de tipo disulfuro y los enlaces de H.
 CONFORMACIÓN NATIVA
La conformación nativa de una proteína resulta de la combinación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria que puedan coexistir
en esa proteína. Cada proteína requiere unas condiciones de pH, temperatura y salinidad del medio en las cuales adopta la conformación más
estable posible, que se corresponde con su conformación nativa
Las estructuras terciaria y cuaternaria se mantienen y estabilizan por: puentes salinos, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas,

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enlaces de hidrógeno y enlaces disulfuro.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

 ESPECIFIDAD
o Especifidad de especie: cada especie tiene sus propias proteínas, que difieren de las proteínas de otras especies en su secuencia de
aa. Estas proteínas similares que desempeñan igual función en especies diferentes se denominan proteínas homólogas. Los cambios
en la secuencia de aa de las proteínas homólogas son el resultado de la evolución.
o Especifidad de función: cada proteína está especializada en una única función. Esto se debe a que la funcionalidad proteica pasa por
la interacción selectiva con otras moléculas, para lo cual resulta imprescindible una determinada secuencia de aa y una
conformación espacial concreta.
 SOLUBILIDAD: depende de muchos factores como: su forma, el pH del medio, la concentración de sales…
 CAPACIDAD TAMPONADORA: las proteínas, al igual que los aa que las integran, tienen carácter anfótero. Gracias a esta propiedad
pueden neutralizar las variaciones de pH del medio comportándose como ácidos (liberan p+) o como bases (captan p+)
 DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida de su funcionalidad. Las proteínas se desnaturalizan
cuando quedan sometidas a variaciones de pH, elevadas temperaturas o ante la presencia de determinadas sustancias (disolventes orgánicos,
ureas o detergentes).
La desnaturalización no implica la ruptura de los enlaces peptídicos ni la pérdida de la estructura primaria, pero sí provoca cambios que
disminuyen la solubilidad de la proteína, por eso, la desnaturalización suele ir acompañada de precipitación.
o Desnaturalización irreversible: la proteína, una vez desnaturalizada, es incapaz de recuperar su conformación nativa y por tanto, no
recupera su funcionalidad.
o Desnaturalización reversible: la proteína recupera su conformación nativa y su funcionalidad cuando se reestablecen las condiciones
fisiológicas iniciales. Este proceso se llama renaturalización.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

- Catalítica: la llevan a cabo las enzimas o biocatalizadores que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando su velocidad.
- Estructural: proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Ej: las tubulinas del citoesqueleto
- Nutritiva y de reserva: almacenan aa como elementos nutritivos. Ej: caseína de la leche o el gluten de las semillas de trigo
- Transportadora: unen moléculas o iones de forma reversible y específica para llevarlos donde sea necesario. Ej: hemoglobina para transporte
de O2 o lipoproteínas que transportan colesterol y grasas por la sangre
- Contráctil: permiten al organismo cambiar de forma o desplazarse. Ej: actina o miosina
- Reguladora: ocupadas de integrar y coordinar los procesos bioquímicos. Ej: hormonas como la insulina
- Inmunitaria: encargadas de la defensa inmunológica. Ej: anticuerpos o inmunoglobulinas.

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 8. LAS ENZIMAS
Son biocatalizadores que incrementan la velocidad de las reacciones metabólicas. Son capaces de rebajar en muchos órdenes de magnitud la
energía de activación de éstas, lo que favorece la adquisición del estado de transición. Una vez que alcanzan ese estado, las reacciones
suceden de una forma rápida y espontánea. Las moléculas en las que las enzimas ejercen su acción se denominan sustratos. La activación de

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las enzimas sigue esta secuencia:
1. El sustrato se une a una región específica de la enzima, con una geometría y unos grupos funcionales definidos, denominado centro
activo.
2. Se forma un compuesto intermedio, el complejo enzima-sustrato (E-S)
3. El sustrato se transforma químicamente y origina los productos de la reacción formando un complejo enzima-producto (E-P)
transitorio
4. Los productos se liberan al separarse del centro activo de la enzima
5. La enzima, que en el curso de la reacción química no se gasta ni sufre ningún cambio, queda libre para unirse a otra molécula de
sustrato.

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Moléculas no proteicas, imprescindibles para el
TIPOS DE ENZIMAS
funcionamiento de las enzimas conjugadas, son
responsables de la actividad química de la holoenzima.

Simples Conjugadas o Holoenzimas Cofactores

- Formadas por una fracción - Formadas por una fracción -Cofactores inorgánicos: iones metálicos Fe2+, Mg2+, Zn2+
proteica proteica (apoenzima) que precisa -Cofactores orgánicos: coenzimas (NAD+, FAD+, coenzima
- No requieren interacción de la interacción con un A) y grupos prostéticos (grupo hemo)
con ningún tipo de molécula componente no proteico (cofactor)
para desempeñar su función

CARACTERÍSTICAS

Especifidad Efectividad Regulación Rendimiento

Son específicas, es decir, cada Las reacciones que las A través de mecanismos de
Las enzimas conducen a
enzima actúa sobre un sustrato enzimas catalizan transcurren activación-desactivación de la
unos rendimientos del 100%
concreto. Esta especifidad entre 108 y 1010 veces más actividad enzimática. La forma
deriva de la conformación rápido que en las que no hay más común es: alosterismo, se
nativa de la enzima enzimas. modifica la estructura
enzimática mediante la unión del
modulador a un centro

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Temperatura pH Concentración de sustrato Inhibidores

Si la temperatura varía del valor Si el pH óptimo varía Si el pH y la Tª son constantes la Son sustancias que se unen a la
óptimo a la cual trabaja la enzima, cambian la estructura de los concentración de sustrato y la enzima evitando que ésta se una al
ésta se desnaturaliza y se inactiva aa y la enzima se inactiva velocidad de la reacción aumentan sustrato y por tanto, impidiendo la
hasta un el punto en el que todas las reacción
enzimas están ocupadas, la reacción - Irreversibles: unidas
deja de aumentar y se mantiene permanentemente e inutiliza a la
constante. El sistema se ha saturado, enzima
entonces disminuye de nuevo - Reversibles: sus efectos
desaparecen. Al aumentar la
concentración de sustrato, la
enzima actúa de nuevo

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