IES Vía de la Plata 2021-22 BIOLOGÍA 2º BACH

ENZIMAS
Los enzimas son biocatalizadores producidos en las células, que catalizan, es decir facilitan y aceleran las
reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación que se
necesita para que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a velocidades y
temperaturas adecuadas.
Son proteínas globulares con pesos moleculares muy elevados, por ello tienen un tamaño grande . Son
solubles en agua, difunden bien en los líquidos orgánicos y actúan intracelular (donde se forman) y
extracelular (donde se segregan).
Excepcionalmente existen algunas moléculas de ARN, denominadas ribozimas que también tienen función
catalítica (ARN capaces de catalizar a otros ARN, se considera que en la primera materia viva la función
catalítica la realizaba el ARN),

CARACTERÍSTICAS de las enzimas

• Aceleran la reacción. No se obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo
• No se consumen durante la reacción biológica.
• Actúan en cantidades muy pequeñas.
• Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de reacción más de un millón de veces,
muy superior a los catalizadores no biológicos. De hecho, la mayoría de las reacciones de los
sistemas biológicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas
• Son muy específicas, tanto en la reacción que catalizan como en su selección de los SUSTRATOS
(molécula que transforma el enzima). Normalmente, un enzima cataliza una sola reacción química
o grupo de reacciones estrechamente relacionadas. El grado de especificidad del sustrato es
normalmente elevado y, a veces, prácticamente absoluto.
• Actúan siempre a la temperatura del ser vivo.
• Presentan un peso molecular muy elevado.
• Dada su naturaleza proteica,
• Se desnaturalizan al ser sometidas a elevadas temperaturas, cambios de pH y elevadas
concentraciones salinas
• Su síntesis implica una codificación genética.

Algunos enzimas están formados por proteínas exclusivamente.

Otras muchas enzimas precisan para su actuación de la presencia de otras sustancias no proteicas, es decir
están formadas por una parte proteica y otra no proteica y reciben el nombre de holoenzimas
HOLOENZIMAS = APOENZIMA + GRUPO PROSTÉTICO/COFACTOR
(heteroproteina) (proteína) (Iones)

COENZIMA (Molécula orgánica)

La PARTE PROTEICA constituye los:
– ÁÁ ESTRUCTURALES , Constituyen la estructura general del enzima
– CENTRO ACTIVO:
• ÁÁ DE FIJACIÓN Establecen enlaces débiles con el sustrato
 • ÁÁ CATALIZADORES Se unen al sustrato mediante enlaces fuertes, debilitando su
estructura molecular

La PARTE NO PROTEICA o cofactores son sustancias muy variadas que se unen al enzima y realizan, o
colaboran a realizar, la reacción. Pueden estar formados por:
– Elementos metálicos (oligoelementos), cationes como Cu++ o el Zn++. Mn2+ . Cuando se usa el
término cofactor suele referirse a estos
- Moléculas orgánicas, que reciben el nombre de Coenzimas. Si el coenzima está unido
permanentemente al apoenzima (o a una proteína cualquiera) se denomina GRUPO
PROSTÉTICO
Los coenzimas no son, en general, específicos de un único tipo de apoenzima; incluso determinados
coenzimas pueden unirse a más de 100 tipos de apoenzimas diferentes.

Las coenzimas son imprescindibles para que la enzima actúe. Actúan como donadores o receptores de
grupos químicos, es decir, transportadores de grupos químicos. Así, muchas reacciones de oxidación
precisan del NAD+, que es el que capta los electrones y sin su presencia la enzima no puede actuar. Otro
ejemplo lo tenemos en las reacciones que necesitan energía en las que actúa el ATP que transporta grupos
fosfato para cederlos a otras moléculas. O el acetil CoA (CoA-SH) que transporta grupos acetilo

Vitaminas
Las vitaminas son una serie de sustancias de naturaleza química variada que, en cantidades mínimas, son
necesarias para el normal desarrollo y funcionamiento de muchos organismos. Su importancia biológica se
manifestó debido a que algunos organismos no las pueden sintetizar y deben adquirirlas por tanto de
procedencia exógena.
Estas sustancias recibieron el nombre de vitaminas debido a que la primera que se identificó era una amina
(de "vital amina"). Pudo constatarse entonces su variada naturaleza química, siendo clasificadas en
hidrosolubles y liposolubles según su mayor o menor afinidad por el agua o por las sustancias lipídicas.

Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de coenzimas.

La mayoría de las vitaminas hidrosolubles, a excepción de la vitamina C, forman parte de alguno de los
coenzimas conocidos.

Por ejemplo el NAD+ y el NADP+, contienen nicotinamida, un derivado de la vitamina B3 y el FAD contiene
riboflavina que es la vitamina B2. En la composición del acetil CoA interviene el ácido pantoténico o
vitamina B5
(Conviene resaltar que vitaminas y coenzimas no son exactamente la misma cosa; por ejemplo: el ácido nicotínico es
una vitamina hidrosoluble que no puede ser sintetizada por las células humanas. Ahora bien, dichas células sí pueden
transformar el ácido nicotínico en nicotinamida, la cual, forma parte de los coenzimas NAD y NADP, que actúan en el
metabolismo como transportadores de electrones)

Por otra parte, las vitaminas liposolubles parecen presentar funciones de naturaleza hormonal o reguladora
del metabolismo.
Las necesidades exógenas de vitaminas difieren ampliamente de unas especies a otras según éstas sean
capaces o no de sintetizarlas. Por ejemplo el hombre necesita 14 vitaminas de procedencia exógena,
mientras que la especie bacteriana Escherichia coli sólo necesita una (la biotina) pudiendo sintetizar todas
las demás. Por otra parte, sólo los animales superiores parecen necesitar vitaminas liposolubles de
procedencia exógena.
1. ADENOSÍN FOSFATO AMP / ADP/ ATP (transferencia de energía)
2. PIRIDIN NUCLEÓTIDOS NAD / NADP (Derivado de Vit B5) (transferencias de electrones)
3. FLAVIN NUCLEÓTIDOS FAD / FMN (Derivado de Vit B2) (transferencias de electrones)
 4. COENZIMA A (Derivado de Vit B3) (transportadores de grupos acilo)
5. PIROFOSFATO DE TIAMINA (Derivado de Vit B1)
6. FERROPORFIRINAS

La reacción enzimática

Etapas y Mecanismo de la reacción enzimática

1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción) mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo enzima-sustrato (ES). Se generan tensiones que debilitan los enlaces del
sustrato, por lo que para llegar al estado de transición del complejo enzima-sustrato, (complejo
activado) se requiere mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato
solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P). El enzima, una vez liberado, puede combinarse
con una nueva molécula de sustrato para formar un nuevo complejo enzima-sustrato. De este
modo, una sola molécula de enzima puede transformar en producto, en sucesivos ciclos catalíticos,
a un elevado número de moléculas de sustrato, lo que explica la gran eficacia catalítica que exhiben
las enzimas.

La Unión del sustrato a la enzima, para formar el “complejo enzima-sustrato” [ES] es una unión muy
específica (sustrato, de grupo, de isómero…) que se debe a enlaces débiles (puentes de hidrógeno,
atracciones electrostáticas), que se rompen fácilmente una vez que el enzima ha realizado su acción.
Esta unión es reversible, por lo que es lenta y se produce en una zona específica del enzima, el centro
activo.
• El centro activo es una pequeña región de la superficie del enzima con forma de hueco o repliegue,
y cuya estructura tridimensional se adapta perfectamente a la estructura complementaria del
sustrato.
• Este centro activo está formado por aminoácidos que pueden encontrarse muy alejados en la
secuencia de la proteína enzimática, pero se encuentran muy próximos entre si debido a la
estructura terciaria de la proteína enzimática. (En el caso de la LISOZIMA, un enzima que ataca la
pared celular de las bacterias, los aminoácidos que forman el centro activo tridimensional son los
números 35, 52, 62, 63 y 101 de la secuencia lineal de 129 aminoácidos
• En el centro activo podemos diferenciar:
– los aminoácidos de fijación o de unión que son los que le unen al sustrato y, establecen
enlaces débiles con el sustrato
– los aminoácidos catalíticos que son los que realizan la acción enzimática. Se unen al
sustrato mediante enlaces débiles o fuertes, debilitando su estructura molecular
 – (Además en un enzima se encuentran los aminoácidos estructurales, que constituyen la
estructura general del enzima)

El sustrato debe tener una forma adecuada para introducirse en el centro activo.

Se postulan dos modelos para la formación del complejo enzima-sustrato:

- Hipótesis de la llave y la cerradura. Propuesto en 1890 por Emil Fischer. Se pensaba que el centro
activo tenía una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y
encajaría perfectamente. Aunque el modelo fue bastante acertado, hoy se acepta el modelo de
- Conformación inducida o de la mano y el guante. Este modelo describe la unión enzima-sustrato
como una mano cuando se mete en un guante: se necesita una forma previa adecuada, pero la
conformación final es fruto de la interacción de la mano (sustrato) y el guante (enzima).
Una vez unido el sustrato al centro activo del enzima, actúa este último y se obtienen los productos
quedando el enzima libre e inalterado, listo para actuar de nuevo.

[Link]
es_work.html

Cinética enzimática
La reacción química A B transcurre a través de un estado de transición que tiene una energía mayor
que la de A y la de B.
Para que la reacción bioquímica se lleve a cabo, el sustrato debe alcanzar el estado de transición, por lo que
tendrá que consumir energía, energía libre de activación.
La energía de activación es la mínima cantidad de energía necesaria para convertir un mol de sustrato en
un mol de producto, para romper o formar enlaces. Consiste en subir al sustrato al nivel de energía
superior aumentando la temperatura o aplicándole descargar eléctricas... En los seres vivos no puede ser
así.
¿Cómo actúan entonces los enzimas? Los enzimas aceleran las reacciones químicas porque disminuyen
la energía libre de activación. La combinación del sustrato con el enzima tiene un estado de transición de
menor energía de la que tendría en ausencia del enzima. Por consiguiente, en presencia del enzima la
reacción se realizará más fácilmente.

La velocidad de las reacciones químicas (e. cinética), depende de la energía de la reacción que es igual a la
energía de los sustratos menos la energía de los productos. Si esa diferencia es positiva, la reacción tiende a
ocurrir (exotérmica, desprende energía). Pero si es negativa, hace falta meterle más energía a esa reacción
para que ocurra, de modo que es endotérmica (absorbe energía).
CINÉTICA ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN
Si se representa gráficamente la velocidad con
que aparece el producto de una determinada
reacción enzimática, en función de la
concentración de sustrato inicial, para una
cantidad constante de enzima, se obtiene una
gráfica del tipo representado.
La velocidad de la reacción aumenta
exponencialmente al incrementarse la
concentración del sustrato, ya que al existir más
moléculas de sustrato es más probable el
encuentro con la enzima y la formación del
complejo E-S. 
Llega un momento, a partir del cual, aunque
aumente la concentración del sustrato, no
aumenta la velocidad de la reacción. Se dice que
la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.
Esta situación es debida a que la enzima está
saturada por el sustrato, es decir, todas las
moléculas del enzima están unidas al sustrato
formando el complejo E-S.
En 1913 Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron una ecuación que permite calcular la velocidad de
una reacción enzimática para cualquier concentración de sustrato.

V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato.

Vmax es la velocidad máxima de la reacción.
[S] es la concentración del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es característica de cada enzima.
Si en la ecuación (1) hacemos V = ½ Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S] 
Km. Se puede definir como la concentración de
sustrato necesario para que la velocidad de la
reacción sea la mitad de la velocidad máxima. Se
mide en unidades de concentración.
La Km nos indica la afinidad de un enzima por su
sustrato:
 Si Km es alta indica que el enzima tiene
poca afinidad por el sustrato ya que se necesita
una concentración de sustrato elevada para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
 Si Km es baja indica que el enzima tiene
mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita
una concentración de sustrato baja para alcanzar
la mitad de la velocidad máxima.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Concentración del sustrato
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima.

Concentración de la enzima
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la
velocidad enzimática hacia cierto límite.

La temperatura
• Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, se aumenta la temperatura, las
moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares, por lo que aumenta la
velocidad en que se forma el producto.
• Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.
• Si la temperatura disminuye, se dificulta la unión enzima-sustrato y
• si aumenta a partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura
terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto, pierde su actividad enzimática.

El pH
• Las enzimas presentan unos valores límite de pH entre los cuales son eficaces; traspasados estos
valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar.
• Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta su máxima eficacia.
 • El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el
grado de ionización de los radicales del centro activo de la enzima y también de los radicales del
sustrato.
• Las variaciones de pH provocan cambios en las cargas eléctricas, alterando la estructura terciaria
del enzima y por tanto, su actividad.

Inhibidores.
Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima.
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las enzimas
que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones bacterianas, y el AZT,
que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA
Los inhibidores pueden ser un ión, una molécula orgánica o el producto final
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibición irreversible. Los inhibidores se unen covalentemente a la enzima y alteran o
destruyen la estructura inutilizándola de forma permanente.
2. La inhibición reversible. El inhibidor se une por enlaces no covalentes. No se inutiliza el centro
activo, sino que sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento. Dos modalidades:
2.1. Competitiva. El inhibidor será semejante al sustrato, se une al centro activo e impide la
unión del sustrato. El inhibidor, es un análogo metabólico. El grado de inhibición depende de la proporción
relativa entre sustrato e inhibidor.
2.2. No competitiva. El inhibidor se une a otra zona distinta al centro activo, no impide la
unión del sustrato. La unión modifica la estructura del enzima y dificulta el acoplamiento del sustrato. A
veces el inhibidor se une al complejo enzima - sustrato
[Link]

Alosterismo
El alosterismo es un sistema de regulación enzimática muy preciso que sucede en algunas reacciones
importantes.
Las enzimas alostéricas presentan las siguientes características
- Están formadas por varias subunidades (estructura cuaternaria)
- Adoptan dos formas estables diferentes:
- Estado R, la afinidad por el sustrato es alta, activa
- Estado T, afinidad por el sustrato baja, inactiva
- Además del centro activo, tienen al menos otro lugar, denominado centro regulador, al que se
puede unir una determinada sustancia, un modulador.
- Activadores, favorecen la forma activa (R)
- Inhibidores, favorecen la forma inactiva (T)
- Se da un efecto cooperativo entre las subunidades, la activación/inhibición de una de ellas causa el
mismo efecto en las demás. Esto supone una regulación más rápida con menos cantidad de
activador/inhibidor.
- Su Cinética es diferente al resto de las enzimas. En general presentan una curva sigmoidea en
lugar de hiperbólica como ocurre en las demás enzimas.  
- Juegan un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas, suelen actuar en
puntos estratégicos de las rutas metabólicas: la primera reacción de una ruta o los puntos de
ramificación de una ruta metabólica.
- El propio sustrato de la primera reacción es el que actúa como activador  alostérico. Al
unirse con el enzima se produce el cambio que da lugar a la conformación activa.
 - El producto final de la ruta metabólica puede actuar como inhibidor alostérico,
produciendo la aparición de la conformación inactiva. Este proceso se
denomina retroinhibición o feed-back y supone un ahorro energético para el organismo,
ya que el exceso de producto final inhibe su propia síntesis en una etapa temprana de la
misma.  

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa

Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
Nombre del sustrato: Proteasa
Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa

2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
Clasificación de enzimas (6 clases)
Asignación de código E.C.: [Link]
Nombre sistemático:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA

1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones

20 subclases Sred + S’ox  Sox + S’red

2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos

9 subclases S-grupo + S’  S’-grupo + S

3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces

11 subclases A-B + H2O  A-H + B-OH

4. LIASAS Rotura de enlaces A-B  A+B

7 subclases Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY

5. ISOMERASAS Cambios internos

6 subclases Transferencias internas de grupos

6. LIGASAS Formación de enlaces mediante

reacciones de
5 subclases condensación con gasto de energía
(ATP)